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PROTEÍNAS; Ligação peptídica; Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas; Desnaturação das proteínas etc.

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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
São biomoléculas formadas a partir de aminoácidos, ligados entre si através de ligações peptídicas. Os peptídeos que ocorrem biologicamente variam muito de tamanho, desde moléculas pequenas contendo apenas dois ou três aminoácidos até grandes macromoléculas contendo milhares de aminoácidos. 
Como os aminoácidos vão se organizar para formar os peptídeos e as proteínas? 
FLUXO DA INFORMAÇÃO GENÉTICA
Dentro do DNA há os genes, cada gene é um pedaço de DNA, onde há a sequência exata de cada uma das proteínas do nosso corpo. 
Em nosso DNA, tem a sequência dos aminoácidos que irão formar nossas proteínas. 
Relembrando Síntese Proteica
A Síntese proteica é um processo no qual um GENE, do nosso DNA sofre uma LEITURA. O DNA fica SEMPRE dentro do núcleo.
É formado o RNAmensageiro. 
O RNAm saí do NÚCLEO da CÉLULA.
Encontra o RIBOSSO. Dentro dele tem o RNAribossômico.
Interage com o RNAtransportador
Forma a PROTEÍNA
O GENE é um “pedacinho” do DNA, no qual carrega uma sequência específica de ÁCIDOS NUCLEICOS, essa sequência é informação suficiente para que a nossa célula produza proteína.
A síntese proteica é dividida em duas partes:
TRANSCRIÇÃO: Ocorre no NÚCLEO. No qual um gene é transcrito, em RNAm.
TRADUÇÃO: Essa segunda parte ocorre no CITOPLASMA. Quando o RNAm sai do núcleo, encontra o RIBOSSOMO, encontra o RNAt, e eles juntos fazem a proteína. 
O QUE MUDA DE UM AMINOÁCIDO PARA O OUTRO? O radical, tamanho da cadeia e o tipo de aminoácido (hidrofóbicos ou hidrofílicos). 
CLASSIFICAÇÃO E NOMENCLATURA
Oligopeptídeos: peptídeos formados por até 30 resíduos (quando ele está ligado) de aa. (Ex. Dipeptídeos – Um aminoácido ligado no outro; Tripeptídeos - Três aminoácidos ligados um no outro. 
Polipeptídeos: peptídeos formados por mais de 30 resíduos de aa. 
Proteínas: formadas por milhares de resíduos de aa
Proteínas Polipeptídeos Oligopeptídeos Aminoácidos
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ligação entre um aa e outro para formar proteína. 
O ÁCIDO CARBOXÍLICO de um aa, se liga com o grupo AMINA de outro aa.
Ocorre entre o carbono do grupo CARBOXÍLICO de um aa se ligando ao NITROGÊNIO do grupo AMINA de outro aa.
É uma ligação covalente, rígida e estável, com caráter parcial de dupla ligação.
Ao forma essa ligação sempre tem a saída de uma molécula de água (H2O) Desidratação
Grupo AMINA livre do primeiro aa – Extremidade aminaterminal
Grupo CARBOXÍLICO livre do último aa- Extremidade carboxiterminal
HIDRÓLISE DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Quando rompemos a ligação peptídica da proteína, separando os aminoácidos (entra a molécula de água separando-os). Podem ocorrer nas nossas células ou por exemplo em nosso intestino.
Pode gerar:
Peptídeos menores- Quebra em alguns lugares 
Aminoácidos (Hidrólise total)- Acontece com maior parte das proteínas que ingerimos. 
As enzimas quebram as proteínas, são específicas, com gasto mínimo de energia. 
Pode ser quebra:
Química: inespecífica- Quebra em qualquer lugar, não acontece na célula / ácidos e bases.
Enzimática: específica, muito eficiente - ocorre in vivo
COMPORTAMENTO DE PEPTÍDEOS EM SOLUÇÃO AQUOSA
Comportam-se da mesma maneira que os aminoácidos
Grupos ionizáveis:
Grupos R polares carregados 
Grupo amino-terminal 
Grupo carboxi-terminal
ATIVIDADE BIOLÓGICA
Não existe relação tamanho-atividade 
Moléculas pequenas podem apresentar intensa atividade biológica
PROTEÍNAS
São as macromoléculas mais importantes da célula
São a expressão final da informação genética (DNA) 
Diferem entre si: 
Tamanho da cadeia 
Natureza dos aminoácidos 
Na sequência dos aminoácidos
FUNÇÕES
Transporte de compostos químicos ou gases (Hemoglobina) 
Defesa (Imunoglobulina) 
Reserva de energia (sementes plantas, ovoalbumina.) 
Catálise (Enzimas) - Acelera as reações químicas 
Estrutura (Colágeno) 
Motilidade (Actina)
Regulação (Hormônios)
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
QUANTO A COMPOSIÇÃO:
PROTEÍNA SIMPLES: Tem apenas aminoácidos, ligados entre si. Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. Composta somente por aa, somente com a sequência de aa é suficiente para que a proteína exerça a sua função.
PROTEÍNA CONJUGADA: Conjugados com “algo” que não é um aminoácido. Por hidrólise liberam aminoácidos e grupos não-peptídicos (GRUPOS PROSTÉTICOS: Qualquer coisa que não seja um aminoácido, por exemplo: carboidratos, lipídeos, íons, etc.). Precisa estar ligado com mais “alguma coisa”, para poder exercer sua função. 
Ex: Hemoglobina. Quando há somente aminoácidos, não tem como se ligar com o oxigênio. Porém acrescentando um átomo de ferro. O oxigênio consegue se ligar.
São classificadas de acordo com a natureza química de seus grupos prostéticos
Lipoproteínas: São úteis para transportar lipídeos no sangue. 
Glicoproteínas: Anticorpos
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS PEPTÍDICAS:
PROTEÍNA MONOMÉRICA: formada por apenas uma cadeia peptídica. Tem uma parte única, apenas uma cadeia peptídica. 
PROTEÍNA OLIGOMÉRICA: formada por mais de uma cadeia peptídica. 
Ex: Hemoglobina. Ela é feita de 4 monômeros (4 partes). Tem duas cadeias beta 1 e beta 2 (azul), alfa 1 e alfa 2 (vermelho). 
Aminoácidos estão dispostos em ordem definida geneticamente.
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
São proteínas de mesma função e estrutura similar encontrada em diferentes espécies.
Possuem: 
Segmentos variáveis
Segmentos fixos – conservados: São tão importantes estarem em determinada posição, que se mudarem, a proteína perde a função.
Nesta imagem, são proteínas representadas em um banco de dados. Cada LINHA é uma proteína. Todas elas têm a MESMA FUNÇÃO, porém são encontradas em organismos DIFERENTES. 
Na primeira coluna, não importa o primeiro aminoácido, que a proteína exerce a função da mesma forma, ou seja, ele é um SEGMENTO VARIÁVEL. Pode mudar de uma proteína para outra, que ela continua funcionando da mesma forma. 
Nas colunas que todas as letras então em negrito. Por exemplo a METIOLINA (M), aquela posição, que é igual em todas as outras proteínas, é tão importante que se ela mudar, a proteína pode não exercer a sua função, ou seja, é um SEGMENTO FIXO. 
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
Níveis crescentes de complexidade
ESTRUTURA PRIMÁRIA
É a sequência de aminoácidos, ligadas através das ligações peptídicas para formar uma cadeira. Nível organizacional mais simples e mais importante. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
É a forma que aquela ESTRUTURA PRIMÁRIA vai ter.
Se refere aos arranjos regulares entre aminoácidos (sem incluir as cadeias laterais). Arranjo espacial entre os resíduos próximos. 
Arranjo espacial entre os resíduos próximos.
Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário.
Dois tipos:
α- hélice- É a mais importante. 
Conformação-β
Por que fica nesse formato? Por causa das INTEREÇÕES ELETROSTÁTICAS (cargas positivas sendo atraídas por negativas, ou cargas positivas (ou negativas) sofrendo repulsão). Outro fator é o IMPEDIMENTO ESTÉRICO, ou seja, volume do átomo.
	
	α- hélice
Tem uma sequência de aminoácidos, onde um é atraído pelo outro, organizando a hélice. 
A principal força de estabilização da alfa-hélice é a ponte de hidrogênio.
As cadeias laterais (radical) estão voltados para fora da hélice
As ligações peptídicas ficam voltadas para dentro.
ESTABILIDADE DA α- HÉLICE DEPENDE DE:
Pontes de hidrogênio
Repulsão ou atração eletrostática
Tamanho das cadeias laterais (radical), ou seja, impedimento estérico, se for muito grande não ficará junto
Ocorrência de resíduos de prolina e hidroxiprolina. Além de terem anel não permitem a formação de pontes de hidrogênio, impedindo a estabilidade. 
	
	Conformação-β
A cadeia polipeptídica estende-se em uma estrutura em ziguezague. Os aa se dobram em uma estrutura que lembra um ziguezague.
Podem ser dispostas lado a lado (folha Beta) 
Conectar pedaços (dobras Beta)
As cadeias laterais (radical) são alternadas entre si (quando uma está voltada para fora, a outra está voltadapara cima.
Estabilização: pontes de hidrogênio. 
ESTRUTURAS TERCIÁRIAS
É a conformação espacial da proteína como um todo.
Contém estruturas primárias e secundárias. É formada por várias estruturas secundárias. É tridimensional. 
Alguns aa que estão distantes uns dos outros, podem se unir e se estabilizar
Fatores de estabilização: 
Interações eletrostáticas
Interações hidrofóbicas: Um aa hidrofóbico tenta “fugir” da água, encontra com outro aa hidrofóbico, os dois ficam juntos e se “protegem”.
Pontes intermoleculares
De acordo com a estrutura terciária, as proteínas podem ser:
Fibrosas: compostas de cadeias filamentosas individuais e alongadas, as quais se unem lateralmente por diversos tipos de ligações cruzadas, formando uma estrutura muito estável e quase insolúvel, função estrutural (queratina, seda, colágeno);
Globulares: são relativamente solúveis e bastante compactas devido ao considerável número de dobras da longa cadeia peptídica, algumas tem funções de enzima (citocromo C, proteínas do sangue – albumina do soro, glicoproteínas, anticorpos, hormônios, enzimas);
ESTRUTURAS QUATERNÁRIAS
Certas proteínas, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia proteica).
Somente as oligoméricas tem estruturas quaternárias (as que são formadas por partes). 
A conformação espacial destas cadeias juntas determinam a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que mantém as estruturas secundárias e terciárias.
Reforçando: A estrutura primária, se enrola, formando a secundária, várias secundárias formam a terciária, e várias terciárias formam a quaternária.
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
É a modificação da estrutura tridimensional da proteína sem que tenha ocorrido alteração na sua estrutura primária. NÃO QUEBRA A PROTEÍINA.
É quando uma proteína perde sua função tridimensional
Perdendo a estrutura tridimensional ela perde sua função
Agentes desnaturantes:
Temperatura
pH
Solventes orgânicos: clorofórmio, álcool, éter etc.
Substâncias químicas: ureia, mercaptoetanol (quebra as pontes dissulfeto), detergentes etc.
Se eu desnaturar uma proteína, ela retorna ao seu estado original? Depende. Algumas proteínas conseguem ser desnaturadas e voltarem ao estado original, porém outras não conseguem. 
Normalmente é irreversível. Se retirar o agente desnaturante, e a proteína voltar a funcionar da maneira correta Renaturação

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Proteínas

Instituto Federal De Educacao Ciencia E Tecnologia Do Rio De Janeiro Campus Avancado Resende

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Ana Carolina Almeida

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