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Profa. Suely Chavante 
Enzimas 
*Proteínas especializadas 
Aceleram reações químicas 
Enzimas 
*EXCEÇÃO: RNAs com atividade catalítica - RIBOZIMAS 
E
ne
rg
ia
 
Caminho da Reação 
Energia de ativação SEM enzima 
S 
P 
Energia de ativação COM enzima 
– Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado de transição 
Energia livre de ativação 
 
 
Enzimas 
- Atuam em pequenas concentrações 
 (grande eficiência catalítica ) 
1 molécula de Catalase decompõe 
5 000 000 de moléculas 
de H2O2 
pH = 6,8 em 1 min 
Enzimas 
Aceleram reações químicas 
Catalisador Energia de Ativação 
kcal/mol 
Velocidade 
Relativa 
Ausente 
 
Catalase 
18,0 
 
5,5 
1 
 
 6,51 x 108 
Decomposição do H2O2 
Como é que cada enzima reconhece o substrato que deve interagir? 
Enzimas - Especificidade 
Especificidade Absoluta 
Reconhece uma única molécula como 
substrato 
Ex: Urease 
NH2 – C – NH2 
S 
Tioureia 
Proteases 
Enzimas - Especificidade 
Especificidade Relativa 
Enzimas 
Componentes da Reação Enzimática 
E + S E S P + E 
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO 
da enzima 
Ligação do substrato ao sítio 
ativo da enzima 
Princípios de Bioquímica de Lehninger – David L. Nelson & Michael M. Cox 
Princípios de Bioquímica de Lehninger – David L. Nelson & Michael M. Cox 
Ligação do substrato ao sítio 
ativo da enzima 
•  ÍONS METÁLICOS 
 
•  MOLÉCULAS ORGÂNICAS COENZIMAS 
 HOLOENZIMAS 
Classes de Enzimas e as reações que 
catalisam 
Classes de Enzimas 
 
Óxidoredutases 
Transferases 
Agente	Redutor	
Agente	Oxidante	
Classes de Enzimas 
 
Hidrolases 
Liases 
Classes de Enzimas 
 
Isomerases 
Ligases 
Enzima Ativa 
Pró-Enzimas 
Zimogênios 
Clivagem Proteolítica 
Classes de Enzimas Exceções	de	Nomenclatura		
 
 
 
Clivagem	proteolítica	
 
Pepsinogênio → Pepsina 
Tripsinogênio →Tripsina 
Quimiotripsinogênio → Quimiotripsina 
Enzimas digestivas – Proteases 	
Purificação 
 
Fatores que influenciam a Velocidade das 
reações enzimáticas 
 Cinética enzimática 
KM= [S] 
V máx 
[S] 
Vmax 
2 
Numericamente, KM pode ser expresso como a 
[substrato] necessária para que a velocidade da 
reação seja metade da velocidade máxima 
V 
KM da Enzima 
KM ALTA Afinidade da enzima pelo substrato 
Pequena [substrato] é necessária para a 
reação atingir 1/2 da Vmáxima 
KM 
Grande [substrato] é necessária para a 
reação atingir metade da Vmáxima 
BAIXA Afinidade da enzima pelo substrato 
Fatores que influenciam a Velocidade das 
reações enzimáticas 
 fosfatases ácida e alcalina 
Ativação 
térmica 
 Desnaturação 
térmica 
Efetores (Modulares) enzimáticos 
Inibidor (-) ou Ativador (+) 
 
ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
Enzimas Alostéricas 
Centro Alostérico 
Substrato 
Mudança de conformação 
Alteração na atividade 
Oligômero 
Protômeros (cada subunidade) 
Formado por 
subunidades idênticas 
Centro Ativo 
Moduladores ou Efetores Positivos 
 Negativos 
 
Efetores (Modulares) enzimáticos 
Ligação Não- covalente 
Reação Reversível 
Princípios de Bioquímica de Lehninger – David L. Nelson & Michael M. Cox 
Reação Enzimática Reversível 
•  Inibidor REVERSÍVEL 
± não competitivo 
 
Inibição Não-Competitiva 
—  Inibidor não-competitivo 
NÃO se liga ao sítio ativo da enzima 
E + S ES E + P 
EI + S 
+ 
I 
+
I 
EIS 
Inibição Não-Competitiva 
A Vmax está diminuída na presença de um INC 
Princípios de Bioquímica de Lehninger – David L. Nelson & Michael M. Cox 
Efetores Enzimáticos na Regulação Metabólica 
Exemplos: 
Inibição Não-Competitiva 
—  Inibidor NÃO tem semelhança estrutural 
com o substrato 
—  NÃO se liga no sítio ativo da enzima 
—  Aumento da [S] NÃO diminui a inibição 
—  A VELOCIDADE máxima DIMINUI na 
presença do inibidor 
 
 
 
 
 
Outro tipo de Inibição 
 Inibidor competitivo 
 Estrutura semelhante à do substrato 
 Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima 
E + S ES E + P 
EI 
+ 
I 
Inibição Competitiva 
 
Inibição Competitiva 
—  Inibidor apresenta aspectos estruturais 
semelhantes ao substrato 
—  Liga-se ao sítio ativo da enzima 
—  Aumento da [S] diminui a inibição, 
deslocando a equação para formação de 
ES e não EI 
—  A VELOCIDADE máxima pode ser 
atingida com o AUMENTO da [S] 
 
 
 
 
Exemplos de Inibição Competitiva 
Inibição Competitiva 
Outros Inibidores 
Competitivos 
A enzima torna-se ativa na 
d e p e n d ê n c i a d e u m a 
modificação estrutural que a 
torna apta ao reconhecimento e 
clivagem de seu substrato. 
Mecanismos	 de	 Regulação	 da	 atividade	 enzimática		Modi@icação	Covalente	da	Enzima	
Exemplos	de	Regulação	por	Modi@icação	Covalente	
Glicogênio Fosforilase 
Via: Glicogenólise 
Piruvato Quinase 
Via: Glicolítica 
Adrenalina 
Glucagon 
Adenilato Ciclase 
Inativa 
Adenilato Ciclase 
Ativa 
ATP AMPc 
PKA inativa 
Proteína quinase 
dependente de AMPc 
PKA ativa 
Fosforilase 
quinase inativa 
Fosforilase 
quinase ativa P 
Glicogênio 
Fosforilase 
ativa 
P 
Glicogênio 
 Fosforilase 
inativa 
Degradação 
do glicogênio 
Mecanismo de 
Amplificação 
Enzimática 
A inibição ou ativação da 
e n z i m a o c o r r e e m 
resposta a uma ação 
hormonal 
Regulação	da	atividade	enzimática			Intervenção	Hormonal	
Importância clínica das enzimas 
q  A atividade das enzimas no sangue - 
diagnóstico de doenças. 
q O perfil da atividade de enzimas no soro 
está relacionado à processos patológicos. 
q  Isoenzimas - Enzimas intracelulares que 
catalisam a mesma reação em diferentes 
tipos celulares 
•  Músculo Esquelético e 
Fígado 
LDH4 
LDH5 
• Cérebro e Rim 
 
LDH3 
• Miocárdio e Hemácias 
 
LDH1 
LDH2 
 
Isoenzimas - LDH 
Padrão normal e alterado das isoenzimas LDH no soro humano 
A: paciente com infarto do miocárdio 
B: paciente normal 
C: paciente com doença hepática 
Isoenzimas LDH 
Cinética de liberação de enzimas 
cardíacas no soro após um IAM 
CPK – creatina quinase 
LDH – Lactato desidrogenase 
HBDH - α-hidroxibutírico desidrogenase 
Isoenzimas 
Creatina quinase (CPK) 
 Creatina Fosfocreatina 
ATP ADP 
Dímero: subunidades B e M 3 isoenzimas 
Composição Tipo Localização 
BB CK1/CPK1 Cérebro 
MB CK2/CPK2 Coração 
MM CK3/CPK3 Músculo esquelético 
Aparecimento de CPK2 no sangue infarto do miocárdio 
TGO - Transaminase glutâmico oxaloacética 
TGP - Transaminase glutâmico pirúvica 
 Presentes nas células do fígado, coração, 
músculo esquelético, rim e pâncreas. 
 
 
 Outras enzimas importantes em diagnóstico 
 Transaminases 
DOENÇA HEPÁTICA 
 
INFARTO AGUDO DO MIOCÁRDIO 
TGO eleva-se após 12 horas, atingindo seu pico após 24-36 horas.