Estrutura e função dos aminoácidos e proteínas

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Estrutura e função dos aminoácidos e proteínas
Prof.: Juliana Mesquita Freire
Funções
Estrutural ( ossos e tecido conjuntivo: colágeno e queratina);
 Transporte (hemoglobina e lipoproteínas);
Transmissão de compostos e sinais através da membrana plasmática e da membrana em organelas
 Movimento (miosina e actina);
 Reguladora (hormônio);
 Armazenamento (caseína e ovoalbumina);
 Defesa (anticorpos e coagulação);
 Expressão da informação genética;
 Catálise (enzimas)
AMINOÁCIDOS
 Unidades (monômeros) fundamentais das proteínas.
 20 aminoácidos na natureza 
C
H
R
COOH
H2N

grupo carboxila
átomo de hidrogênio
Cadeia lateral ou grupo R – varia entre os AA
grupo amina
Carbono assimétrico
Isômeros ópticos
● Todos, exceto a glicina apresentam carbono quiral
● Os amonoácidos nas proteínas são sempre L- estereoisômeros;
● Baseado na configuração absoluta do gliceraldeído.
L- alanina
D- alanina
L- gliceraldeído
D- gliceraldeído
Cadeias laterais (R)
● As propriedades das cadeias laterais são importantes para a conformação das proteínas e, portanto, para sua função.
● São classificados em cinco classes de acordo com a polaridade:
 
 - Aminoácidos apolares alifáticos;
 - Aminoácidos aromáticos;
 - Aminoácidos polares não carregados;
 - Aminoácidos carregados negativamente;
 - Aminoácidos carregados positivamente
Aminoácidos apolares e alifáticos
Conformação rígida
Aminoácidos aromáticos
Importante para as enzimas
Aminoácidos polares não carregados
Cisteína é oxidada a cistína ( ligações dissulfeto têm importante papel na estabilização das proteínas: intracadeia e intercadeia)
Cisteína
Cisteína
Cistína
INSULINA
Aminoácidos carregados negativamente
Glutamato monobásico 
Realça o sabor dos alimentos
Aminoácidos carregados positivamente
Aminoácidos derivados (não primários)
4-hidroxiprolina
Parede celular e colágeno
5-hidroxilisina
Colágeno
Selenocisteína
Aminoácidos não protéicos
Ornitina
Citrulina
H2NCH2CH2CH2COOH
Ácido γ aminobutírico
Transmissão de impulsos nervosos
H2NCH2CH2COOH
Β-alanina
Constituinte da vitamina ácido pantotênico
Zwitterion
	É um íon com carga positiva e negativa no mesmo grupo de átomos. Os zwitterion podem-se formar a partir de compostos que contém ambos os grupos ácidos e os grupos básicos nas suas moléculas. O exemplo mais comum são os aminoácidos, que em meio ácido agem como uma base e em meio básico agem como um ácido, logo são compostos anfóteros.
Substâncias anfóteros (ácidos e bases)
● Ácidos: doar prótons
● Bases: receber prótons
Ionização dos aminoácidos
pH ácido
pH neutro
pH básico
Curva de titulação de um aminoácido
● Têm curvas de titulação característica;
● Desprovidos de grupos R ionizáveis – curvas que se assemelha, a da glicina
No pI (ponto isoelétrico) o aminoácido está em sua forma eletricamente neutra.
pI = PKa1 + PKa2
 2
Ligação peptídica
● Reação de desidratação
Estrutura de ressonância
Somente as ligações simples do átomo de carbono α estão livres para girar
Níveis estruturais das proteínas
Estrutura primária: definida pela sequência de aminoácidos.
Estrutura secundária: definida pelo dobramento local do polipeptídeo.
Estrutura terciária: definida pela interação espacial entre resíduos distantes.
Estrutura quaternária: definida pela interação de duas ou mais estruturas terciárias.
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
Cisteína
Cisteína
Cistína
Livre rotação entre várias ligações: assumir várias conformações (arranjo espacial dos átomos em uma proteína)
Função química específica: estrutura tridimensional única;
Múltiplas conformações estáveis reflete as mudanças que devem ocorrer na proteína quando ela se liga a outras moléculas ou catalisa reações;
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A conformação de uma proteína é estabilizada por interações fracas;
Interações fracas: ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e iônicas
O interior de uma proteína é um núcleo altamente empacotado de cadeias laterais de aminoácidos hidrofóbicos;
Cada grupo polar ou carregado, no interior da proteína, tenha uma par adequado para fazer ligações de hidrogênio e iônicas;
Estrutura Secundária
 É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si (ligação peptídica) na sequência primária;
 Ocorre entre o hidrogênio ligado ao nitrogênio da ligação peptídica com o oxigênio de outra ligação, ou seja, ligação de hidrogênio.
α-hélice e conformações β
Ligação de hidrogênio
α-hélice
	Estabilizada por ligações de hidrogênio a cada 3,6 aminoácidos para cada volta da hélice. 
Conformação 
Conformação mais estendida das cadeias polipeptídicas;
O esqueleto da cadeia polipeptídica está estendido em forma de zigue-zague;
O arranjo de vários segmentos lado a lado, os quais estão na conformação , é chamado de folha ;
Estrutura Terciária
Arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína;
Aminoácidos que estão distantes na sequência polipeptídica e em diferentes tipos de estruturas secundárias podem interagir na estrutura de uma proteína completamente dobrada;
Classificação das proteínas
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
Cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos; 
Um único tipo de estrutura secundária; 
Baixa solubilidade em água;
Suporte, forma e proteção externa aos vertebrados;
Cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica; 
Diversos tipos de estrutura secundária; 
Solúveis em água
Enzimas, proteínas reguladoras e transportadoras;
Proteínas fibrosas
Propriedades de resistência e flexibilidade;
 Função estrutural; 
 Constituem de um único tipo de estrutura secundária.
Formada por aminoácidos hidrofóbicos no interior e exterior (exceção à regra);
Insolúveis em água; 
Super-hélice (aumento da resistência): enrolamento helicoidal de múltiplos segmentos (multicadeias) em forma de bastão;
Colágeno
Tendões, cartilagens, matriz orgânica dos ossos e na córnea dos olhos;
Colágeno  35% glicina ; 11% alanina; 21% prolina e 4% hidroxiprolina
Baixo valor nutricional
Escorbuto
Falta da vitamina C
Vitamina C
Hidroxilação da prolina do colágeno
Cicatrização deficiente, fragilidade capilar, sangramento gengival e supressão do processo ordenado de crescimento ósseo em crianças
Defeitos genéticos  Síndrome de Ehlers, fragilidade estrutural do tecido conjuntivo e hiper-extensibilidade da pele e hipermotilidade das articulações; substituição da glicina por cisteína ou serina
- queratina
Cabelos, pelos, unhas, garras, penas, chifres, cascos e grande parte da camada mais externa da pele;
As ligações que estabilizam a interação entre cadeias são as ligações dissulfeto.
Segmentos diferentes das cadeias polipeptídicas se dobram uns sobre os outros, gerando uma forma mais compacta do que a observada para as proteínas fibrosas;
Enovelamento  diversidade estrutural  leque de funções biológicas;
Proteínas globulares
Enzimas;
Proteínas transportadoras;
Proteínas motoras;
Proteínas reguladoras;
Imunoglobulinas;
Entre outras.....
Ligações dissulfeto;
Ligações de hidrogênio;
Forças van der Waals;
Interações eletrostáticas;
Interação hidrofóbicas
Citocromo c
Ribonuclease
Mioglobina
Lisozima
 Surge apenas nas proteínas oligoméricas;
Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço;
Unidas por interações não covalentes;
Podem atuar de forma independente ou cooperativamente: desempenho da função bioquímica da proteína.
Estrutura Quaternária
Enzimas alostéricas;
 Canalização de intermediário metabólicos
Desnaturação e renaturação
 Proteínas globulares;
Perda da estrutura terciária e da sua função;.
Agentes desnaturantes
Agentes físicos: calor, radiações UV, alta pressão e ultra som;
Agentes químicos: ácidos e bases fortes, metais pesados, detergentes e uréia.Estado nativo
Adição de uréia
Estado inativo
Estado nativo