Enzimas bioquimica

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Prof. Dr. Plinio Rodrigues dos Santos Filho
Enzimas
 Reações CATABÓLICAS  EXERGÔNICAS
 Reações ANABÓLICAS  ENDERGÔNICAS
O sentido das reações
A + B  C + D
Energia livre (G)
relacionada à variação de ENERGIA LIVRE PADRÃO (G’) e às 
CONCENTRAÇÕES DOS REAGENTES 
G = G’+ RT ln
[C] [D]
[A] [B]
O sentido das reações
ENZIMAS 
 Catalizadores protéicos que aumentam a
velocidade de uma ração química
REAÇÃO GERAL DE CATÁLISE
ENZIMÁTICA
E + S  ES  EP  E + P
ENZIMAS 
 São altamente específicas (Devido ao sítio
ativo
 Podem estar associadas a cofatores
 Podem ser reguladas
 Localização específica dentro da célula
RNA
Estrutura 
Enzimática
Ribozimas
Se Firmemente
associado à proteína
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica
Não são consumidos na reação
H2O2 H2O O2+
Catalase
E + S E + P
Não alteram o estado de equilíbrio
•Abaixam a energia de ativação;
•Keq não é afetada pela enzima.
Não apresenta efeito termodinâmico global
•G não é afetada pela enzima.
Diferença entre
a energia livre 
de S e P
Caminho da Reação
Energia de ativação com enzima
Energia de ativação sem enzima
S
P
E + S E S P + E
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO
da enzima
Região da molécula enzimática que participa da reação 
com o substrato.
Pode possuir componentes não protéicos:cofatores.
Possui aminoácidos auxiliares e de contato.
Coenzima: molécula orgânica 
complexa. NAD+
HOLOENZIMA
Porção protéica
APOENZIMA
Grupamento 
prostético
Ativador:Íons inorgânicos que 
condicionam a ação catalítica das 
enzimas. Fe²+Cofator
SÍTIO ATIVO 
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:
- pH;
- temperatura;
- concentração das enzimas;
- concentração dos substratos;
- presença de inibidores.
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de 
ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia.
Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.
ENZIMA pH ÓTIMO
Pepsina 1,5
Tripsina 7,7
Catalasa 7,6
Arginasa 9,7
Fumarasa 7,8
  temperatura dois efeitos ocorrem:
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das 
reações químicas;
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
 Enzima  temperatura
ótima para que atinja sua
atividade máxima, é a
temperatura máxima na qual a
enzima possui uma atividade
cte. por um período de tempo.
Cinética de Michaellis-Menten
• A concentração do
substrato [S] influi na
velocidade das reações
catalisadas por enzimas
• Velocidade máxima é
abstraída para
concentrações excessivas
de Substrato
• Constante de Michaelis
– kM = [S] correspondente a
½ Vmax;
KM, assim, reflete uma habilidade da enzima
a se ligar aos substratos e realizar a catálise.
ENZIMAS – INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma 
reação enzimática.
INIBIDORES
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS 
• Competitiva
– Inibidores são ANÁLOGOS ESTRUTURAIS do 
substrato  COMPETIÇÃO PELO SÍTIO 
ATIVO
– Reversível
 Não-competitiva
– Inibidores apresentam AFINIDADE por 
grupamentos distantes do sítio ativo da enzima 
 MUDANÇA DE CONFORMAÇÃO
– Reversível/irreversível
Cinética enzimática na presença de 
inibidor competitivo
Cinética enzimática na presença de 
inibidor não competitivo
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA 
ALOSTÉRICA
Modulação da atividade catalítica exercida através de 
ligação de compostos aos SÍTIOS ALOSTÉRICOS
Moduladores POSITIVOS
Moduladores NEGATIVOS
Ligação ao sítios alostéricos com 
BAIXA AFINIDADE
Substrato Produto
Sítio 
ativo
Sítio 
alostérico
Modulador 
alostérico 
NEGATIVO
Modulador 
alostérico 
POSITIVO
Substrato
Sítio 
ativo
Sítio 
alostérico
Produto
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA 
COVALENTE
Modulação da atividade catalítica exercida através de 
ligação COVALENTE de compostos à estrutura da 
enzima
Ligação e liberação mediada por 
OUTRAS ENZIMAS
INATIVA
DEFOSFORILADA
ATIVA
FOSFORILADA
P
P
P
SÍTIO ATIVOSÍTIO ATIVOS
S
ATP ADP
H2OP
QUINASE
FOSFATASE
MUDANÇA CONFORMACIONAL
ENZIMAS
 Catalisadores bioquímicos
 Regulação metabólica
 Resposta às necessidades específicas 
de células
REFERÊNCIAS
CHAMPE, P.C. & HARVEY, R.A. Bioquímica
ilustrada. 2.ed. Porto Alegre: Artes
Médicas,1996.
NELSON, D.L. & COX, M.M. Lehninger:
Princípios de Bioquímica. 4.ed., São Paulo:
Sarvier, 2006.
MARZZOCO, A. & TORRES, B.B. Bioquímica
básica. 2.ed., Rio de Janeiro: Guanabara
Koogan, 1999.