Buscar

BQH LISTA EXERCICIOS 01 AMINOACIDOS A ENZIMAS

Prévia do material em texto

UNIVERSIDADE DA AMAZONIA 
BIOQUIMICA HUMANA 
NELSON ALENCAR 
 
LISTA DE EXERCÍCIO 1 – DE AMINOACIDOS A ENZIMAS 
 
 
1. Escreva a estrutura geral de um aminoácido e a ligação, evidenciando a 
ligação peptídica, entre três aminoácidos. 
 
2. Como os aminoácidos podem ser classificados? Dê um exemplo de 
cada classe. 
 
3. Como a estrutura primária de uma proteína pode influenciar suas 
estruturas secundária e terciária? 
 
4. Aponte semelhanças e diferenças entre a alfa-hélice e a cadeia beta-
folha. Dê exemplos de proteínas formadas por estas estruturas. 
 
5. Que tipos de interações são responsáveis por manter a estrutura 
tridimensional de uma proteína? 
 
6. Qual a diferença entre a hélice do colágeno e uma -hélice comum? 
Como é a estrutura primária do colágeno? 
 
7. Como são formadas as fibrilas do colágeno? Explique a relação entre as 
ligações cruzadas e o envelhecimento. 
 
8. Explique o fundamento bioquímico dos procedimentos estéticos de 
“escova progressiva” ou “permanente” realizados no cabelo. 
 
9. Diferencie: proteínas globulares e proteínas fibrosas; proteínas simples e 
proteínas conjugadas. Dê exemplos. 
 
10. Explique o processo de desnaturação de uma proteína pelo calor e por 
alterações no pH do meio (muito ácido ou muito básico). 
 
11. O que é o ponto isoelétrico de uma proteína? 
 
12. Qual o efeito das enzimas sobre a velocidade das reações? Por quê? 
 
13. Defina o tipo de reação catalisada pelos seguintes grupos de enzimas: 
a. Ligases 
b. Oxirredutases 
c. Hidrolases 
d. Transferases 
e. Liases 
f. Isomerases 
 
14. Por que o modelo chave-fechadura não é ideal para explicar a catálise 
enzimática? Qual o modelo mais correto? Explique. 
 
15. Esboce um gráfico da velocidade da reação catalisada enzimaticamente 
pela concentração do substrato. 
 
16. Qual o efeito da temperatura sobre a velocidade de uma reação 
enzimática? Por quê? 
 
17. Qual o efeito do pH sobre a velocidade de uma reação enzimática? Por 
quê? 
 
18. O que é a constante de Michaelis-Menten (Km)? Qual sua relação com 
afinidade da enzima pelo substrato? Explique. 
 
19. Qual a diferença entre um inibidor competitivo e um não-competitivo ou 
incompetitivo? 
 
20. O que é um inibidor irreversível? Cite um exemplo.

Continue navegando