Macromoléculas e a origem da vida (1)

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MACROMOLÉCULAS E
A ORIGEM DA VIDA
Marcela Bernardes Portela
UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CEARÁ
CENTRO DE CIÊNCIAS E TECNOLOGIA
CURSO DE QUÍMICA
BIOLOGIA GERAL
QUE TIPOS DE MOLÉCULAS CARACTERIZAM
OS ORGANISMOS VIVOS?
• Proteínas
• Carboidratos
• Lipídeos
• ácidos nucléicos
• Grandes polímeros
• Monômeros
• Peso > 1.000 -> macromoléculas
O MODO COMO ESSAS MOLÉCULAS FUNCIONAM E INTERAGEM
DEPENDE DAS PROPRIEDADES DOS GRUPOS DOS MONÔMEROS: OS
GRUPOS FUNCIONAIS
GRUPOS FUNCIONAIS
 Propriedade específicas
 Ex?
 Grupo hidroxila -> polar -> atrai moléculas de 
água
 Grupo cetona -> altamente eletronegativo-> pode 
atrair o átomo de H mantido por outro átomo 
eletronegativo
ISÔMEROS TÊM ARRANJOS DIFERENTES
DOS MESMOS ÁTOMOS
 Mesma fórmula química
 Arranjo diferente dos átomos
 Isômeros estruturais – forma de ligação dos 
átomos
 Isômeros ópticos – quando um átomo de C 
possui 4 átomos ou grupos diferentes ligados a ele
ISÔMEROS
ESTRUTURAIS
 Butano 
 Isobutano
ISÔMEROS
ÓPTICOS
ISÔMEROS ÓPTICOS
AS ESTRUTURAS DAS MACROMOLÉCULAS
REFLETEM SUAS FUNÇÕES
• Presentes aproximadamente na mesma 
proporção em todos os seres vivos
• Vantagem?
• Alimentação
• Funções?
• Armazenamento de energia
• Suporte estrutural
• Catálise
• Transporte
• Defesa
• Regulação
• Movimento
• Hereditariedade
 Função -> Forma tridimensional
 Macromolécilas -> vários grupos funcionais
A MAIORIA DAS MOLÉCULAS FORMA-SE
POR CONDENSAÇÃO E DEGRADA-SE POR
HIDRÓLISE
PROTEÍNAS
• Aminoácidos -> 20
• Funções -> estrutura e sequência de aminoácidos
• Funções? 
• Suporte estrutural 
• Defesa 
• Transporte 
• Catálise 
• Regulação 
• Movimento 
AMINOÁCIDOS
 Blocos construtores
 Grupo funcional 
carboxila 
 Grupo funcional 
amino
 Carbono α
 Aminoácidos são 
ácidos e bases ao 
mesmo tempo
• Carbono α -> assimétrico
• D-aminoácidos e L-aminoácidos
• D - destro (direita)
• L – Levo (esquerda)
• Cadeias eletricamente carregadas -> hidrofílicos
• Cadeias laterais polares-> pontes de hidrogênio –
hidrofílicos
• Cadeias laterais hidrocarbonetos apolares ou 
levemente modoficados -> hidrofóbicos
OS VINTE AMINOÁCIDOS
 Cadeias eletricamente carregadas -> hidrofílicos
 Cadeias laterais polares-> pontes de hidrogênio –
hidrofílicos
 Cadeias laterais polares e não carregadas-> 
pontes de hidrogênio – hidrofílicos
 Cadeias laterais hidrocarbonetos apolares ou 
levemente modificados -> hidrofóbicos
 Casos especiais
 Cisteína – SH -> ponte dissulfeto (-S-S-)
 Glicina – pode caber em uma molécula protéica
 Prolina – possui grupo amino modificado -> limita a 
capacidade de fazer pontes de hidrogênio
AS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS FORMAM O
ESQUELETO DE UMA PROTEÍNA
 Grupos reativos
 Carboxila
 amino
 Ligação peptídica – condensação
Ligação peptídica
 Ligação C-N -> 
Relativamente 
rígida
 O oxigênio ligado 
ao carbono (C=O) 
no grupo carboxila 
apresenta uma leve 
carga negativa (δ-) 
enquanto o H é 
positivo – favorece 
pontes de 
hidrogênio
Estrutura secundária – pontes de 
hidrogênio
 α hélice
 Folha β-pregueada
 Estrutura primária – sequência de aminoácidos
Α HÉLICE
 Espiral voltada para a direita “torcida” na mesma 
direção que a rosca de um parafuso padrão
FOLHA Β-PREGUEADA
 Formada de duas ou mais cadeias polipeptídicas quase 
distendidas completamente alinhadas.
 Estrutura terciária – formada pela curvatura e pelo 
dobramento
INTERAÇÕES NA ESTRUTURA TERCIÁRIA
• Pontes dissulfeto covalentes - cisteína
• Cadeias laterais hidrofóbicas – interior da 
proteína
• Forças de van der Waals – estabilizar interações 
próximas entre as cadeiaslaterias hidrofóbicas
• Interações iônicas – ponte salina
• Pontes de hidrogênio – estabilizam dobramentos 
nas proteínas
 Estrutura quaternária - subunidades
 Forma e estrutura – especificidade
 Forma – encaixe
 Estrutura – grupos funcionais
CONDIÇÕES AMBIENTAIS
 Aumentos na temperatura
 Alterações no pH
 Altas concentrações de substâncias polares
 desnaturação
CHAPERONINAS
 Chaperones
 Prende proteínas em risco iminente de fazer 
ligações inadequadas em uma “gaiola”
 Dentro da gaiola a proteína-alvo se dobra na 
forma correta
 liberada na hora e local adequado
CARBOIDRATOS
 Átomos de C ligados a átomos de H e grupos 
hidroxila (H-C-OH)
 Fonte de energia
 Servem como esqueletos de carbono – novas 
moléculas
 Monossacarídeos –
 ligações glicosídicas
 Nºs de carbonos: pentoses, hexoses
Ex. glicose, frutose
 Dissacarídeos
 Oligossacarídeos (3 a 20)
 Polissacarídeos
 Armazenam energia
 Fornecem materiais estruturais
Ex. amido , glicogênio, celulose
CARBOIDRATOS
LIPÍDEOS
 Gorduras e óleos -> energia
 Triglicerídeos – lipídeos simples
 3 molec. ácidos graxos + 1 moléc. glicerol
 Saturados – ligações simples - moléculas rígidas
 Insaturados – 1 ou + duplas ligações 
 Fosfolipídeos -> bicamada
 Carotenóides -> pigmentos absorventes de luz
Esteróides 
 compostos orgânicos com aneis 
múltiplos -> ex. colesterol
Vitaminas
 não sintetizadas pelo corpo
 Ex. vitamina A
Ceras –
 moléculas longas - impermeabilidade
LIPÍDEOS
ÁCIDOS NUCLÉICOS
 DNA e RNA
 Base nitrogenada
 Desoxiribose 
 Ribose
 Purinas – A e G
 Pirimidinas – T e C
 Ligações fosfodiéster
Nucleotídeo
Nucleosídeo
fosfato
pentose
base 
nitrogenada
Material 
genético
• Subunidades 
monoméricas
• Mensagens
• Cada aminoácido 
– 3 nucleotídeos 
– códons
• Sequência de 
aminoácidos -
polipeptídeo
Fim???
ATIVIDADE
1. Os seres vivos são compostos por quais tipos de 
macromoléculas? 
2. Que funções as macromoléculas apresentam aos 
seres vivos?
3. Que efeito tem os grupos funcionais sobre as 
moléculas? Exemplifique.
4. Diferencie isômeros estruturais e ópticos. Cite 
exemplos
5. Qual a vantagem em todos os seres vivos 
possuírem aproximadamente a mesma 
proporção em macromoléculas?
6. Explique como a maioria das moléculas é 
formada e degradada.
7. Quais são as unidades monoméricas formadoras 
das macromoléculas e por meio de quais ligações 
elas são formadas?
8. Como se classificam os aminoácidos quanto à 
estrutura e função?
9. Como a cadeia polipeptídica pode interagir consigo 
mesma na estrutura secundária? Descreva.
10. Que interações podem ocorrer na estrutura 
terciária de uma cadeia polipeptídica?
11. O que pode causar a desnaturação de uma 
proteína?
12. Explique.o que são chaperoninas e qual a sua 
função.
13. O que são carboidratos, qual a sua função e como se 
classificam?
14. O que são os lipídeos, como se classificam e quais 
suas funções? Cite exemplos.
15. O que são ácidos nucléicos? Cite exemplos.
16. O que são purinas e pirimidinas?
17. Diferencie nucleosídeo de nucleotídeo.
18. O que é um códon?
19. Qual a importância dos ácidos nucléicos?
Ótimos estudos!! =D