Resumo P1 Bioqumica

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Aula 1 
A ORIGEM DA VIDA 
• Terra: 4,8 bi. Ambiente inóspito, temperatura e radiações elevadas 
e presença de gases tóxicos: CH4, CO, NH3, H2S. 
• Vida: 3,5 bi. Bactérias nos oceanos (resfriamento e 1ª molec.) 
• Teoria da “Sopa Primordial”: altas temp. e descargas elétricas 
teriam formado primeiras moléculas pré-abióticas (bases 
nitrogenadas, benzenos etc). 
• Comprovada com Urey-Miller: vapor + gases e descargas elétricas 
geraram formaldeídos, bases nitrogenadas etc. 
• Teriam armazenado informações e catalisado reações. Capacidade 
de codificar sua própria replicação auxiliou na origem da vida. 
Evoluiu para catalisadores mais eficientes (proteínas) e se tornou 
intermediário como material genético. 
• Teoria do Impacto: moléculas orgânicas trazidas por meteoros 
com aminoácidos e bases. 
• Teoria das fendas submarinas (organismos termofílicos): local com 
atividade biológica independente da luz, redução de CO2 por FeS 
geraria moléculas orgânicas complexas. 
• Teoria da argila: reações catalisadas por silicatos. 
Membranas: Lipídios teriam se acumulado, formando vesículas, que se 
tornaram células. Vantagens: não difusão dos produtos das reações. 
A QUÍMICA DOS ORGANISMOS VIVOS 
• Crosta terrestre: O > Si > Al > Fe; e no corpo humano: H > O > C > 
N. 
• Grupos funcionais mais comuns: etil, metil, fenil , carbonil, hidroxil, 
amino, amido, sulfudril. 
ÁGUA 
• 70% do peso dor organismos, atividade apenas em células com 
65% de água. 
• Propriedades essenciais: ponte de hidrogênio formada pelo dipolo 
(H-O), tendência de se auto-ionizar. 
PONTE DE HIDROGÊNIO 
• Torna água liquida em temperatura ambiente e confere arranjo de 
cristais de gelo. 
• Água pode atuar como aceptor ou doador de H nas pontes. 
• Faz com que o ponto de fusão seja bem alto. 
• São mais fortes quando interação eletrostática é máxima (H-O em 
linha reta). 
• Água como solvente: solubilidade depende da interação, dissolve 
substancias polares hidrofílicas. 
• Lei de Coulomb: 
(F = força de interação entre as cargas, Q= cargas, r= distancia entre as 
cargas e ɛ= cte dielétrica do meio). 
• Quanto maior a cte, menor é a força que une as cargas. 
• A água tem a segunda maior cte e favorece a separação por 
solvatação. 
• Biomoléculas apolares: lipídios, polares: açúcares, aminoácidos, 
glicocerol e anfipáficos: proteínas, pigmentos, esteróis, 
fosfolipídios. 
• Gases apolares são insolúveis em água. O2 é transportado por 
proteínas e CO2 na forma de HCO
-
3 (bem solúvel em água). 
• Interação hidrofóbica: mantém unidas regiões apolares de 
moléculas diferentes. Estabilizam membranas e proteínas. 
• Interações fracas: Van Der Waals, hidrofóbica, iônica e ponte de 
hidrogênio. Em conjunto se tornam fortes (para separar enzimas, é 
preciso quebrar todas as ligações juntas). 
Aula 2 
SISTEMAS TAMPÃO 
• Ionização da água: medida pela condutividade elétrica de H3O
+. 
• Migração dos íons H+ é maior que dos monovalentes Na+ e K+, 
devido ao salto de prótons entre séries de H2O fazendo com que 
reações ácido-base sejam bem rápidas. 
• pH = pKa + log [A-]/[HA] sendo o pKa do ácido fraco. Mudanças no 
pH alteram grupos carregados em aminoácidos e, portanto, 
podem alterar estruturas e atividades de enzimas. O pH também é 
utilizado como diagnóstico (sangue e urina). 
• Curvas de titulação: calcular o pH de um ácido pelo volume e 
concentração da base utilizada para a neutralização do ácido. 
• Tampão: soluções aquosas que resistem à mudança de pH, 
formadas por ácidos fracos com suas bases conjugadas. 
• Tampões Biológicos: 
1] Fosfato: abundantes nas células, pKa= 6,86 - H2PO4
-  H+ + HPO4
2- 
2] proteínas: AA histidina pKa = 6,04 para hist. livre, mas 7 em peptídeos 
e proteínas. 
• SANGUE: o tampão bicarbonato regula pH sanguíneo a 7,4. 
• Sistema aberto em que o CO2 tampona perdas de acido carbônico. 
O CO2 gasoso mantém o CO2 dissolvido, que restitui o H2CO3. [ CO2 
(g)  CO2 (d) CO2 (d) + H2O  H2CO3 H2CO3  H
+ + HCO3
-
 ] 
AMINOÁCIDOS E LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
• Proteínas: abundantes, de diferentes tamanhos, formas e funções. 
Instrumento para expressão da informação genética. Conjunto de 
20 aminoácidos. 
• Fórmula geral: , Forma Zwitteriônica (em pH 
fisiológico) 
• Identificação de carbonos: . 
• Aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade das 
cadeias laterais e a presença de grupo acídico ou básico nessas 
cadeias. Todos os aminoácidos em proteínas são estereoisômeros 
L (D em peptídeos pequenos e antibióticos). 
• Grupos R não polares alifáticos: glicina, alanina, prolina, valina, 
leucina, isoleucina e metiolina. 
• Grupos R polares não 
carregados: serina, treonina 
(cadeia lateral polar é O-H), 
cisteína, asparadina, 
glutamina, ácido glutâmico e 
aspártico (com grupo 
carboxila que pode perder 
um próton). 
• Cisteína: pode formar pontes dissulfeto (estabilização) através da 
oxidação de grupos SH (cadeia lateral polar); 
• Grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptopano. 
• Grupos R carregados positivamente: lisina, arginina, histidina. 
• Grupos R negativamente carregados: aspartato e glutamato. 
• Aminoácidos incomuns: modificações pós-tradução nas proteínas 
em que foram inseridos como hidroxiprolina e hidroxilisina 
(colágeno), metillisina (miosina), carboxiglutamato (protrombina), 
desmosina (elastina). 
• Não encontrados em proteínas: ornitina e citrulina 
(intermediários na biossíntese de arginina e no ciclo da uréia). 
• Substância anfotérica: Aminoácidos que podem atuar como ácidos 
e bases. 
• Aminoácidos não carregados tem carga variada de -1 a 1 . 
 
• Ponto isoelétrico (pI): média aritmética dos pks, valor do AA de 
carga nula. Para AA com carga, vale o pK do grupo carregado. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
• Formação de peptídeo: Ligação entre grupos -carboxila de um 
aminoácido e -amina do próximo com a liberação de água. 
Ressonância híbrida de duas estruturas, em que muda a posição 
da dupla ligação (entre C-O ou 
entre C-N). 
• Nomenclatura: começa com a 
extremidade do amino terminal. 
 
AULA 3 
ESTRUTURA E FUNÇÕES DAS 
PROTEÍNAS 
• Níveis de estrutura das proteínas: 
[1]Estrutura primária: ordem de ligação dos aminoácidos (escrita 
linearmente). 
[2]Estrutura secundaria: arranjos dos átomos em α-hélice e folhas β-
pregueadas, mantidos por pontes de hidrogênio. Cadeias laterais não 
fazem parte dessa estrutura. 
• Ângulos de rotação: ψ (C α-C) e φ (N-C α) têm valores que 
restringem o número de conformações possíveis. 
 
• α-Hélice: cadeia principal fixa, enquanto a cadeia peptídica enrola-
se sobre si própria e as laterais são projetadas para fora. A conformação 
helicoidal permite arranjo linear, o que confere força máxima às pontes 
(entre os grupos C=O e N-H) e torna a conformação muito estável. 
• Desestruturação da α-Hélice: 
 Estrutura cíclica: como na prolina, em que a rotação entre N e C é 
limitada, e não são possíveis as ligações ponte de hidrogênio 
intercadeias. 
 Repulsão eletrostática pela proximidade de grupos carregados de 
mesmo sinal, como lisina e arginina (+) e glutamato e aspartato (-). 
 Repulsão estérica pela proximidade de cadeias laterais volumosas 
como na serina, teorina e cisteína. 
 Estabilizam proteínas: leucina, alanina, tirosina, histidina etc. 
 Quebram a alfa-hélice: hidroxiprolina e prolina. 
• Folhas β pregueadas: esqueleto quase todo que estendido com 
pontes de hidrogênio intra e intercadeias. 
• Folha pregueada paralela: cadeias na mesma direção. 
• Folha pregueada anti-paralela: cadeias em direções opostas. 
Observar que as pontes de hidrogênio são perpendiculares às 
direções das cadeias. 
• Estruturas supersecundárias: combinação entre alfa hélice e beta 
pregueada 
a)Βαβ; b)αα (helice-volta-helice); c)meandro β;d) chave 
grega 
 
 
Observações: meandro beta pode gerar conformação terciária barril 
beta. 
 
• Domínios protéicos: unidades de cadeia que se dobram 
independentemente, são mantidas mesmo após retirada de 
outros. Funções são comuns a conformações similares, como os 
domínios de ligação do DNA. 
• Estrutura terciária: arranjos tridimensionais, incluindo cadeias 
laterais e grupos prostéticos. Estabilizada por interações entre os 
radicais dos aminoácidos. 
• Estrutura quaternária: arranjo das subunidades (cadeias 
polipeptídicas) mediado por interações como pontes de 
hidrogênio e interações hidrofóbicas. 
• Ligações entre as conformações: 
 Iônicas: entre grupos eletricamente carregados com cargas opostas. 
 Hidrofóbicas: entre radicais de aminoácidos apolares. Repelem a 
água. 
 Pontes de hidrogênio: atração do H com outro elemento mais 
eletronegativo, geralmente O ou N (intercadeias). 
 Ligações covalentes: compartilhamento de elétrons, moléculas 
duráveis e resistentes (C-C). Ex.: pontes dissulfeto entre dois resíduos de 
cisteína (grupos terminais SH e SH após oxidante formam ponte S-S). 
 Forças de Van der Waals: atração inespecíficas entre moléculas de 
baixa polaridade. 
 
• Desnaturação: Alteração na estrutura sem rompimento das 
ligações peptídicas. Agentes desnaturantes: 
 Físicos: temperatura, raio X, ultra som. 
 Químicos: ácidos e bases fortes, detergentes, uréia, mercaptoetanol. 
 Alterações: redução da solubilidade, aumento da digestabilidade por 
proteases e agentes quimicos, e perda de atividade biológica. Obs: a 
maioria pode ser renaturada. 
 
Classificações: 
 
 
• FIBROSAS: 
Repetição de estruturas secundárias, insolúveis em água devido a 
presença de muitos aminoácidos hidrofóbicos, papel estrutural (suporte, 
força e forma). 
• α-queratina: forma cabelo e unhas, são duas alfa-hélices 
enroladas, aumentando a resistência da estrutura (organizada em 
protofilamentos, protofibrilas e filamentos intermediários). Pontos de 
contato entre aminoácidos hidrofóbicos e rigidez são aumentados por 
pontes S-S. 
• Colágeno: forma pele, tecido conectivo, parede de vasos, 
cartilagem, osso. Rico em prolina que facilita a torção da cadeia, e glicina, 
que por ser pequena adapta-se ao espaço entre as 3 hélices. Tem alta 
resistência a tensão. Composição média de 35% gli, 11 ala e 21 pro e 4-
hip. 
• Elastina: forma tecidos conectivos. Fibra elástica com propriedades 
semelhantes à borracha. Capaz de se distender em duas dimensões. 
• Fibroína: folha beta rica em alanina e glicina, não extensível (beta já 
estendida), mas flexível devido as interações fracas. Ex.: proteína da seda 
produzida por insetos e aranhas. 
GLOBULARES: 
• Diferentes segmentos de cadeia polipeptídica dobrada, uns sobre os 
outros, solúveis em água, função transportadora, reguladora, motora, e 
de catálise enzimática. Resíduos hidrofóbicos ficam no interior e 
hidrofílicos na superfície. 
• Mioglobina: função de armazenamento e difusão de O2. Cadeia 
única e um grupo heme, abundante em músculos que mergulham em 
grande profundidade. Oito segmentos alfa separados por betas. Alto 
grau de empacotamento torna interações de van der waals mais 
importante. 
Obs.: Em proteínas pequenas é difícil manter aminoácidos hidrofóbicos 
no interior, portanto “S-S” passa a ser importante. 
• Hemoglobina: duas cadeias alfa, duas beta e 4 hemes. Função de 
transporte de O2. 
 
PROTEINAS MEMBRANARES: 
• Pelo menos uma parte insolúvel (inserida na membrana), 
importante para comunicação das células. Constitui canais que 
permitem a passagem de átomos ou pequenas moléculas para o 
interior da célula. Exemplo: porina. 
• FOLDING – dobramento de proteínas recém sintetizadas. 
Formação de estruturas secundárias são guiadas pelas sequências 
de aminoácidos, após isto são estabelecidas interações de curta 
distancia para estruturas super-secundárias. 
 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
• Estrutural: filamentos de suporte para proteção e resistência de 
estruturas. Colágeno, Actina e Miosina (contração muscular), 
Queratina (impermeabilizante. Evita dessecação), Albumina 
(abundante no sangue como porção líquida, regulação osmótica), 
Resilina (ligamentos em dobradiças das asas de insetos) e Fibroína 
(propriedades elásticas). 
• Enzimática: grupo mais variado, que age em quase todas as 
reações químicas em sistemas biológicos. Exemplo, lípases, DNA 
polimerases. 
• Contráctil e de movimento: Actina e miosina no sistema 
muscular esquelético, deslizamento da miosina sobre actina. 
Tubulina constitui os microtúbulos, os quais formam cílios e 
flagelos. Na contração muscular também agem a tropomiosina que 
bloqueia as cabeças de miosina, e a troponina que liga cálcio e 
interage com a tropomiosina. Com impulsos nervosos o cálcio é 
liberado, expondo as cabeças de miosinas. 
• Função hormonal: sintetizados por glândulas endócrinas e 
liberados no sangue ativando ou inibindo o funcionamento de 
órgãos. 
• Função nutritiva: proteínas como fonte de aminoácidos que 
também podem ser oxidados como fonte de energia. Em ovos de 
animais, o vitelo (nutrição) é praticamente só proteína. 
• Função de defesa: anticorpos produzidos (por linfócitos, glóbulos 
brancos) na presença de antígenos, eles se recombinam 
quimicamente e o anticorpo neutraliza o efeito do antígeno (corpo 
estranho ao organismo). 
• Coagulação sanguínea: fibrinogênio, protrombina, globulina anti-
hemofílica. 
• Transporte: hemoglobina que transporta oxigênio, e ferritina, o 
ferro. 
 
HEMOGLOBINA 
• Ligação cooperativa: ligação de uma molécula de oxigênio facilita 
a ligação da próxima molécula (ligação da 4ª molécula é 300x mais 
eficiente que da 1ª), e por isso a curva de ligação do oxigênio na 
hemoglobina é sigmoidal, e não hiberbólica como da mioglobina. 
Ocorre que e deslocamento do ferro causado pela ligação do 
oxigênio ao grupo heme, muda a estrutura quaternária da 
hemoglobina, alternando uma sequência de eventos que induzem 
alterações conformacionais em outra subunidades. 
• Atividade biológica: a mioglobina tem alta afinidade com o O2 em 
pressões muito baixas, sendo ideal para o armazenamento. A 
hemoglobina tem alta afinidade em altas pressões (alvéolos 
pulmonares) e baixa em pressões reduzidas (capilares dos tecidos), 
sendo adaptada para transportar O2 de lugares + concentrados 
para - concentrados. 
• Efeito de Bohr: a capacidade da mioglobina de se ligar ao oxigênio 
não é afetada pela presença de H+ ou CO2. O CO2 produzido pelo 
metabolismo se difunde nos capilares e não sendo solúvel é 
transformado em bicarbonato (HCO3
-) liberando um H+ que é 
captado pela hemoglobina, ao mesmo tempo em que esta libera o 
O2 para as necessidades dos tecidos. A reação inversa ocorre nos 
alvéolos. 
Conseqüentemente a hemoglobina abaixa o pH dos tecidos 
metabolicamente ativos, exercendo papel na manutenção do pH 
plasmático, juntamente com o tampão bicarbonato sanguíneo. 
• Anemia Falciforme: substituição de um Glu por uma Val na cadeia 
beta da hemoglobina leva a formação da hemoglobina S anormal 
(ocorre só em homozigotos para essa mutação). Provoca formação 
de agregados fibrosos devido à diferença de polaridade do 
glutamato (polar) e da vanila (apolar). Isso torna a hemoglobina 
numa forma de foice. Devido ao baixo nº (metade do normal) de 
glóbulos vermelhos, as crises são desencadeadas por exercício 
físico, e se apresentam como fraqueza, tontura, falta de fôlego e 
aumento de pulsação. Os capilares ainda podem ser obstruídos 
por células alongadas, causando dores e mal-funcionamento de 
órgãos. 
 
• Proteínas conjugadas: heteroproteínas constituídas por 
aminoácidos mais outro grupo não-protético (prostético). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AULA 4 
CARBOIDRATOS 
 
• Composição química das células: 70%agua, 1% íos inorgânicos e 
80-90% de moléculas inorgânicas. 
• Unidade básica: monossacarídeos, pelo menos 3 átomos de 
carbono, sendo um deles carbonila (aldeído ou cetona), e o 
restante com hidroxilas. São polihidroxi-aldeídos ou cetonas. 
• Oligossacarídeos: cadeias curtas de monossacarídeos unidos por 
ligações glicosídicas. Exemplo: sacarose (dissacarídeo de glicose e 
frutose), lactose, maltose. 
• Polissacarídeos: maioria, média ou alta massa molecular podendo 
ser ramificados. 
[1] Homopolissacarídeo: único tipo de unidade básica como o amido, 
glicogênio e celulose. 
[2] Heteropolissacarídeo: dois ou mais tipos de unidades monoméricas. 
• Proteoglicanos e 
peptideoglicanos: 
• Configuração: sendo ”n“ o 
nº de C assimétricos, 2n é o 
nº de estereoisômeros de 
uma molécula. 
• Numeração de carbonos a partir do topo: quando há mais de um 
carbono assimétrico, tem-se a configuração D e L (isomeria ótica, 
são imagens especulares um do outro) para o carbono assimétrico 
mais distante do grupamento carbonila. D para OH na direita e L 
na esquerda. 
Estereoisômeros: C6H12O6 
 
• Epímeros: diferem na configuração ao redor de um único carbono. 
D-glicose e D-manose (C 2) e D-glicose e D-galactose (C 4). 
• Estruturas cíclicas: reação entre os carbonos distantes (1 e 5) 
formando um HEMIACETAL cíclico nas aldohexoses, ou entre os 
C2 e C5 para formar um HEMICETALN cíclico nas cetohexoses. O 
carbono carbonílico se torna assimétrico, chamado de carbono 
anomérico, e a estrutura cíclica pode assumir a forma α ou β, 
denominadas anômeros um do outro. Podem ser interconvertidos 
de uma forma à outra, através das espécies de cabonilas livres. As 
formas α e β sao enantiômeros (isômeros ópticos), e se na 
ciclização o OH do novo carbono assimétrico (C1) estiver voltado 
para a direita, tem-se o isômero α. Caso contrário, o isômero β. A 
transformação de um isômero em outro é chamada mutarrotação. 
 
• Projeção de Haworth: forma piranosídica 
[1] Isomeria D/L : D- grupo externo ao anel (C6) para cima e L –grupo 
para baixo 
[2] Isomeria α/β: β- OH de C1 no mesmo plano em relação a C6 e α- OH 
de C1 no plano oposto a C6 . 
[3] Carbonos assimétricos: direita (Fischer)-para baixo (Haworth) e 
esquerda (F) – para 
cima (H). 
 
• Derivados da 
D-glicose: 
união do OH 
do carbono 
anomérico de 
um 
monossacaríd
eo com um OH 
alcoólico de 
outro. 
• Ligação 
glicosídica: 
ligação entre o carbono anomérico de um monossacarídeo a 
qualquer OH de outro, liberando uma água. O amido e a celulose 
diferem apenas da ligação glicosídica. 
 
 
 
Polissacarídeos de reserva: 
AMIDO: reserva em células 
vegetais como grânulos de 
amido no citosol. Contém dois 
polímeros glicose, a amilose 
(cadeias longas de D-glicose 
α14) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
e 
amilop
ectina (ramificada, α1-4 nas ligações e α1-6 nas ramificações) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• GLICOGÊNIO: reservado em células animais, também em 
glândulos. Ligações α1-4 e ramificações α 1-6, é diferente da 
amilopectina, pois apresenta mais ramificações (uma a cada 8 a 12 
subunidades). Cada ramificação termina em uma unidade de 
açucar não-redutor (OH do C1 não está livre). É abundante no 
fígado, e também está presente no músculo esquelético. 
Polissacarídeos estruturais: 
• CELULOSE: parede celular dos vegetais, homopolissacarídeo linear 
(de 10000 a 15000 subunidades) β1-4. 
• QUITINA: homopolissacarídeo linear de resíduos N-
acetilglicosamina β1-4. Diferencia da celulose pela substituição de 
um OH em C2 por um amino acetilado. Compõe o exoesqueleto 
duro de artrópodes. 
 
 
AULA 5 
• GLICOPROTEÍNAS: Resíduos de carboidrato (pode ter mais de uma 
cadeia oligossacarídea, constituindo de 1 a 70% da massa 
glicoproteína) ligados a cadeia polipeptídica, são encontrados na 
matriz extracelular, no sangue e em organelas como o complexo 
de Golgi, grânulos secretores e lisossomos. Estão unidos ao grupo 
hidroxila de resíduos de serina ou treonina (O ligados) através do 
carbono anomérico, ou do nitrogênio (da função amida de resíduo 
de asparagina) por ligação glicosídica. 
• PROTEOGLICANOS: Glicoproteínas com grande quantidade (85 a 
95%) de carboidratos. 
• GLICOSAMINOGLICANOS: Heparina, heparam sulfato, quaratum 
sulfato, ácido hialurônico. Diferem quanto à hexosamina, (D-
glucosamina ou D-galactosamina) açúcar nitrogenado, presença e 
posição de agrupamentos sulfato e tipo de ligação glicosídica. 
Localização: determina a classificação 
• SUPERFÍCIE CELULAR: Sindecam, de heparam sulfato. 
• Funções: receptoras para fatores anti-coagulantes, crescimento do 
fibroblasto e adesão de moléculas. 
• MATRIZ CELULAR: Integrinas- glicoproteínas de duas subunidades 
α e β. Responsáveis pela sinalização celular. Na membrana basal 
encontram-se as perlecam (de heparam sulfato) e na matriz 
intersticial as agregam (alto peso molecular- cartilagem) e a 
decorim (baixo peso). 
• Componentes macromoleculares: formam fibras - Colágeno, 
elastina e fibrilina; não formam fibras - fibronectina, laminina, 
vitronectina, entactina e as proteoglicanas. 
• GRÂNULOS CITOPLASMÁTICOS: Serglicim. Auxílio no 
empacotamento de poliaminas como histaminas. 
 
• PEPTÍDEOGLICANOS : Heteropolímero de ácido alternantes de N-
acetilglicosamina e N-acetilmurâmico unidos por β 1-4. Polímeros 
lado a lado na parede celular, e são interligados por peptídeos 
pequenos. Estes peptídeos unem cadeias de polissacarídeos, 
formando revestimento forte que envolve a célula e protege do 
inchamento e lise devido à entrada d’água por osmose.