Aula de Proteínas

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METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Profa. Rosana Aparecida da Silva Buzanello
Ministério da Educação
Universidade Tecnológica Federal do Paraná
Câmpus Medianeira
Disciplina: Fundamentos de Nutrição
INTRODUÇÃO
❖ Grupo dos leites e produtos lácteos:
✓ Alimentos constituídos por proteínas de alto
valor biológico e nutrientes essenciais → cálcio,
fósforo e as vitaminas A, D, riboflavina (B2) e biotina (B7).
✓ Leite: produto da secreção das glândulas
mamárias de mamíferos.
▪ Solução coloidal de proteínas em emulsão com
gorduras e uma solução de vitaminas e minerais,
peptídeos e outros componentes.
❖ Grupo dos leites e produtos lácteos:
✓ Queijo: obtido pela separação parcial do soro do leite, coagulados
pela ação física do coalho, por meio da ação enzimática ou de
ácidos orgânicos, ou ainda ação combinada.
▪ Coágulo: caseína precipitada (caseinato de cálcio) e gorduras com
vitaminas lipossolúveis.
▪ Soro: proteínas hidrossolúveis, água, lactose e minerais.
INTRODUÇÃO
❖ Grupo dos leites e produtos lácteos:
✓ Iogurte: uso de fermentos lácteos ao leite (Lactobacillus bulgaricus e
Streptococcus thermophilus), os quais agem na lactose produzindo
coágulo fino e suave e com sabor ligeiramente ácido (ácido lático).
INTRODUÇÃO
❖ Grupo das carnes e ovos: compostos por alimentos fontes de
proteínas de alto valor biológico → proteínas completas.
✓ Proteínas padrão de referência em termos de composição de
aminoácidos → possuem todos os aminoácidos essenciais ao
organismo em quantidades balanceadas.
✓ Carnes e ovos: fornecem importante quantidade de nutrientes essenciais
como vitaminas, minerais e ácidos graxos.
INTRODUÇÃO
❖ Carnes: conjunto de tecidos que recobre o
esqueleto de animais.
✓ Toda a parte comestível de animais de açougue,
incluindo músculos, gorduras e vísceras.
❖ Ovos: corpos unicelulares que se desenvolvem
no ovário de animais.
✓ Exemplos: galinha, pata, gansa, avestruz, etc.
✓ Ovos disponíveis no mercado: em geral não
fecundado, denominados então de óvulos.
INTRODUÇÃO
ESTRUTURA QUÍMICA
Proteínas
Estruturas oligoméricas constituídas
por 20 aminoácidos.
Selenocisteína: 21º aminoácido
descoberto mais recentemente.
Em condições biológicas normais, cada sequência de aminoácidos que compõe a
proteína é enovelada, em uma conformação tridimensional, específica e única.
❖ Mudanças na conformação tridimensional de determinadas proteínas podem
alterar sua função.
✓ Anemia falciforme
Doença hereditária (diferente daquela causada pela deficiência de ferro) causada
pela formação anormal de glóbulos vermelhos que causa deformação das hemácias.
Neste caso, o ácido glutâmico (glutamato) da cadeia é trocado por valina e muda a
estrutura formando uma estrutura similar a uma foice, por isso o nome falciforme.
As células se agregam na circulação, bloqueando o fluxo sanguíneo, causando dor.
ESTRUTURA QUÍMICA
❖ É importante destacar que:
✓ A sequência de resíduos de aminoácidos determinará a estrutura
tridimensional de uma proteína.
✓ A função de uma proteína depende de sua estrutura.
✓ As forças mais importantes de estabilização das proteínas são as
interações não covalentes.
✓ Alguns padrões estruturais distintos podem ser observados na
conformação das proteínas.
ESTRUTURA QUÍMICA
❖ Estrutura de um aminoácido:
ESTRUTURA QUÍMICA
❖ A estrutura primária de uma proteína:
✓ Sequência linear na qual os aminoácidos constituintes são covalentemente
ligados por meio de ligações amida → ligação peptídica.
Ligação peptídica → reação de condensação
O número, o tipo e a posição destes resíduos na cadeia polipeptídica que determinará a
conformação final, ou seja, a estrutura tridimensional.
Sequência de resíduos de aminoácidos: configuração L.
ESTRUTURA QUÍMICA
❖ Os aminoácidos apresentam-se na
forma de íon dipolar ou zwitteríon
em soluções aquosas de pH neutro.
ESTRUTURA QUÍMICA
✓ Amina é protonada e o ácido carboxílico é desprotonado.
✓ Capacidade de atuar como um ácido ou uma base → substâncias anfóteras.
❖ Ponto isoelétrico: pH no qual o íon dipolar é eletricamente neutro.
❖ Em função dessa estrutura os aminoácidos são solúveis em água e
pouco solúveis em solventes orgânicos.
ESTRUTURA QUÍMICA
Curva de titulação eletrométrica.
Ponto isoelétrico: varia em função do 
tipo de aminoácido.
ESTRUTURA QUÍMICA
Aminoácidos de cadeia lateral alifática
Essenciais
Aminoácidos apolares
Aminoácidos de cadeia lateral aromática
ESTRUTURA QUÍMICA
Aminoácidos apolares
Essenciais
Aminoácidos de cadeia lateral hidrofílica
ESTRUTURA QUÍMICA
Aminoácidos polares não 
carregados
Essencial
Aminoácidos de cadeia lateral carregada
ESTRUTURA QUÍMICA
Aminoácidos polares
Essenciais
❖ 02 a 10 unidades e aminoácidos ligados entre si → ligação peptídica.
❖ Peptídeos de pequenas cadeias de aminoácidos: apresentam
importantes efeitos biológicos.
✓ Oxitocina (9 resíduos de aminoácidos): hormônio que induz o trabalho de
parto, fluxo de leite.
✓ Insulina: hormônio pancreático hipogliceminante, com duas cadeias de
aminoácidos (uma de 30 e outra de 21 resíduos).
✓ Glucagon (19 resíduos de aminoácidos): hormônio pancreático de ação
oposta à insulina.
PEPTÍDEOS
❖ Macromoléculas → união entre aminoácidos por ligação peptídica.
✓ Algumas funções no organismo:
▪ Proteínas estruturais: colágeno, elastina, queratina.
▪ Proteínas motoras ou contráteis: actina, miosina.
▪ Hormônios.
▪ Proteínas do sistema imune: anticorpos, peptídeos de superfície celular.
▪ Proteínas de transporte: albumina, hemoglobina.
▪ Nucleoproteínas: associadas ao DNA.
▪ Enzimas e proteínas de membrana.
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
❖ Estrutura primária
✓ Sequência de aminoácidos unidos entre si por ligação peptídica.
▪ Estrutura tridimensional, propriedades funcionais e físico-químicas da
proteína.
▪ Extremidade carboxi-terminal e amino-terminal.
▪ Hidrólise química ou enzimática → capaz de romper a ligação
peptídica com liberação de peptídeos menores e aminoácidos.
PROTEÍNAS
❖ Estrutura secundária
Primeiro grau de ordenação da cadeia polipeptídica. 
Arranjo espacial periódico dos resíduos de aminoácidos em alguns
segmentos da cadeia.
Resíduos de aminoácidos consecutivos de um segmento
compreendem o mesmo conjunto de ângulos de torsão (rotação).
Interações não covalentes: redução da energia livre.
Principais tipos: α-hélice, folha-β e aperiódica.
PROTEÍNAS
❖ Estrutura secundária
✓ α-hélice: estabilizada por ligações de hidrogênio intramoleculares
paralelas ao eixo da hélice.
▪ Cada sequência do grupo N-H é ligada ao
hidrogênio do grupo C=O, do quarto resíduo
precedente.
▪ Podem se orientar para direita ou para
esquerda → à direita é mais estável.
❖ Estrutura secundária
✓ Folha-β: mais hidrofóbica que a α-hélice com uma estrutura distendida
em ziguezague.
▪ Ligações de hidrogênio intercadeias: estabilização da estrutura.
✓ Folha-β pregueada:
▪ Interação entre duas fitas β na mesma molécula por ligações de hidrogênio.
▪ Cadeias laterais são orientadas perpendicularmente (acima e abaixo) em
relação ao plano da folha.
PROTEÍNAS
❖ Estrutura secundária
✓ Folha-β
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Estrutura paralela
Estrutura antiparalela
• Alternância entre aminoácidos não polares e polares.
• Cadeias laterais hidrofóbicas são propensas.
❖ Estrutura secundária
✓ Folha-β
PROTEÍNAS
▪ Maior estabilidade frente ao calor do que as α-hélices.
▪ Exemplo → β-lactoglobulina (51% de folha-β).
o Composta por 8 folhas-β antiparalelas.
o Encontrada no soro de leite → produção da ricota.
o Precipita sob alta temperatura (~90 °C).
❖ Estrutura secundária
✓ Folha-β
❖ Estrutura terciária
✓ Maneira pela qual a cadeia polipeptídica encurva-se e dobra-se em três
dimensões, já contendo as ligações secundárias.
✓ Envolve o balanço geral das ligações não covalentes.
PROTEÍNAS
❖ Estrutura terciária
✓ Estabilizada por fatores primários, tais como:
▪ Presença de resíduos de prolina: interrompem estruturas secundárias
regulares,causando dobras nas moléculas
▪ Impedimento estérico: cadeias laterais muito grandes que precisam se
acomodar no espaço.
▪ Pontes dissulfeto: ligações covalentes entre radicais sulfidrila de resíduos
de cisteína, formando um resíduo de cistina.
PROTEÍNAS
❖ Estrutura terciária
✓ Estabilizada por fatores primários, tais como:
▪ Ligações de hidrogênio.
▪ Interações hidrofóbicas: tendência dos aminoácidos com radical “R”
apolar acomodarem-se no interior de uma estrutura dobrada, evitando
contato com água (redução da energia livre).
▪ Interações eletrostáticas: forças de atração entre aminoácidos com
radicais “R” carregados com cargas opostas.
PROTEÍNAS
❖ Estrutura terciária
✓ Proteínas globulares
▪ Grande conteúdo de resíduos hidrofóbicos não polares, apresentando
geralmente função biológica.
▪ Grupos hidrofóbicos: interior e hidrofílicos: exterior – pontes H com a
água → solúveis.
▪ Enzimas, hormônios peptídicos, proteínas de transporte.
Angiotensina
PROTEÍNAS
Hexoquinase
Vasoconstrição
Enzima de catalisa a conversão de 
uma hexose em hexose-6-fosfato.
❖ Estrutura terciária
✓ Proteínas globulares
PROTEÍNAS
Superfície da mioglobina Região interna da mioglobina
❖ Estrutura terciária
✓ Proteínas fibrosas
▪ Bastão alongado, filamentosas.
▪ Grande número de resíduos
hidrofílicos.
▪ Função estrutural, suporte e
proteção.
PROTEÍNAS
Queratina Colágeno
❖ Estrutura quaternária
✓ Formada pela associação de mais de uma cadeia polipeptídica.
▪ Cada cadeia ou subunidade que compõe a estrutura quaternária
corresponde a um complexo quaternário, denominando-se uma estrutura
oligomérica.
▪ Moléculas ricas em resíduos de aminoácidos hidrofóbicos (> 20%).
▪ Ao dobrar-se ainda apresentam resíduos hidrofóbicos na superfície.
▪ Interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, interações
eletrostáticas.
PROTEÍNAS
❖ Estrutura quaternária
PROTEÍNAS
11 S: Proteína da soja
Formada por 12 cadeias: 
dodecâmero.
Hemoglobina
❖ Estado nativo
✓ Estrutura intacta da proteína existente no meio natural.
▪ Estado termodinâmico no qual várias interações favoráveis são
maximizadas e as indesejáveis são minimizadas.
✓ Modificações no ambiente (temperatura, pH, força iônica, composição de
solvente, tratamentos mecânicos severos):
▪ Alteram sua conformação:
o Estruturas secundárias, terciárias ou quaternárias.
o Sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na ligação
primária.
PROTEÍNAS
❖ Estado nativo
▪ Modificações em sua conformação:
PROTEÍNAS
Desnaturação proteica
Desejável
Indesejável
Enzimas biológicas
desnaturadas:
comprometimento das
funções biológicas do
organismo.
Aumento da digestibilidade de
proteínas: feijão → inibidor de
tripsina, prejudicando digestão.
Desnaturação: altera o inibidor e
favorece a digestão.
Albuminas Solúveis em água e coagulam pelo calor Ovoalbumina, lactoalbumina
Globulinas Pouco solúveis ou insolúveis em água, 
coagulam pelo calor e são solúveis em soluções 
salinas diluídas em pH 7,0
Miosina, ovoglobulina e 
lactoglobulina
Prolaminas Insolúveis em água e soluções salinas e 
solúveis em soluções de etanol
Gliadina: trigo e centeio, zeína: 
milho
Glutelinas Insolúveis em água, soluções salinas e etanol Glutenina: trigo
Escleroproteínas Proteínas de estrutura fibrosa, insolúveis nos 
solventes já mencionados
Colágeno e elastina
PROTEÍNAS
❖ Classificação
✓ Quanto a solubilidade:
PROTEÍNAS DO LEITE
Leite: sistema polidisperso
Componentes em forma de partículas de 
diferentes tamanhos
Componente %
Água 87,5
Gordura 3,5 – 4,5
Lactose 4,7 - 5,2
Proteínas 3,4 – 3,6
Cinzas 0,7 – 0,9
Dispersante
Emulsão (suspensão)
Solução
Fase dispersa
Meio de dispersão líquido e homogêneo
Tabela. Composição média do leite de algumas espécies animais (%)
EST Gord. Ptna Caseína Ptnas soro Lactose Cinzas
Mulher 12,4 3,8 1,0 0,4 0,6 7,0 0,2
Vaca 12,7 3,7 3,4 2,8 0,6 4,8 0,7
Cabra 13,2 4,5 2,9 2,5 0,4 4,1 0,8
Búfala 17,2 7,4 3,6 - - 5,5 0,8
Fonte: Kielwein (1996).
PROTEÍNAS DO LEITE
O leite é a principal fonte de proteínas na alimentação de animais jovens 
e de adultos de todas as idades.
PROTEÍNAS DO LEITE
❖ Classificação das proteínas do leite:
✓ Caseínas
❑ s1-caseína
❑ s2-caseína
❑ -caseína
❑ -caseína
✓ Proteínas do soro 
❑ Lactoalbumina
❑ Lactoglobulina
❑ Soroalbumina
❑ Imunoglobulinas
✓ Proteínas da membrana do glóbulo de gordura
PROTEÍNAS DO LEITE
❖ CASEÍNAS
✓ Representa 80% fração proteica do leite: massa dos queijos.
✓ Fosfoproteínas: grupos fosfato fortemente ligados e estabelece
ligações com Cálcio.
▪ O fósforo facilita as interações entre as caseínas e o cálcio:
fosfocaseinato de cálcio.
▪ Durante a digestão: fosfopeptídeos são formados deixando o
cálcio mais solúvel, facilitando sua absorção e aumento a
biodisponibilidade.
Micela de caseína
Sub-micela
Cadeias salientes
Fosfato de cálcio
 - caseína
Interações hidrofóbicas
Várias frações: , β e 
-caseína
PROTEÍNAS DO LEITE
❖ CASEÍNAS
PROTEÍNAS DO LEITE
Coagulação ácida → acidificação até o ponto isoelétrico, leva a desestabilização
das micelas de caseína ao neutralizar as cargas negativas resultando na
agregação e precipitação.
✓ Várias frações: coagulação ácida ocorre em um intervalo de pH: 4,6 a 4,9
✓ Maior parte: pH 4,65 - Ponto Isoelétrico (pI).
❖ CASEÍNAS
PROTEÍNAS DO LEITE
Coagulação enzimática → 1º Etapa: hidrólise da -caseína na porção
fenilalanina-metionina (resíduos 105 e 106) que dá origem a dois fragmentos:
ou 
glicomacropeptídio
Insolúvel na presença de Ca++
Solúvel
❖ CASEÍNAS
PROTEÍNAS DO LEITE
Coagulação enzimática → 2º Etapa: quando 80-90% da caseína encontra-se
hidrolisada ocorre a reação abaixo.
Fonte: www.ucg.br/site_docente/maf/patricia/caracteristicas%20dos%20compostos%20do%20leite%20cru_II.pdf 
❖ CASEÍNAS
PROTEÍNAS DO LEITE
❖ PROTEÍNAS DO SORO
✓ Conjunto de substâncias nitrogenadas que não precipitam no pI da caseína –
proteínas solúveis.
✓ Encontram-se no soro separado do coágulo enzimático.
✓ Proteínas ricas em aminoácidos essenciais: lisina, metionina e triptofano.
Albuminas
16 -18%
-lactoglobulina (49% das ptnas soro)
-lactoalbumina (19%)
soroalbumina
Globulinas
2 - 4%
Euglobulina
Pseudoglobulina
Apesar do nome, é melhor classificada 
como albumina devido a baixa massa 
molecular e alta solubilidade 
Imunoglobulinas
PROTEÍNAS DO LEITE
❖ PROTEÍNAS DO SORO
✓ Proteínas sensíveis a alta temperatura.
▪ Distribuição uniforme de aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos ao longo da
cadeia polipeptídica → conformação globular compacta.
▪ Na proximidade da T de desnaturação a estrutura se abre e se desenrola →
agregação e precipitação.
✓ Propriedades fisiológicas e funcionais: atividade imunomoduladora,
antimicrobiana, efeitos benéficos no sistema cardiovascular, crescimento
celular, etc.
✓ Alta digestibilidade: esvaziamento gástrico rápido e rápida absorção no
intestino.
❖ Carnes vermelhas: bovinos, ovinos, caprinos, suínos, equídeos e
coelhos.
❖ Carnes brancas: aves e pescados.
✓ Composição estrutural: tecido muscular, conjuntivo e adiposo.
▪ Quantidade e propriedades de cada tecido determinam a qualidade e a
maciez do corte cárneo.
PROTEÍNAS DA CARNE
PROTEÍNAS DA CARNE
❖ Tecido muscular: formado por fibras que se unem na forma de feixes,
circundada por tecido conjuntivo.
✓ Proteínas miofibrilares: actina e miosina → responsáveis pelo processo
de contração e relaxamento muscular.
❖ Tecido conjuntivo: função estrutural e presente em quantidades
variáveis dependendo do corte.
✓ Colágeno e elastina.
❖ Tecido adiposo: depósito energético e promoção de maciez e
suculência da carne.
PROTEÍNAS DA CARNE
Composição (%)
Espécie Água Cinzas Lipídios Proteína
Gado 70-73 1,0 4-8 20-22
Suíno 68-70 1,4 9-11 19-20
Frango 73,7 1,0 4,7 20-23
Cordeiro 73 1,6 5-6 20
Bacalhau 81,2 1,2 0,3 17,6
Salmão 64 1,3 13-15 20-22
❖ Composição do tecido muscular magro:
Fonte: Fennema (1996).
Teor de carboidratos< 1%
PROTEÍNAS DO OVO
❖ Cerca de 57% do ovo de galinha é composto pela clara.
✓ Esta, apresenta 88% de água e 20% de proteínas.
✓ Ovoalbumina: principal proteína da clara (54% do conteúdo proteico total).
❖ Gema e casca: correspondem a 31% e 12% do conteúdo do ovo,
respectivamente.
✓ Gema: lipídios e proteínas em proporções semelhantes.
▪ Glicoproteínas, fosfoglicoproteínas, lipoproteínas.
PROTEÍNAS DO OVO
❖ Um ovo de 50 g apresenta importante fonte de nutrientes:
✓ Proteínas de alto valor biológico.
✓ Lipídios: 5 g de lipídios totais, dos quais:
▪ 1,45 g ácidos graxos saturados;
▪ 2,0 g ácidos graxos monoinsaturados;
▪ 0,5 g poli-insaturados.
✓ Vitaminas e minerais.
✓ Compostos biologicamente ativos: propriedades antimicrobianas,
imunomoduladoras, anticarcinogênicas, anti-hipertensivas e antioxidantes.
Gema: 0,6% de ômega-6 (ácido linoleico) e 
1,2% de ômega-3 (ácido alfa-linolênico).
❖ Proteínas de boa qualidade:
✓ Prontamente digeríveis e que contêm todos os aminoácidos essenciais
em quantidades correspondentes às necessidades do ser humano.
❖ Alimentos deficientes de um ou mais aminoácidos essenciais:
✓ Processo de síntese proteica prejudicado.
▪ Prejudicando a promoção do crescimento, desenvolvimento da criança e
manutenção da saúde no adulto.
QUALIDADE DA PROTEÍNA
❖ Digestibilidade: quantidade de nitrogênio absorvida em relação à oferecida.
✓ Característica importante na determinação do valor nutricional.
✓ Fração proteica de alimentos de origem animal: digestibilidade > 95%.
▪ Variações: corte, idade, alimentação, sexo e raça do animal.
✓ Proteínas de origem vegetal: digestibilidade < 80%.
✓ Carnes de pescado: proteínas de alto valor nutricional e com proporção
adequada de aminoácidos.
QUALIDADE DA PROTEÍNA
❖ Determinação do valor nutritivo: análise químicas da composição de
aminoácidos, métodos bioquímicos e biológicos.
✓ Método químico: utiliza o cômputo de aminoácidos para identificar e
quantificar os fatores limitantes das proteínas, e fornece resultados paralelos
aos dos ensaios biológicos com proteínas de origem animal.
QUALIDADE DA PROTEÍNA
❖ Albuminas e caseínas: consideradas proteínas de referência e de boa
qualidade → aminoácidos essenciais correspondentes as necessidades do
ser humano. Cômputo químico = 100%
Cômputo químico (CQ); AA proteína testada: mg de
aminoácido em 1 g de proteína avaliada; AA padrão: mg de
aminoácido no referencial considerado.
𝑪𝑸 =
𝑨𝑨 𝑷𝒓𝒐𝒕𝒆í𝒏𝒂 𝑻𝒆𝒔𝒕𝒂𝒅𝒂
𝑨𝑨 𝑷𝒂𝒅𝒓ã𝒐
× 𝟏𝟎𝟎
Aminoácido
(mg/g ptna)
Ovo de galinha Leite de vaca Leite materno Carne bovina
Isoleucina 54 47 46 48
Leucina 86 95 93 81
Lisina 70 78 66 89
Metionina + 
cistina
57 33 42 40
Fenilalanina + 
tirosina
93 102 72 80
Treonina 47 44 43 46
Triptofano 17 14 17 12
Valina 66 64 55 50
QUALIDADE DA PROTEÍNA
Tabela: Padrões aminoacídicos (mg aminoácido/g de proteína).
❖ Recomendação da ingestão diária: 0,75 g de proteínas/kg de peso
corpóreo estimada como nível seguro para adultos.
✓ Proteínas que forneçam quantidades adequadas de aminoácidos essenciais e
que tenham alto grau de digestibilidade (proteínas de origem animal).
▪ 𝐷𝑖𝑔𝑒𝑠𝑡𝑖𝑏𝑖𝑙𝑖𝑑𝑎𝑑𝑒:
𝑁 𝑎𝑏𝑠𝑜𝑟𝑣𝑖𝑑𝑜×100
𝑁 𝑖𝑛𝑔𝑒𝑟𝑖𝑑𝑜
▪ Determinada pelo conteúdo de nitrogênio total.
❖ Digestibilidade das proteínas do leite → 95%.
✓ Proteínas do soro de leite → altamente digeríveis e rapidamente
absorvidas.
QUALIDADE DA PROTEÍNA
Fonte de proteínas Digestibilidade (em relação à 
proteína de referência)
Ovo, leite, queijo, carnes, 
pescado (referência)
100
Milho 89
Arroz polido 93
Trigo integral 90
Farinha de aveia 90
Farinha de soja 90
Feijão 82
Ervilhas 93
Milho + feijão 82
Milho + feijão + leite 88
Dieta mista brasileira 82
QUALIDADE DA PROTEÍNA
Tabela: Valores para
digestibilidade de
proteína no homem.
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO
➢ Células parietais: ácido clorídrico.
➢ Células principais (chefe): pepsina
(pepsinogênio)
Cavidade oral
Proteínas sofrem modificações físicas
mastigação
Estômago secreção da gastrina
suco gástrico
pH 1,0-2,5
➢ Agente desnaturante de proteínas globulares.
➢ Torna ligações internas dos peptídeos mais acessíveis à hidrólise enzimática.
➢ Hidrolisa proteínas ingeridas nas ligações amino terminais do peptídeo →
clivagem dos polipeptídeos → peptídeos menores.
Intestino delgado
Duodeno
Pâncreas: secreção de bicarbonato para neutralizar o pH (7,0).
secretina
Secreção das enzimas pancreáticas e intestinais (atividade
ótima: pH 7-8).
Chegada dos peptídeos no duodeno colecistoquinina
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Tripsinogênio → Tripsina → ativada pela enteropeptidase
Quimotripsinogênio → Quimotripsina → ativada pela tripsina
Pró-carboxipeptidases A e B → Carboxipeptidases A e B → ativadas pela tripsina
❖ Por que as enzimas digestivas são sintetizadas como precursores
inativos?
✓ Proteção das células exócrinas do ataque proteolítico destrutivo.
✓ Pâncreas protege-se da autodigestão secretando uma proteína específica:
inibidor pancreático da tripsina → impede eficientemente a produção
prematura de enzimas proteolíticas ativas dentro de células pancreáticas.
✓ Tripsina e quimotripsina: hidrolisam peptídeos formados da digestão pela
pepsina no estômago.
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❖ Estágio eficiente de digestão: especificidade de cada enzima por
aminoácidos específicos.
▪ Pepsina: aminoácidos aromáticos e leucina.
▪ Tripsina: lisina e arginina.
▪ Elastase: aminoácidos alifáticos neutros.
▪ Quimotripsina: aminoácidos aromáticos.
▪ Carboxipeptidases A e B: degradação de pequenos peptídeos pela remoção de
resíduos carboxi-terminais sucessivos.
▪ Aminopeptidase: hidrolisa resíduos amino-terminais sucessivos dos pequenos
peptídeos.
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Produzidas nas microvilosidades da
mucosa intestinal: completam a digestão
dos peptídeos e aminoácidos →
aminoácidos livres, di e tripeptídeos que
são absorvidos pelo jejuno.
Exopeptidases
❖ Jejuno e íleo: absorção.
✓ Aminoácidos e di-tripeptídeos: mecanismos passivos (difusão simples ou
facilitada) e ativos (co-transportadores de Na+ e H+) .
▪ Os peptídeos não absorvidos serão fermentados pelas bactérias →
ácidos graxos de cadeia curta, ácidos carboxílicos, compostos fenólicos
e amônia.
✓ Condições patológicas → podem aumentar a permeabilidade da mucosa
intestinal à proteínas íntegras → permitindo sua absorção (por exemplo,
diarreia, alergia alimentar, desnutrição etc.).
✓ A absorção de proteínas e peptídeos em sua forma íntegra podem causar
estímulo antigênico e levar a alergia alimentar.
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
❖ Jejuno e íleo: absorção.
✓ Após absorção intestinal: aminoácidos transportados diretamente pelo
sistema porta para o fígado.
✓ Fígado: importante modulador da concentração de aminoácidos liberados no
sangue.
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DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Proteína da Dieta
Digestão
Metabólitos intermediários
Oligopeptídeos
Polipeptídeos
Digestão
Aminoácidos
Biossíntese
Catabolismo Controle hormonal
Biossíntese 
(anabolismo)
Síntese proteica
Ureia (nitrogênio)
Metabólitos 
intermediários
(esqueleto carbônico, 
ex. energia)
Biomoléculas
• Creatina
• L-carnitina
• Heme
• Hormônios
• Neurotransmissores
• Nucleotídeos
Proteínas
Aminoácidos
Degradação 
proteica
Resumo geral do metabolismo proteico
PROTEÍNAS DO LEITE: ALERGENICIDADE
❖ Reação adversa mediada por mecanismos imunológicos ativados por uma
ou mais proteínas do leite.
✓ Reações mediadas por IgE: mais comum em crianças.
✓ Reações não mediadas por IgE: mediado por outras imunoglobulinas,
imunocomplexos e outras células do sistema imune (linfócitos T), mais comum
em adultos.
✓ Formação de anticorposespecíficos “contra” as proteínas do leite.
❖ Intolerância: quando as reações não são mediadas por mecanismos
imunológicos.
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
PROTEÍNAS DO LEITE: ALERGENICIDADE
❖ Caseínas, beta-lactoglobulinas e alfa-lactoalbumina.
❖ Crianças: ↑ incidência - relacionada com a imaturidade de adaptação e
aperfeiçoamento das barreiras da parede intestinal.
✓ Permeabilidade a proteínas e/ou peptídeos intactos é aumentada →
absorção de pequenas quantidades → alergia.
✓ Sensibilidade às proteínas: fatores genéticos, natureza e dose do antígeno,
exposição da mãe durante gestação, transmissão de antígenos pelo leite
materno e frequência de administração.
▪ Leite de vaca: mais de 30 sítios alergênicos.
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
PROTEÍNAS DO LEITE: ALERGENICIDADE
❖ Sintomas:
✓ Variados em função do mecanismo de ação imunológica.
▪ Reações gastrintestinais: vômitos, diarreia, náusea, cólica, síndrome de
alergia oral, colite.
▪ Reações cutâneas: dermatite, urticária, angiodema.
▪ Reações do trato respiratório: rinoconjutivite, asma, otite.
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Podem aparecer imediatamente
ou após várias horas ou dias
após a ingestão do alimento.
PROTEÍNAS DO LEITE: ALERGENICIDADE
❖ Tratamento:
✓ Retirar leite e todos os derivados da alimentação sob supervisão médica.
▪ Substituição por leite de cabra: sítios alergênicos diferentes do leite de
vaca.
▪ Substituição por leite de soja: porém, também tem sítios alergênicos.
▪ Substituição por fórmulas de leite de vaca parcialmente hidrolisado e
fórmulas compostas de aminoácidos: ambas consideradas
hipoalergênicas.
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO DE PROTEÍNAS
PROTEÍNAS DO LEITE
✓ 27 ensaios.
✓ Efeito de produtos lácteos sobre
marcadores inflamatórios.
✓ Leite, iogurte, queijo, proteínas do
leite.
✓ Conclusão: nenhum dos estudos
sugeriu que o consumo de lácteos ou
proteínas lácteas aumentou a
inflamação.
✓ Pelo contrário, 8 deles mostraram a
redução de marcadores inflamatórios.
RECOMENDAÇÕES NUTRICIONAIS
RECOMENDAÇÕES NUTRICIONAIS
RECOMENDAÇÕES ATUAIS
❖ Quantidade basal: necessária para conservar a boa saúde e ter um
desenvolvimento normal.
❖ Massa proteica corporal: fator que influenciará a necessidade diária total
de proteínas.
▪ Adultos de diferentes tamanhos → quantidades diferentes de proteínas.
❖ Fatores que alteram: crescimento, gravidez e lactação, idade, exercícios,
doenças, cirurgias, infecções.
❖ DRIs → AMDR (Acceptable Macronutrient Distribuition Ranges) → 10 a
35% do VET da dieta (2000 kcal).
RECOMENDAÇÕES NUTRICIONAIS
Recomendações de 
proteínas segundo as DRIs
Fonte: Philippi et al. (2018).
*0-6 meses: valores expressos
em AI (Ingestão adequada).
❖ DAMODARAN, Srinivasan; PARKIN, Kirk L.; FENNEMA, Owen R. Quimica de alimentos de
Fennema. 4. ed. Porto Alegre, RS: Artmed, 2010. 900 p. (Biblioteca Artmed. Nutrição e
técnologia de alimentos). ISBN 9788536322483.
❖ PHILIPPI, A. T. et al. Pirâmide dos Alimentos: Fundamentos básicos da nutrição. Barueri,
SP: Manole, 2018. 457 p.
❖ KRAUSE, Marie V.; MAHAN, L. Kathleen; ESCOTT-STUMP, Sylvia. Alimentos, nutrição e
dietoterapia. 13. ed. São Paulo, SP: Elsevier, 2013. 1227 p. ISBN 978-85-352-7220-8.
❖ NIEMAN, K. et al. The Effects of Dairy Product and Dairy Protein Intake on Inflammation: A
Systematic Review of the Literature. Journal of the American College of Nutrition, p. 1-12,
DOI: 10.1080/07315724.2020.1800532
❖ NELSON, David L.; COX, Michael M.; LEHNINGER, Albert L. Princípios de bioquímica de
Lehninger. 6. ed. Porto Alegre, RS: Artmed, 2014. xxx, 1298 p. ISBN 9788582710722.
❖ OLIVEIRA, Ana F.; ROMAN, Janesca A. Nutrição para tecnologia e engenharia de alimentos.
1 ed. Curitiba, PR: Editora CRV, 2013. 190 p. ISBN 978-85-8042-605-2.
❖ Figuras: Google imagens https://www.google.com/imghp?hl=pt-pt
REFERÊNCIAS
https://www.google.com/imghp?hl=pt-pt