PEPTÍDEOS, LIGAÇÃO PEPTÍDICA E PROTEÍNAS

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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Mestranda Nicolle Platt
Professora Manuella Kaster
Universidade Federal de Santa Catarina
Centro de Ciências Biológicas
Departamento de Bioquímica
Ligação covalente amídica
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
ser-gly-tyr-ala-val
PEPTÍDEOS
Massa molecular superior a 10.000 kDa = proteínas
Aspartame
Ocitocina
Glutationa
Cada aminoácido envolvido em uma ligação peptídica é denominado resíduo de aminoácido
Várias cadeias polipeptídicas unidas não covalentemente: multisubunidades
Quando a proteína possui no mínimo duas multisubunidades iguais: proteína oligomérica
Quando essas subunidades são idênticas: subunidades protômeras
Quando a proteína possui outros tipos de componentes químicos associados permanentemente: proteína conjugada
Essa parte “extra” não aminoacídica: grupo prostético
PROTEÍNAS
Hemoglobina: Proteína oligomérica e conjugada a um grupo heme prostético 
SÍNTESE PROTEICA
ANEMIA FALCIFORME
FUNÇÕES PROTEICAS
Estrutural
Exemplos: Queratina, colágeno, fibroína
Transporte
Exemplos: Hemoglobina, lipoproteínas
Enzimática
Exemplos: Tripsina, amilase, catalase
Armazenamento
Exemplos: Ferritina, gliadina
Nutricional
Exemplos: caseína, albumina
Contrátil
Exemplos: Actina, miosina
FUNÇÕES PROTEICAS
Mensageiros celulares	
Exemplos: Proteínas cinases
Defesa
Exemplos: Imunoglobinas, fibrinogênio
Construção celular
Exemplo: RNA polimerase
Sistema nervoso
Exemplos: Receptores e canais iônicos
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Nível mais basal de estrutura proteica
Leva em conta a sequência de resíduos de aminoácidos ligados covalentemente
Os componentes dessa estrutura são cruciais para a formação tridimensional da proteína 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Refere-se ao arranjo de aminoácidos próximos que dão origem a padrões estruturais recorrentes
Conformação local de uma porção do polipeptídeo (não leva em conta a conformação das cadeias laterais ou sua relação com outros segmentos)
α-hélice
Nem todos polipeptídeos podem formar 
A natureza do aminoácido é determinante para a formação desse tipo estrutural (tamanho e forma)
Existe força de atração e repulsão entre aa próximos 
Prolina
Conformação β
Dobras/alças
Elementos de conexão entre segmentos da estrutura secundária
Dobras β são o padrão mais comum (180º com 4 resíduos)
Prolina: facilita a formação dessas alças
ESTRUTURA TERCIÁRIA
Arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína (um único polipeptídeo)
Leva em conta o alcance mais longo da sequência de aminoácidos 
Aminoácidos distantes uns dos outros na sequência polipeptídica e em diferentes tipos de estrutura secundária podem interagir quando a proteína está completamente dobrada
Domínio: parte estruturalmente independente de uma cadeia polipeptídica
Motivo: Agrupamento de dois ou mais elementos da estrutura secundária
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Arranjo de mais de uma cadeia polipeptídica
Leva em conta as subunidades proteicas em complexos tridimensionais
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulares
Fibroína
Queratina
Citocromo c
Lisozima
Ribonuclease
CONFORMAÇÃO X CONFIGURAÇÃO
Diz respeito ao arranjo espacial de uma proteína;
Qualquer estado que possa assumir sem a quebra de ligações covalentes;
Podem ocorrer, por exemplo, rotações sobre as ligações simples.
Ordem em que os diferentes substituintes de uma molécula, ligados ao átomo central, estabelecem ligações covalentes.
Assim, para mudar a configuração da molécula é necessária a clivagem e formação de novas ligações covalentes.
ESTABILIDADE PROTEICA
Proteínas geralmente podem assumir diversas conformações estáveis
Conformação nativa: É o estado de menor energia livre de uma proteína dobrada em qualquer conformação funcional. É resultado de diversas interações atrativas ou repulsivas da própria proteína ou da proteína com o ambiente celular (outros grupos proteicos, água, demais biomoléculas)
Ligações dissulfeto e outras ligações covalentes, ligações de hidrogênio, interações de van der waals são as interações químicas capazes de influenciar a estabilidade de uma proteína
O pH, as forças iônicas, temperatura e solventes são capazes de alterar a estabilidade de uma proteína
Estabilidade: Tendência a manter a conformação nativa
DESNATURAÇÃO
Perda da estrutura tridimensional de uma proteína
Mudança na conformação (estrutura secundária, terciária, quaternária) 
Não rompe ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária
Gera perda de função devido ao seu processo cooperativo (perda de uma parte da estrutura leva a desestabilização de outras partes)
Agentes desnaturantes: calor, pressão, pH e solventes.
ORGANISMO SEMI-SINTÉTICO