RESUMO PARA PROVA 2 DE BIOLOGIA CELULAR PDF

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RESUMO PARA PROVA 2 DE BIOLOGIA CELULAR 
As células são envoltas pela membrana plasmática, uma bicamada fosfolipídica muito fina que 
não pode ser vista no microscópio óptico. A membrana serve como uma barreira para evitar a 
perda ou a mistura de componentes celulares com o meio circundante e, além disso, possui 
canais altamente seletivos e bombas, que são proteínas de membrana. 
As proteínas de membrana ainda podem funcionar como sensores. 
Células eucarióticas possuem uma profusão de membranas internas, delimitando 
compartimentos intracelulares, formando as organelas. 
Todas as membranas celulares são compostas por lipídeos e proteínas. 
 
A bicamada lipídica 
Cada lipídeo possui uma cabeça hidrofílica e uma ou duas caudas hidrocarbonadas hidrofóbicas. 
Os mais abundantes nas membranas são os fosfolipídios e, dentre eles, o mais comum é a 
fosfatidilcolina, tendo uma pequena molécula de colina adicionada ao grupo fosfato. 
Os fosfolipídios são chamados de moléculas anfipáticas, assim como os esteróis e os 
glicolipídios, os quais possuem açucares como parte da cabeça hidrofílicas. 
As mesmas forças que atuam sobre moléculas anfipáticas para que formem bicamadas conferem 
também a propriedade de autosselamento. 
A membrana se comporta como um líquido bidimensional. Essa propriedade é diferente de 
flexibilidade. 
Quando um fosfolipídio troca de posição com outro da camada adjacente, o movimento é 
chamado flip-flop. 
Devido a agitação térmica, fosfolipídios de uma mesma monocamada trocam de lugar 
continuamente com seus vizinhos. 
O aumento da temperatura pode tornar uma bicamada mais fluida enquanto que a diminuição 
pode torna-la menos fluida. 
A fluidez da membrana é a facilidade com que as moléculas lipídicas se movem no plano da 
bicamada. Permite a rápida difusão das proteínas de membrana na bicamada e sua interação 
com outras proteínas, ajudando em processos como a sinalização celular. Permite também a 
difusão de lipídios e proteínas de uma região para outra. Permite também a fusão de membranas 
diferentes. A quão fluida é uma bicamada fosfolipídica depende da sua composição de 
fosfolipídios e da natureza das suas caudas hidrocarbonadas: Mais próximas e empacotadas 
- Mais viscosa e menos fluída é a bicamada. O comprimento e o número de ligações duplas 
das caudas definem o grau de empacotamento da bicamada. Cadeias mais curtas fazem a 
bicamada ser mais fluída. Cada ligação dupla em uma cauda gera uma dobra, o que dificulta o 
empacotamento das caudas. 
Em células de bactérias e leveduras o comprimento e o grau de insaturação das caudas são 
periodicamente ajustados para manter a fluidez constante de acordo com diferentes 
temperaturas. 
Em células animais a fluidez de membrana é modulada pela inclusão de moléculas do esterol 
colesterol. Essas moléculas são pequenas e rígidas, preenchendo os espaços vazios entre as 
moléculas vizinhas de fosfolipídios, originados pelas dobras. O colesterol torna a bicamada mais 
rígida e menos permeável. 
A bicamada fosfolipídica é assimétrica, e sua composição da face voltada para o interior da 
organela é diferente da face voltada para o exterior, assim, as duas metades da bicamada 
frequentemente possuem composições diferentes de moléculas de fosfolipídios e glicolipídios. 
Em células eucarióticas as novas moléculas de fosfolipídios são sintetizadas por enzimas 
localizadas na face voltada para o citosol da membrana do Retículo Endoplasmático. Essas 
enzimas usam ácidos graxos livres e depositam os fosfolipídios recém-sintetizados na metade 
citosólica da bicamada. Para que uma membrana cresça por igual, uma proporção de lipídeos 
recém-sintetizados precisa ser transferida para a monocamada oposta, transferência catalisada 
por enzimas chamadas flipases. 
A ação de flipases seletivas não é a única maneira de manter a assimetria. 
 
 
A assimetria dos lipídios é preservada durante o transporte de membranas. 
O transporte de novas membranas começa no compartimento extracelular e acontece por meio 
de vesículas formadas no RE, as quais se incorporam a outras membranas por meio de uma 
fusão. 
Glicolipídios se localizam principalmente na membrana plasmática e ficam na metade não 
citosólica da bicamada, ou seja, voltada para o exterior da célula, formando uma camada de 
carboidratos continua que envolve e protege a maioria das células animais. As moléculas 
glicolipídicas adquirem seus açucares no aparelho de Golgi, organela para onde vão as proteínas 
e membranas sintetizadas no RE. As enzimas que adicionam os grupos açucares estão 
confinadas no interior do complexo de Golgi. 
O fosfolipídio inositol é um componente menor da membrana plasmática, mas possui papel 
essencial no transporte de sinais da superfície celular para componentes intracelulares que 
respondem a esses sinais. Está concentrado na metade citosólica da bicamada. 
 
PROTEÍNAS DE MEMBRANA 
A maior parte das funções da bicamada é desempenhada pelas proteínas de membrana. 
- Transportam nutrientes, metabólitos e íons através da bicamada. (Bomba de Na+) - Ancoram 
macromoléculas à membrana. (Integrinas) 
- Atuam como receptores de sinais químicos no ambiente em que a célula se encontra e 
transportam esses sinais para o interior da célula. (Receptoras de fatores de crescimento) 
- Podem ser enzimas que catalisam reações específicas. (adenilato-ciclase) 
Cada tipo de membrana celular possui tipos diferentes de proteínas, refletindo as funções 
especializadas de cada tipo de membrana em particular. 
Podem se associar à bicamada de diversas maneiras. 
1. Há as proteínas que se estendem através da bicamada, com parte da sua massa nos 
dois lados da bicamada. São chamadas de proteínas transmembranas. 
2. Outras proteínas estão localizadas inteiramente no citosol, associadas à metade interna 
da bicamada. 
3. Outras ainda podem estar totalmente externas à bicamada, conectadas á membrana por 
um ou mais grupos lipídicos covalentemente ligados. 
4. E ainda há proteínas ligadas indiretamente a uma das faces da membrana, mantidas 
no lugar por meio de interações com outras proteínas de membrana. 
As proteínas ligadas diretamente à membrana, sejam elas transmembranas, associadas a 
apenas uma monocamada ou ainda ligadas por meio de lipídios apenas podem ser removidas 
com a ruptura da bicamada. Essas proteínas são conhecidas como integrais. As demais 
proteínas, que não possuem esse tipo de ligação, são chamadas de proteínas periféricas de 
membrana, e essas podem ser removidas por métodos mais simples que rompem interações 
proteína-proteína, mantendo intacta a bicamada. 
 
Uma cadeia polipeptídica geralmente atravessa a bicamada lipídica como uma α-hélice. 
As porções da proteína que ficam voltadas para o meio externo são conectadas a segmentos 
especializados da cadeia polipeptídica que transpassam a membrana. Esses segmentos 
atravessam o ambiente hidrofóbico por meio de aminoácidos de cadeias laterais hidrofóbicas. 
As ligações peptídicas que unem aminoácidos sucessivos em uma proteína são geralmente 
polares, tornando a cadeira principal do polipeptídio hidrofílica. Como não há moléculas de água 
no interior da bicamada, os átomos da cadeia principal formam pontes de hidrogênio uns com 
os outros, e essas pontes são maximizadas se a cadeia formar uma α-hélice regular e, dessa 
maneira, a maioria dos segmentos da cadeia que atravessam a membrana o faz como α-hélices. 
Nessas α-hélice as cadeias laterais são expostas para o exterior da hélice, fazendo contato com 
as caudas dos lipídios, e os átomos da cadeia principal fazem pontes de hidrogênio uns com os 
outros. 
Em proteínas transmembranas que formam canais de água, a sua estrutura possui uma série 
de α-hélices que atravessam a bicamada várias vezes, mantendo a mesma conformação 
hidrofóbica para fora o exterior da hélice a hidrofílica para dentro. Essas hélices tendem a seagrupar em ambiente hidrofóbico formando um anel, e suas cadeias hidrofílicas formam a parte 
da superfície interna do canal hidrofílico. 
Algumas cadeias polipeptídicas podem atravessar a membrana na forma de folhas β, formando 
o barril β. 
O exemplo mais marcante de proteína barril é a porina, a qual forma grande canais de água nas 
membranas de mitocôndrias e bactérias. As formas de barril podem apenas formar canais 
grandes, sendo menos versátil que um conjunto de α-hélices. 
 
Proteínas de membrana podem ser solubilizadas com detergentes e então purificadas. 
Primeiramente é preciso solubilizar a membrana por agentes que a desfazem. Os mais comuns 
são detergentes. 
Moléculas de detergente na água tendem a formar micelas. 
As proteínas se solubilizam aos detergentes por meio de suas regiões hidrofóbicas. A porção 
hidrofílica do detergente faz associação com as proteínas de membrana solúveis como 
complexos proteína-detergentes. 
Técnicas de eletroforese SDS podem separar os complexos de proteína dos de lipídios. 
 
Poucas proteínas de membrana têm estrutura completa conhecida 
Proteínas de membrana são mais difíceis de se cristalizar para análise do que as proteínas 
solúveis do citosol ou em líquido extracelular. 
A bacteriorrodopsina é uma pequena proteína encontrada em grandes quantidades da 
membrana plasmática de uma arqueobactéria, que habita pântanos. A bacteriorrodopsina 
funciona como uma proteína de membrana de transporte que bombeia os íons H+ para fora da 
bactéria, e ela obtém sua energia para realizar essa função através da luz solar, através de 
moléculas chamadas retinais. 
Já o centro de reação fotossintético bacteriano é um complexo formado por quatro moléculas 
proteicas. Três são proteínas transmembrana enquanto que uma é o citocromo, associado 
apenas à superfície externa da membrana, ligada as proteínas transmembranas. É uma máquina 
molecular, transforma a energia solar absorvida pela clorofila em elétrons de alta energia para 
as reações fotossintéticas. 
 
A membrana plasmática é reforçada pelo córtex celular. 
A forma das células e as propriedades mecânicas da membrana plasmática são determinadas 
por uma rede de proteínas fibrosas chamadas de córtex celular, que se liga à superfície 
citosólica de membrana. 
O córtex das hemácias humanas é uma estrutura simples e regular, e também a mais entendida. 
O seu principal componente é a proteína espectrina, longa, fina e flexível que forma uma rede 
que provê suporte à membrana plasmática mantém o formato celular. A rede é conectada à 
membrana por proteínas intracelulares de anexação, as quais ligam as espectrinas a proteínas 
transmembranas específicas. Quando há alguma anomalia genética nessa proteína, as 
hemácias podem se tornar esféricas e os indivíduos portadores serem anêmicos. 
Enquanto as hemáticas precisam do córtex para suporte mecânico enquanto circulam nos vasos, 
outras células podem precisar para modificar sua forma e se moverem. Além disso, muitas 
células utilizam seu córtex para restringir a difusão de proteínas nas suas membranas. 
 
As células podem restringir o movimento das proteínas de membrana. 
Pela membrana ser um líquido bidimensional, muitas proteínas podem se mover no plano da 
bicamada. Essa difusão pode ser observada na fusão de uma célula para formar uma estrutura 
híbrida. Em princípio as proteínas permanecem confinadas nas suas metades da nova célula, e 
após um tempo começam a se misturar por toda a superfície celular. 
As células possuem a propriedade de confinar proteínas específicas de membrana em 
determinadas áreas da bicamada, criando regiões funcionalmente especializadas chamadas de 
domínios de membrana, seja na superfície celular ou da organela. 
As proteínas de membrana podem estar ligadas a estruturas fixas fora da célula E as células 
podem criar barreiras que restrinjam componentes de membrana a um domínio específico. 
Algumas proteínas precisam estar na região apical enquanto outras, dependendo de sua função, 
é necessário que estejam em regiões basais e laterais. 
Essa distribuição assimétrica é mantida por uma barreira formada pela junção de células 
epiteliais adjacentes chamada de junção ocludente. Essas proteínas de junção formam um 
cinturão contínuo ao redor da célula onde ela faz contato com células vizinhas, criando um local 
de selamento entre as membranas adjacentes. 
 
A superfície celular é revestida por carboidratos 
A maioria das proteínas da membrana plasmática possui pequenas cadeias de açucares 
chamados oligossacarídeos, e devido à ligação das duas estruturas, essas proteínas são 
chamadas de glicoproteínas. 
Quando há uma ou mais cadeias longas de polissacarídeos ligados à proteína, então essas são 
chamadas de proteoglicanos. 
Todo carboidrato está localizado na face não citosólica da membrana, onde forma uma cápsula 
de açucares chamada de camada de carboidratos. 
A camada de carboidratos ajuda a revestir e proteger a superfície celular de danos mecânicos e 
químicos. Como os carboidratos absorvem água, conferem uma superfície lubrificada onde se 
encontram. Essa camada ajuda células móveis como os glóbulos brancos por exemplo a 
passagem por espaços apertados, além de evitar que células como as do sangue se grudem 
umas nas outras ou às paredes dos vasos. 
Os carboidratos também possuem papel importante no reconhecimento e adesão celular. 
Em organismos multicelulares a camada de carboidratos pode servir como sinal de distinção 
celular, sendo característicos para células especializadas em uma função particular, e são 
reconhecidos pelas células com as quais devem interagir. 
Em exemplo de uma infecção bacteriana, os carboidratos dos neutrófilos (glóbulos brancos) são 
reconhecidos por lectinas das células endoteliais dos vasos sanguíneos no local da infecção. 
Esse reconhecimento causa a aderência dos neutrófilos aos vasos e a sua migração da corrente 
circulatória para os tecidos infectados, atuando na remoção da bactéria invasora. 
 
CAPÍTULO 12 
 
O TRANSPORTE DE MEMBRANA 
 
A membrana plasmática funciona como uma barreira que controla o trânsito de moléculas para 
dentro e para fora da célula. Tende a bloquear a passagem de quase todas as moléculas solúveis 
em água. Alguns outros solutos podem simplesmente se difundir pela membrana, como é o caso 
do dióxido de carbono e do oxigênio. 
As proteínas de transporte de membrana especializadas se estendem ao longo da membrana 
propiciando corredores privativos para passagem de substâncias selecionadas. 
As células também podem seletivamente transferir macromoléculas como proteínas através de 
suas membranas, mas requer uma maquinaria mais elaborada. 
Há duas classes principais de proteínas de membrana: 
1. Transportador - Que possui partes móveis e pode deslocar pequenas moléculas de um 
lado ao outro da membrana através da mudança de sua conformação. Podem ser tanto 
moléculas orgânicas como íons inorgânicos. 
2. Canais – Formam minúsculos poros hidrofílicos na membrana, através dos quais os 
solutos passam por difusão. A maioria dos canais permite a passagem somente de íons 
inorgânicos, sendo, portanto, chamados de canais iônicos. 
 
Princípios do transporte de membrana 
 
As concentrações iônicas dentro de uma célula são muito diferentes daquelas fora da 
célula 
Íons como sódio, potássio, Calcio, cloreto e hidrogênio são os mais abundantes no ambiente de 
uma célula. 
O sódio está mais carregando do lado de fora da célula, enquanto que o potássio do lado de 
dentro. 
Magnésio é mais concentrado fora da célula, assim como o cálcio e os íons cloreto. 
A distribuição diferencial de íons dentro e fora da célula é controlada em parte pela atividade de 
proteínas de transporte de membrana e pelas características de permeabilidade da própria 
bicamada. 
 
As bicamadas lipídicas são impermeáveis a solutos e íons 
Os íons são relutantespara entrar em ambiente gorduroso. 
Se houver tempo suficiente, praticamente todas as moléculas se difundirão através da bicamada, 
e a taxa com que elas se difundem varia dependendo do tamanho da molécula e de suas 
características de solubilidade. 
Quanto menor e mais lipossolúvel for a molécula mais rapidamente ela se difundirá para 
o outro lado. 
1. Moléculas apolares pequenas como oxigênio, dióxido de carbono, se difundem 
rapidamente. 
2. Moléculas polares não carregadas também se difundem rapidamente através da 
bicamada, se forem pequenas. A água e o etanol atravessam relativamente rápido, o 
glicerol já é mais lento e a glicose dificilmente atravessa sob qualquer condição. 
3. Íons e moléculas carregadas são altamente barradas pela bicamada, independente do 
seu tamanho. 
Assim, resumidamente, moléculas hidrofóbicas pequenas e moléculas polares NÃO carregadas 
pequenas passam por difusão pela bicamada, enquanto que moléculas ou íons carregados, e 
aquelas não carregadas, porém grandes, são barradas pela membrana. 
 
As proteínas de transporte de membrana se dividem em duas classes: transportadores e 
canais 
Cada tipo de membrana possui seu próprio conjunto característico de proteínas de transporte. 
A diferença básica entre as proteínas transportadoras e os canais é o modo pelo qual eles 
distinguem os solutos. 
Os canais distinguem seus solutos a com base no tamanho e na carga elétrica. 
Um transportador permite somente a passagem daquelas moléculas ou íons que se encaixem 
em um sítio de ligação na proteína. Ele então transfere essas moléculas uma de cada vez 
através da membrana de acordo com sua mudança de conformação. Os transportadores se 
ligam aos seus solutos com grande afinidade, fazendo com que o transporte seja seletivo. 
 
Os solutos atravessam as membranas por transporte ativo ou passivo 
As moléculas fluirão espontaneamente de um meio de mais alta concentração para um meio 
com baixa concentração. Esses movimentos são chamados de passivos, porque não 
necessitam de nenhuma força motora para ocorrerem, ou seja, acontecem a favor do gradiente 
de concentração. O transporte passivo também pode ser chamado de difusão facilitada 
quando não utiliza energia, mas necessita de uma proteína de membrana para ocorrer. 
Quando um soluto se move contra o gradiente de concentração uma proteína transportadora 
deve trabalhar, conduzindo o fluxo com gasto de energia, e esse movimento é chamado de 
transporte ativo. Como o transporte é contra o gradiente, esses transportadores podem ser 
chamados de bombas. 
 
OS TRANSPORTADORES E SUAS FUNÇÕES 
Os transportadores são necessários à movimentação de quase todas as moléculas orgânicas 
pequenas pela membrana, com exceção das solúveis em gorduras e de moléculas não 
carregadas pequenas que podem passar diretamente através da bicamada por difusão simples. 
Cada membrana celular tem um conjunto de diferentes transportadores apropriados àquela 
membrana específica. 
 
Os gradientes de concentração e as forças elétricas direcionam o transporte passivo 
Os solutos podem atravessar a membrana por transporte ativo ou passivo. 
O transporte de glicose é um exemplo de transporte passivo. E o transporte de glicose é 
realizado de acordo com as necessidades metabólicas, podendo entrar ou sair da célula. Como 
a glicose é uma molécula não carregada, a direção do transporte passivo é determinada 
somente pelo seu gradiente de concentração. 
Para moléculas eletricamente carregadas, uma força adicional entra em ação. 
A maioria das membranas possui uma voltagem, uma diferença no potencial elétrico a qual é 
denominada potencial de membrana. Essa diferença de potencial exerce uma força sobre 
qualquer molécula que carrega uma carga elétrica. 
O lado citoplasmático da célula tem normalmente um potencial negativo em relação ao lado de 
fora. 
A força liquida que impele um soluto através da membrana é, portanto, a combinação de duas 
forças denominada gradiente eletroquímico. 
 
O transporte ativo move solutos contra seus gradientes eletroquímicos 
O transporte ativo é essencial para manter a composição iônica intracelular das células e para 
importar solutos que estão em uma concentração mais baixa fora da célula. 
O transporte ativo pode ser feito de três modos: 
1. Transportadores acoplados – Ligam o transporte desfavorável de um soluto através 
da membrana com outro que possui transporte favorável. 
2. Bombas movidas por ATP – Acoplam o transporte desfavorável à hidrólise de ATP. 
3. Bombas movidas à luz – Estão principalmente em células bacterianas, acoplam o 
transporte desfavorável a uma entrada de energia oriunda da luz, como é o que ocorre 
com a bacteriorrodopsina. 
 
As células animais usam energia da hidrólise de ATP para bombear Na+ para fora 
A bomba movida por ATP não é só um transportador, mas é também uma enzima, uma ATPase. 
Chamada de bomba de sódio e potássio. 
Ela opera de modo ininterrupto para expelir o sódio que está constantemente entrando através 
de outros transportadores e canais iônicos. 
A bomba mantém a concentração de sódio no citosol cerca de 10-30 vezes mais baixa que no 
meio extracelular, e a concentração de potássio cerca de 10-30 vezes mais alta. 
Em condições normais o potencial elétrico da célula é mais negativo internamente do que no 
meio externo. Isso significa que a força motora de Na+ para dentro da célula é grande, ajudada 
ainda pelo gradiente de concentração. 
Ainda que se interrompa artificialmente a bomba de sódio e potássio com uma toxina como é o 
caso da ouabaína, um glicosídeo vegetal, a energia do estoque de sódio fora da célula é 
suficiente para sustentar por muitos minutos outros processos de transporte que são 
direcionados pelo fluxo favorável de Na+. 
Diferentemente, para o K+, a força elétrica continua querendo manter o potássio dentro da célula, 
e apenas o gradiente impulsiona ele para fora da célula (já que sua concentração é menor no 
meio extracelular) e, assim, a força motora líquida fica próxima a zero, balanceada pelos dois 
gradientes: O químico e o de concentração. 
 
A bomba de sódio e potássio é movida pela adição transitória de um grupo fosfato 
A bomba funciona como um ciclo. 
O sódio se liga a bomba em sítios expostos no interior da célula, ativando a atividade de ATPase. 
O ATP é rompido, com a liberação de um ADP e a transferência de um grupo fosfato para dentro 
de uma ligação de alta energia á própria bomba – A bomba se autofosforila. 
A fosforilação causa uma mudança de conformação na bomba, de forma a liberar o sódio na 
superfície exterior da célula e, ao mesmo tempo, expor um sítio de ligação para o potássio na 
mesma superfície. 
A ligação do potássio desencadeia a remoção do grupo fosfato, fazendo com que a bomba 
retorne a sua conformação original e descarregue o potássio dentro da célula. 
 
A bomba de sódio e potássio ajuda a manter o balanço osmótico das células animais 
O movimento da água de uma região de baixa concentração para uma região de alta 
concentração se chama osmose. 
As células contêm canais especializados de água chamados de aquaporinas. 
A força motora para o movimento da água é equivalente a uma diferença em pressão e é 
denominada pressão osmótica. Na ausência de qualquer pressão contrária, o movimento 
osmótico de água para dentro de uma célula ocasionará o seu intumescimento. 
O balanço osmótico sempre corre o risco de ser perturbado, uma vez que os solutos externos 
estão constantemente escoando para dentro da célula a favor dos seus gradientes. Assim, a fim 
de manter o equilíbrio osmótico, as células têm que trabalhar continuamente bombeando para 
fora os solutos indesejáveis, e essa função é realizada principalmente pela bomba de sódio e 
potássio. 
 
As baixas concentrações intracelulares de Ca2+ são mantidas por bombas de Ca2+ 
O cálcio, assim como o sódio também é mantido em baixasconcentrações no citosol. 
É menos abundante que o sódio tanto no interior como o exterior das células. 
O cálcio pode se ligar muito firmemente a uma série de proteínas na célula, alterando suas 
atividades. 
O influxo de sódio para o citosol através dos canais de sódio é frequentemente usado para 
desencadear outros eventos intracelulares, como a secreção de moléculas sinalizadoras e a 
contração de células musculares. 
Quanto menor a concentração basal de íons cálcio no citosol, mais sensível é a célula ao 
aumente do cálcio citosólico. 
A enorme diferença da concentração de cálcio dentro e fora da célula deve-se às bombas de 
cálcio movidas por ATP tanto na membrana plasmática como na membrana do retículo 
endoplasmático, as quais bombeiam o cálcio para fora do citosol. 
A bomba de cálcio é uma ATPase que é fosforilada e desfosforilada durante seu ciclo de 
bombeamento. 
 
Os transportadores acoplados exploram gradientes para adquirir nutrientes ativamente 
O gradiente de qualquer soluto através de uma membrana pode ser usado para abastecer o 
transporte ativo de uma segunda molécula. 
O movimento favorável do primeiro soluto ao longo do seu gradiente fornece energia para 
direcionar o transporte desfavorável do segundo. Os transportadores que realizam esse 
movimento são chamados de transportadores acoplados. 
Se o transportador desloca as duas moléculas na mesma direção, ele é chamado de simporte. 
Se o transportador desloca as moléculas em direções opostas, ele é denominado antiporte. 
Um transportador que transporta somente um tipo de soluto através da membrana não é um 
transportador acoplado e por isso é chamado de uniporte. 
O transportador passivo de glicose é um uniporte. 
Os simportes que utilizam o influxo de Na+ a favor de seu elevado gradiente eletroquímico para 
direcionar a importação de outros solutos são de papel muito importante para a célula. As células 
epiteliais que revestem o intestino transferem glicose do intestino através do epitélio intestinal, e 
se possuíssem apenas os transportadores passivos de glicose, elas liberariam glicose no 
intestino após uma refeição livre de açucares tão facilmente como absorvem a glicose após uma 
refeição rica em açucares. Como nessas células á o simporte de glicose-Na+, o qual pode ser 
utilizado para absorver glicose para dentro da célula, então o metabolismo da glicose fica 
equilibrado apesar das refeições, não deixando faltar energia para a célula. No entanto, para o 
simporte ocorrer, as duas moléculas devem estar presentes. No domínio apical da membrana 
plasmática as células epiteliais do intestino possuem os simportes de glicose e sódio, que 
absorvem a glicose ativamente, aumentando sua concentração no citosol. Nos domínios basal e 
lateral elas possuem os uniportes passivos de glicose, a favor do gradiente para o uso de outros 
tecidos. Os dois tipos de transportadores são mantidos separados em seus domínios por uma 
barreira de difusão formada por uma junção aderente ao redor do ápice da célula, impedindo 
a mistura dos componentes de membrana entre os domínios. 
O antiporte trocador de Na+ - H+ também é muito importante para muitas células, pois faz o 
controle do pH do citosol. 
 
Os gradientes de H+ são usados para direcionar o transporte de membrana em plantas, 
fungos e bactérias. 
Essas células não possuem as bombas de sódio e potássio. 
Elas dependem principalmente de um gradiente eletroquímico de H+. 
O gradiente é criado por bombas de H+ as quais bombeiam o H+ para fora da célula e assim 
estabelecem um gradiente eletroquímico de prótons, com sua concentração muito mais alta fora 
da célula. A absorção de açucares e aminoácidos para dentro da célula é direcionada por 
simportes de H+. 
Em algumas bactérias o gradiente é criado pelas bombas de H+ movidas a luz como é o caso 
da bacteriorrodopsina. Em outras bactérias, pode ser criado pelas atividades de proteínas que 
levam à síntese de ATP. Todavia, plantas, fungos e outras bactérias utilizam a energia da 
hidrólise do ATP através de ATPases para bombear o H+ para fora da célula. 
Os lisossomos das células animais e o vacúolo central das células de plantas de fungos tem as 
ATPases como função bombear H+ do citosol para dentro da organela, ajudando a manter o 
pH do citosol neutro e o pH da organela ácido. 
 
OS CANAIS IÔNICOS E O POTENCIAL DE MEMBRANA 
Os canais formam poros aquosos transmembrânicos que permitem o movimento passivo de 
pequenas moléculas hidrossolúveis para dentro ou fora de uma célula ou organela. 
As proteínas que formam as junções comunicantes e as porinas foram poros relativamente 
grandes. 
No entanto, a maioria dos canais de membranas plasmática são estreitos e altamente seletivos. 
Um canal especializado, denominado aquaporina facilita o fluxo de água par dentro do citosol. 
A maioria dos canais da célula possibilita o transporte dos íons inorgânicos como Na+, K+, Cl- e 
Ca2+. 
 
Os canais iônicos são seletivos e controlados 
Os canais exibem uma seletividade iônica. 
Essa seletividade iônica depende do diâmetro e da forma do canal iônico, além da distribuição 
dos aminoácidos carregados que o revestem. 
Cada íon sem solução aquosa é cercado por uma pequena camada de moléculas de água, e os 
íons têm que se desprender da maioria de suas moléculas de água associadas a fim de 
passarem, em fila indiana, através do filtro de seletividade presente no canal. 
A medida que as concentrações iônicas aumentam, o fluxo de íons através de um canal aumenta 
proporcionalmente, mas depois se satura a uma taxa máxima. 
Outra distinção importante é entre os poros simples e os canais iônicos. Os canais iônicos 
não estão continuamente abertos. Os canais se abrem brevemente e então se fecham de novo. 
A abertura e fechamento desses canais é controlada em sua grande maioria, ou seja, é 
necessário um estímulo específico para isso acontecer. 
Os canais iônicos têm vantagem em relação aos transportadores sobre a taxa de transporte 
pois não precisam mudar sua conformação. Por outro lado, os canais iônicos não podem acoplar 
o fluxo de íons a uma fonte de energia para realizar o transporte ativo. 
Graças ao transporte ativo por bombas a maioria das concentrações iônicas fica longe de um 
equilíbrio ao longo da membrana. O fluxo de íons quando um canal se abre por exemplo muda 
a voltagem ao longo da membrana, ou seja, o potencial de membrana, e podem forçar assim 
outros canais, como os dependentes de voltagem, a abrirem ou fecharem em questão de 
milissegundos. 
Plantas carnívoras como as papa-moscas usam a sinalização elétrica para detectar e aprisionar 
insetos. 
O potencial de membrana é a base de toda a atividade elétrica das células. 
 
Os canais iônicos alternam entre estados aberto e fechado de modo repentino e aleatório 
O canal possui partes móveis e está alternando repentinamente de um lado a outro entre as 
conformações aberta e fechada. Quando as condições do meio apropriadas mudam, o 
comportamento aleatório continua, mas com uma probabilidade muito modificada – Se as 
condições alteradas tendem a abrir o canal, então sua chance de ser aberto é maior, ainda que 
ele não se mantenha aberto continuamente. 
Detalhe: Se um canal iônico está aberto então ele está completamente aberto. E se ele está 
fechado, então está completamente fechado. 
 
Diferentes tipos de estímulos influenciam a abertura e o fechamento dos canais iônicos 
Existem os canais: 
1. Controlados por voltagem – A probabilidade de serem abertos depende de um 
potencial de membrana. 
2. Controlados por ligantes – É controlado pela ligação de alguma molécula (ligante) ao 
canal. 
3. Controlados por estresse – A abertura é controlada por uma força mecânica aplicada 
ao canal – Exemplo das células do pelo auditivo, estimuladas pelas vibrações sonoras, 
abrindo os canais e causando um fluxo de íons para dentro da célula, estabelecendoum 
sinal elétrico transmitido da célula até o nervo auditivo, o qual conduzirá o sinal ao 
cérebro. 
 
Os canais iônicos controlados por voltagem respondem ao potencial de membrana 
Esses canais possuem domínios proteicos carregados especializados denominados sensores 
de voltagem que são extremamente sensíveis a mudanças no potencial de membrana. 
Mudanças acima de um certo valor de limiar exercem força elétrica nesses domínios e estimulam 
o canal a trocar sua conformação de fechada para aberta ou vice-versa. 
 
O potencial de membrana é governado pela permeabilidade de membrana a íons 
específicos 
Um fluxo de íons através de uma membrana celular é detectável como uma corrente elétrica. O 
acúmulo desses íons é detectável como um acúmulo de carga elétrica ou um potencial de 
membrana. 
As bombas de sódio e potássio auxiliam no processo de manutenção do potencial de membrana. 
Também há um conjunto de canais de vazamento que oscilam entre os estados aberto e 
fechado permitindo o movimento livre dos íons. 
O potencial de repouso da membrana é o potencial em condições de estado estacionário. 
Qualquer mudança na permeabilidade da membrana a íons específicos causa uma mudança no 
potencial de membrana, o qual é determinado tanto pelo estado dos canais iônicos como pelas 
concentrações iônicas no meio citosólico e extracelular. 
 
Os canais iônicos e a sinalização em células nervosas 
A tarefa fundamental de um neurônio é receber, conduzir e transmitir sinais. A partir do SNC os 
neurônios estendem processos para fora, a fim de transmitir sinais necessários à ação de 
músculos e glândulas. 
Todos os neurônios contêm um corpo celular, um longo axônio e também vários dendritos, os 
quais se estendem a partir do corpo celular. Em sua extremidade o axônio tem geralmente muitas 
ramificações, formando o terminal nervoso. Para o neurônio conduzir a informação, é 
necessária a formação de um sinal, que é sempre a mesma: A mudança no potencial elétrico 
através da membrana plasmática do neurônio. 
 
Os potenciais de ação propiciam a comunicação rápida e à longa distância 
Um neurônio é estimulado por um sinal, proveniente de outro neurônio, transmitido a um sitio 
localizado em sua superfície. Esse sinal causa uma mudança no potencial de membrana. O 
potencial se propaga no dendrito ou corpo celular até os terminais do axônio, sendo retransmitido 
para as próximas células. Para resolver o enfraquecimento do sinal causado pela distância de 
propagação os neurônios usam um mecanismo ativo de sinalização, tendo uma renovação do 
impulso elétrico causada durante toda a via de transmissão. 
 
Os potenciais de ação são normalmente mediados por canais de Na+ controlados por 
voltagem 
Um potencial de ação é causado por uma súbita despolarização. 
Um estímulo que causa essa despolarização a ponto de atingir um limiar causa a abertura dos 
canais de Na+ controlados por voltagem e permite que grande quantidade de sódio entre na 
célula. 
O influxo de sódio despolariza ainda mais a membrana, deixando essa inclusive com uma 
inversão de polaridade, r tornando a força motora eletroquímica do sódio quase zero, não 
tendendo mais a entrar ou sair da célula. Então, há uma abertura dos canais de potássio 
controlados por voltagem, os quais abrem em resposta à despolarização da membrana, mas 
não tão prontamente como os de sódio. Quanto o potencial de ação atinge seu pico, os canais 
de potássio se abrem e permitem o fluxo rápido de potássio para fora da célula, fazendo com 
que essa se repolarize e chegue ao estado de repouso. 
Os canais de cálcio controlados por voltagem convertem sinais elétricos em sinais 
químicos nos terminais nervosos 
Quando o sinal atinge os terminais nervosos ele deve ser transmitido a outras células alvo. O 
sinal é transmitido por junções especializadas conhecidas como sinapses. As células pré-
sinápticas são separadas das células pós-sinápticas por meio de uma estreita fenda sináptica, 
a qual não pode ser atravessada pelo sinal elétrico. Para a mensagem ser transmitida, o sinal 
elétrico é convertido em um sinal químico na forma de uma molécula sinalizadora chamada de 
neurotransmissor. 
Os neurotransmissores são armazenados já prontos nos terminais nervosos empacotados em 
vesículas sinápticas envolvidas por membrana. Quando o potencial de ação chega ao terminal 
nervoso, os neurotransmissores são liberados por exocitose. O elo entre o potencial de ação e a 
secreção envolve a ativação dos canais de cálcio controlados por voltagem, os quais se 
concentram no terminal nervoso pré-sináptico. O cálcio penetra rapidamente no interior da célula 
e desencadeia a fusão de algumas vesículas sinápticas com a membrana plasmática, liberando 
o neurotransmissor na fenda sináptica. 
 
Os canais controlados por transmissor nas células-alvo convertem sinais químicos 
novamente em sinais elétricos 
Quando o neurotransmissor se difunde na fenda sináptica ele se liga aos receptores de 
neurotransmissor concentrados na membrana pós-sináptica. A ligação do neurotransmissor 
causa uma mudança no potencial de membrana da célula-alvo, o que pode acionar um potencial 
de ação. O neurotransmissor é então removido rapidamente da fenda sináptica por enzimas que 
o destroem, quer pela recaptura nos terminais nervosos ou em células vizinhas. Essa remoção 
rápida do neurotransmissor limita o sinal e assegura que se a célula pré-sináptica não for 
excitada, então a pós-sináptica também não será. 
Alguns receptores têm efeitos lentos enquanto outros tem respostas mais rápidas. As respostas 
rápidas dependem dos canais iônicos controlados por transmissor, também denominados 
canais acoplados a canais iônicos, com função de converter o sinal químico carregado por um 
neurotransmissor novamente em um sinal elétrico. Os canais se abrem transitoriamente em 
resposta à ligação do neurotransmissor, alterando a permeabilidade da membrana pós-sináptica, 
e isso pode desencadear um potencial de ação na célula. Em vertebrados, o neurotransmissor 
de junção muscular é a acetilcolina e o canal iônico controlado pela transmissão é o receptor 
de acetilcolina. 
 
 
Os neurônios recebem estímulos de informação, tanto excitatórias como inibitórias 
A resposta produzida por um neurotransmissor pode ser excitatória ou inibitória. 
Os excitatórios estimulam a célula pós-sináptica à acionar um potencial de ação, enquanto que 
os inibitórios, fazem o oposto. 
A droga curare pode causar paralisia por bloqueio da transmissão de sinais excitatórios nas 
junções neuromusculares. 
A droga estricnina, comum em veneno de rato, causa espasmos musculares, por bloqueio de 
sinais inibitórios. 
Os neurotransmissores excitatórios e inibitórios se ligam a diferentes receptores. 
Os receptores mais importantes de neurotransmissores excitatórios como a acetilcolina e o 
glutamato são canais de cátions controlados por ligantes. Quando o neurotransmissor se liga, 
os canais se abrem e permitem o influxo de cátions, despolarizando a membrana em direção ao 
potencial limiar para desencadear o potencial de ação. 
Os receptores de neurotransmissores inibitórios, como o ácido gama-aminobutírico (GABA) e 
a glicina são canais de cloro controlados por ligante, e quando o neurotransmissor se liga, os 
canais se abrem, mas muito pouco íon cloreto entra na célula nesse momento, porque a força 
motora é próxima ao zero no potencial de repouso da membrana. No entanto, se um 
neurotransmissor excitatório abrir um canal de sódio ao mesmo tempo, o influxo de sódio fará 
com quem os íons cloreto se movam para dentro da célula através dos canais abertos, 
neutralizando o efeito da entrada do sódio. 
 
Os canais iônicos controlados por transmissor são os principais alvos dos fármacos 
psicoativos 
A maioria dos fármacos usados no tratamento de insônia, ansiedade, depressão e esquizofrenia 
fazem seu efeito nas sinapses do cérebro, sendoque muitos agem pela ligação à canais iônicos 
controlados por transmissor. Os barbitúricos e tranquilizantes se ligam aos canais de cloro 
controlados por GABA. Sua ligação faz com que os canais se abram mais facilmente por GABA, 
tornando a célula mais sensível à ação inibitória do GABA. Por outro lado, antidepressivos como 
Prozac bloqueiam a recaptação de um neurotransmissor excitatório, a SEROTONINA, 
aumentando a quantidade de serotonina disponível naquelas sinapses que a utilizam. 
 
As conexões sinápticas lhe permitem pensar, agir e recordar 
Uma imensa rede de neurônios interconectados por muitas rotas ramificadas, executam cálculos 
complexos, armazenam memórias e geram planos de ação. Para isso, eles não só devem gerar 
e transmitir sinais, mas também combiná-los, interpretá-los e registrá-los. Tudo isso é controlado 
por uma interpretação complicada entre os diferentes tipos de canais iônicos presentes na 
membrana plasmática do neurônio. Além disso, canais iônicos e outros componentes em uma 
sinapse também podem passar por modificações permanentes de acordo com o uso que 
sofreram, preservando impressões de eventos passados, e desse modo as memórias são 
armazenadas. 
 
CAPITULO 17 – O CITOESQUELETO 
A capacidade que as células têm de adotarem diversas formas, organizarem seus componentes, 
interagirem mecanicamente com o ambiente e realizar movimentos coordenados depende do 
citoesqueleto. 
O citoesqueleto é uma intrincada rede de filamentos proteicos que se estende através do 
citoplasma. É uma estrutura altamente dinâmica e está continuamente se reorganizando 
conforme as células alteram suas formas, se dividem ou respondem ao ambiente. 
É responsável pelo deslizamento de células sobre uma superfície, pela contração de células 
musculares, alterações no formato ao longo do desenvolvimento de um embrião. Sem ele, as 
feridas nunca se cicatrizariam, os músculos não funcionariam e os espermatozoides nunca 
encontrariam o óvulo. 
O citoesqueleto controla o posicionamento das organelas e também fornece a maquinaria de 
transporte que deve conectá-las. É responsável também pela segregação dos cromossomos 
para as células filhas e separação das células na divisão. 
É composto a partir de uma base de três tipos de filamentos proteicos: Filamentos 
intermediários, microtúbulos e filamentos de actina. Os filamentos intermediários são feitos 
a partir de proteínas fibrosas. Os microtúbulos são feitos a partir da tubulina, e a actina é a 
subunidade dos filamentos de actina. 
 
Filamentos intermediários 
Apresentam uma grande resistência à tensão. 
Permitem que as células resistam ao estresse mecânico ocasionado quando são distendidas. 
São chamados de intermediários pois seu diâmetro se encontra entre o diâmetro dos delgados 
filamentos de actina e aqueles espessos filamentos de miosina. 
São mais resistentes e duráveis dos três tipos de filamentos citoesqueléticos. 
São encontrados no citoplasma da maioria das células animais. 
Na periferia estão frequentemente ancorados à membrana plasmática em junções célula-célula 
como os desmossomos. Também são encontrados no interior do núcleo formando a lâmina 
nuclear que reveste e fortalece o envelope nuclear. 
São adaptados para o fortalecimento das células e para a proteção delas contra o estresse 
mecânico. 
São resistentes e semelhantes a cordas com várias fitas longas trançadas entre si para fornecer 
a resistência à tensão. 
As subunidades dos filamentos intermediários são proteínas fibrilares alongadas, cada uma 
composta por uma cabeça alongada N-terminal e uma cauda globular C-terminal, além de um 
domínio central alongado na forma de bastão. O domínio do bastão consiste em uma alfa-hélice 
permitindo o pareamento de proteínas, formando dímeros estáveis através do enrolamento. Dois 
dímeros então se associam por ligações não-covalentes para a formação de um tetrâmero, e os 
tetrâmeros se ligam uns aos outros por suas extremidades, lateralmente e também via ligações 
não covalentes. 
A cabeça globular e as regiões da cauda que estão expostas na superfície do filamento permitem 
que esse interaja com outros componentes do citoplasma. 
Estão presentes em grande número ao longo do comprimento dos axônios de células nervosas 
oferecendo reforço já que são extremamente finas e longas. Também são encontrados nas 
células musculares e epiteliais, evitando que as células e suas membranas rompam em resposta 
à tração mecânica. São agrupados em quatro classes: 
1. Filamentos de queratina- Quando em células epiteliais. 
2. Filamentos de vimentina- Relacionados à vimentina em células do tecido conectivo, 
células musculares e de sustentação do sistema nervoso como as da neuroglia. 
3. Neurofilamentos – Quando em neurônios 
4. Lâminas nucleares – Fortalecendo a membrana nuclear. 
A classe mais diversificada é a dos filamentos de queratina, pois cada tipo de epitélio do corpo 
possui sua própria e distinta mistura de proteínas de queratina. Esses filamentos de quebratina 
se estendem no interior das células epiteliais conectando-se indiretamente aos filamentos das 
células adjacentes pelas junções desmossomos. Suas extremidades são ancoradas aos 
desmossomos e se associam lateralmente aos outros componentes celulares pelos domínios da 
cabeça globular e da cauda. 
Quando se fala da epidermólise bolhosa simples há uma interferência na formação dos 
filamentos de queratina da pele, e a pele fica extremamente vulnerável a lesões mecânicas. 
Alguns filamentos podem contar com proteínas acessórias como a plectina, que interligam os 
feixes dos filamentos formando fortes arranjos. Também podem conectar os filamentos 
intermediários à microtúbulos, filamentos de actina e a estruturas adesivas nos desmossomos. 
Mutações no gene da plectina levam auma doença que combina a epidermólise bolhosa 
simples com a neurodegeneração e distrofia muscular. 
O envelope nuclear é sustentado por uma rede de filamentos intermediários 
Estão organizados na forma de uma rede bidimensional. Formam a lâmina nuclear. 
Os filamentos da lâmina nuclear se dissociam e reagrupam a cada divisão celular. 
A dissociação e reorganização da lâmina nuclear são controladas pela fosforilação e 
desfosforilação das lâminas via proteínas-cinases. A fosforilação enfraquece as ligações entre 
os tetrâmeros, dissociando o filamento, enquanto que no final da mitose há a desfosforilação que 
promove a reassociação das lâminas. 
Defeitos em um tipo específico de lâminas estão associados a doenças que levam os indivíduos 
à um envelhecimento prematuro. 
 
Microtúbulos 
São tubos proteicos longos e ocos relativamente rígidos que podem sofrer dissociação e um 
determinado local e reassociação em outro. Em uma célula animal típica crescem a partir de uma 
estrutura chamada centrossomo. Ao se estenderem rumo à periferia celular eles criam um 
sistema de vias dentro da célula, ao longo do qual vesículas, organelas e outros componentes 
celulares serão transportados. São responsáveis também pelo ancoramento de organelas 
delimitadas por membrana e pela condução do transporte intracelular. 
Quando a celula entra em mitose os microtúbulos se desfazem e se reassociam na forma de 
fusos mitóticos. O fuso fornece a maquinaria para segregar os cromossomos igualmente entre 
as duas células. 
Também podem formar estruturas permanentes como os cílios e flagelos. 
Os microtúbulos são formados a partir de subunidades denominadas tubulinas, cada qual 
composta por um dímero de proteínas globulares chamadas de alfa-globulina e beta-
globulina, ligadas entre si por ligações não-covalentes. Os dímeros de tubulina também se ligam 
entre si por ligações não covalentes formando a rede de um microtúbulo cilíndrico oco. 
Essa estrutura semelhante a um cano é um cilindro composto por 13 protofilamentos paralelos, 
cada um sendo uma cadeia linear de dímeros, com a alfa-tubulina ficandoem uma extremidade 
e a beta-tubulina na outra, causando uma polaridade. A extremidade da alfa tubulina é negativa 
enquanto que da beta tubulina é positiva. Se não apresentassem essa polaridade não poderiam 
funcionar como direcionadores do transporte intracelular. 
O centrossomo é o principal centro organizador de microtúbulos em células animais. 
Esses centrossomos contem centenas de estruturas em forma de anel constituídas a partir de 
um outro tipo de tubulina, a gama-tubulina, e cada anel funciona como um ponto de partida ou 
sítio de nucleação para o crescimento de um microtúbulo próximo ao núcleo que se direcionará 
para a periferia. 
Os dímeros de tubulina são adicionados ao anel de gama-tubulina seguindo uma orientação 
específica, fazendo a extremidade (-) do microtúbulos estar inserida no centrossomo e o 
crescimento ocorra apenas na extremidade (+), se direcionando para a periferia. 
A maioria das células também contém um par de centríolos. Essas estruturas tem um arranjo 
cilíndrico e semelhantes aos corpos basais que formam os centros organizadores de 
microtúbulos em cílios e flagelos. 
Os microtúbulos em crescimento apresentam instabilidade dinâmica, ou seja, pode sofrer 
uma transição que provoca seu rápido encurtamento por meio da perda de subunidades da 
extremidade livre. Pode se encurtar parcialmente e retomar o crescimento ou pode desaparecer 
completamente sendo substituído por um novo microtúbulo que crescerá a partir do mesmo anel. 
Essa instabilidade dinâmica é um comportamento controlado pela capacidade que as 
moléculas de tubulina tem de hidrolisar GTP. Cada dímero de tubulina contém uma molécula de 
GTP fortemente associada que é hidrolisada para GDP momentos após a adição da subunidade 
ao microtúbulo. As moléculas com GTP associadas se empacotam eficientemente, ao passo que 
as com GDP apresentam uma conformação diferente e se ligam menos fortemente umas as 
outras. 
Quando a polimerização é rápida, a adição é mais rápida que a hidrólise do GTp, assim a 
extremidade é composta unicamente por tubulinas GTP, formando um quepe de GTP. Nessa 
situação o microtúbulo permanecerá em crescimento. No entanto, ocorrerá ocasionalmente a 
hidrólise do GTP de tal modo que as extremidades livres dos protofilamentos serão compostas 
agora por tubulina-GDP. Essa alteração levará o balanço a favor da dissociação. 
Essa relativa instabilidade permite com que os microtúbulos passem por uma rápida 
remodelação, essencial para o seu funcionamento. 
A estratégia simples de exploração aleatória e de estabilização seletiva permite que o 
centrossomos e outros centros nucleadores estabeleçam um sistema organizado de 
microtúbulos que conectam regiões específicas da célula. 
Fármacos que impedem a polimerização ou despolimerização da tubulina promovem um rápido 
e profundo efeito sobre a organização do citoesqueleto. Se houver contato com a colchicina, a 
qual se liga a tubulina livre, essa impede que a polimerização continue e o fuso mitótico 
rapidamente desaparece. 
Já o fármaco taxol apresenta atuação oposta em nível molecular. Ele se liga aos microtúbulos e 
evita que eles percam subunidades. A inativação ou destruição do fuso mitótico leva a morte da 
célula em divisão. Fármacos que interferem nessa polimerização ou despolimerização como a 
colchicina e taxol, além da vincristina e vimblastina são usados no tratamento clinico do câncer. 
Os microtúbulos organizam o interior das células. Após a diferenciação células há a doção 
de uma estrutura fixa definida, e a instabilidade dos microtúbulos é suprimida por proteínas que 
se ligam à extremidades deles e estabilizam contra a dissociação. A maioria das células 
apresenta polarização, ou seja, uma extremidade da célula é estrutural ou funcionalmente 
diferente da outra. A polaridade das células é um reflexo dos sistemas de microtúbulos que 
auxiliam a posicionar as organelas. 
Em neurônios, por exemplo, todos os microtúbulos de um axônio estão posicionados em uma 
mesma direção, com suas extremidades mais direcionadas para o termino do axônio. Através 
dessas vias orientadas a célula é capaz de enviar cargas e materiais como vesículas 
membranares e proteínas para secreção, as quais são sintetizadas no corpo celular mas 
requisitadas na distante extremidade do axônio. 
No entanto, os microtúbulos não atuam isoladamente, podendo depender de uma ampla 
variedade de proteínas acessórias, podendo estabilizar ou mesmo ser motoras, transportando 
organelas, vesículas e outros materiais celulares ao longo dos microtúbulos. 
As proteínas motoras direcionam o transporte intracelular. As organelas delimitadas por 
membranas, mitocôndria e outras menores além das vesículas se movem e param, e esse 
movimento é chamado de movimento saltatório. Esses movimentos são gerados por proteínas 
motoras que utilizam a energia da hidrólise de ATP para viajar ao longo dos filamentos de actina 
e dos microtúbulos em uma única direção. Essas proteínas motoras podem pertencer a duas 
famílias: 
1. Cinesinas – Geralmente se movem rumo à extremidade (+) de um microtúbulo a partir 
do centrossomo. 
2. Dineínas – Se movem em direção à extremidade menos (-), rumo ao centrossomo. 
Tanto a cinesina como a dineína são dímeros com duas cabeças globulares de ligação ao ATP 
e uma cauda. As cabeças interagem com os microtúbulos e a cauda se liga geralmente de 
maneira estável a algum componente celular tal como uma vesícula ou organela. 
As organelas se movem ao longo dos microtúbulos. Um exemplo é o reticulo 
endoplasmático. Conforme a célula cresce e ele se desenvolve, as cinesinas ligadas à superfície 
externa da membrana do RE o puxam como se fosse uma rede. Dineínas, ligadas a membrana 
do aparelho de Golgi puxam-no na direção oposta ao longo dos microtúbulos. 
Os cílios e flagelos contêm microtúbulos estáveis movimentados pela dineína. 
Os cílios são estruturas semelhantes aos pelos, cobertos por membrana plasmática e que 
ocorrem na superfície de diversos tipos de células. É composto por microtúbulos estáveis que 
estão organizados em um feixe, crescendo a partir de um corpo basal presente no citoplasma. 
O corpo basal é um centro nucleador para o cílio. Os cílios movimentam líquidos sobre a 
superfície da célula ou impelem células isoladas através de um líquido. 
Os flagelos que impulsionam os espermatozoides são semelhantes ao cílios na estrutura 
interna, mas são mais longos e tem a função de mover a célula como um todo. 
Em um cílio há nove pares de microtúbulos organizados em anel em torno de um único par 
isolado no centro. 
Os microtúbulos estão associados a diversas proteínas que se projetam a intervalos regulares, 
podendo provocar também a flexão do cílio. A mais importante dessas proteínas é a dineina 
ciliar, que gera o movimento de flexão na região central. Em humanos, defeitos hereditários na 
dineína ciliar provocam a síndrome de kartagener, deixando homens inférteis e aumento na 
suscetibilidade a infecções brônquicas, pois os cílios que revestem o trato respiratório se 
encontram inativos. 
 
Filamentos de actina 
São necessários para muitos dos movimentos de células eucarióticas, principalmente os da 
superfície celular. 
Os filamentos de actina apresentam instabilidade, mas associados a outras proteínas podem 
formar estruturas estáveis nas células como os complexos contráteis dos músculos. 
Interagem com uma grande quantidade de proteínas de ligação à actina. 
Podem formar estruturas rígidas e permanentes como as microvilosidades do intestino ou feixes 
contráteis que podem se contrair e atuar como músculos. 
Os filamentos de actina são finos e flexíveis possuindo uma cadeia espiralada de moléculas 
de actina globular. A actina apresenta polaridade estrutural assim como os microtúbulos. Os 
filamentos também são mais curtos que os microtúbulos. Seus filamentos raramente ocorrem 
de forma isolada nas células,estando geralmente em forma de feixes interligados em redes. 
A actina e a tubulina polimerizam por mecanismos semelhantes, ou seja, pela adição de 
monômeros de actina. No entanto, os filamentos podem crescer em ambas as extremidades, 
sendo mais rápido quando ocorre na extremidade (+). 
Cada monômero livre de actina carrega um trifosfato nucleosideo associado, o ATP, o qual é 
hidrolisado em ADP momentos após a incorporação do monômero ao filamento. Quando há a 
hidrólise, ocorre uma redução da resistência da ligação, diminuindo a estabilidade. 
O desempenho dos filamentos de actina podem ser perturbados por certas toxinas produzida. 
Toxinas como as citocalasinas evitam a polimerização, e outras como a faloidina estabilizam 
os filamentos impedindo a despolimerização. 
A adição dessas toxinas bloqueia os movimentos celulares. 
As células contem pequenas proteínas como a timosina e a profilina que se ligam aos 
monômeros de actina no citosol e impedem que esses sejam adicionados às extremidades dos 
filamentos. Desempenham um papel na regulação da polimerização. 
Existem também proteínas de enfeixamento de actina, que mantêm unidos em feixes paralelos 
os filamentos nas microvilosidades. 
Proteínas como a gelsolina fragmentam os filamentos de actina em pedaços mais curtos. 
Também podem estar associados à proteínas motoras para a formação de feixes contráteis, 
como ocorre nas células musculares e também formam vias pelas quais as proteínas motoras 
transportam organelas. 
Apesar da actina ser encontrada em todo o citoplasma, ela se encontra concentrada em uma 
região chamada de córtex celular, conectados por intermédio de proteínas de ligação à actina, 
formando uma trama que sustenta a superfície externa da célula. Essa trama de actina cortical 
controla a morfologia e as propriedade mecânicas da membrana plasmática e da superfície 
celular. 
Diferentes células se movem deslizando sobre superfícies, e a migração celular depende de 
actina. Três processos são essenciais: 
1. A célula emite protrusões em sua região frontal 
2. As protrusões aderem à superfície sobre a qual ela se locomove 
3. A porção restante da célula é impulsionada para frente pelo tracionamento nos pontos 
de ancoramento. 
 
A actina se associa à miosina para a formação de estruturas contráteis. Todas as proteínas 
motoras dependentes de actina pertencem a família da miosina. Elas se ligam ao ATP, fazendo 
a hidrólise e liberando a energia para o movimento ao longo dos filamentos de actina, em direção 
da extremidade (-) para (+). Existem vários tipos de miosina, sendo as Miosina I e II as mais 
abundantes. A miosina II é a principal encontrada em células musculares. 
As moléculas de miosina I possuem apenas um domínio de cabeça e uma cauda. O domínio 
possui atividade de hidrólise do ATP, promovendo o movimento. 
A atividade das proteínas acessórias como a miosina é controlada por sinais extracelulares, 
permitindo rearranjos estruturais induzidos por proteínas receptoras presentes na membrana 
plasmática. 
Ativações como por exemplo do Rho induz a produção de feixes de filamentos de actina com 
miosina II e o agrupamento de integrinas que promovem a migração celular. 
A rede Rho processa entradas de informações e produz sinais que modelam o citoesqueleto de 
actina. 
CONTRAÇÃO MUSCULAR 
As células musculares dependem de interações entre a actina e a miosina. 
A miosina muscular pertence a subfamília denominada miosina II a qual possui duas cabeças 
ATPase e uma longa cauda em bastão. 
O agrupamento de moléculas de miosina II é formado pela interação de suas caudas 
supertorcidas, formando um filamento de miosina bipolar, com as cabeças se projetando para 
as laterais do complexo. 
O filamento é como uma flecha de duas pontas, e assim um conjunto de cabeças se liga a 
filamentos de actina sobre uma dada orientação, e o outro conjunto se liga em orientação oposta, 
fazendo com que as duas ligações se movam em direções opostas, e resultando no deslizamento 
dos conjuntos. 
As longas fibras do musculo esquelético são células individuais formadas pela fusão de células 
menores. A maior parte do citoplasma é composto por miofibrilas, elementos contráteis da célula. 
Uma miofibrila é uma cadeia de unidades contráteis idênticas, os sarcômeros. 
Os sarcômeros são conjuntos altamente organizados de filamentos de actina e miosina II. Os 
filamentos de miosina se posicionam na região central e os de actina estendem-se para o interior 
a partir de cada uma das extremidades do sarcômero, ancorados pela sua extremidade (+) ao 
disco Z. 
A contração é causada pelo encurtamento simultâneo de todos os sarcômeros, causado pelo 
deslizamento dos filamentos de actina sobre os de miosina. Há ciclos para a contração muscular. 
Em cada ciclo a cabeça de miosina se liga a uma molécula de ATP, faz hidrólise da molécula, 
provocando alterações conformacionais na molécula de miosina, impulsionando a molécula 
sobre o filamento de actina, e essa ação leva a contração do sarcômero. Todos os sarcômeros 
de um musculo se encontram acoplados entre si e são induzidos quase que simultaneamente 
pelo sistema de sinalização e, desse modo, um músculo inteiro se contrai rapidamente. 
 
MECANISMO 
1. No começo do ciclo a cabeça de miosina está ligada a um filamento de actina – 
configuração rigor. É um estado de curta duração. 
2. Uma molécula de ATP se liga à miosina e provoca uma alteração nos domínios que 
formam o sítio de ligação à actina, reduzindo a afinidade da cabeça pela actina e 
permitindo o deslizamento. 
3. Ocorre a hidrólise do ATP, mas o ADP e o fosfato inorgânico permanecem ligados à 
proteína. 
4. Uma ligação da cabeça de miosina ao filamento de actina provoca a liberação do fosfato 
inorgânico produzido. Essa liberação desencadeia o movimento de potência, em que a 
cabeça readquire sua conformação original. Durante esse movimento, a cabeça perde o 
ADP, retornando ao inicio do ciclo. Nesse final de ciclo, a cabeça está de novo 
firmemente ligada ao filamento de actina. 
O retículo sarcoplasmático é uma região especializada nas células musculares. Contém 
uma concentração alta de íons cálcio, e em resposta a uma excitação elétrica, libera uma 
quantidade de íons cálcio no citosol pelos canais iônicos que se abrem. No caso do musculo, 
o íon cálcio interage com um comutador molecular composto por proteínas acessórias 
associadas aos filamentos de actina. Uma dessas proteínas é a tropomiosina, evitando que 
as cabeças de miosina se associem ao filamento de actina. Outra, a troponina é um 
complexo proteico que inclui uma proteína sensível ao íon cálcio, associada à extremidade 
de uma molécula de tropomiosina. Quando há elevação dos íons cálcio no citosol, eles se 
ligam à troponina induzindo a sua mudança conformacional, e alteração faz com que a 
molécula de tropomiosina altere ligeiramente sua posição, permitindo que as cabeças de 
miosina se liguem ao filamento de actina e deem inicio à contração. 
Quando o sinal nervoso é interrompido os íons cálcio são rapidamente bombeados de volta 
para o reticulo sarcoplasmático através das bombas de cálcio. Quando as concentrações 
retornam ao nível de repouso, as moléculas de troponina e tropomiosina retornam às suas 
posições iniciais.