Aula de proteínas

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PROTEÍNAS: 
ESTRUTURA E FUNÇÃO 
FEF – Fundação Educacional de Fernandópolis 
Prof. MSc. Roney Eduardo Zaparoli 
PROTEÍNAS 
 Componente mais abundante da maioria das células (não 
considerando a água). 
 “Protelos”: palavra grega que significa principal. 
 
 estrutural, 
 regulação e equilíbrio hídrico, 
 tampões para o equilíbrio ácido-base, 
 transporte, 
 troca gasosa, 
 coagulação sanguínea, 
 defesa, 
 movimento, 
 enzimática, 
 nutriente, 
 receptora, 
 hormonal, 
 mediador químico. 
 
PROTEÍNAS: FUNÇÃO 
Proteus, Old Man of the Sea, mosaico do período 
 Romano (Museu Nacional de Arqueologia, Atenas) 
 polímeros lineares de aminoácidos (20 tipos) 
 
 aminoácido (aa): unidade básica das proteínas. 
 
PROTEÍNAS 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 Caráter parcial de dupla ligação 
 
CLASSIFICAÇÃO PEPTÍDICA 
 peptídeo: polímeros curtos de aminoácidos (aas) 
 dipeptídeo: dois resíduos de aas 
 tripeptídeo: três resíduos de aas 
 oligopeptídeos: 12 a 20 resíduos de aas. 
 polipeptídeos: mais de 20 resíduos de aas 
 Proteínas: compostos formados por uma ou mais cadeias 
polipeptídicas 
NÍVEIS ESTRUTURAIS 
PROTÉICOS 
 a estrutura tridimensional das proteínas é bastante 
complexa 
 FORMA PROTEÍNA → DETERMINA FUNÇÃO 
 definida em vários níveis estruturais: 
 estrutura primária 
 estrutura secundária 
 estrutura terciária 
 estrutura quaternária 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
 corresponde à seqüência de aas na cadeia polipeptídica 
 é determinada geneticamente 
 por convenção, a seqüência de aas é escrita da extremidade 
amino-terminal para a carboxi-terminal: 
 NH3+-Ala-Gly-Ser-COO- 
 NH3+-Ser-Gly-Ala-COO- 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
 corresponde ao primeiro dobramento sofrido pela 
estrutura primária 
 estruturas regulares tridimensionais são estabelecidas, 
e duas delas são particularmente estáveis: 
 -hélice 
 folha -pregueada 
 manutenção da estrutura: pontes de hidrogênio entre o 
C=O e o N-H da ligação peptídica 
-HÉLICE 
 dobramento da cadeia em torno 
de um eixo 
 mantida por pontes de hidrogênio 
entre uma unidade peptídica e a 
quarta subseqüente 
-HÉLICE 
-HÉLICE 
 cadeias laterais dos aas: projetadas para fora da 
hélice e não participam das pontes de H 
 certas seqüências de aas impedem formação de -
hélice: 
 aas adjacentes de mesma carga (ex. polilisina) 
 prolina: não tem H livre no grupo amino, logo 
não faz ponte de H. 
FOLHA -PREGUEADA 
 interação lateral de segmentos de uma cadeia 
polipeptídica 
 conformação em “sanfona” 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
 Dobramento final da cadeia polipeptídica por interação 
entre regiões com estrutura regular ou de regiões sem 
estrutura definida 
 neste nível há participação das cadeias laterais dos aas 
na manutenção da estrutura por 4 tipos de ligações: 
 pontes de H 
 interação hidrofóbica 
 ligação iônica 
 pontes dissulfeto 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
 Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
(subunidades) para compor uma proteína funcional 
 Mantida por ligações não-covalentes entre as 
subunidades 
 Subunidades podem ser iguais ou diferentes entre si. 
 
Hemoglobina: proteína tetramérica 
(duas subunidades  e duas, ) 
“FOLDING” PROTÉICO 
 CHAPERONINAS: Proteínas especializadas que auxiliam no 
enovelamento da cadeia polipeptídica 
 
Ribonuclease A (pâncreas bovino) 
ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS 
 DAS PROTEÍNAS 
 Podem ocorrer 3 tipos básicos de alterações protéicas: 
 Desnaturação 
 Renaturação 
 Substituição de Aminoácidos 
 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 Dobramento original da proteína: estrutura nativa. 
 Alterações físicas e/ou químicas do meio podem 
afetar a estrutura espacial, podendo acarretar perda 
de função. 
DESNATURAÇÃO = destruição da estrutura nativa 
 
 perda dos níveis estruturais secundário, 
terciário e quaternário 
 
 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 Fatores que provocam a desnaturação: 
 aquecimento 
 extremos de pH 
 adição de compostos capazes de formar 
pontes de H (ex. uréia) 
 detergentes e sabões 
 agentes redutores 
 A desnaturação pode ser irreversível 
 
RENATURAÇÃO PROTÉICA 
 Após a retirada do agente desnaturante, algumas 
proteínas reassumem a forma nativa 
 
 Velocidade de renaturação “in vitro” é menor que 
“in vivo”. 
 
SUBSTITUIÇÃO DE AAS 
 A substituição de um único aminoácido na estrutura 
primária pode ocasionar perda de função 
 Exemplo: Anemia falciforme 
 cadeia  da hemoglobina: alteração de Glu por Val 
leva à agregação das proteínas por interações 
hidrofóbicas através dos resíduos de valina. 
Agregados precipitam nas hemáceas que adquirem 
formato de foice. 
 
 Quanto a Composição: 
 
Proteínas Simples: hidrólise libera apenas aas 
 
Proteínas Conjugadas: hidrólise libera aas 
mais um radical não peptídico, denominado 
GRUPO PROSTÉTICO. Ex: Metaloproteínas, 
hemeproteínas, Lipoproteínas, Glicoproteína, 
etc. 
 
CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA 
 Numa aproximação global as proteínas podem 
ser classificadas de acordo com a forma e 
solubilidade em 3 classes: 
 Proteínas globulares 
 Proteínas fibrosas 
 Proteínas de membrana 
 
CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
 estrutura esférica, solúvel em água. 
 desempenham funções dinâmicas na célula: enzimas, 
proteínas de transporte, de defesa, receptoras, etc 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
 estrutura linear relativamente simples e, geralmente, 
insolúveis em água. 
 papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. 
 Formadas pela associação de módulos repetitivos. 
 Componente fundamental → cadeias longas com 
estrutura secundária regular: 
 -hélice: -queratinas 
 folha -pregueada: -queratinas, fibroína 
 hélice tripla: colágeno 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
 QUERATINAS 
 mecanicamente duráveis e quimicamente pouco 
reativas 
 principal componente da camada epidérmica (85%) 
 cabelo, unha, chifres, cornos, lã, cascos, penas,fios 
de seda, etc 
 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
 QUERATINAS 
 
 -queratinas: ocorrem nos mamíferos 
 2 ou 3 cadeias em -hélice associam-se 
lateralmente, formando cabos helicoidais que, 
reunidos, formam fibrilas, e estas, fibras 
 rica em resíduos de cisteína (pontes dissulfeto) 
 grau de ondulação e de sedosidade depende do 
conteúdo de pontes dissulfeto. 
 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
 QUERATINAS e FIBROÍNA 
 
 -queratinas: produzidas por aves e répteis 
 associação lateral de folhas -pregueadas 
 Fibroína: produzidas por insetos e aracnídeos 
 fios de seda (contém sericina=proteína amorfa) 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
COLÁGENO 
 Ocorre em todos os animais pluricelulares 
 Proteína extracelular organizada em fibras de 
grande força de tensão 
 componente de tecidos conectivos (ossos, dentes, 
cartilagem, tendões, ligamentos, matriz fibrosa da 
pele, vasos sanguíneos) 
 mamíferos: 30 cadeias polipeptídicas distintas 
organizadas em 16 tipos de colágeno 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
COLÁGENO 
 Composição de aas: 
 1/3: glicina 
 15-30%: prolina 
 15-30%: hidroxiprolina 
 Hidroxiprolina confere estabilidade. 
 O colágeno “empacotado” e rígido é uma 
estrutura em hélice tripla, o tropócolágeno. 
PROTEÍNAS FIBROSAS: 
COLÁGENO 
 Associação de móleculas de tropocolágeno formam 
as fibrilas que associadas, dão origem às fibras de 
colágeno. 
 Ligações covalentes entre as fibrilas estabilizam a 
estrutura: enzima lisiloxidase liga resíduos de Lys a 
Hysgrau de ligações covalentes aumenta com o tempo 
 altas temperaturas: desnaturação do colágeno 
(gelatina) 
PROTEÍNAS DE MEMBRANA 
 são encontradas em associação com os vários tipos 
de membrana das células. 
 
BIBLIOGRAFIA 
 Lehninger, AL, Nelson, DL & Cox, MM Princípios de Bioquímica. 
2000. 3ª Edição. Editora Sarvier, São Paulo, Brasil. 
 
 Voet, D & Voet, JG Biochemistry.1995. 2nd edition. John Wiley & 
Sons, Inc. New York, USA. 
 
 Garret & Grisham. Biochemistry. 
http://www.web.virginia.edu/Heidi/home.htm