Estrutura e Funções das Proteínas

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Ligação peptídica
 Ligação amida substituída pela qual duas
moléculas de aminoácidos podem ser
ligadas de modo covalente
 A fim de produzir um dipeptideo
 Feita por enzima Peptidil-transferase
 Não são rompidas por condições
desnaturantes (aquecimento ou altas
concentrações)
 Formada pela remoção de elementos de
água (desidratação) do grupo α-carboxila
de um aminoácido e do grupo α-amino do
outro
 Três aminoácidos unidos por duas ligações
peptídicas = tripeptideo; quatro
aminoácidos = tetrapeptideo e assim por
diante
Nomeando o peptídeo
 Cada aminoácido que compõe um
peptídeo é denominado “resíduo”
 O resíduo de aminoácido na extremidade
com um grupo α-amino livre é chamado
de resíduo aminoterminal ou N-terminal
 Na esquerda
 NH₃
 O resíduo de aminoácido na outra
extremidade com um grupo carboxila livre
é chamado de resíduo carboxiterminal ou
C-terminal
 Na direita
 COO⁻
 Quando um polipeptídio é nomeado, os
sufixos (-ina, -ano, -ico ou -ato) dos
resíduos são alterados para -il
 Com exceção do aminoácido C-
terminal
Exemplo: um tripeptideo composto por uma
valina N-terminal, uma glicina e uma leucina C-
terminal é denominado vanil-glicil-leucina
Visão geral
 As funções das proteínas derivam da
diversidade e versatilidade de 20
aminoácidos
 Estão presentes em todos os seres vivos
e participam em praticamente todos os
processos
 Diferem uma das outras quanto
 Quantidade de aminoácidos
 Tipos de aminoácidos
 Ordem de ligação entre os
aminoácidos
“A ordem dos aminoácidos ALTERA o
produto”
Exemplo clinico:
Funçoes
 Transporte de oxigênio (hemoglobina)
 Proteção do corpo contra organismos
patogênicos (anticorpos)
 Catalizadora de reações químicas (enzimas)
 Receptora de membrana
 Atuação na contração muscular (actina e
miosina)
 Crescimento e formação de hormônios
Estrutura
 Sua estrutura é dividida em quatro níveis
de organização:
 Primário
 Secundário
 Terciário
 Quaternário
Estrutura prímaría
 A sequência de aminoácidos na cadeia
polipeptídica
 Linear
 Determina a sua estrutura terciária
 Apenas ligações peptídicas
Estrutura seçundaría
 Arranjo regulares de aminoácidos que
estão localizados proximos uns aos outros
na sequencia linear
 Estruturas dobradas sobre si mesmas
 Tipos: α-helice e folha pregada β
 α-Helice
 Um esqueleto polipeptídico central
espiralado e bem compacto
 Cadeias laterais dos aminoácidos
estendendo-se para fora do eixo central
 É estabilizada por uma ampla
formação de ligações de hidrogênio (entre
os átomos de oxigeno das carbonilas e os
hidrogênio das amidas)
 Do oxigênio da carbonila ao
grupo -NH⁻ de uma ligação
peptídica quatro resíduos à
frente
 Essas
ligações são
fracas, mas
coletivamente
estabilizam a
hélice
 Cada
volta completa
contem 3,6
resíduos
 Folha pregada β
 Todos os componentes da ligação
peptídica estão envolvidos com ligações de
hidrogênio intra-cadeia ou inter-cadeia
 Perpendiculares ao polipeptideo
 Apresentam uma aparência
“dobrada”
 Duas ou mais cadeias peptídicas
 As cadeias adjacentes podem ser
tanto paralelas quanto antiparalelas, iguais
ou opostas respectivamente
Estrutura terçíaría
 Arranjo tridimensional total de todos os
aminoácidos de uma proteína
 As interações entre as cadeias laterais dos
aminoácidos direcionam o dobramento do
polipeptídio para formar uma estrutura
compacta
 Estabilizada por ligações covalentes entre
diversas cadeias laterais da proteína
 Pontes dissulfeto, ligações iônicas e
interações hidrofóbicas
Estrutura quaternaría
 Várias cadeias polipeptídicas – subunidades
 Unidas por ligações não-covalentes (pontes
de hidrogênio, ligações iônicas e interações
hidrofóbicas)
 As subunidades podem funcionas
independentemente umas das outras
Desnaturaçao proteíça
 Quebra das ligações de hidrogênio
 Ocorre pela alteração de temperatura
e/ou pH
 Pode ser irreversível ou não
 A proteína perde sua função
 Modifica a sua estrutura espacial
tridimensional
 As ligações peptídicas não são quebradas
por desnaturação
Proteínas fibrosas e
globulares
Proteínas fíbrosas
 Tem suas cadeias polipeptídicas arranjadas
em longos filamentos insolúveis em água
 Utilizadas na produção de estruturas que
garantem suporte, forme e proteção
externa ao organismo
 Grande número de ligações covalentes
 As cadeias apresentam-se enroladas sobre
si como “cordas”
 Grande resistência
 Ex. colágeno
Proteínas globulares
 Cadeias polipeptídicas dobradas em forma
esférica
 Mais compactas que as fibrosas
 Enzimas, proteínas transportadoras,
motoras, reguladoras, imunoglobulinas
 Ex. mioglobina
Proteínas estruturais
 Suporte que fornecem proteção ou
resistência a estruturas biológicas
 Colágeno (cartilagem, pele, ossos e dentes)
 Queratina (cabelo, pele e unhas)
Proteínas transportadoras
 Transporte de íons/moléculas de um local
para outro
 Albumina (transporte de fármacos)
 Hemoglobina (transporte de oxigênio)
 Lipoproteínas (transporte de lipídios)
Proteínas de defesa
 Combate a antígenos
 Anticorpos/imunoglobinas
Proteínas como fonte de
energia
 As proteínas podem ser utilizadas como
fonte de energia na ausência de
carboidratos e lipídios
 Nutrientes
 Ovoalbumina e caseína
Proteínas enzimáticas
 Conjunto mais numeroso e variado de
proteínas
 Moléculas que aceleram reações
 Catalisadores biológicos