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PROTEÍNAS BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS Prof. Ariele André Gomes CURSO DE NUTRIÇÃO PROTEÍNAS São as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos; Presentes em todas as partes de uma célula; Diversidade de funções biológicas. Conceito As proteínas são macromoléculas cujas unidades constituintes fundamentais são os aminoácidos PROTEÍNAS ANIMAL VEGETAL Carnes Cereais Raízes Tubérculos Proteínas Completas Proteínas Incompletas Enzimática Proteínas transportadoras Proteínas estruturais Proteínas de defesa Proteínas reguladoras Proteínas nutrientes ou de armazenamento Proteínas de motilidade ou contráteis FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Grupo carboxila Grupo amina Átomo de hidrogênio Cadeia lateral Carbono αExistem 20 aminoácidos diferentes tendo uma parte central comum e cadeias laterais (R) que lhes conferem especificidade AMINOÁCIDOS Os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas. Grupo α amino Grupo α Carboxila Ligações amida AMINOÁCIDOS Não existe um sistema universal para classificação das proteínas Podem ser classificadas de acordo com sua: Composição, Solubilidade, Nível conformacional Forma Função CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Podem ser classificados quanto ao nível conformacional adquirido Estrutura primária – Seqüência de aminoácidos de uma proteína; Estrutura secundária – arranjo tridimensional de aminoácidos. α-hélice β-pregueada CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Podem ser classificados quanto ao nível conformacional adquirido Estrutura terciária – É o arranjo espacial ou enovelamento de toda a cadeia polipeptídica. Estrutura quaternária – A disposição de mais de uma cadeia polipeptídicas formando subunidades CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Efeitos: Redução da solubilidade (exposição sítios hidrofóbicos) Mudança na capacidade de ligar a água, Perda da atividade biologica Aumento na reatividade É qualquer modificação na conformação sem o rompimento das ligações envolvidas na estrutura primária. Desnaturação protéica Agentes desnaturantes Físicos (calor, frio, irradiação, agitação); Químicos (alteração de pH, solventes). •Reversíveis •Irreversíveis Desnaturação protéica PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS Toda propriedade não-nutricional que influi no comportamento de um alimento. Propriedade funcional Propriedades funcionais Propriedades físico-químicas que afetam o seu comportamento no alimento durante o preparo, processamento e armazenamento e contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos. Propriedade funcional Propriedades funcionais Classificação: •Hidrofílicas •Interfásicas •Intermoleculares •Organolépticas Propriedade funcional Propriedades hidrofílicas Hidratação Solubilidade Textura e propriedades dos alimentos Interação entre a água e outros componentes (proteínas e os polissacarídeos): HIDRATAÇÃO e SOLUBILIDADE Aceitabilidade final dos alimentos HIDRATAÇÃO E SOLUBILIDADE pH – pH do meio = pI da proteína - pH do meio ≠ pI da proteína Aumento da interação TEMPERATURA - Desnatura as ptn. [ ] das ptns Estão relacionadas com: fatores intrínsecos da molécula e extrínsecos do meio Composição de aminoácidos Conformação Retenção de água Hidratação Presença de solventes – competir pela água - solubilidade Composição de aminoácidos: Aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas: menor capacidade de hidratação Aminoácidos com cadeia laterais hidrófilas: estabelecem mais facilmente pontes de hidrogênio com a água Conformação: Ordenação no espaço ao longo das cadeias polipeptídicas unidas por pontes de hidrogênio – ESTRUTURA SECUNDÁRIA Organização tridimensional dessas cadeias ordenadas – ESTRUTURA TERCEÁRIA pH Solventes orgânicos Agentes desnaturantes Substâncias que alteram a conformação tridimensional As proteínas atuam como agentes tensoativos Estabilizam o sistema e diminuindo a tensão superficial Emulsões e espumas PROPRIEDADES INTERFÁSICAS Capacidade das moléculas de proteína se unirem formando uma película entre duas fases imiscíveis. “São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e instáveis” É um sistema heterogêneo que consiste em um líquido imiscível, completamente difuso em outro na forma de gotículas Classificação: Óleo em água – Maionese, leite, carnes e sopas Água em Óleo – margarina, manteiga EMULSÕES EMULSÕES Para que a emulsão se torne estável é necessário um agente emulsificante. Agentes emulsificantes são qualquer substância capaz de ajudar a formação de uma mistura estável de substancias anteriormente imiscíveis. As proteínas do leite (caseína) são utilizadas como agente emulsificante. As espumas alimentícias são colóides de gases (ar ou CO2) dispersos numa fase líquida, através da agitação de uma solução com proteínas. • Exemplos: merengue, nata batida e pão Proteínas atuam na formação e estabilização da fase gasosa dispersa, através da formação de uma barreira protetora flexível entre as bolhas de gás capturadas . ESPUMAS As espumas são obtidas como conseqüência da desnaturação das proteínas. PROPRIEDADES INTERMOLECULARES Capacidade de formarem ligações entre si ou com outros componentes dos alimentos. Consiste na formação de uma rede proteica ordenada a partir de proteínas previamente desnaturadas. A geleificação é base para preparação de inúmeros alimentos como: Produtos lácteos, Clara de ovo coagulada, produtos de carne, gelatinas, massa de pão, Proteinas de soja e vegetais. GELEIFICAÇÃO Formação de géis sólidos viscoelásticos “ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja desnaturação e agregação posterior de forma ordenada, em que predominem as interações proteína-proteína” Formação do gel: a) Desnaturação proteica b) Separação das moléculas proteicas c) Interação proteína-proteína d) Agregação posterior GELEIFICAÇÃO COLÁGENO INSOLÚVEL COLÁGENO SOLÚVEL - GELATINA GELATINA •O glúten é formado quando a farinha de trigo, a água e os demais ingredientes do pão são misturados e sofrem a ação de um trabalho mecânico. Fabricação do pão •À medida que a água começa a interagir com as proteínas insolúveis da farinha de trigo (glutenina e gliadina) a rede de glúten começa a ser formada As cadeias polipeptídicas de gliadina e glutenina se aliam umas com as outras e formam novas pontes de H (resistência da massa) Formação da rede proteica Fabricação do pão Modificações na Propriedades Funcionais das Proteínas Submetidas a Processos Tecnológicos Tratamentos Térmicos : - alterações nas cadeias laterais dos aminoácidos - hidrólise das ligações peptídicas - mudanças estruturais Condições ambientais: - pH, concentração iônica e conteúdo de água Exemplo: “ Colágeno aquecido a temperaturas superiores a 65°Cem presença de água, sofre separação e aumenta sua solubilidade. Ao contrário as proteínas miofibrilares, nas mesmas condições, contraem-se, perdem a capacidade de retenção de água e podem formar agregados” Temperaturas de congelamento: - capacidade de formação de pontes de hidrogênio entre proteína e água é reduzida Aumento das interações proteína-proteína Redução da capacidade de retenção de água e maior precipitação e geleificação de certas proteínas Tratamentos mecânicos: - redução de tamanho Favorecem a absorção de água ou gordura, a solubilidade e aspropriedades espumas. Superfície proteica aumenta Potencialização das interações proteína-proteína Redução da solubilidade Perda das propriedades surfactantes (emulsão e espumantes) Processos de desidratação: aumento da concentração dos componentes não-aquosos
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