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Enzimas - bioquímica

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ENZIMAS
São proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global. 
Medeiam, praticamente, todas as reações no corpo e direcionam todos os eventos metabólicos. 
Nomenclatura: 
Nome recomendado: 
Sufixo –ASE adicionado ao nome do substrato da reação. 
Nome sistemático: 
As enzimas são divididas em seis classes principais, de acordo com sua função. 
Propriedades: 
Sítios Ativos: Região específica que forma uma fenda ou bolso. Contém cadeias laterais de aminoácidos, que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato.
Eficiência Catalítica:
As reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes (de 10³ a 10⁸ mais rápidas) 
Especificidade: 
São altamente específicas, interagindo comum ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química 
Co-fatores:
Algumas enzimas se associam com um co-fator não-proteico, necessário para a atividade enzimática. Podem ser íons metálicos (como Zn⁺² ou Fe⁺²) e moléculas orgânicas (coenzimas). O conjunto da enzima com o seu co-fator é chamado holoenzima 
Apoenzima: porção proteica da holoenzima. 
Grupo Prostético: coenzima firmemente ligada à enzima, que desta não se dissocia.
Regulação:
As enzimas podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula.
Localização dentro da célula: 
Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro da célula. Serve para isolar o substrato da reação de outras reações competitivas.
Como funcionam as enzimas: 
Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente nas condições normais na célula, oferecendo uma rota de reação alternativa, com uma menor energia de ativação. A enzima não altera a energia livre dos reagentes ou dos produtos e, assim sendo, não altera o equilíbrio da reação.
Fatores que afetam a velocidade da reação:
Concentração do substrato:
Velocidade máxima: saturação pelo substrato de todos os sítios de ligação disponíveis nas moléculas enzimáticas presentes, representando a máxima velocidade alcançada por uma reação.
Temperatura: 
A velocidade da reação aumenta com o aumento da temperatura, até a velocidade máxima ser alcançada. A elevação exagerada da temperatura diminui a velocidade da reação, resultando na desnaturação da enzima. 
pH:
A concentração de H⁺ afeta a velocidade da reação de várias maneiras. Algumas enzimas funcionam em pH determinado (pH ótimo). Valores extremos de pH podem levar à desnaturação da enzima 
Inibição da atividade enzimática:
Inibição competitiva: 
Ocorre quando o inibidor liga -se reversivelmente ao mesmo sítio que o substrato normalmente ocuparia e, dessa forma, compete com o substrato por esse sítio.
 Inibição não-competitiva:
Acontece quando o inibidor e o substrato ligam -se a sítios diferentes sobre a enzima.
Inibidores enzimáticos como drogas:
Ex: penicilina e amoxilina inibem uma ou mais enzimas envolvidas na síntese da parece celular bacteriana. As drogas também podem agir inibindo reações extracelulares
TIPOS DE ENZIMAS COM BASE NA FUNÇÃO:
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