ROTEIRO DE ESTUDOS EM BIOQUÍMICA

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1º ROTEIRO DE ESTUDOS EM BIOQUÍMICA PARA ALUNOS DE ENFERMAGEM 
Prof. Dr. Robson José de Oliveira Júnior 
Instituto de Genética e Bioquímica – UFU 
 
CONTEÚDO DA PRIMEIRA AVALIAÇÃO 
1. Explique a origem das primeiras biomoléculas e, consequentemente, a origem da vida. 
2. Em Bioquímica, quando se fala na importância sobre a Estrutura Tridimensional de uma 
Biomolécula, usamos os termos “Configuração, Conformação e Estereoisomeria”. O que 
significa cada um deles, qual a diferença entre os termos Configuração e Conformação. 
Exemplifique estes conceitos com uma molécula de DNA e outra de Proteína. 
3. As interações fracas determinam todas as Propriedades Físicas de uma molécula, tais 
como forma e volume, viscosidade e solubilidade. Especifique e exemplifique cada um dos 
quatro tipos de interações não covalentes que ocorrem entre biomoléculas no ambiente 
aquoso. 
4. A água é uma substancia de valor inestimável, por ter permitido a criação e manutenção da 
vida neste planeta. Isso pode ser atribuído às suas propriedades singulares. Descreva 
essas propriedades. 
5. A água é um eletrólito fraco que pode se ionizar. Escreva a reação de ionização da água, a 
constante de equilíbrio ou de ionização desta reação e explique o que é o produto iônico 
da água (Kw), determine o seu valor. 
6. O que é o pH de uma solução. Porque a escala de pH de uma solução aquosa varia de 1 
até 14? Dê exemplos de substâncias ácidas, neutras e alcalinas produzidas por nós ou que 
frequentemente estamos em contato com elas. 
7. Em Bioquímica como definimos ácido e base? O que é um ácido forte em Bioquímica? E 
um ácido fraco? Dê exemplos de ácido forte e ácido fraco. Escreva a reação e constante 
de ionização para cada um destes ácidos. A partir da constante de ionização de um ácido 
fraco, deduza a equação de Henderson-Hasselbach. 
8. Explique o que é um sistema tampão. Do que ele é constituído? Como um tampão se 
comporta quando se adiciona um ácido forte? E uma base forte? Explicar e exemplificar. 
 
9. O sistema tampão bicarbonato é o principal responsável pelo tamponamento do nosso 
plasma sanguíneo. Escreva as reações de ionização do bicarbonato e explique os 
processos que ocorrem, em nível de tecidos e de pulmões, para manter o pH plasmático 
do nosso sangue. 
 
10. A Aspirina (ácido acetilsalicílico) é um ácido fraco com pK=3,5. Considerando que a forma 
absorvível pela mucosa gastrointestinal é aquela eletricamente neutra, predizer se a 
Aspirina será mais absorvida no estômago (pH<3,0) ou no intestino (pH>6,0). 
 
11. Escrever a fórmula de um aminoácido. Dar exemplos de aminoácidos que apresentam: 
a) um grupo amino e dois grupos carboxílicos. 
b) um grupo carboxílico e dois grupos aminos. 
 
12. Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. Usando os valores de pK tabelados e as 
fórmulas dos aminoácidos, calcule o ponto isoelétrico e desenhe as formas ionizadas em 
pH 1, em pH 7 e pH 12 para cada tipo de aminoácido listado abaixo: 
a) Hidrofóbico 
b) Hidrofílico neutro 
c) Ácido 
d) Básico 
 
13. Escrever as formas iônicas predominantes da glicina (pKa1= 2,35 e pKa2= 9,78) e suas 
cargas líquidas em pH= 1; pH=2,35; pH= 7,0; pH= 9,78 e pH= 12. Calcular o pI. 
 
14. Analisando as cadeias laterais, classificar os aminoácidos em polares e apolares. Entre os 
polares, escrever a estrutura daqueles que em pH= 7, apresentam o grupo R com carga 
negativa (aminoácidos ácidos); carga positiva (aminoácidos básicos) e carga nula (polares 
sem carga). 
 
15. Esquematizar a ligação peptídica. Explique as características gerais da ligação peptídica e 
como estas se refletem em nível da organização conformacional das proteínas, por 
exemplo, na formação da alfa-hélice. 
 
16. Descrever os níveis de organização de uma proteína. a) Que tipos de ligações e interações 
químicas estão envolvidos na manutenção da estrutura proteica em cada um destes 
níveis? 
 
17. Proteínas são polímeros de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, que bloqueiam os 
grupos carboxila e amino de todos os aminoácidos envolvidos, exceto o 1º e o último da 
cadeia polipeptídica. Assim, a conformação tridimensional que uma proteína assume em 
determinado meio depende dos radicais R dos seus aminoácidos constituintes e das 
interações que estes podem fazer entre si e com o meio ambiente. Considerando as 
propriedades fisico-químicas dos seguintes aminoácidos: Val, Thr, Phe, Cys, Arg, Glu, 
responda: 
 
a) Quais destes aminoácidos estarão com maior probabilidade voltados para o exterior e 
para o interior de uma proteína? Por quê? 
 
b) Que tipo de ligações ou interações químicas estes aminoácidos podem fazer que 
ajudam a estabilizar a estrutura tridimensional da proteína ? 
 
18. Qual a base bioquímica da esterilização de instrumentos cirúrgicos com calor? E de ferver 
o leite antes de consumi-lo? 
 
19. Uma solução tem [H+] = 3,75 x 10-4 M. Qual é a concentração de OH-? 
 
20. Qual a concentração de [H+] da solução NaOH 2 M? 
 
21. Qual é o pH de uma misturade 0,042M de NaH2PO4 e 0,058M de Na2HPO4? 
pKa de H2PO4
- = 6,86