Lista_1

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1) Aumentando a velocidade da reação, desnaturação (alteração das cargas, quebra das ligações, etc.), Formulação. Essas modificações nos aminoácidos têm implicações diretas na estrutura da proteína, uma vez que desempenham um papel importante na determinação da conformação proteica.
2) Do ponto de vista da configuração absoluta os aminoácidos são classificados de acordo com o carbono quiral, todos os aminoácidos têm carbono quiral, exceto a glicina. E a configuração absoluta refere-se à orientação espacial dos átomos ligados ao carbono quiral, que é determinada com D ou L.
3) Alifáticos apolares, aromáticos apolares, polares neutros, polares carregados positivamente e polares carregados negativamente. A solubilidade dos aminoácidos está ligada a polaridade das moléculas, uma vez que semelhante dissolve semelhante, ou seja, polar com polar e apolar com apolar.
4)
5) Resposta no final da lista.
6) Destrógeno. Usando o grupo carboxila voltado para cima como referência, grupo amino fica voltado para a direita do carbono quiral.
7) A existência desses aminoácidos especiais é geralmente atribuída à necessidade de diversidade funcional em proteínas e processos biológicos. Eles desempenham papéis específicos em termos de estrutura, catálise enzimática, sinalização celular e metabolismo.
8) A incorporação de D-aminoácidos nas pontes de peptídeos em contraste com os aminoácidos convencionais de configuração L encontrados nas proteínas pode conferir resistência a antibióticos, evitando o reconhecimento enzimático.
9) Não essenciais: É sintetizado pelas células; 
 Essenciais: Não são sintetizados pela célula;
10) Tamanho da Cadeia, complexidade estrutural e função biológica
11) Formado por uma ligação peptídica, através de uma reação entre aminoácidos, reação entre peptídeos e hidrolise de proteínas.
12) Glucagon: elevar os níveis de glicose no sangue.
 Bradicinina: Potente vasodilatador.
 Ocitocina: Promove contrações uterinas.
13) Resposta no final da lista.
14) Proteínas que se dissolvem em água tem é importante para participar das necessidades biológicas, já as insolúveis em água são importantes para questões estruturais ou de solubilidade em substâncias apolares.
15) Cadeia simples tem apenas sequencias de aminoácidos, ja as conjugadas apresentam um grupo prostético na cadeia.
16) A apoproteína é a cadeia de aminoácidos, já o grupo protético é a parte que não corresponde a um aminoácido e está ligado à cadeia.
17)
Proteína Conjugada Grupo prostético Exemplo
(a) Lipoproteínas (f) Íons de metais (d) Hemoglobina
(b) Glicoproteínas (d) Porfirina (f) Ferritina
(c) Fosfoproteínas (b) Carboidratos (a) LDL
(d) Hemoproteínas (a) Lipídeos (b) Imunoglobina G
(e) Flavoproteínas (c) Grupo fostato (e) Succinato desidrogenase
(f) Metaloproteínas (e ) Nucleotídeos de flavina (c) Caseína do leite
18) Fibrosa: Função Estrutural e Forma Alongada e Estrutura Estendida;
 Globular: Forma Compacta e Esférica e Diversidade Funcional;
19) Função estrutural, exemplo: queratina nos cabelos e unhas, colágeno na pele; tendões e cartilagem
20) Função enzimática, proteína de transporte, proteína nutritiva, etc. 
21) É quando uma proteína está realizando a função que foi feita para fazer.
22) Estrutura terciária.
23) Tanto a alfa-hélice, quanto folha-beta mantem a estrutura através de ligações de hidrogênio.
24) Alfa-hélice: helicoidal, as cadeias laterais fora do plano da
a hélice; Folha-beta: Cadeia polipeptídica em ziguezague, Cadeias polipeptídicas lado a lado;
25) Grupos volumosos, podem criar impedimentos estéricos que desfavorecem a formação ou estabilidade da alfa-hélice.
26) Aminoácidos apolares, tendem a se localizar no interior da proteína.
 Aminoácidos polares neutros podem ser encontrados tanto na superfície quanto no interior da proteína, dependendo das interações específicas que estabelecem. 
 Aminoácidos polares carregados, como ácidos e bases, são frequentemente encontrados na superfície da proteína.
27) Prolina: no interior da proteína
 Triptofano: no interior da proteína
 Serina: pode ser encontrada na superfície ou no interior
 Arginina: na superfície da proteína
 Ácido aspártico: na superfície da proteína
28) Rica em prolina e valina é fibrosa
 Rica em lisina, histidina e asparagina é globular
29) Foças eletrostáticas, ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e pontes dissulfeto.