Estudo dirigido Aminoacidos proteinas enzimas Karina

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Estudo dirigido - Atividade 1
BIOQUÍMICA GERAL
Escreva a estrutura geral de um aminoácido e a ligação, evidenciando a ligação peptídica, entre três aminoácidos.
R: São compostos orgânicos de função mista que possuem, pelo menos, um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (COOH) em sua estrutura, ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α), que por sua vez está ligado a um átomo de hidrogênio (H) e a um radical (R) que varia de um aminoácido para outro.
A ligação peptídica ocorre quando o grupo carboxila de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água (H2O).
Como os aminoácidos podem ser classificados? Dê um exemplo de cada classe.
R: Podem ser classificados em cinco classes principais com base nas propriedades dos seus grupos R, isto é, suas polaridades ou tendências em interagir com a água em pH biológico (próximo a 7,0).
Grupos R apolares, alifáticos: são apolares e hidrofóbicos. Exemplo: valina.
Grupos R aromáticos: são relativamente apolares e hidrofóbicos. Exemplo: fenilalanina.
Grupos R polares não carregados: são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos, quando comparados aos aminoácidos apolares. Exemplo: asparagina.
Grupos R carregados positivamente (básicos): Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles carregados tanto positivamente quanto negativamente. Os aminoácidos nos quais os grupos R possuem carga positiva significativa em pH 7,0. Exemplo: lisina.
Grupos R carregados negativamente (ácidos): Os aminoácidos nos quais os grupos R possuem carga negativa significativa em pH 7,0. Exemplo: glutamato.
O são peptídeos? Dê dois exemplos. 
R: São compostos formados pela união de dois ou mais aminoácidos por meio de ligações peptídicas. Em geral, se o número de aminoácidos é inferior a cinquenta, essas moléculas são chamadas de peptídeos, caso for superior a este número, são chamadas de proteínas. Assim, os peptídeos podem ser pensados como pequenas proteínas. Exemplos: glutationa, tireotrofina.
	
O que é eutrofização? Qual é a relação da eutrofização com os aminoácidos. 
R: O despejo irregular e em excesso de, por exemplo, esgoto não tratado e fertilizantes artificiais em um corpo hídrico podem causar alta concentração de nutrientes, como nitrogênio e fosfato. Devido a essa quantidade excessiva de nutrientes, acontece a multiplicação rápida de algas, no qual formam uma camada densa e esverdeada na superfície, esse fenômeno é denominado de eutrofização. A principal relação entre eutrofização e aminoácidos é a metabolização do nitrogênio, que é resultante do catabolismo dos aminoácidos.
 
O que são proteínas? 
R: São macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. Representa cerca de 50 a 80% do peso seco da célula, sendo, portanto, as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas vivos. 
Como a estrutura primária de uma proteína pode influenciar suas estruturas secundária e terciária? 
R: Uma descrição de todas as ligações covalentes que conectam os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica está em sua estrutura primária. A estrutura secundária refere-se a arranjos de aminoácidos particularmente estáveis. Por fim, a estrutura terciária descreve todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídeo. Por sua vez, a estrutura primária de uma proteína determina como ela se enovela estrutura tridimensional, onde esta determina a função da proteína. Uma alteração na sequência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas subsequentes da proteína.	
Que tipos de interações são responsáveis por manter a estrutura tridimensional de uma proteína? 
R: As ligações (ou pontes) de hidrogênio entre as cadeias laterais, na estrutura terciária, e as ligações hidrofóbicas (ou forças de Van der Waals) entre as cadeias apolares, na estrutura terciária.
Explique o fundamento bioquímico dos procedimentos estéticos de “escova progressiva” ou “permanente” realizados no cabelo.
R: Esse processo químico desnaturam a proteína queratina, presente no cabelo, rompendo as ligações dissulfeto, tendo como agente desnaturante a temperatura elevada das chapinhas, por exemplo.
Diferencie: proteínas globulares e proteínas fibrosas; proteínas simples e proteínas conjugadas. Dê exemplos.
R: Proteínas Globulares: formato esférico, relativamente solúveis em água, desempenham vários papéis funcionais, como: catalisadoras (enzimas), proteínas de transporte e reguladoras da expressão gênica. Exemplo: Hemoglobina.
Proteínas Fibrosas: formato cilíndrico (fibra), moléculas altamente alongadas, baixa solubilidade em água, desempenham funções, principalmente, estruturais. Exemplo: colágeno, queratina, miosina.
Proteínas Simples: Também chamadas de homoproteínas, possuem apenas aminoácidos em sua composição. Exemplo: albuminas, globulinas, escleroproteínas ou proteínas fibrosas.
Proteínas Conjugadas: Também chamadas de heteroproteínas, são compostas por aminoácidos em conjunto com outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Exemplo: cromoproteínas, fosfoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas e nucleoproteínas.
Explique o processo de desnaturação de uma proteína pelo calor e por alterações no pH do meio (muito ácido ou muito básico).
R: Quando submetida a alterações de temperatura ou de pH, a proteína desconfigura sua estrutura espacial, alterando seu formato. Dessa maneira, os sítios ativos dessa proteína modificam-se, alterando, consequentemente, sua função biológica.
As proteínas perdem a sua conformação e a sua funcionalidade. A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.
Reversível: Agente desnaturante atinge apenas as configurações espaciais. Recuperando-se a condição ambiental ótima, a proteína volta a apresentar função metabólica. Neste caso, o agente desnaturante atinge apenas as estruturas secundárias, terciárias e/ou quaternárias.
Irreversível: Agente desnaturante atinge a estrutura primária, rompendo as ligações peptídicas que não podem ser reconstruídas. A proteína perde a função metabólica mas não perde a qualidade em termos de composição e concentração de aminoácidos.
Qual o efeito das enzimas sobre a velocidade das reações? Por quê?
R: São catalisadores biológicos que aceleram de forma específica e regulável a velocidade das reações químicas, diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação aconteça. Não há variação no produto final da reação, a presença do catalisador não modifica a predominância do sentido de deslocamento da reação.
Na maioria das vezes, as velocidades das reações catalisadas por enzimas têm um aumento da ordem de 109 a 1012 vezes em relação às velocidades das reações não catalisadas. 
Defina o tipo de reação catalisada pelos seguintes grupos de enzimas:
Ligases
Oxirredutases
Hidrolases
Transferases
Liases 
Isomerases
R: 	a.	Ligases: Catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da ligação entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP ou outro composto trifosfatado. 
b.	Oxirredutases: São todas as enzimas que catalisam reações de oxidação-redução. O substrato oxidado é um hidrogênio ou doador de elétron. São classificadas em sub-classes pois atuam em diferentes grupos doadores ou aceptores. 
c.	Hidrolases: Catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes. O nome, em geral, é dado pelo “substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso das peptidades. Algumas hidrolases são pouco específicas, o que dificulta a nomenclatura mais específica das mesmas. 
d.	Transferases: São enzimas que catalisam a transferência de grupos entre duas moléculas. Por exemplo, as metiltransferases transferem um grupo metila. O doador pode ser uma coenzima que carrega o grupo a ser transferido.
e.	Liases: Lyases são enzimas que catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras, através de hidrólise ou oxidação. Elasdiferem das outras enzimas pois tem dois substratos envolvidos em uma direção e apenas um na outra direção de reação.
f.	Isomerases: Catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação de outra. 
Por que o modelo chave-fechadura não é ideal para explicar a catálise enzimática? Qual o modelo mais correto? Explique.
R: Existem dois modelos 	para explicar a especificidade das enzimas:
Conformação chave-fechadura: ligação do substrato específico ao sítio ativo da enzima;
Conformação ajuste induzido: sítio de ligação não é totalmente pré-formado e sim moldável à molécula do substrato.
Com isso, é perceptível que no primeiro modelo, tanto a enzima como o substrato são fatores rígidos, ou seja, não apresentam flexibilidade, tornando assim altamente específicos. Conforme alguns estudos, analisou-se que a enzima apresenta uma certa flexibilidade, sendo assim, condizendo com o modelo de ajuste induzido.
Explique a especificidade enzimática.
R: As enzimas são proteínas específicas, ou seja, cada uma catalisa apenas um tipo de reação química ou um pequeno número de reações. Isto se deve à sua forma, a qual apresenta na superfície encaixes moleculares, os sítios ativos, onde os substratos reagem ou se ligam. Por isso, substratos diferentes daqueles que se encaixam nos sítios ativos de uma enzima específica não podem fazer parte daquela reação, deve existir uma outra enzima para catalisar a sua reação. 
Defina o que é coenzima e como acontece a ação das coenzimas. 
R: São compostos orgânicos, quase sempre um nucleotídeo, que atuam em conjunto com as enzimas.
Podem atuar segundo três modelos:
Ligando-se a enzima com afinidade semelhante à do substrato;
Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima;
Atuando de maneira intermediária aos dois extremos citados acima.
A maioria das coenzimas derivam de vitaminas hidrossolúveis. Classificam-se em: transportadoras de hidrogênio e transportadoras de grupos químicos.
Esboce um gráfico da velocidade da reação catalisada enzimaticamente pela concentração do substrato e uma reação não catalisada. Explique cada etapa. 
R:
As enzimas aumentam a velocidade da reação química, atuando como catalisadores, no qual não há variação no produto final da reação, apenas diminuição do tempo de liberação de energia. A presença do catalisador não modifica a predominância do sentido de deslocamento da reação.
A primeira curva, refere-se a energia de ativação necessária para completar a reação sem a utilização da enzima, já a segunda, considera a utilização. Logo, percebe-se a diminuição da energia de ativação necessária durante a realização da reação e sem a alteração dos produtos.
Qual o efeito da temperatura sobre a velocidade de uma reação enzimática? Por quê?
R: O efeito da temperatura depende:
pH e a força iônica do meio;
A presença ou ausência de ligantes.
Acima desta temperatura, o aumento da velocidade da reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica.
Para a enzima, sua temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade constante por um período de tempo.
Exemplo:
	Enzima
	T ótima (ºC)
	Pepsina
	31,6
	Tripsina
	25,5
	Urease
	20,8
Com o aumento da temperatura, dois efeitos ocorrem:
A taxa da reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
A estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
Qual o efeito do pH sobre a velocidade de uma reação enzimática? Por quê?
R: O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia. 
A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
Temperatura;
Força iônica.
Natureza química do tampão;
Concentração de íons metálicos contaminantes;
Concentração de substratos ou cofatores da enzima;
Concentração da enzima.
Exemplo:
	Enzima
	pH ótimo
	Pepsina
	1,5
	Tripsina
	7,7
	Catalase
	7,6
	Arginasa
	9,7
	Fumarasa
	7,8
Qual a diferença entre um inibidor competitivo e um não-competitivo ou incompetitivo?
R: Os inibidores competitivos: as moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
Os inibidores não-competitivos: a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
O que é um inibidor irreversível? Qual é a relação dos inibidores com o tratamento de algumas patologias? Cite um exemplo.
R: são aqueles que se ligam às enzimas com alta afinidade e não apresentam um equilíbrio de ligação, como os reversíveis. Esse é o caso, por exemplo, da proteína alfa1-antitripsina que age inibindo a elastase. É conhecido por inibidor suicida pois, uma vez ligado à elastase, é degradado com a enzima. A deficiência em alfa1-antitripsina é uma doença congênita em que o resíduo de Glutamato (negativo) na posição 342 é trocado por uma Lisina (positivo), causando a agregação da proteína. Essa mutação, conhecida por mutação Z, leva a um quadro de enfisema pulmonar hereditária. Isso ocorre porque a elastase causa danos aos alvéolos.
Alguns inibidores irreversíveis são venenosos, como é o caso de inseticidas organofosforados e carbamatos que inibem a acetilcolinesterase, onde a principal função dessa enzima é a hidrólise da acetilcolina do cérebro.