Aminoácidos e Proteínas

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Morgana Moretti
Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos
Subunidades 
estruturais 
das proteínas
Aminoácidos
Composição molecular de uma célula de E. coli
Aminoácidos
Carbono : quiral, exceto na glicina (R=H)
Aminoácido: Estrutura química geral
Ionização dos Aminoácidos
20 L-AAs
Todas as proteínas 
síntese
20! = 2,4 x 10 18 moléculas diferentes
A B C
BC A
ACB
C AB
A BC
AB C
Aminoácidos
Nº de AA 
Tipos de AA
Sequência de AA
Diferença entre 
proteínas: 
Quanto à 
polaridade da 
cadeia lateral
Classificação dos Aminoácidos
Classificação dos Aminoácidos
Cadeias laterais apolares 
(hidrofóbicos) 
Agrupam-se no interior da proteína
Cadeia lateral polar não carregada
(hidrofílicos)
Cadeia lateral polar carregada 
positivamente
(hidrofílicos)
Classificação dos Aminoácidos
cadeia lateral polar carregada 
negativamente 
(hidrofílicos)
Classificação dos Aminoácidos
Compostos aromáticos em sua cadeia lateral 
(hidrofóbicos)
Classificação dos Aminoácidos
Classificação dos Aminoácidos
Obtidos através 
da dieta
Sintetizados 
pelo corpo
*nos vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. 
Abraviatura e símbolos para aminoácidos
 
Aminoácido 
 
Abreviaturas 
Três letras Uma letra 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R (aRginine) 
Asparagina Asn N (asparagiNe) 
Asparato Asp D 
Cisteína Cys C 
Fenilalanina Phe F 
Glutamato Glu E (glutEmate) 
Glutamina Gln Q 
Glicina Gly G 
Histidina His H 
Isoleucina Ile I 
Leucina Leu L 
Lisina Lys K 
Metionina Met M 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Treonina Thr T 
Triptofano Trp W 
Tirosina Tyr Y 
Valina Val V 
 
Ligação peptídica
Grupo 
carboxil
Grupo 
amino
Ligação 
peptídica
• 2 aminoácidos....................dipeptídios
• 3 aminoácidos.....................tripeptídios
• 4 aminoácidos.....................tetrapeptídios
• + de 10 aminoácidos...........polipeptídios
• + de 100 aminoácidos.........proteínas
Formados pela união de aminoácidos:
Peptídeos
Peptídios de importância biológica
Vasopressina Ocitocina
Cys
Cys
Phe
Arg
Cys
Cys
Ile
Leu
Proteínas
Tamanho das proteínas
Funções das proteínas
Funções das proteínas
Proteínas Conjugadas
Pode variar quanto:
• Número de aa
• Sequência de aa
Níveis estruturais da proteínas
Estrutura primária:
- Conformação secundária mais simples;
- Esqueleto polipeptídico fica 
enrolado em torno de um eixo 
imaginário
- Grupos R se voltam para fora
do eixo
- A estrutura é estabilizada por pontes de 
hidrogênio entre os grupamentos NH 
(amino) e CO (carbonila) da cadeia 
principal.
Estrutura secundária: α-hélice
Ex: queratina
Níveis estruturais da proteínas
Folha-β é estabilizada por pontes de hidrogênio entre 
grupamentos NH e CO em fitas peptídicas diferentes, ao contrário 
da alfa hélice cujas pontes de hidrogênio estão entre grupamentos 
do mesmo filamento.
Níveis estruturais da proteínas
Estrutura secundária: Folha-β
Estrutura terciária: O arranjo tridimensional de uma proteína.
•É a combinação de várias alfa-hélices e folhas-beta, podendo ser somente
alfa-hélice, folha-beta ou ambas.
Níveis estruturais da proteínas
•Centro hidrofóbico
Estrutura quaternária: Associação de mais de uma cadeia polipeptídica 
Níveis estruturais da proteínas
Hemoglobina
Globulares
Cadeias polipeptídicas 
enoveladas
Diversidade estrutural/funcional
Hidrossolúveis
Fibrosas
Resistentes
Flexíveis
Hidrofóbicas
Ex: queratinas, colágenos
Proteínas fibrosas e globulares
Placa amilóide
Doença de Alzheimer
• A proteína β-amiloide possui estrutura em folha- β.
• O acúmulo da forma não solúvel desta proteína forma 
agregados encontrados na doença de Alzheimer.
Encefalopatia Espongiforme Bovina
Encefalopatia Espongiforme Bovina
• Presente em todos os mamíferos
• Função normal desconhecida
• Encontrada em algumas vísceras
• Predominância cerebral
• Sensível a proteases
• Solúvel
• Insolúvel
• Resistente a 
protease
PrPc PrPSc
cadeias beta
Anemia falciforme
Alteração na estrutura primária levando 
a funcionalidade prejudicada
Desnaturação protéica
Temperatura
pH
Ácidos e bases fortes
Metais pesados
1) Quais são as principais funções dos aminoácidos?
2) Fale sobre as principais funções das proteínas nos seres vivos 
e dê um exemplo de cada.
3) Diferencie proteínas simples de proteínas conjugadas e cite 
exemplos de grupos prostéticos de proteínas conjugadas.
4) Fale sobre o processo de desnaturação de proteínas, 
relacionando-o com a função das mesmas. Cite alguns 
agentes desnaturantes de proteínas.
5) Busque exemplos de doenças humanas decorrentes da 
alteração estrutural de proteínas.
Exercícios