5 encontro AMINOÁCIDOS E PROTEINAS

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Aminoácidos e Proteínas
Prof.ª Daniela Droppa 
Hemoglobina (eritrócitos) 
Queratina (cabelo, chifres, lãs e penas)
Luciferase
Luciferina
ATP
luciferil adenilato + PPi 
luciferil adenilato + O2 ----> oxiluciferina + AMP + luz 
ALGUMAS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
- Estrutural
- Transporte de gases
- Defesa ou imunológica
- Enzimática
- Hormonal
…. Energética
❖Enzimas: aumentam a velocidades de reações químicas;
❖Anticorpos: substâncias fundamentais nos mecanismos de 
defesa;
❖Hormônios: como insulina e glucagon, que atuam no 
metabolismo dos açúcares. 
Estrutura e Função
GRUPO 
CARBOXILA
GRUPO 
AMINO
AMINOÁCIDOS
Os 20 
aminoácidos 
das proteínas
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R
TABELA DOS AMINOÁCIDOS
essenciais ou não essenciais;
Consideram-se essenciais, ou indispensáveis, aqueles que o nosso organismo não tem
capacidade de sintetizar, logo, a única forma de que dispomos para os obter, é através
da ingestão de determinados alimentos, nomeadamente através da carne, dos ovos, do
leite e seus derivados.
Quanto aos aminoácidos não essenciais, são aqueles que o nosso organismo consegue
produzir, mais concretamente, que o nosso fígado sintetiza. Assim, destacamos os
seguintes: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina,
hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Metionina: fortalecer o cabelo e as unhas, melhorando, simultaneamente, a saúde da
pele; é igualmente benéfico para a degradação das gorduras, evitando sua acumulação
no fígado e nas artérias, melhorando assim o funcionamento do coração, dos rins, do
fígado e do cérebro.
Valina: Possui um efeito estimulante e a sua carência pode resultar num desequilíbrio
de nitrogénio no corpo. Permite melhorar o metabolismo muscular e a regeneração de
tecidos.
Isoleucina: Estabiliza e regula os níveis de açúcar no sangue e os níveis de energia. É
fundamental para a produção de hemoglobina. Metabolizada no tecido muscular, as
carências de isoleucina podem originar sintomas muito idênticos aos da hipoglicemia.
Leucina: Á semelhança da isoleucina, a leucina pode evitar estados de fadiga crónica.
Por outro lado, é fundamental para a regeneração dos ossos, do tecido muscular e da
pele.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
Fenilalanina: a fenilalanina estimula o funcionamento da tiroide e a preservação dos
vasos sanguíneos. Eficaz no controlo da dor, principalmente para quem sofre de artrite,
pode ajudar os doentes com Parkinson, e reduz o apetite.
Tripofano: Conhecido pelas suas propriedades calmantes, o triptofano ajuda a controlar
a hiperatividade em crianças, alivia o stress e é benéfico para o coração.
Lisina: É fundamental para o adequado crescimento e desenvolvimento ósseo nas
crianças, uma vez que potencia a absorção do cálcio. Intervém na produção de
anticorpos, hormonas e enzimas, bem como na formação de colágeno e na regeneração
dos tecidos. A lisina exerce, ainda, uma influência benéfica na redução de triglicérides no
sangue.
Treonina: Importante para a produção de colágeno e elastina, a treonina melhora o
funcionamento hepático. Encontra-se presente no coração, sistema nervoso central e
musculoesquelético.
A histidina e a arginina são também aminoácidos essenciais, todavia apenas durante a
infância, sendo que mais tarde passam a ser sintetizados pelo nosso organismo.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
RELEMBRANDO
DIANTE DISSO....
A isomeria espacial óptica é aquela que apresenta um carbono com quatro ligantes diferentes 
entre si. Para este carbono damos o nome de assimétrico. Está identificado com um asterisco 
(*).
Carbono Assimétrico ou Quiral – é o átomo de carbono que está ligado a quatro grupos 
diferentes entre si.
ISOMERIA ESPACIAL ÓPTICA
Substâncias que desviam a luz polarizada para a direita chamam-se dextrógira (do latim dexter, 
direito) e substâncias que desviam a luz polarizada para a esquerda chamam-se levógira (do 
latim laevus, esquerda). 
Então as duas moléculas de ácido lático desviam a luz plano polarizada porém uma para um 
lado e a outra para o outro. 
Podemos esrever:
- ácido lático dextrógiro, ácido d-lático ou ácido (+) lático
- ácido lático levógiro, ácido L-lático ou ácido (-) lático
ESTEREOISOMERISMO NOS ALFA-AMINOÁCIDOS
RELEMBRANDO
DIANTE DISSO....
PEPTÍDEOS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
PROTEÍNA
Dados moleculares de algumas proteínas
POLIPEPTÍDIOS
As proteínas diferem entre si pelo número, tipo e sequência dos aminoácidos
em suas estruturas.
O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra:
• Insulina bovina: 51 aminoácidos
• Hemoglobina humana: 574 aminoácidos
• Desidrogenase glutâmica: 8 300 aminoácidos 
PROTEÍNA
PROTEÍNA: ORGANIZAÇÃO 
ESTRUTURA PRIMÁRIA
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Estruturas protéicas
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma
escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada,
também pode-se ter zonas irregulares. É uma estrutura estável, cujas
voltas são mantidas por pontes de hidrogênio.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
Zonas irregulares
Identifiquem as estruturas proteicas
Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração espacial
tridimensional. Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou globular,
como nas enzimas.
Estruturas protéicasESTRUTURA TERCIÁRIA 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
DESNATURAÇÃO
Desnaturação Perda da estrutura tridimensional
• Temperatura
•pHs 
•Solvente orgânico
•Soluto
•Detergente
Pontes de hidrogênio
Carga líquida da proteína
Interações hidrofóbicas
Renaturação
Estruturas 
nativas
Ribonuclease
DESNATURAÇÃO
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a ureia,
alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida.
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre
com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem
recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é
irreversível.
A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
O hidrogênio liga-se a um átomo pequeno e muito eletronegativo: F, 
O, N
PONTES DE HIDROGÊNIO
FORÇAS DE VAN DER WAALS
Moléculas se atraem umas às outras: o lado positivo do dipolo de uma
molécula atrai o lado negativo do dipolo da outra molécula.
PONTE DISSULFETO 
Formação reversível pela oxidação de duas moléculas de cisteína
Anemia 
falcinforme
FUNÇÃO PROTEICA
transporte de 
oxigênio
Proteína-ligante 
sítio de ligação
interação específica
hemoglobina
mioglobina
heme Ferro Transporte de oxigênio;
tecidos
FUNÇÃO PROTEICA 
Função Imune
Anticorpos
Imunoglobulinas 
(Ig)
Sistema imunológico humoral
Sistema imunológico 
celular
Linfócitos B
•Bactérias;
•Vírus;
•Moléculas 
estranhas;
Linfócitos T
Receptores de 
Células T
Antígeno - Anticorpo
FUNÇÃO PROTEICA 
FUNÇÃO PROTEICA 
Miosina
Contração muscular: Actina e Miosina 
Sistema nervoso
Tropomiosina
Troponina
Filamento Fino
Cálcio
Actina
Função Catalisadora
Enzimas
Hormônios
Catalisadoras das reações 
dos sistemas biológicos urease
Insulina
Mecanismos 
hormonais
FUNÇÃO PROTEICA 
FUNÇÃO PROTEICA 
SÍNTESE PROTEICA
SÍNTESE PROTEICA
Síntese proteica
1. Ativação de 
aminoácidos
Cinco estágios
TRADUÇÃO
2.Iniciação
TRADUÇÃO
3. Alongamento
TRADUÇÃO
4. Terminação e Reciclagem do 
Ribossomo
TRADUÇÃO
5. Dobramento e processamento 
Pós-traducional
TRADUÇÃO
Citosol – Síntese proteica
Chaperonas (Heat Shock Proteins):
– Hsp70: impedem o dobramento
prematuro das proteínas; Carregam as
proteínas para as mitocôndrias;
– Hsp60: protege, isola e transporta
as proteínas do citosol para a
organelas e auxilia a dobrá-las
corretamente;
– Hsp90: sinaliza e auxilia na dobra e
entrega proteínas nucleares;
CHAPERONAS
Família de complexos proteicos
de múltiplas subunidades que
formam estruturas cilíndricas
grandes que se ligam a proteínas
não nativas e as encapsulam. As
chaperoninas utilizam a energia
da hidrólise do ATP para
aumentar a eficiência das
reações de DOBRAMENTO
PROTEICO e, assim, auxiliam as
proteínas a atingirem sua
conformação funcional. A
família das chaperoninas é
dividida em CHAPERONINAS DO
GRUPO I e CHAPERONINAS DO
GRUPO II, com cada grupo
apresentando seu próprio
repertório de subunidades
proteicas e preferências
subcelulares.
CHAPERONINAS
• Mudanças substanciais afetam de forma significativa a função 
da proteína
• Fosforilação é a mudança mais comum
– Podem haver vários sítios fosforiláveis;
Modificações pós traducionais
• Fosforilação 
• Glicosilação
• Sulfatação
• Metilação
• Zimogêneos
Modificações pós traducionais
É a adição de um grupo fosfato (PO4) a uma 
aminoácido de uma cadeia proteica. A reação é:
ATP + proteína <-> fosfoproteína + ADP
Fosforilação 
As fosfatases são as enzimas responsáveis pela desfosforilação e as quinases, pela 
fosforilação.
É a adição de sacarídeos a cadeias proteicas.
Este processo é primordial para a formação das
proteínas de membrana e secretórias.
Há dois tipos de glicosilação: a nitrogênio-
glicosilação, que ocorre no nitrogênio da amida
de cadeias laterais de asparagina e a oxigênio-
glicosilação, que ocorre no hidróxi oxigênio de
serina e treonina.
Glicosilação
EX: Hemoglobina glicosilada;
Ocorre em resíduos de tirosina de proteínas
como o fibrinogênio e proteínas que serão
secretadas (por exemplo a gastrina).
O grupo sulfato uma vez adicionado não será
mais removido, sendo assim, ele é não usado
para a regulação proteica como a fosforilação, só
é adicionado quando necessário para a função
biológica daquela proteína.
Sulfatação
É a substituição de um hidrogênio (H) por um
grupo metil (CH3).
Em sistemas biológicos essa reação é catalisada
por enzimas e está envolvida na modificação de
metais pesados, na regulação da expressão
gênica e no metabolismo de RNA.
Metilação
Zimogênios ou pró-enzimas são precursores
inativos de proteínas que precisam ser clivados
em um ponto específico para dar origem a
proteínas funcionais.
A síntese de proteínas em forma de zimogênios
é uma estratégia utilizada pela célula para evitar
que uma proteína exerça uma atividade
perigosa em hora e local errado.
Zimogêneos
Exemplos conhecidos são a tripsina e a quimiotripsina – DIGESTÃO.
• 500 tipos diferentes Modificações pós-traducionais
covalentes já foram descritos
• Proteínas inteiras podem ser adicionados como a ubiquitina e 
a sumo
– Ubiquitinilação marca proteína para degradação;
– Sumoilação é encontrada em proteínas nucleares;
76 aa
Algumas proteínas contêm grupos 
além de aminoácidos
Lipoproteínas; Glicoproteínas; Metaloproteína
Proteínas conjugadas
Grupo prostético
Proteínas conjugadas
Proteínas conjugadas
São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies
diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis
imunologicamente.
Os segmentos com sequências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas
são chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da
atividade da proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados
"segmentos fixos", e são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
Referência
NELSON, David L; COX, Michael M. Princípios de
Bioquímica de Lehninger.5.ed. Porto Alegre:
Artmed,2011.