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ENZIMAS São proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global. Medeiam, praticamente, todas as reações no corpo e direcionam todos os eventos metabólicos. Nomenclatura: Nome recomendado: Sufixo –ASE adicionado ao nome do substrato da reação. Nome sistemático: As enzimas são divididas em seis classes principais, de acordo com sua função. Propriedades: Sítios Ativos: Região específica que forma uma fenda ou bolso. Contém cadeias laterais de aminoácidos, que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato. Eficiência Catalítica: As reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes (de 10³ a 10⁸ mais rápidas) Especificidade: São altamente específicas, interagindo comum ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química Co-fatores: Algumas enzimas se associam com um co-fator não-proteico, necessário para a atividade enzimática. Podem ser íons metálicos (como Zn⁺² ou Fe⁺²) e moléculas orgânicas (coenzimas). O conjunto da enzima com o seu co-fator é chamado holoenzima Apoenzima: porção proteica da holoenzima. Grupo Prostético: coenzima firmemente ligada à enzima, que desta não se dissocia. Regulação: As enzimas podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula. Localização dentro da célula: Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro da célula. Serve para isolar o substrato da reação de outras reações competitivas. Como funcionam as enzimas: Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente nas condições normais na célula, oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma menor energia de ativação. A enzima não altera a energia livre dos reagentes ou dos produtos e, assim sendo, não altera o equilíbrio da reação. Fatores que afetam a velocidade da reação: Concentração do substrato: Velocidade máxima: saturação pelo substrato de todos os sítios de ligação disponíveis nas moléculas enzimáticas presentes, representando a máxima velocidade alcançada por uma reação. Temperatura: A velocidade da reação aumenta com o aumento da temperatura, até a velocidade máxima ser alcançada. A elevação exagerada da temperatura diminui a velocidade da reação, resultando na desnaturação da enzima. pH: A concentração de H⁺ afeta a velocidade da reação de várias maneiras. Algumas enzimas funcionam em pH determinado (pH ótimo). Valores extremos de pH podem levar à desnaturação da enzima Inibição da atividade enzimática: Inibição competitiva: Ocorre quando o inibidor liga -se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato normalmente ocuparia e, dessa forma, compete com o substrato por esse sítio. Inibição não-competitiva: Acontece quando o inibidor e o substrato ligam -se a sítios diferentes sobre a enzima. Inibidores enzimáticos como drogas: Ex: penicilina e amoxilina inibem uma ou mais enzimas envolvidas na síntese da parece celular bacteriana. As drogas também podem agir inibindo reações extracelulares TIPOS DE ENZIMAS COM BASE NA FUNÇÃO: 1. 2. 3. 4. 5. 6.
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