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08/05/2014 1 Cuiabá-MT, Maio / 2014. UNIVERSIDADE FEDERAL DE MATO GROSSO FAET - ENGENHARIA SANITÁRIA E AMBIENTAL 1 Bioquímica Ambiental Proteínas Profª Amanda Finger PROTEÍNAS Tópicos da Aula: Proteínas Conceito Importância Formação Função Classificação Estrutura Desnaturação e Renaturação 2 PROTEÍNAS Conceito: São macromoléculas de alto peso molecular, podendo variar na natureza, sequência e quantidade de aminoácidos. Elas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, geralmente, mais de 50 aminoácidos e, desempenham funções específicas. Importância: São importantes devido a variedades de funções que exercem na célula. 3 PROTEÍNAS São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. Atuam como catalizadores (enzimas), transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, cobre, etc.), armazenamento (caseína do leite), proteção imune (anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), movimento (actina e miosina), estruturais (colágeno), transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores) e o controle do crescimento e diferenciação celular (fatores de crescimento). 4 08/05/2014 2 PROTEÍNAS Funções de grande importância fisiológica das proteínas: manutenção da distribuição de água entre o compartimento intersticial e o sistema vascular do organismo; participação da homeostase e coagulação sanguínea; nutrição de tecidos formação de tampões para a manutenção do pH. Baseado na sua composição, as proteínas são divididas em simples, que consistem somente de cadeias polipeptídicas, e conjugadas que, além das cadeias polipeptídicas também possuem componentes orgânicos e inorgânicos A porção não-peptídica das proteínas conjugadas é denominada grupo prostético. As mais importantes proteínas conjugadas são: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, hemoproteínas e flavoproteínas 5 PROTEÍNAS Variam amplamente em suas massas moleculares. Algumas atingem valores acima de um milhão de Daltons O limite mínimo e mais difícil de definir mas, em geral, considera-se que uma proteína quando existir pelo menos 40 resíduos de aminoácidos. Isso representa o ponto de demarcação no tamanho entre um polipeptídio e uma proteína. Entretanto deve-se enfatizar que essa é uma definição de conveniência, pois não existem diferenças marcantes nas propriedades dos polipeptídios grandes e proteínas pequenas. 6 PROTEÍNAS As propriedades fundamentais das proteínas permitem que elas participem de ampla variedade de funções: São polímeros constituídos por unidades monoméricas chamadas -aminoácidos; Contém vários grupos funcionais; Podem interagir entre si ou com outras macromoléculas para formar associações complexas; Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto que outras apresentam flexibilidade limitada. 7 PROTEÍNAS Ligação peptídica: Falta de rotação em torno da ligação: a ligação peptídica tem um caráter de dupla ligação parcial São rígidas e planares Configuração trans: isso ocorre em grande parte devido à interferência estérica dos grupos R quando em posição cis. Sem carga porém polar: todas as ligações amidas, os grupos –C=O e –NH da ligação não aceitam nem fornecem prótons na faixa de pH de 2 a 12. 8 08/05/2014 3 PROTEÍNAS Formação: Para formar proteínas, os aminoácidos se ligam através das chamadas ligações peptídicas, ligação dos grupos amino de um aminoácido e carboxila de outro, com eliminação de uma molécula de água. 9 PROTEÍNAS Função: Catalizador enzimático: proteínas com função de enzimas Transporte: proteínas que transportam lipídeos (lipoproteínas), albumina presente no sangue responsável pelo transporte de: ácidos graxos, medicamentos. Armazenamento Nutrientes Contráteis ou mobilidade: actina e miosina (presente no músculo) Estruturais: colágeno Defesa: imunoglobulinas Geração e transmissão de impulsos nervosos 10 PROTEÍNAS Outras funções Anticoagulantes: Proteína C Reguladoras: regulam síntese de compostos (hormônios: exemplo a insulina) Observação: o veneno de cobra é um complexo de proteínas. Pesquisadores estudam a estrutura e função das proteínas, incluindo sua forma de atuar e interagir dentro das células para entender melhor como atuam os venenos no organismo. 11 PROTEÍNAS Classificação: a. Quanto à ação: Direta / Indireta b. Quanto à composição c. Forma: globular ou fibrosas d. Quanto ao número de cadeias polipeptídicas e. Quanto a Estrutura 12 08/05/2014 4 PROTEÍNAS Classificação: a. Quanto à ação: direta indireta b. Quanto à composição: simples: por hidrólise liberam apenas aminoácidos (homoproteínas) conjugadas: por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. Heteroproteínas (ex: hemeproteína que contém o ferro que vão formar a hemoglobina). 13 PROTEÍNAS Classificação: c. Quanto à forma Globular: apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica. São geralmente solúveis e desempenham várias funções dinâmicas, constituindo a maioria das proteínas. Ex.: albumina, nutrientes. 14 PROTEÍNAS Classificação: c. Quanto à forma Fibrosas: têm forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Ex.: cabelo, unha e colágeno. 15 PROTEÍNAS Classificação: d. Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: Monoméricas: formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Oligoméricas: formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas. e. Quanto à estrutura: primária: é a sequência de a.a. ao longo da cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente, sendo específica para cada proteína. 16 08/05/2014 5 ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS e. Estrutura das Proteínas A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e seu estudo requer o conhecimento dos viários níveis de organização. A distinção dos níveis de organização é realizada em termos de natureza das interações necessárias para a sua manutenção. Destingem-se quatro níveis de organização existentes nas proteínas: 1.Primária 2.Secundária 3.Terciária 4. Quaternária 17 ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 1. Primária Pelo número, espécie e a sequência dos aminoácidos unidos por ligação peptídica e pontes de dissulfeto. É especificada por informação genética. 18 PROTEÍNAS Importância da estrutura primária: Elucida o mecanismo das proteínas Elucida doenças Revela história evolutiva Revela como a proteína se enovela Estrutura da proteína muda quanto: O número de aminoácidos Sequência de aminoácidos Natureza de aminoácidos 19 ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 1. Primária Pelo número, espécie e a sequência dos aminoácidos unidos por ligação peptídica e pontes de dissulfeto. É especificada por informação genética. 2. Secundária Arranjos regulares não periódico da cadeia polipeptídica (-hélice e folha -pregueada). 3. Terciária Pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional estável. 4. Quaternária Arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades proteicas) com a formação de complexos tridimensionais. Proteínas especializadas (proteínas de enovelamento - Chaperonas). 20 08/05/2014 6 ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 21 ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS 4. Quaternária Arranjo espacialde duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades proteicas) com a formação de complexos tridimensionais. Proteínas especializadas (proteínas de enovelamento - Chaperonas). 22 Estrutura Primária Estrutura Secundária Estrutura Terciária Estrutura Quaternária A estrutura dos amino- ácidos Estrutura mantida por interações intercadeiasEstrutura de dobras mantidas por interações de curtas distâncias Estrutura de dobras mantidas por interações de longas distâncias DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas (estrutura secundária, terciária e quaternária) sem romper as ligações peptídicas (estrutura primária). Como a estrutura tridimensional específica das proteínas é fundamental para o exercício de suas funções, alterações estruturais provocadas pela desnaturação ocasionam a perda parcial ou completa das suas funções biológicas. 23 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO 24 08/05/2014 7 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO Muitas vezes, em condições fisiológicas, as proteínas recuperam a conformação nativa e restauram a atividade biológica quando o agente desnaturante é removido em processo denominado renaturação. 25 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 1. Ácidos e bases fortes. Modificações no pH resultam em alterações alterações no estado iônico de cadeias laterais das proteínas, que modificam as pontes de hidrogênio e as pontes salinas (associação de grupos iônicos de proteínas de carga oposta). Muitas proteínas tornam-se insolúveis e precipitam na solução. 2. Solventes orgânicos. Solventes orgânicos solúveis em água como o etanol, interferem com as interações hidrofóbicas por sua interação com os grupos R não- polares e forma pontes de hidrogênio com a água e grupos proteicos polares. Os solventes não-polares também rompem interações hidrofóbicas. 26 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 3. Detergentes. As moléculas anfipáticas interferem com as interações hidrofóbicas e podem desenrolar as cadeias polipeptídicas. 4. Agentes redutores. Em presença de reagentes como a ureia e -mercaptoetanol ocorre a conversão das pontes dissulfeto em grupos sulfídricos. A ureia rompe pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. 27 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 5. Concentração de sais. A ligação de íons salinos a grupos ionizáveis das proteínas enfraquecem as interações entre grupos de cargas opostas da molécula proteica. As moléculas de água solvatam os grupos proteicos. Com a adição de grandes quantidades de sal as proteínas em solução, formam-se precipitados. As moléculas de água competem pelo sal adicionado tornando a quantidade de solvente muito pequena e, com isso, promovendo a agregação de moléculas proteicas e a sua precipitação. Esse efeito é chamado salting out. 28 08/05/2014 8 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 5. Concentração de sais. . 29 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 6. Íons de metais pesados. Metais pesados como o mercúrio e chumbo afetam a estrutura proteica de várias formas. Podem romper as pontes salinas pela formação de ligações iônicas com grupos carregados negativamente. Os metais pesados também se ligam com grupos sulfídricos, um processo que pode resultar em profundas alterações das estruturas e funções proteicas. Por exemplo, o chumbo liga-se aos grupos sulfídricos de duas enzimas da via sintética da hemoglobina causando anemia severa. 30 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 7. Alterações na temperatura. Com o aumento da temperatura, a velocidade de vibração molecular aumenta. Eventualmente, interações fracas como as pontes de hidrogênio são rompidas promovendo alterações na conformação das proteínas. 8. Estresse mecânico. Agitação e trituração rompem o delicado equilíbrio de forças que mantém a estrutura proteica. Por exemplo, a espuma formada quando a clara do ovo é batida vigorosamente contém proteína desnaturada. 31 DESNATURAÇÃO E RENATURAÇÃO A desnaturação das Proteínas 32
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