ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS

Prévia do material em texto

AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS
Nota: o texto a seguir busca facilitar o acompanhamento, a discussão e a compreensão dos assuntos estudados em sala de aula evitando, dessa forma, demoradas anotações em cadernos. Em momento algum dispensa a leitura das bibliografias consultadas e sugeridas. 
Por que estudar aminoácidos, peptídeos e proteínas?
Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosina nos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. Outras proteínas são importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada pela sua sequência genética e que geralmente provoca o seu enovelamento numa estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade.
Ao contrário das plantas, os animais não conseguem sintetizar todos os aminoácidos de que necessitam para viver. Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por si próprio são denominados aminoácidos essenciais e devem ser obtidos pelo consumo de alimentos que contenham proteínas, as quais são transformadas em aminoácidos durante a digestão. As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos de origem animal e vegetal. A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas. Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína estão os legumes, principalmente o feijão, as lentilhas, a soja ou o grão-de-bico. A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. A necessidade é também maior em atletas ou durante a infância, gravidez ou amamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de um trauma ou de uma operação. Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-se insuficiência e desnutrição proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre as quais atraso no desenvolvimento em crianças ou kwashiorkor.
Uma proteína contém pelo menos uma cadeia polimérica linear derivada da condensação de aminoácidos, ou polipeptídeo. Os resíduos individuais de aminoácidos estão unidos entre si através de ligações peptídicas. A sequência dos resíduos de aminoácidos em cada proteína é definida pela sequência de um gene, a qual está codificada no código genético. Durante ou após o processo de síntese, os resíduos de uma proteína são muitas vezes alterados quimicamente através de modificação pós-traducional, a qual modifica as propriedades físicas e químicas das proteínas, o seu enovelamento, estabilidade, atividade e, por fim, a sua função. Nalguns casos as proteínas têm anexados grupos não peptídicos, os quais são denominados cofatores ou grupos prostéticos. As proteínas podem também trabalhar em conjunto para desempenhar determinada função, agrupando-se em complexos proteicos. Proteína. Disponível em: < https://pt.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna>. Acesso em: 12 mar. 2016.
O que devo saber?
Utilizar os termos bioquímicos corretamente e contextualizados;
Definir e identificar o grupo funcional dos aminoácidos;
Classificar aminoácidos;
Definir ligação dissulfeto;
Definir ponto isoelétrico;
Definir e identificar ligação peptídica em cadeia peptídica;
Definir peptídeo;
Definir proteína;
Classificar as cadeias protéicas;
Identificar ligações não-covalentes em proteicas e peptídeos;
Citar as principais propriedades das proteínas;
Comentar assuntos não destacados acima e que foram comentados em sala de aula.
AMINOÁCIDOS
Os 22 –aminoácidos que podem ser obtidos das proteínas apresentam o seguinte grupo funcional:
Carbono 
Grupo carboxíla
Grupo amino
De fato, apenas 20 dos 22 –aminoácidos são usados pelas células na síntese de proteínas.
OS AMINOÁCIDOS e suas ABREVIAÇÕES
2
GLICINA G ou Gli
ALANINA A ou Ala
VALINA V ou Val
LEUCINA L ou Leu
ISOLEUCINA I ou Ile ou Ileu
FENILALANINA F ou Fen ou Phe
ASPARAGINA N ou Asn
GLUTAMINA Q ou Gln
TRIPTOFANO W ou Tri ou Trp
PROLINA P ou Pro
SERINA S ou Ser
TREONINA T ou Ter ou Thr
TIROSINA Y ou Tir ou Tyr
HIDROXIPROLINA Hyp ou Hipro
CISTEÍNA C ou Cis ou Cys
CISTINA Cis-Cis ou Cys-Cys
METIONINA M ou Met
ÁCIDO ASPARTICO D ou Asp
ÁCIDO GLUTÂMICO E ou Glu
LISINA K ou Lis ou Lys
ARGININA R ou Arg
HISTIDINA H ou His
 
Na tabela a seguir, escreva as abreviações dos respectivos aminoácidos:
Aminoácidos
HIDROFÓBICOS
 
Cor alaranjada: aminoácidos hidrófobos; 
Cor verde: aminoácidos polares; Cor lilás: aminoácidos ácidos; Cor turquesa: aminoácidos básicos
Aminoácidos POLARES
Aminoácidos BÁSICOS
Aminoácidos
ÁCIDOS
Obs.: O aminoácido hidroxiprolina (Hyp ou Hipro), presente principalmente no colágeno, é sintetizada a partir da PROLINA.
A CISTINA presente na maioria das proteínas é sintetizada a partir da cisteína (C, Cis ou Cys).
 [H]
2 R-S-H R-S-S-R
 [O]
tiol dissulfeto
SÍNTESE NOS ANIMAIS
Aminoácidos essenciais ou indispensáveis
Os aminoácidos podem ser sintetizados por todos os organismos vivos, vegetais e animais. Muitos animais superiores, porém, não conseguem sintetizar alguns aminoácidos que necessitam para suas proteínas. Assim, esses animais precisam que esses aminoácidos façam parte de suas dietas. Esses aminoácidos, para os humanos, são: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, treonina, metionina e lisina.
Aminoácidos não-essenciais
Os demais aminoácidos são sintetizados pelos animais e, portanto, não é obrigatória a sua presença nos alimentos. 
AMINOÁCIDOS COMO ÍONS DIPOLARES
Os aminoácidos contêm um grupo básico (–NH2) e um grupo ácido (–COOH). No estado sólido, seco, os aminoácidos existem como íons dipolares (zwitterions), uma forma em que o grupo carboxila está presente como íon carboxilato, – CO2¯ e o grupo amino (-NH2) como íon amínio, – NH3+.
Formação do íon dipolar:
Em solução aquosa, existe um equilíbrio entre o íon dipolar e as formas aniônica e catiônica do aminoácido.
 
pH 0 								pH 14
Em solução, a forma predominante do aminoácido depende do pH da solução e da natureza do aminoácido. Em soluções fortemente ácidas, todos os aminoácidos estarão presentes, principalmente como cátions; em soluções fortemente básicas, eles estarão presentes como ânions. 
Num certo pH intermediário, chamado de PONTO ISOELÉTRICO (pI), a concentração do íon dipolar será máxima e as concentrações dos ânions e cátions serão iguais. Cada aminoácido tem seu próprio ponto isoelétrico. 
Tomemos como exemplo a ALANINA:
Em solução fortemente ácida (pH = 0): predomínio da forma catiônica (pka = 2,3).
A forma do íon dipolar de um aminoácido é também um ácido em potencial, pois o grupo – NH3+ pode doar um próton (pka = 9,7).
O ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido como a alanina é a média entre pka1 e pka2.
pI = 2,3 + 9,7 = 6,0
 2
O que isto significa sobre o comportamento da alanina, quando o pH da solução fortemente ácida em que se encontra vai sendo gradualmente aumentado pela adição de base (OH¯)?
No início a forma catiônica predomina, pka1, metade da forma catiônica estará convertida em íon dipolar. Com o aumento de pH – de pH 2,3 para pH 9,7 – a forma predominante será a do íon dipolar. Em pH 6,0, o pH é igual ao pI e a concentração do íondipolar é máxima. Quando o pH atinge pH 9,7 (o pKa do íon dipolar), metade do íon dipolar está convertida na forma aniônica. Então, a medida que o pH se aproxima de pH 14, a forma aniônica torna-se a forma predominante na solução.
Curva de titulação da ALANINA
pH = pI = 6,0 a forma predominante é a do íon dipolar.
pKa1 = pH = 2,3 a metade da forma catiônica está convertida em íon dipolar.
pKa2 = pH = 9,7 a metade do íon dipolar está convertida na forma aniônica.
Portanto, os aminoácidos possuem caráter anfótero.
Experimentalmente, verifica-se, que a alanina em solução ácida é positivamente carregada e migra para o pólo negativo (cátodo) em um campo elétrico. Inversamente, a alanina em solução alcalina é negativamente carregada e migra para o pólo positivo (ânodo) em um campo elétrico.
PEPTÍDEOS
Os peptídeos são polímeros que contém 2, 3 ou mais resíduos de –aminoácidos ligados entre si por LIGAÇÕES PEPTÍCAS. Os polímeros, de acordo com o número de –aminoácidos, são:
Dipeptídeos: 2 resíduos de –aminoácidos;
Ligação peptídica
Tripeptídeos: 3 resíduos de –aminoácidos;
Oligopeptídeos: geralmente entre 4 e 10 resíduos de –aminoácidos;
Polipeptídeos: mais de 10 resíduos de –aminoácidos.
As PROTEÍNAS são moléculas que contêm uma ou mais cadeias de polipeptídios. 
Polipeptídios são polímeros lineares. Uma das extremidades da cadeia do polipeptídio termina com um resíduo de –aminoácido que tem um grupo – NH3+ livre; a outra termina com um resíduo de –aminoácido que tem um grupo – CO2¯ livre. Estes dois grupos são chamados de resíduo N-terminal e resíduo C-terminal, respectivamente.Resíduo 
C-terminal
à direita
Resíduo
N-terminal
à esquerda
Resíduo 
C-terminal
à direita
 Exemplos:Resíduo 
C-terminal
à direita
Resíduo
N-terminal
à esquerda
Resíduo
N-terminal
à esquerda
ESTRUTURAS PRIMÁRIAS DE POLIPEPTÍDIOS E PROTEÍNAS
OXITOCINA E VASOPRESSINA
São polipeptídios muito semelhantes na estrutura de resíduos de aminoácidos. 
A diferença está em dois resíduos de aminoácidos:
Onde a oxitocina tem leucina a vasopressina tem arginina;
Onde a oxitocina tem isoleucina a vasopressina tem fenilalanina.
LIGAÇÃO DISSULFETO entre resíduos de cisteína
A oxitocina ocorre somente em fêmeas das espécies animais e estimula a contração do útero durante o parto. 
A vasopressina ocorre em machos e fêmeas e causa a contração dos vasos sanguíneos periféricos e o aumento da pressão sanguínea. 
LIGAÇÃO DISSULFETO entre resíduos de cisteína
INSULINA
Insulina é um hormônio que regula o metabolismo da glicose. A deficiência da insulina nos humanos é o principal problema do diabetes melito.
A insulina tem 51 aminoácidos em duas cadeias polipeptídicas, chamadas cadeias A e B. Estas duas cadeias estão unidas por duas ligações dissulfeto. A cadeia A contém uma ligação dissulfeto adicional entre os resíduos de cisteína nas posições 6 e 11. 
As insulinas dos mamíferos apresentam estruturas semelhantes. A insulina humana difere da insulina bovina em três resíduos:
A treonina substitui a alanina uma vez na cadeia A (resíduo 8);
A treonina substitui a alanina uma vez na cadeia B (resíduo 30);
A isoleucina substitui a valina uma vez na cadeia A (resíduo 10).
LIGAÇÃO DISSULFETO entre resíduos de cisteína
LIGAÇÃO DISSULFETO entre resíduos de cisteína
LIGAÇÃO DISSUL-FETO entre resí-duos de cisteína
Outros Polipeptídios e Proteínas
Análises seqüenciais bem-sucedidas foram alcançadas para centenas de outros polipeptídios e proteínas, incluindo os que se seguem:
1. Ribonuclease bovina. Esta enzima que catalisa a hidrólise do ácido ribonucléico, possui uma única cadeia, constituída por 124 resíduos de aminoácidos e quatro ligações dissulfeto no interior da cadeia.
2. Hemoglobina humana. Há quatro cadeias peptídicas nesta importante proteína carreadora de oxigênio. Duas cadeias idênticas, cada uma com 141 resíduos, e duas cadeias idênticas, cada uma com 146 resíduos.
Obs.: Na hemoglobina normal há na posição 6 um resíduo de ÁCIDO GLUTÂMICO. Na hemoglobina da célula falciforme (anemia falciforme) essa posição é ocupada pela VALINA.
3. Tripsinogênio e quimotripsinogênio bovinos. Estes dois precursores enzimáticos possuem cadeias simples constituídas, respectivamente, por 229 e 245 resíduos de aminoácidos.
4. Gamaglobulina. Esta imunoproteína tem um total de 1.320 resíduos de aminoácidos em quatro cadeias, duas com 214 resíduos e duas com 446 resíduos.
5. p53, uma proteína anticâncer. A proteína chamada p53 (p de proteína), constituída por 393 resíduos de aminoácidos, possui várias funções celulares, mas as mais importantes envolvem o controle das etapas que levam ao crescimento das células. Atua como supressor de tumor, obstando o crescimento anormal de células normais e, desta maneira, previne o câncer. Descoberta em 1979, imaginou-se inicialmente que a proteína p53 fosse sintetizada por um oncógeno (gene que causa câncer). Pesquisas mais recentes, porém, mostraram que a forma da p53 que se pensava ter esta ação cancerígena era uma forma mutante da proteína normal. A forma sem mutação (ou tipo selvagem) da p53 aparentemente coordena um conjunto complexo de respostas a variações do DNA que, de outra maneira, poderiam levar ao câncer. Quando p53 sofre mutação, a proteína não mais atribui à célula sua função de prevenção contra o câncer; aparentemente faz o oposto, agindo para estimular o crescimento anormal.
Mais da metade das pessoas diagnosticadas com câncer, a cada ano, possuem uma forma mutante da p53 no tumor. Formas diferentes de câncer foram mostradas como resultantes de mutações diferentes da proteína e a lista de tipos de câncer associados à p53 mutante inclui a maioria das partes do corpo: cérebro, seios, vesícula, colo do útero, cólon, fígado, pulmão, ovário, pâncreas, próstata, pele, estômago etc.
6. Proteínas Ras. São proteínas modificadas associadas ao crescimento celular e à resposta das células à insulina. Pertencem à classe de proteínas denominadas proteínas preniladas, nas quais os grupos lipídicos derivados da biossíntese de isoprenóide são apendiculados como tioéteres aos resíduos C-terminais da cisteína. Certas formas mutantes das proteínas ras causam modificações oncogênicas em vários tipos de células eucarióticas. Um efeito da prenilação e de outras modificações lipídicas das proteínas é prender estas proteínas nas membranas celulares. A prenilação pode também auxiliar o reconhecimento molecular de proteínas preniladas por outras proteínas.
PROTEÍNAS
As proteínas são biomoléculas formadas basicamente por CARBONO, HIDROGÊNIO, OXIGÊNIO e NITROGÊNIO. Podem, também, conter ENXOFRE, FÓSFORO, FERRO, MAGNÉSIO e COBRE entre outros elementos. 
As proteínas atuam como catalisadores (enzimas), transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, cobre, etc.), armazenamento (caseína do leite), proteção imune (anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), movimento (actina e miosina), estruturais (colágeno), transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores), o controle do crescimento e diferenciação celular (fatores de crescimento), manutenção da distribuição da água entre o compartimento intersticial e o sistema vascular do organismo, participação da homeostase e coagulação sangüínea, nutrição dos tecidos, formação de tampões para a manutenção do pH, etc.
De acordo com a sua composição as proteínas são classificadas em:
Simples: são constituídas somente de cadeias polipeptídicas;
Conjugadas: além das cadeias polipeptídicas também possuem componentes orgânicos e inorgânicos. A porção não–peptídica das proteínas conjugadas é denominada GRUPO PROSTÉTICO. Ex.: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, hemoproteínas e flavoproteínas. 
As proteínas sãocompostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada. Algumas atingem valores acima de um milhão de daltons (1.000.000 d) e são sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um número grande de moléculas de -aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Essa estrutura foi esclarecida pelo cientista Emil Fischer.
A LIGAÇÃO PEPTÍDICA
As ligações peptídicas são ligações AMIDA.
 
Assim, temos :
Duas moléculas de -aminoácidos dipeptídeo 
 Três moléculas de -aminoácidos tripeptídeo 
 De quatro a dez moléculas de -aminoácidos oligopeptídeo
De dez a 100 moléculas de -aminoácidos polipeptídeo
Mais de 100 moléculas de -aminoácidos proteína
As proteínas, por hidrólise, originam uma mistura de -aminoácidos. 
Ex.: aquecendo uma proteína, por exemplo, a albumina existente no ovo durante um tempo prolongado (24h), na presença de ácido ou base fortes diluídos, ela se desdobra em seus -aminoácidos.
12
As proteínas são:
substâncias sólidas;
incolores; 
insolúveis em solventes orgânicos;
algumas são solúveis em água;
enquanto outras são solúveis ou em soluções aquosas diluídas de sais, ou em soluções aquosas de ácidos, ou em soluções aquosas de bases, produzindo sempre colóides. 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMARIA
A estrutura primária é a disposição linear de aminoácidos da proteína. Essa estrutura nos indica quais aminoácidos e a seqüência dos mesmos na cadeia protéica, que são unidos por ligações peptídicas e pontes dissulfeto. A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA depende da seqüência dos aminoácidos e da sua forma. É especificada por informação genética.
Exemplos:
Ponte dissulfeto
ESTRUTURA SECUNDARIA
A estrutura secundária é a disposição da seqüência de aminoácidos no espaço. Durante a síntese das proteínas, a medida que os aminoácidos vão se unindo pelas ligações peptídicas, a cadeia vai adquirindo um arranjo espacial estável em forma de dobramentos, conhecidos como hélices, lâminas pregueadas e espiras. Essas formações são possíveis devido ao livre giro dos átomos das ligações peptídicas (ligação simples).Ponte dissulfeto
A cadeia polipeptídica de uma proteína natural pode interagir consigo mesma de dois modos diferentes dando a estrutura secundária:
 (alfa)-hélice 
	Ligação de Hidrogênio
Radicais R estão do lado de fora da hélice
É uma hélice dextrogira, com 3,6 resíduos de aminoácido por volta. Em cada aminoácido, o hidrogênio do grupo amida (N-H) na cadeia faz uma ligação hidrogênio com outro grupo C=O, à distância de três resíduos de aminoácido. Os radicais R dos aminoácidos projetam-se para fora da hélice.
Isso ocorre, por exemplo, com as proteínas fibrosas que são longos polipeptídeos filiformes, dispostos em capas unidas por ligações de hidrogênio, formando fibras insolúveis em água. Dentre as proteínas fibrosas, podemos citar a queratina (cabelo, unha, chifre, casco, penas) e a miosina (músculos). 
Lâmina -pregueada
	
A disposição da cadeia na forma de lâmina -pregueada, relativamente rígida, faz com que os grupos R se alternem de um lado a outro da cadeia polipeptídica. Essa conformação impede que haja aglomeração entre os grupos R. As ligações de hidrogênio ocorrem entre os grupos C=O e N-H de ligações peptídicas pertencentes a cadeias polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia.
É a estrutura predominante da fibroína da seda (48% de resíduos de glicina e 38% de resíduos de serina e de alanina).
A ligação peptídica, por ser mais curta que as ligações entre os átomos vizinhos, se comporta como tendo acentuado caráter de ligação dupla, o que dificulta drasticamente a livre rotação dos seus átomos. Os átomos vizinhos ao nitrogênio amídico e ao carbono carbonílico são relativamente livres, o que permite que essas cadeias adquiram as citadas conformações.
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
A estrutura terciária da proteína é a forma tridimensional que surge do enovelamento de suas cadeias polipeptídicas, o enovelamento superposto às espiras das -hélices. Este enovelamento não ocorre aleatoriamente: nas condições ambientais apropriadas, ocorre de modo particular – um modo característico de uma proteína específica e é de grande importância para realizar sua função biológica.
Enfim, é a estrutura primária que determina qual será a secundária e, portanto, a estrutura terciária. 
A conformação globular se mantém estável devido as interações entre os radicais dos aminoácidos. As principais interações são:
As pontes dissulfeto entre os radicais de aminoácidos que tem enxofre;
As ligações de hidrogênio;
As pontes elétricas;
As interações hidrofóbicas (apolares).
Esta conformação facilita que os grupos apolares (hidrofóbicos) se acomodem em seu interior, enquanto, os grupos polares (hidrofílicos) se exponham ao exterior e por isso, as proteínas globulares são solúveis em água e, assim, realizam funções de transporte, enzimático, hormonais, etc. 
Ex.: a mioglobina e hemoglobina.[1:  Na anemia falciforme, a substituição do aminoácido ácido glutâmico pelo aminoácido valina, em uma das cadeias de hemoglobina, conduza a uma alteração na forma da proteína. Essa alteração muda o formato do glóbulo vermelho.]
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
Esta estrutura é formada pela união de agregados não-covalentes (efeitos hidrofóbicos, ligações de hidrogênio e interações eletrostáticas) estáveis e ordenados de mais de uma cadeia polipeptídica com estrutura terciária, para formar um complexo proteico. As cadeias individuais de polipeptídios são denominadas de PROTÔMEROS ou SUBUNIDADES. O arranjo espacial das subunidades é conhecido como estrutura quaternária. 
Hemoglobina 
O número de protômeros pode variar de duas ou mais unidades:
As proteínas formadas por duas unidades de protômeros são chamadas DIMÉRICAS;
As proteínas formadas por quatro unidades de protômeros são chamadas TETRAMÉRICAS. Ex. Hemoglobina
Etapas da formação de uma proteína quaternária
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
Especificidade.
As proteínas são específicas em sua função. A especificidade, em relação a função em um organismo, está relacionada a estrutura protéica. Se a proteína muda sua conformação estrutural perde a especificidade e, consequentemente, a função intra ou extracelular.
Além disso, as proteínas não são iguais em todos os organismos. Cada indivíduo possui proteínas específicas suas que o diferencia dos demais da espécie. A semelhança entre proteínas de diferentes espécies revela certo grau de parentesco entre essas espécies. 
Desnaturação.
A desnaturação é a perda da estrutura terciária por rompimento das interações não-covalentes, por exemplo, as ligações de hidrogênio. Na desnaturação as proteínas apresentam estrutura mais aberta, o que permite interação máxima com o solvente. Neste caso, uma proteína solúvel, ao desnaturar, torna-se insolúvel em água e precipita. A desnaturação pode ser produzida por aquecimento, ovo cozido na água, e variações no pH. Algumas proteínas, após desnaturação, podem voltar a forma original, processo que se denomina renaturação. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS (HOMOPROTEÍNAS)
também chamadas de proteínas simples, são formadas exclusivamente por -aminoácidos, como: hemoglobinas (sangue), albuminas (ovo), queratinas (cabelo) e elastina (tendões).
HETEROPROTEÍNAS
possuem -aminoácidos junto com outros compostos denominados núcleo ou grupo prostético. De acordo com a natureza deste, elas podem ser:
Glicoproteínas, cujo núcleo é um glicídio. Por exemplo: nuicina (saliva) e osteomucoide (ossos); 
Fosfoproteínas, cujo núcleo é o ácido fosfórico. Por exemplo: caseína (leite), vitelina (gema do ovo); 
Cromoproteínas, cujo núcleo é um ácido nucléico (ácido heterocíclico complexo), ocorrendo nos núcleos celulares. 
EXERCÍCIOS AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
Do ponto de vista da química dê a definição de aminoácidos.
Desenhe ogrupo funcional dos aminoácidos e identifique suas funções orgânicas.
Cite os vinte aminoácidos presentes nas proteínas humanas.
Cite os aminoácidos que apresentam o grupo sulfidrila.
Cite os aminoácidos que apresentam, além do grupo funcional, o grupo hidroxila (-OH).
Quais são os aminoácidos aromáticos.
O que se entende por aminoácidos essenciais e aminoácidos não-essenciais?
O que se entende por zwitterion?
 O que é ponto isoelétrico de um aminoácido?
 Dados os valores de pK1 e pK2 dos aminoácidos abaixo, calcule seus respectivos pontos isoelétricos:
	Aminoácido
	pK1
	Pk2
	pI
	VALINA
	2,3
	9,6
	
	PROLINA
	2,0
	10,6
	
	METIONINA
	2,3
	9,2
	
	TREONINA
	2,6
	10,4
	
	ISOLEUCINA
	2,4
	9,7
	
PEPTÍDIOS
O que se entende por peptídeos e por polipeptídeos?
Defina ligação peptídica.
Quais os grupos terminais na cadeia linear de no polipetídeo?
O que se entende por ligações dissulfeto?
Compare os polipeptídios oxitocina e vasopressina e indique as diferenças entre as duas estruturas moleculares.
Defina insulina de acordo com o texto. 
Quais as diferenças moleculares entre a insulina bovina e a insulina humana?
PROTEÍNAS
O que se entende por proteínas?
Cite algumas funções biológicas das proteínas?
Baseado na composição química, qual a classificação das proteínas?
Defina grupo prostético.
De acordo com os níveis de organização quais as quatro estruturas protéicas? Comente, resumidamente, cada uma delas.
Qual a importância do conhecimento das seqüências de aminoácidos em proteínas?
Quais as formas das proteínas secundárias?
Quais as interações nessas estruturas que mantém as formas dessas proteínas?
Nas proteínas, o que se entende por estrutura terciária?
 Nas proteínas, o que se entende por estrutura quaternária?
 O que são protômeros ou subunidades?
 Comente alguns agentes que provocam a desnaturação das proteínas. Comente:
O que se entende por desnaturação de proteínas?
Cite alguns agentes desnaturantes de proteínas?
Comente, brevemente, a estrutura das seguintes proteínas fibrosas:
colágeno
-queratinas
Fibroína da seda.
Comente, brevemente, a estrutura das seguintes proteínas globulares:
Mioglobina
Hemoglobina
Anticorpos.
Bibliografia
BERG, J.M.; TYMOCZKO, J.L.; STRYER, L. Bioquímica. 5. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2002.
CAMPBELL, Mary. Bioquímica. Porto Alegre: artes médicas – Artmed – Bookman, 2000.
KAMOUN, P. Bioquímica e biologia molecular. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006. 420p.
LEHNINGER, Albert L. Bioquímica. Vol. 1 e 2. São Paulo: Edgar Blücher, 1976. 
MURRAY, R. K.; GRANNER, D. K. WAISBICH, E. H. Bioquímica. 9. ed. São Paulo: Atheneu, 2002.
SARDELLA, Antonio. Curso de química. Vol. 3. São Paulo: Ática, 1997.
SOLOMONS, T. W. G.; FRYHLE, C.B. Química orgânica. Vol. 1. 7.ed. Rio de Janeiro: LTC, 2002. 
SOLOMONS, T. W. G.; FRYHLE, C.B. Química orgânica. Vol. 2. 7.ed. Rio de Janeiro: LTC, 2002. 
VOET, D.; VOET, J. G.; PRATT, C. W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2002
ZAHA, A.; FERREIRA, H.; PASSAGLIA, L. Biologia Molecular Básica. 3. ed. Porto Alegre: Editora Mercado
Aberto, 2003.