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Profa. Karine Bastos Aula 2 - Os Componentes Químicos das Células Classificação dos Componentes Inorgânicos Água: 75 – 85% Minerais: 2-3% Orgânicos Ácidos nucléicos Hidratos de carbono Lipídios Proteínas Polímeros Importantes Ácidos nucléicos • Pentose + Base nitrogenada + Fosfato Polissacarídeos: Polímeros de glicose • Glicogênio, amido, celulose. Proteínas (polipeptídeos) • Aminoácidos combinados através de ligações peptídicas. Água ““Componente mais abundante da célula.” Componente mais abundante da célula.” Solvente natural para íons; Meio para dispersão coloidal da maior parte das macromoléculas; Indispensável para atividades metabólicas; Nas células Livre (95%) Ligada (5%) Água o Capacidade de ionizar-se com proteínas; o Intervém na eliminação de substâncias da célula; o Absorve calor: Evita mudança drástica na Tcélula. Sais Dissociação Manter a pressão osmótica; Equilíbrio ácido-base da célula. Alguns íons inorgânicos Mg2+ : co-fator não enzimático; HPO4 2- : componente de fosfolipídios e nucleotídeos; Ca2+ : transmissão de sinais; Alguns minerais não ionizados CaHPO4 e CaCO3: ossos e dentes; Fe: ligações C-metal (ex. hemoglobina, várias enzimas); Atividade celular normal: Mg, Cu, I, Se, Ni, Mb, Zn Sais Ácidos Nucléicos DNA: Banco de informação genética; Sequências de nucleotídeos contêm o código que estabelece a sequência dos aminoácidos. Ácidos Nucléicos “Monômeros: nucleotídeosnucleotídeos” DNA Presente no núcleo (maior quantidade) Cromossomos; Citoplasma Mitocôndrias e cloroplastos; RNA Núcleo: onde se forma; Citoplasma: Síntese protéica;Síntese protéica; Ácidos Nucléicos hidratos de carbono (pentose) + base nitrogenada (purinas e pirimidinas) + ácido fosfórico Bases Nitrogenadas Pirimidinas: anel heterocíclico DNA: timina (T) e citosina (C) RNA: uracila (U) e citosina (C) Purinas: anéis fusionados (cíclicos) Adenina (A) e guanina (G) Diferenças fundamentais entre DNA e RNA DNA Desoxirribose (X = H) e tiamina (T); Molécula dupla: 2 cadeias polinucleotídicas; RNA Ribose (X = OH) e uracila (U); Pirimidinas: anel heterocíclico DNA: timina (T) e citosina (C) RNA: uracila (U) e citosina (C) Purinas: anéis fusionados (cíclicos) Adenina (A) e guanina (G) Diferenças fundamentais entre DNA e RNA DNA Desoxirribose (X = H) e tiamina (T); Molécula dupla: 2 cadeias polinucleotídicas; RNA Ribose (X = OH) e uracila (U); Nucleosídeo e Nucleotídeo ADP – Adenosina difosfato ATP – Adenosina trifosfato NUCLEOSÍDEO Base nitrogenada + pentose NUCLEOTÍDEO Base nit. + pentose + fosfato Ligação de alta energia DNA: Dupla Hélice Duas cadeias helicoidais antiparaleals de ácidos nucléicos; Bases nitrogenadas na face interna da dupla hélice; Ligação 3´- 5´fosfodiéster seguem sentidos contrários; Pontes de hidrogênio entre os pares de base; Possíveis pares de base: A – T, T – A, C – G e G – C; RNA RNAm Leva a informação copiada do DNA, estabelecendo a seqüência de AA´s das proteínas; RNAr 50% da massa do ribossomo; RNAt Identificam e transportam os AA´s até o ribossomo; RNAt TranslaçãoTranslação • Inicia quando o ribossomo reconhece o códon de início: 5´AUG 3´ (metionina); • Parada: UAA, UAG, UGA; Codificação de Proteínas “A estrutura básica de todas as proteínas é codificada por um alfabeto de 4 letras: A, T, G e C.” DNA A = T G = C Purinas = Pirimidinas A + G = C + T AT/GC varia entra as espécies; Decodificação da Informação Genética Descodificação da Informação Genética http://vcell.ndsu.nodak.edu/animations/transcription/movie.htm http://www.johnkyrk.com/index.html Hidratos de Carbono “Constituintes estruturais das membranas celulares e da matriz extracelular” Composição Carbono, Hidrogênio e Oxigênio Classificação – Número de monômeros Monossacarídeos Dissacarídeos Oligossacarídeos Polissacarídeos Monossacarídeos Açúcares simples: CAçúcares simples: Cnn(H(H22O)O)nn Classificação – Número de carbonos Trioses 3 carbonos Tetroses 4 carbonos Pentoses 5 carbonos Hexoses Glicose Galactose Frutose Dissacarídeos “Combinação de 2 monômeros de hexose.’’ Lactose Glicose + Galactose Sacarose Glicose + Frutose Maltose Glicose + Glicose Maltoseβ-D-glicosea-D-glicose Ligação glicosídica Ligação glicosídica “Não estão livres, mas unidos à lipídios e proteínas: Glicolipídeos Glicolipídeos ee Glicoproteínas Glicoproteínas.” Oligossacarídeos Polissacarídeos Celulose Amido e Glicogênio Reservas energéticas em vegetais e animais; Celulose Parede celular vegetal; Lipídios Solúveis em solventes orgânicos Cadeias abertas grandes; Anéis benzeno; Tipos Triacilgliceróis Fosfolipídios Esteróis Triacilgliceróis (Triglicerídios) “Triésteres de ácidos graxos + glicerolTriésteres de ácidos graxos + glicerol” Ácidos graxos Saturados Insaturados angulosidades e flexibilidade → à membrana plasmática; Glicerol: Triálcool Fosfolipídios álcool ou serina Fosfolipídios Glicerofosfolipídios Esfingofosfolipídios serina glicerol fosfatidilcolina (lecitina) esfingomielina esfingosina ceramida glicerofosfato Tipos de Fosfolipídios Esteróis colesterolciclopentanoperidrofenantreno * Colesterol Membranas e espaço extracelular.→ Esteróis Função dos lipídios Grupo químico unido à estrutura básica Inclui vários hormônios e a vitamina A. Proteínas “Cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas.” Classificação: 2 AA´s: dipeptídeo 3 AA´s: tripeptídeo Alguns AA´s: oligopeptídeo Muitos AA´s: polipeptídeo “As proteínas podem ter funções estruturais e enzimáticas.“ Proteínas de Membrana Proteínas Conjugadas Unidas à porções não protéicas – Grupos ProstéticosGrupos Prostéticos Glicoproteínas Proteína + hidrato de carbono Nucleoproteínas Proteína + ácidos nucléicos Lipoproteínas Proteína + lipídio * LDL e HDL Cromoproteínas Proteína + pigmento * Hemoglobina e mioglobina grupo → heme Funções Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis; Armazenamento (ferritina); Veículos de transporte (hemoglobina); Hormônios; Anti-infecciosas (imunoglobulina); Enzimáticas (lipases); Nutricional (caseína); Agentes protetores; Níveis de Organização Terciária Secundária (α hélice) Primária Quaternária ???? Interações/Ligações Químicas Resultado da força de atração entre grupos ionizados de carga contrária. Permitem a associação de grupos não-polares. Ligação covalente: forte. Ocorre com emparelhamento de elétrons. H é compartilhado entre 2 átomos eletronegativos (O ou N). * Interações de van der Waals: Ocorrem entre átomos muito próximos um do outro. + Enzimas Catalisadores biológicos; Aceleram as reações sem sofrer modificações; Reutilização; Especificidade; Velocidade da reação: Vcom enzima = 10 - 10 x Vsem enzima 8 11 ???? Reações Enzimáticas Modelo chave-fechadura - Alta similaridade entre substrato e geometria do sítio de ligação. Modelo encaixe-induzido - A ligação do substrato induz uma mudança conformacional na enzima. Inibição Enzimática Irreversível – A conformação do sítio ativo da enzima é modificada. ReversívelCompetitiva – Os inibidores se ligam ao sítio ativo. Não competitiva - Não se liga à enzima no sítio ativo. Incompetitiva ou Acompetitiva – O inibidor só se liga ao estado de transição enzima-substrato (ES). Competitiva Não-competitiva • O inibidor compete diretamente com o substrato pelo sítio ativo da enzima; • O inibidor é semelhante ao substrato, liga- se ao sítio ativo, mas não reage com ela; • Aumentando-se a [S], a inibição é revertida; • Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor; Inibição Enzimática • O inibidor não-competitivo não é semelhante ao S, ligando-se fora do sítio ativo (altera a conformação da E); • Os efeitos da inibição não são revertidos quando aumenta [S]; • Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor; Slide 1 Slide 2 Slide 3 Slide 4 Slide 5 Slide 6 Slide 7 Slide 8 Slide 9 Slide 10 Slide 11 Slide 12 Slide 13 Slide 14 Slide 15 Slide 16 Slide 17 Slide 18 Slide 19 Slide 20 Slide 21 Slide 22 Slide 23 Slide 24 Slide 25 Slide 26 Slide 27 Slide 28 Slide 29 Slide 30 Slide 31 Slide 32 Slide 33 Slide 34 Slide 35 Slide 36 Slide 37 Slide 38 Slide 39 Slide 40 Slide 41 Slide 42 Slide 43
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