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1ª. Lista de Exercícios - Aminoácidos/Proteínas 
 
 
1.Quantas alaninas estão presentes nas formas da espécies completamente sem carga? Em um pH 
igual ao ponto isoelétrico da alanina, a sua carga final é zero. Duas estruturas podem ser desenhadas 
que apresentam carga final igual a zero, mas a forma predominante de alanina em seu pI é 
zwitteriônica? 
 
(a) Por que a alanina é predominantemente zwitteriônica em vez de completamente não 
carregada em seu pI? 
(b) Que fração de alanina está na forma completamente não carregada em seu pI? Justifique 
suas suposições? 
2. Examine os quatro aminoácidos seguintes (A-D): Quais são seus nomes, abreviações de três letras 
e símbolos de uma letra? 
 
3. Utilizando os aminoácidos da questão anterior, quais são associados às seguintes características? 
a) Cadeia lateral hidrofóbica ___________ 
b) Cadeia lateral básica ___________ 
c) Três grupos ionizáveis ___________ 
d) pKa de aproximadamente 10 em proteínas. ___________ 
e) Forma modificada da fenilalanina ___________ 
 
4. Combine cada aminoácido da coluna da esquerda com o tipo de cadeia lateral apropriado na coluna 
da direita. 
a) Leu (1) Contém hidroxila 
b) Glu (2) Ácido 
c) Lis (3) Básico 
d) Ser (4) Contém enxofre 
e) Cis (5) Aromático apolar 
f) Trp (6) Alifático apolar 
 
5. A partir da curva de titulação da glicina, é possível obter várias informações importantes. Em primeiro 
lugar, ela fornece uma medida quantitativa do pKa de cada um dos dois grupos ionizáveis. Explique 
detalhadamente o que ocorre nas figuras abaixo? 
 
 
 
UNIVERSIDADE FEDERAL DO GOIÁS- REGIONAL CATALÃO 
UNIDADE ACADÊMICA ESPECIAL DE QUÍMICA 
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6. Em cada um dos seguintes pares de aminoácidos, identifique qual aminoácido seria mais solúvel em 
água: 
a) Ala, Leu 
b) Tyr, Phe 
c) Ser, Ala 
d) Trp, His 
 
7.Três aminoácidos, cujas sequências são apresentadas a seguir, utilizando o código de uma letra para 
seus aminoácidos, estão presentes em uma mistura: 
 1. ATKNRASCLVPKHGALMFWRHKQLVSDPILQKRQHILVCRNAAG 
 2. GPYFGDEPLDVHDEPEEG 
3. PHLLSAWKGMEGVGKSQSFAALIVILA 
Qual deles migraria mais lentamente durante a cromatografia através de: 
(a) uma resina de troca iônica; grânulos revestidos com grupos carregados positivamente? 
(b) uma resina de troca iônica; grânulos revestidos com grupos carregados negativamente? 
(c) uma coluna de exclusão por tamanho (filtração em gel) projetada para separar peptídeos 
pequenos como esses? 
 
8. Qual dos seguintes aminoácidos têm grupos R com potencial de formação de pontes de hidrogênio? 
Ala, Gly, Ser, Phe, Glu, Tyr, Ile e Thr. 
 
9. Examine o segmento da proteína abaixo: 
 
 
 
 
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a) Quais são os três aminoácidos presentes? 
b) Dos três, qual é o aminoácido N-terminal? 
c) Identifique as ligações peptídicas. 
d) Identifique os átomos de carbono α. 
10. A curva de titulação da alanina mostra a ionização de dois grupos funcionais com pKas = 2,34 e 
9,69, que correspondem aos grupos carboxila e amina, respectivamente. A titulação de oligopeptídeos 
de alanina também demonstra a ionização de dois grupos funcionais, embora os pKas experimentais 
sejam diferentes. Veja na tabela abaixo. 
 
a) Desenhe a estrutura da Ala-Ala-Ala. Identifique os grupos funcionais associados aos pKa1 e 
pKa2? 
b) Porque o pKa1 aumenta e o pKa2 diminui com o aumento do número de alaninas na cadeia 
polipeptídica? 
11. Desenhe a estrutura do dipeptídio Gly-Hys. Qual é a carga do peptídio em pH 5,5? E em pH 7,5? 
 
 
 
 
 
 
12. Quantos polipeptídios diferentes com 50 aminoácidos de extensão podem ser feitos pelos 20 
aminoácidos comuns? 
13. Uma solução de 100 mL de glicina a 0,1 M em pH 1,72 foi titulada com uma solução de 2 M de 
NaOH. O pH foi monitorado e os resultados foram plotados como mostrado no gráfico. Os pontos-chave 
na titulação são designados de I a V. Para cada uma das afirmações de (A) a (O), identifique o ponto-
chave adequado na titulação e justifique sua escolha. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
(a) A glicina está presente predominantemente como a espécie H3N-CH2COOH. 
(b) A carga final média da glicina é +1/2 . 
(c) Metade dos grupos amino está ionizado. 
(d) O pH é igual ao pKa do grupo carboxila. 
(e) O pH é igual ao pKa do grupo amino protonado. 
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(f) A glicina possui sua capacidade de tamponamento máxima. 
(g) A carga final média da glicina é zero. 
(h) O grupo carboxila foi completamente titulado (primeiro ponto de equivalência). 
(i) A glicina está completamente titulada (segundo ponto de equivalência). 
(j) A espécie predominante é +H3NCH2COO- 
(k) A carga final média da glicina é –1. 
(l) A glicina está presente predominantemente como uma mistura 50:50 de +H3NCH2COOH e 
+H3NCH2COO–. 
(m) Este é o ponto isoelétrico. 
(n) Este é o final da titulação. 
(o) Estas são as piores regiões de pH para poder de tamponamento. 
14. Desenhe as estruturas dos dois oligopeptídeos seguintes com seus resíduos de cisteína 
estabelecendo ligações cruzadas por meio de ligações dissulfeto: Val-Cys, Ser-Cys-Pro. 
15. Quantos pentapeptídeos diferentes podem existir que contenham um resíduo de cada um dos 
aminoácidos Gly, Asp, Tyr, Cys e Leu? 
16. O aspartame é um adoçante artificial, um dipeptídio composto por Asp-Phe no qual o terminal 
carboxílico foi modificado pela adição de um grupo metil. Desenhe a estrutura do aspartame em pH 7. 
 
 
 
 
 
 
17. O que quer dizer o termo arcabouço (ou coluna vertebral) peptídico? 
18. Defina o termo cadeia lateral no contexto dos aminoácidos ou da estrutura das proteínas? 
19. Diferencie composição de aminoácidos de sequência de aminoácidos. 
20. A poli-L-leucina em um solvente orgânico, como o dioxano, é constituída por α-hélices, enquanto a 
poli-L-isoleucina não o é. Por que estes aminoácidos com o mesmo número e tipos de átomos têm 
diferentes tendências de formação de hélice? 
21. Descobriu-se que uma mutação que altera um resíduo de alanina para valina no interior de uma 
proteína leva à perda de atividade. No entanto, a atividade é ganha novamente quando uma segunda 
mutação em uma posição diferente altera uma isoleucina para uma glicina. Como esta segunda 
alteração pode levar à restauração da atividade? 
22. A glicina é um resíduo altamente conservado na evolução das proteínas. Por quê? 
23. Identifique os grupos em uma proteína que podem formar pontes de hidrogênio ou ligações 
eletrostáticas com uma cadeia lateral de arginina em pH 7? 
24. A forma do cabelo é determinada em parte pelo padrão de pontes dissulfeto na queratina, sua 
proteína principal. Como os cachos podem ser induzidos? 
25. A maioria das proteínas tem exteriores hidrofílicos e interiores hidrofóbicos. Você esperaria que 
esta estrutura fosse aplicável às proteínas inseridas no interior hidrofóbico das membranas? Explique. 
 
26.Configuração absoluta da citrulina. A citrulina isolada de melancias tem a estrutura apresentada a 
seguir. Ela é um aminoácido D ou L? Explique 
 
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27. As proteínas que atravessam as membranas biológicas em geral têm α-hélices. Considerando que 
a face interna das membranas é altamente hidrofóbica, preveja quais aminoácidos poderiam estar em 
tais hélices. Por que é particularmente adequado que uma α-hélice exista no ambiente hidrofóbico do 
interior da membrana? 
28. As proteínas são bem estáveis. A vida de uma ligação peptídica em solução aquosa é de 
aproximadamente 1.000 anos. No entanto, a energia livre da hidrólise das proteínas é negativa e bem 
grande. Como você explicaria a estabilidade da ligação peptídica, considerando que a hidrólise libera 
muita energia? 
 
29. Todos os aminoácidos L têm uma configuração absoluta S,à exceção da L-cisteína, que tem uma 
configuração R. Explique por que se considera que a L-cisteína tenha uma configuração absoluta R. 
 
31. Traduza a seguinte sequência de aminoácidos em seus códigos de uma letra: Glu-Leu-Val-Ile-Ser-
Ile-Ser-Leu-Ile-Val-Ile-Asn-Gly-Ile-Asn-Leu-Ala-Ser-Val-Glu-Gly-Ala-Ser. 
32. Você esperaria que ligações peptídicas Pro—X tendam a formar conformações cis como aquelas 
das X—Pro? Por quê?