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Membrana Plasmática Daniel Ardisson-Araújo Sumário (capítulos 10 e 11) 1. Bicamada lipídica 2. Proteínas de membrana 3. Transporte de pequenas moléculas através de membranas: • Transporte de membrana • Proteína carreadora e transporte ativo • Canais iônicos 1. Bicamada lipídica • Membrana plasmática circunda a célula (limita do ambiente) • Dentro da célula, as membranas limitam organelas. • Característica comum: fina película dinâmica de moléculas de lipídeos (gorduras) e proteínas unidas por interação não-covalente com fluidez que se organizam numa BICAMADA LIPÍDICA. • Moléculas de lipídeo formam uma bicamada impermeável a maioria das moléculas hidrofílicas. • Funções da MP é mediada por proteínas que atravessam a bicamada lipídica (30 % das proteínas codificadas por uma célula são transmembrana). Três visões de uma membrana plasmática: Componentes: • 50 % da MP é lipídeo (em bicamada) e quase todo o restante proteína. • Todas as moléculas lipídicas da MP são anfifílicas – os mais abundantes são os fosfolipídeos. • Combinação entre diferentes ácidos graxos e grupos de cabeças formam diferentes fosfolipídeos. Os principais: • Fosfatidiletanolamina • Fosfatidilserina • Fosfatidilcolina • Esfingomielina Partes das moléculas de fosfolipídeos: Principais fosfolipídeos de membrana: Além dos fosfolipídeos... • Presença de colesterol e glicolipídeos. • Colesterol presente em células eucarióticas animais em grande quantidade (algumas células - 1:1 de fosfolipídeo e colesterol). Funções: • Modula a bicamada lipídica. • Os anéis interagem com a cauda hidrofóbica e imobilizam as caudas, diminuindo a fluidez da membrana. Grupo hidroxila interage com o grupo cabeça dos fosfolipídeos Composição de membranas: Bicamadas se formam espontaneamente: • A natureza dos fosfolipídeos induzem a formação espontânea de bicamadas. • Dependendo solvente as moléculas expõem ou escodem as regiões que a tornam anfipáticas: • Como moléculas hidrofílicas e hidrofóbicas interagem com a água? • Formação eletrostática favorável? Polar x Apolar Forçada uma organização da água na forma semelhante ao gelo. E os fosfolipídeos? • Formam duas estruturas em solução aquosa: bicamadas ou micelas. • São cilíndricos ou cônicos? Fluidez da bicamada lipídica: • A fluidez deve ser regulada e depende de sua composição e temperatura. • Mobilidade de fosfolipídeos pela membrana. • Apesar de fluida, a membrana pode apresentar domínios formando bolsas lipídicas. Vários vírus se apropriam dessas regiões para iniciarem a infecção celular ou para brotar da célula • Caveolas – regiões com enriquecimento esfingolipídeos e colesterol relacionados a endocitose Assimetria da bicamada lipídica: • A composição das monocamadas podem variar entre si: • Fosfatidilcolina e esfigomileina (grupo colina) – EXTERNA • Fosfatidiletanolamina e fosfatidilserina (grupo amino) – INTERNA • Importante para o desenvolvimento de funções específicas e sinalizações celulares (diferença de cargas). Flipase são proteínas que aceleram a ocorrência de flip-flop 2. Proteínas de membrana • Bicamada lipídica fornece a estrutura básica das membranas biológicas (pouco variável em composição), porém as funções são quase que exclusivamente desempenhadas por proteínas de membrana. • 50 moléculas de lipídeo para cada proteína (termos de tamanho) para membranas com teor protéico de 50%. • Proteínas de membrana apresentam vários tipos e estão em quantidades diferentes dependendo do tipo celular: • Bainha de mielina – isolante elétrico do axônio – apenas 25% é proteína. • Membrana da mitocôndria – produção de ATP – 75% é proteína. Associação de proteínas de membrana a bicamada lipídica: Características das proteínas de membrana: • Proteínas de membrana podem estar associadas a apenas um lado da bicamada lipídica ou atravessara membrana – proteína transmembrana. • Proteínas transmembrana são anfifílicas (região que interage com cauda hidrofógica dos fosfolipídeos e região que interage com o meio aquoso intra ou extra-membranoso). • Podem estar ligadas a fosfolipídeos – âncora de fosfatidilinositol (GPI) • Proteínas periféricas de membranas • Proteínas integrais de membrana – estão inseridas na membrana. Proteína transmembrana: • Cadeia polipeptídica atravessa a bicamada e é inserida durante a sua síntese no RE – domínio transmembrana. • Podem ser: • Proteína transmembrana de passagem única • Proteína transmembrana de múltiplas passagens • Pelo teor de aminoácidos é possível prever? Domínio transmembrana: Proteína de múltiplas passagens: • Um proteína transmembrana de múltiplas passagens pode ser convertida em dois polipeptídeos: Canais transmembrana: • Barris beta formam grandes canais transmembrana Bacteriorrodopsina: • Bombeamento ativado pela luz. Características de proteínas transmembranas: • Muitas são glicosiladas. • Resíduos de açúcares são adicionados a cadeia polipeptídica no RE e no aparelho de Golgi. • Estão presentes na porção não-citosólica da proteína. • Porção citosólica é um ambiente redutor, logo não existe formação de pontes dissulfeto. • Face não citosólica – formação de pontes dissulfeto. Proteínas se movem: • Como proteínas podem ficar retidas a um único domínio ou região da célula? Maneiras de restringir proteínas: • (A) agrupar em agregados • (B) ancoramento extracelular • (C) ancoramento intracelular • (D) interagir com proteínas de outra célula. Citoesqueleto ancora proteínas transmembranas: O glicocálice: • Carboidratos revestem a superfície de toda célula eucariótica • Proteínas transmembranas glicosidalas (glicoproteínas). • Carboidratos podem estar ligados a lipídeos (glicolipídeos). • Proteoglicanas – longas cadeias de polissacarídeos ligados a proteínas (transmembrana ou ligadas a GPI) que compõem a matriz extracelular. 3. Transporte através de membranas • Teor hidrofóbico da bicamada lipídica – diferença na concentração de soluto do meio intracelular e do meio extracelular. • Utilização de proteínas transmembranas como transportadoras de moléculas hidrofílicas. • Permeabilidade de membrana: • Moléculas hidrofóbicas • Moléculas polares não-carregadas • Íons Proteínas de transporte de membrana: • Responsáveis pelo transporte de soluto através da membrana. • Cada proteína transporta uma classe de moléculas. • Tipos: • Proteína transportadora: se ligam ao soluto de um lado, sofrem mudança conformacional e o liberam no outro. • Proteína de canal: formação de poros aquosos que permitem a passagem do soluto Tipos de transportes: • Simples ou uniporte. • Acoplado do tipo: • Simporte • Antiporte Tipos de transporte: • Difusão simples (passagem livre pela membrana) • Transporte passivo ou difusão facilitada (a favor do gradiente de concentração). • Transporte ativo (contra o gradiente de concentração). Transporte passivo: Transporte ativo: • Transporte ativo primário (gasto de ATP) – bombas • Transporte ativo secundário (acoplado a gradiente químico) Transporte de glicose associado a gradiente eletroquímico de Na+: Transporte transcelular: Bombas acionadas por ATP: • Bombas do tipo P - se auto-fosforilam quebrando ATP e transportam íons (Na+, K+, H+, Ca2+) – ATPase. • Bombas do tipo F – usam gradientes eletroquímicos de íons para formar ATP – ATP sintase. • Transportadores ABC – usam ATP para o transporte de pequenas moléculas (diferente de P e F que transportam apenas íons) – ATPase. Bomba de Ca2+: • Cálcio interage na cavidade;• Muda conformação e expõe o cálcio para a face intracelular; • Fosforilação da proteina; • Perde afinidade com cálcio e desliga; • Muda a conformação e volta para o estado inicial, aumentando a afinidade do domínio de ligação a nucleotídeo a ATP. Bomba de sódio e potássio: Coloca sódio para fora e potássio para dentro: 1. Liga 3 Na+ intracelular e fosforila a face citoplasmática da bomba que leva a mudança conformacional. 2. Transporta os 3 Na+ através da membrana e o libera na face extracelular. 3. 2 K+ se ligam, induzem a defosforilação e faz com que a proteína retorne a seu estado nativo de afinidade com Na+. Transportador ABC • ATP binding cassete (ABC) Canais iônicos: • Canais – poros hidrofílicos através das membranas. • Difusão rápida de íons inorgânicos específicos a favor de gradientes eletroquímicos. • Os canais flutuam entre dois estados, aberto e fechado. • A abertura e o fechamento são controlados por condições específicas. Tipos de estímulos: • Canais controlados por voltagem • Canais controlados por ligantes (vídeo) • Mediador extracelular (neurotransmissor). • Canal controlado por transmissor • Mediador intracelular (íons e nucleotídeos). • Canal controlado por íons • Canal controlado por nucleotídeos • Canais controlados mecanicamente
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