Proteínas/ Aminoácidos /Estruturs

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Proteínas II
Processos de :
·	Duplicação
·	Trascrição 
·	Tradução
Estruturas: Subunidades
Interações de Cadeias Laterais 
·	Primária: Sequência linear - Ligação Pepitídica - Determina como ela se dobra em suas estrutura tridimensional unica e por sua fez determina a função da proteína 
i.	Sequencias diferentes possuem funçoes difrentes 
ii.	Anemia Falcifo: 2alfa e 2beta ( troca de um aminoc na celula beta) 
·	Secundária: alfa- hélice/ Folha Beta 
·	folha Beta (começo das dobras) - Ligação de Hidrogenio- Ligaçoes entre cadeias pepit diferentes 
·	Terciária: Cadeia Polipepitídica - Pontes Dissulfeto( Proteína Estruturais) - Cisteina - Ligações Covalentes/ Ocorre a oxidação da estrutura na cadeia lateral - Aminoácido com maior quantida: Dois residuos de Cisteína 
·	Quarternária : Subunidades - Cadeias Laterais -Associaçao de duas ou mais cadeias polipeptidicas - Mesmas ligações das estruturas terciarias. 
i.	Anemia Falciforme: Troca de aminoacido 
ii.	A troca de bases nitrogenadas no DNA, ao invés de codificar a
produção (transcrição) do aminoácido ácido glutâmico,
irá, a partir daí, determinar a produção do aminoácido
valina, que entrará na posição 6 da seqüência de aminoá-
cidos que compõem a cadeia β da hemoglobina, modificando sua estrutura molecular (3) - uma estrutura hemoglobínica nova, denominada
hemoglobina S .
iii.	Altera a sua solubilidade 
iv.	Substituição do aminoacido acido glutamico por aminoacido valina em uma das cadeias de hemoglobina. Na anemia falciforme a estrutura da hemoglobina se altera para formar de foice, ou seja, mais alongada. A homoglobina mutante possui propriedades fisic-quimc bastante diferentes da hem normal devido a perda de duas cargas eletric por molec de hemom. Exibe ainda diferentes estabilidde e solubilidade, demontrando uma forte tendencia a formação de polimeros.
·	Príons
Pedaço de proteína modificada , consegue modificar as outras.
Proteina tem sua estrutura modificada: aumento do conteudo do folha B pregueada e agregação das moléculas.
Exite no sistema nervoso
Doença da Vaca Louca 
Classificação quanto ao nivel estrutural:
·	Fibrosas: Cadeias polipetid arranjadas em filamentos ou folhas / Terc ou Quarten
i.	Desempenham papel basicamente estrutural/ ex: colágeno- fibrilina - queratina
ii.	Associação de modulos repetitivos 
iii.	Insoluveis
iv.	Pontes dissulfetos estabelizam a estrutura: a- queratina / Formol quebra essas pontes 
·	Globurares: Cadeias polipepitidicas dobradas em forma esférica ou globular/ Terc ou Quarte
i.	Uma ou mais cadeias
ii.	Geralmente soluveis
iii.	Enzimas, motoras, reguladoras, imunoglobinas 
·	Fatores de Desnaturação das Proteínas 
Perda de suas estruturas ocasionado por fatores de variaçãodo ph ( quebra de ligações , solventes e detergentes e temperatura, perdendo suas funções./ Agentes redutores para quebrar as pontes dissulfeto. 
·	Reações Rever ou Irrever: Dependentes do agentes 
I.	O que aconteçe com o leite após a adição de suco de limão:
·	Ocorre a desnaturação da proteína do Leite - mudando a estrutura da caseina , reduzindo a presenças de cargas na moléculas afentando a estrutura terciária levando a precipitação 
·	Um fator importante é a distribuição dos aminoacidos apolares a polar ao longo da cadeia pepitidica 
·	Estado de Energia : Inovelamento da proteina 
·	O enovelamento pode ser espontâneo ou axiliado 
·	Ex: Proteinas Enzimas ( Chaperonas) / Favorecem o enovelamento 
·	Proteínas Isomerases: Pontes Dissulfeto 
·	 X A confirmaçao final tridimensioanl de uma proteína é especificicada pelas chaperonas que auxiliam no seu enovelamento X/ Nem todas possuem esse auxilio, a sequencia de aminoacidos que especifica uma proteína 
Chaperonas 
·	Impedem que a proteina se invole incorretamento
·	Previne a formação de agregados
·	Facilitam o arranjo quaternário de proteínas multiméricas
·	Não deixam que outras proteínas entrem e muda a sua estrutura
i.	 Perda da Estrutura Tridimensional, consequentemente a perda de sua função / Permanecem as ligações pepitidicas
ii.	Ph: Rompem as ligaçoes ionicas/ levando a protonação e desprotenação 
iii.	Pontes de Dissulfeto: Oxidação e formação covalente/ Para romper as pontes é preciso de Agentes Redutores : Solventes Organicos 
iv.	Experimento de Anfinsen: Demonstra a importância das sequencia de aminoacidos em sua espicificidade/ Conformação Final / As proteínas não dependem de Agentes Redutores para a sua renaturação