Aminoácidos e Proteínas

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AMINOÁCIDOS E 
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
• São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS.
• São ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio. Alguns contêm também átomos de enxofre e fósforo.
• Possuem um átomo de carbono central (α) onde estão ligados covalentemente
um grupo amino primário (−NH2), um grupo carboxílico (−COOH), um átomo de
hidrogênio e uma cadeia lateral (R) diferente para cada aminoácido.
Fórmula geral 
POLARIDADE DA CADEIA LATERAL:
Classificação dos aminoácidos
 POSIÇÃO DO RADICAL AMINO:
- Alfa, beta...
 ISOMERIA ÓPTICA:
- Isômeros de tipo “D” e “L”
ESSENCIALIDADE NUTRICIONAL:
- Essencial e não essencial
apolar
polar
não carregado
carregado
positivamente
negativamente
Glucogênicos: Podem ser transformados em glicose / Cetogênicos: em corpos cetônicos
Classificação dos aminoácidos
Isomeria óptica
Substâncias ópticamente ativas (possuem C quirais) interagem com a luz
polarizada, girando o plano da luz para esquerda (levógiros) ou para a direita
(dextrógiros)
Levógiro: indicado por ( - ) giro da luz para esquerda
Dextrógiro: indicado por ( + ) giro da luz para direita
Proteínas naturais possuem somente L-aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos são classificados em classes, com base na natureza das cadeias
laterais (grupo R).
Os 20 tipos de cadeias laterais dos aminoácidos variam em tamanho, forma, carga,
capacidade de formação de pontes de hidrogênio, características hidrofóbicas e
reatividade química.
Os 20 aminoácidos-padrão são classificados pelos seus grupos R (cadeias laterais):
Aminoácidos com cadeias laterais apolares e alifáticas
Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas
Aminoácidos com cadeias laterais polares não-carregadas
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (ácidos)
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (básicos)
Classificação dos aminoácidos
Cadeias laterais
Não-polares e alifáticas
São apolares e hidrofóbicos, ala, val, leu, iso tendem a aglomerarem-se nas
proteínas estabilizando a estrutura protéica por meio de interações hidrofóbicas.
Classificação dos aminoácidos
Cadeias laterais
Relativamente hidrofóbicas 
Laterais aromáticas
Classificação dos aminoácidos
Cadeias laterais
Mais hidrofílicos, solúveis em água formam mais pontes de hidrogênio 
Polares não-carregadas
Classificação dos aminoácidos
Cadeias laterais
Carregadas negativamente (ácidos)
Classificação dos aminoácidos
Cadeias laterais
Carregadas positivamente (básicos)
Classificação dos aminoácidos
Cadeias laterais
Atividade biológica de aminoácidos
Atuam como mensageiros químicos entre as células.
Glicina, ácido γ −aminobutírico (GABA, um derivado do glutamato),
serotonina e melatonina (derivados do triptofano) são neurotransmissores. A
tiroxina (um derivado da tirosina produzida pela glândula tireóide) e ácido
indolacético (um derivado do triptofano e encontrado nas plantas)
Precursores de moléculas complexas contendo nitrogênio.
Exemplos incluem as bases nitrogenadas componentes dos nucleotídeos e
ácidos nucléicos, o heme (grupo orgânico contendo ferro) e clorofila
(pigmento de importância crítica na fotossíntese).
 Atuam como intermediários metabólicos.
Por exemplo, arginina, citrulina e ornitina são aminoácidos componentes do
ciclo da uréia. A síntese da uréia – uma molécula formada no fígado – é o
principal mecanismo de excreção do excesso de nitrogênio proveniente do
catabolismo dos aminoácidos.
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aminoácidos ligados
covalentemente entre si por ligações amida do grupo α−COOH de um aminoácido
com o grupo α−NH2 de outro, com a remoção da água (reação de condensação)
para formar ligações peptídicas.
ligação peptídica
Os polipeptídeos são geralmente representados com o grupo amino livre
chamado aminoterminal ou N−terminal à esquerda e o grupo carboxílico livre
denominado carbóxi−terminal ou C−terminal à direita.
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Atividades biológicas
Síntese de proteínas e DNA, transporte de aminoácidos e metabolismo de fármacos
e substâncias tóxicas, protege as células dos efeitos destrutivos da oxidação por
reação com substâncias como o peróxido: glutationa.
Sinalização usadas para coordenar o imenso número de processos bioquímicos em
organismos multicelulares: apetite (galanina, leptina), pressão sangüínea
(vasopressina ou ADH - resíduos) e a percepção da dor (bradiquinina – contrário aos
opiáceos).
PEPTÍDEOS
 Peptídeos−opiáceos: encontrados predominantemente nas células do tecido
nervoso. Os peptídeos opiáceos são moléculas que atenuam a dor e produzem
sensações agradáveis.
 Dipeptídeo comercial sintético é o adoçante artificial aspartame (éster metílico
de L−aspartil−L−fenilalanina).
 Oxitocina, uma molécula de sinalização que estimula a liberação do leite pelas
glândulas mamárias e influencia o comportamento sexual, maternal e social.
Atividades biológicas
PEPTÍDEOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS 
As proteínas são polímeros constituídos por unidades monoméricas chamadas
α−aminoácidos.
As proteínas contêm vários grupos funcionais.
As proteínas podem interagir entre si ou com outras macromoléculas para formar
associações complexas.
Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto outras apresentam flexibilidade
limitada.
PROTEÍNAS 
Catalizadores (enzimas);
Transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, cobre, etc.);
Armazenamento (caseína do leite);
Proteção imune (anticorpos);
Reguladores (insulina, glucagon);
Movimento (actina e miosina);
Estruturais (colágeno);
Transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores) e o controle do
crescimento e diferenciação celular (fatores de crescimento).
FUNÇÕES GERAIS
Proteínas são divididas em:
Simples: (somente de cadeias polipeptídicas);
Conjugadas: (cadeias polipeptídicas + grupo prostético)
Nucleoproteínas,
Lipoproteínas,
Fosfoproteínas,
Metaloproteínas,
Glicoproteínas,
Hemoproteínas
Flavoproteínas.
PROTEÍNAS 
CLASSIFICAÇÃO
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
1. Primária: seqüência dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes
dissulfeto. É especificada por informação genética.
2. Secundária: (α−hélice e folha β pregueada).
3. Terciária: estrutura tridimensional estável.
4. Quaternária: arranjo espacial de dois ou mais complexos tridimensionais.
PROTEÍNAS 
PRIMÁRIA
Cada cadeia polipeptídica tem uma seqüência específica
(deve ser fundamentalmente mantida) de aminoácidos
determinada por informação genética. A estrutura primária
descreve o número de aminoácidos, a espécie, a seqüência
(ordem) e a localização das pontes dissulfeto (cistina) de
uma cadeia polipeptídica. A estrutura é estabilizada pelas
ligações peptídicas e pontes dissulfeto.
Obs.:a modificação de um único aa da sequência interfere
diretamente da atividade proteica
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS 
SECUNDÁRIA
As proteínas apresentam arranjos tridimensionais com dobramentos regulares
denominados estruturas secundárias das proteínas. Esta estrutura é estabilizada por
pontes de hidrogênio entre o oxigênio carbonil de uma ligação peptídica e o
hidrogênio amida de uma outra ligação peptídica próxima (−NH⋅⋅⋅⋅O=C−).
Existem dois tipos de estruturas secundárias: α −hélice e folha β pregueada.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS 
α −Hélice
Na estrutura α-hélice, se apresenta como uma hélice orientada para a direita como se
estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes de hidrogênio arranjadas
entre os grupos C=O e o H−N das ligações peptídicas. Cada volta da hélice
corresponde a 3,6 resíduosde aminoácidos. A distância que a hélice aumenta ao
longo do eixo por volta é de 54 nm. As cadeias laterais R dos aminoácidos projetam-
se para fora da hélice.
Folha β pregueada
A estrutura de folha β pregueada resulta da formação de pontes de hidrogênio
entre duas ou mais cadeias polipeptídicas adjacentes. As pontes de hidrogênio
ocorrem entre os grupos C=O e N–H de ligações peptídicas pertencentes a cadeias
polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia.
• folhas β paralelas: é formada por cadeias polipeptídicas com os N−terminais
alinhados na mesma direção.
• folhas β antiparalelas: os N−terminais de cada cadeia polipeptídica estão
alinhados em direções opostas.
TERCIÁRIA
Características importantes:
 Muitos polipeptídeos dobram de modo que os resíduos de aminoácidos que estão
distantes um do outro na estrutura primária podem estar próximos na estrutura
terciária.
Devido ao empacotamento eficiente pelo dobramento da cadeia polipeptídica, as
proteínas globulares são compactas. Durante o processo, a maioria das moléculas de
água são excluídas do interior da proteína tornando possível interações entre grupos
polares e não−polares.
Algumas cadeias polipeptídicas dobram-se em duas ou mais regiões compactas
conectadas por um segmento flexível de cadeia polipeptídica. Essas unidades
globulares compactas, chamadas domínios, são formadas por 30 a 400 resíduos de
aminoácidos.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS 
Estrutura terciaria da mioglobina cachalote , diversas formas de apresentação da proteína,
em destaque de vermelho o grupo heme ou prostético, em azul cadeias laterais
hidrofóbicas, Leu, Ile, Val e Phe.
α
β
α / β
QUATERNÁRIA
Muitas proteínas são multiméricas, ou seja, são compostas por por duas ou mais
cadeias poliptídicas. As cadeias individuais de polipeptídeos − chamadas
protômeros ou subunidades − estão associadas por interações não−covalentes:
efeitos hidrofóbicos, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas. O arranjo
espacial das subunidades é conhecido como estrutura quaternária das proteínas.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS 
HEMOGLOBINA (HUMANA)
GRUPO HEME
MIOGLOBINA - TERCIARIA 
(BALEIA) HEMOGLOBINA - QUATERNÁRIA 
(HUMANA)
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
São as forças não-covalentes mais importantes para a estabilidade da estrutura
enovelada. As interações são resultantes da tendência das cadeias laterais
hidrofóbicas – presentes na alanina, isoleucina, leucina, fenilalanina e valina – de
serem atraídas umas pelas outras para agruparem-se em áreas específicas e
definidas para minimizar seus contatos com a água. Quando circundados por
moléculas de água, os grupos hidrofóbicos são induzidos a juntarem-se para ocupar
o menor volume possível.
INTERAÇÕES POSSÍVEIS ENTRE OS GRUPOS R DOS AA 
FORÇAS ESTABILIZANTES DA ESTRUTURA PROTEICA
INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS (LIGAÇÕES IÔNICAS)
Grupos carregados positivamente ( − NH3+ ), nas cadeias laterais de resíduos de lisina
podem interagir com grupos carregados negativamente, como o grupo carboxila
(−COO−) do ácido glutâmico ou ácido aspártico. Cerca de dois terços dos resíduos de
aminoácidos com cargas nas proteínas formam pares iônicos (ou pontes salinas:
associação de dois grupos iônicos de cargas opostas).
LIGAÇÕES COVALENTES
O único tipo de ligação covalente presente na manutenção da estrutura terciária é a
ponte dissulfeto formada de dois grupos sulfidrila de cadeias laterais de duas cisteínas
(Cys−S−S−Cys) para produzir uma cistina. As pontes dissulfeto separadas uma da outra
na estrutura primária (intracadeia) ou entre duas cadeias polipeptídicas (intercadeias)
formam-se à medida que a proteína se dobra para adquirir a sua conformação nativa.
No meio extracelular, essas ligações protegem parcialmente a estrutura das proteínas
de modificações adversas de pH e das concentrações de sais. As proteínas
intracelulares raramente contêm pontes dissulfeto devido às altas concentrações
citoplasmáticas de agentes redutores.
PONTES DE HIDROGÊNIO
Grande número de pontes hidrogênio são formadas no interior e na superfície das
proteínas (são pontes diferentes daquelas envolvidas na manutenção de α−hélice ou
folha β pregueada). Além de formar pontes de hidrogênio entre si, os grupos polares
das cadeias laterais dos aminoácidos podem interagir com a água ou com o esqueleto
polipeptídico. As pontes de hidrogênio contribuem moderadamente para direcionar o
enovelamento.
INTERAÇÕES POSSÍVEIS ENTRE OS GRUPOS R DOS AA 
FORÇAS ESTABILIZANTES DA ESTRUTURA PROTEICA
FORÇAS DE VAN DER WAALS
É uma força de atração inespecífica que ocorre quando dois átomos quaisquer estão
próximos. As forças de van der Waals são também proeminentes entre as cadeias
laterais envolvidas nas interações hidrofóbicas. Apesar dessas forças serem
comparativamente fracas. o efeito acumulativo de numerosos sítios de interação tem
substancial influência para a estabilidade da estrutura enovelada.
INTERAÇÕES POSSÍVEIS ENTRE OS GRUPOS R DOS AA 
FORÇAS ESTABILIZANTES DA ESTRUTURA PROTEICA
Forças interatomicas atuantes na conformação tridimensional das proteínas
ESTRUTURA X FUNÇÃO
A estrutura conformacional de uma proteína esta estrita e especificamente
correlacionada à função que esta desempenha, a ordem exata dos resíduos de aa e
sua conformação tridimensional são críticos para seu funcionamento. Alterações no
formato acarretam em perda total ou parcial .
EXEMPLO: MIOGLOBINA E O ARMAZENAMENTO DE OXIGÊNIO
A mioglobina da baleia cachalote é uma proteína de forma globular, de 153
aminoácidos, contendo um grupo prostético heme. A proteína é bastante solúvel em
meio aquoso. O interior da molécula é forrado com cadeias laterais de aminoácidos
apolares, formando um ambiente hidrofóbico.
O O2 liga-se ao átomo de Fe do heme. 
Mutações nas globinas que levam a trocas de
aminoácidos no bolsão do heme por outros
mais polares podem ser letais, pois afetam a
interação da proteína com o O2.
Fe2+ + O2 (Fe3+)2O3
Em um meio aquoso, o Fe2+ combina-se
com O2 de maneira irreversível, com
oxidação do Fe2+ a Fe3+, formando óxido
de ferro.
polar
X
Fe2+ + O2
Fe2+.O2
No meio apolar proporcionado pela
mioglobina, a ligação do Fe2+ ao O2 é
reversível e não envolve oxidação do Fe.
apolar
A Citocromo C oxidase é uma proteína da membrana interna de mitocôndrias
Proteínas de membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares,
cujas cadeias laterais projetam-se para “fora” e interagem com a porção lipídica de
membrana celulares. Outras regiões dessas proteínas ricas em aminoácidos hidrofílicos
polares projetam-se para os meios aquosos extra- ou intracelular, e podem formar
“canais” hidrofílicos que atravessam a membrana, interconectando os meios separados
por ela.
EXEMPLO: MIOGLOBINA E O ARMAZENAMENTO DE OXIGÊNIO
AMINOACIDOS 
POLARES
AMINOACIDOS 
APOLARES
DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO PROTEICA
alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas (estrutura secundária,
terciária e quaternária) por meio da quebra ou rompimento das forças de estabilização
da cadeia protéica sem romper as ligações peptídicas (estrutura primária).
Ácidos e bases fortes
Solventes orgânicos 
Detergentes
Concentração de sais
Íons de metais pesados
Alterações na temperatura
Estresse mecânico
AGENTES DESNATURANTES
ALTERAÇÕES NA TEMPERATURA
Com o aumento da temperatura há maior vibração dos átomos e portanto, maior
distanciamento acabando por ocorrer o rompimento das PONTES DE H,
INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E FORÇA DE VAN DER WALLS.
Obs.: baixas temperaturas Nliq 
-196 preservam as proteinas
CHOQUES DE PH
Alteração no estado de protonação e desprotonação dos aminoácidos
Altera a carga líquida dos aminoácidos
Altera o número de PONTES DE H e INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS
OBS:PODE SERREVERSÍVEL SE A VARIAÇÃO DE pH FOR PEQUENA
AUMENTO DA ENERGIA CINÉTICA
Maior vibração dos átomos da proteína
Distanciamento dos átomos no espaço
Rompimento das PONTES DE H, INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS E FORÇA DE VAN DER WALLS
Apresente as estruturas e a formação da ligação peptídica entre os seguintes peptídeos:
a) Triptofano e tirosina (dipeptídeo);
b) Alanina, glutamato e glutamina (tripeptídeo);
c) Aspartato, asparagina, serina e cisteína (tetrapeptídeo);
d) Lisina, arginina, histidina, cisteína e treonina (pentapeptídeo).
Discuta sobre a importância em termos estruturais da rotação e do comprimento das ligações entre
os átomos da cadeia principal de um peptídeo.
Discuta sobre a sentença abaixo:
“O paradigma sequência-similar / função-similar possibilita a realização de predições estruturais e
funcionais baseadas na sequência da proteína”.
Diferencie proteínas simples e proteínas conjugadas? Dê pelo menos três exemplos de cada.
Comente sobre as diferentes classes de proteínas conjugadas?
Caracterize detalhadamente as estruturas primária, secundária, terciária e quartenária das proteínas.
Apresente (desenhe) as três estruturas secundárias mais comuns (α-hélice, folha β pregueada e volta
β).
Quais são as forças interatômicas que mantem a estrutura de proteínas?
Discuta sobre o papel das forças interatômicas na manutenção da estrutura de proteínas.
Quais são as propriedades das proteínas fibrosas? Dê exemplos.
Diferencie proteínas fibrosas e globulares e discuta sobre sua importância biológica?
Dê cinco exemplos de cada.
Diferencie “motif”, estrutura super secundária, dobramento e domínio.
Comente sobre a importância da classificação estrutural de estruturas terciárias de
proteínas.
O que é desnaturação e renaturação de proteínas? Quais são os agentes que
desnaturam as proteínas?
Diferencie o dobramento espontâneo do dobramento assistido de proteínas.
Quais são as funções das proteínas? Descreva cada função e dê um exemplo de uma
proteína.
Classifique a proteína glicocinase de acordo com sua função bioquímica/molecular,
celular e biológica.
Explique como que se determina a estrutura de uma determinada proteína.
Quais são as estratégias utilizadas pelas células que permitem o armazenamento e uso
eficiente da energia metabólica?