ESTUDO DIRIGIDO BIOQUÍMICA 1

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BIOQUÍMICA – Professora Maria Izabel Pereira 
Medicina 
ESTUDO DIRIGIDO: AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS e ENZIMAS 
 
Maria Fernanda R. Camargo – TXIX 01 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
1. Desenhe o dipeptídeo Cys-Tyr. (dica: desenhar os aminoácidos cisteína e o aminoácido 
tirosina e fazer uma ligação peptídica entre os dois) 
2. Diferencie dipeptídeo, tripeptídeo, tetrapeptídeo, peptídeo ou oligopeptídeo e 
polipeptídeo ou proteína. 
3. Quais as principais diferenças entre proteínas fibrosas e globulares? Dê exemplos. 
4. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite 4 funções que as proteínas 
podem desempenhar exemplificando cada uma delas. 
5. Em que consiste a desnaturação protéica? Cite 2 fatores que atuam como agentes 
desnaturantes. 
6. Retirado o agente desnaturante, todas as proteínas desnaturadas poderiam 
espontaneamente se renaturar? Justifique. 
7. Defina proteína simples, conjugada e grupo prostético. Dê exemplos. 
8. Explique estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
9. Diferencie α-hélice de folha β-pregueada. 
10. O que são pontes dissulfeto? 
11. A informação correta para o dobramento correto de uma proteína está 
contido___________________________________________ . 
 
ENZIMA 
12. Defina enzima, sítio ativo ou catalítico e substrato. 
13. Explique cofator e coenzimas. Dê exemplos de cofatores inorgânicos e orgânicos 
(coenzimas). 
14. Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática? Explique 
resumidamente cada um deles. 
15. Diferencie inibição reversível competitiva, reversível não competitiva e irreversível. 
16. Defina Km (constante de Michaelis-Menten) e mostre a relação entre o seu valor e a 
afinidade da enzima pelo seu substrato. 
17. Como as enzimas podem ser reguladas? Explique cada uma delas. 
18. Explique o que são isoenzimas. 
 
1) 
 
2) Dipeptídeo: Duas moléculas de aminoácidos conectadas pela ligação peptídica, que é 
formada pela desidratação do grupo alfa-carboxila de um aminoácido e do grupo alfa-amino de 
outro. 
Tripeptídeo: 3 moléculas de aminoácidos conectadas pela ligação peptídica. 
Tetrapeptídeo: 4 moléculas de aminoácidos conectadas pela ligação peptídica. 
Peptídeo ou oligopeptídeo: cadeia curta de aminoácidos. 
Polipeptídeo ou proteína: Produto de muitos aminoácidos ligados pela ligação peptídica. 
3) Proteínas globulares: Cadeias polipeptídicas quaternárias dobradas em forma esférica ou 
globular, associadas a atividades de regulação e solúveis em água. Ex: mioglobina, 
imunoglobulinas. 
Proteínas fibrosas: Cadeias polipeptídicas quaternárias arranjadas em longos filamentos ou 
folhas, associadas a atividades estruturais e pouco solúveis em água. Ex: alfa-queratina. 
4) Estrutural: As proteínas podem desempenhar papel estrutural no corpo de seres vivos, como 
por exemplo a queratina (composição de cabelos, unhas) e a elastina (estrutura da pele). 
Transportadora: Proteínas com função de realizar transporte de algumas moléculas, por 
exemplo: hemoglobina (proteína transportadora de O2 no sangue). 
De defesa: Proteínas com função de proteção no sistema imunológico, por exemplo: as 
imunoglobulinas (anticorpos). 
Catalisadoras: Enzimas (tipo de proteína) usadas para acelerar e facilitar reações no interior de 
células. 
 5) As proteínas podem possuir 4 tipos de estruturas: primário, secundário, terciário e 
quaternário; a desnaturação consiste na regressão de estrutura por algum agente externo, por 
exemplo, sair de estrutura quaternária para terciária. Alguns agentes desnaturantes são o pH 
(cada proteína possui seu pH específico de atuação, colocando-a em um pH extremo, ela será 
desnaturada) e a temperatura (as proteínas possuem temperaturas específicas de atuação, 
expondo-as a temperaturas extremas, elas serão desnaturadas, como ocorre no processo de 
alisamento de cabelo por calor, a queratina perde sua estrutura quaternária). 
6) Nem todas as proteínas poderiam sofrer processo de renaturação, depende de cada tipo. Um 
exemplo de proteína que volta a atividade e a sua estrutura final é a ribonuclease A, que, ao ser 
exposta a um agente desnaturalizante, rompendo totalmente as ligações dissulfeto, após um 
tempo, essas ligações começam a ser formadas novamente espontaneamente e se dobra em 
sua estrutura final, voltando à atividade. Isso prova que a sequência de aminoácidos presentes 
numa cadeia peptídica contém as informações requisitadas para o enovelamento da estrutura 
em forma tridimensional. 
7) Proteínas simples: compostas apenas por aminoácidos em sua estrutura. Ex: ribonuclease A 
Proteínas conjugadas: possuem em sua estrutura aminoácidos e radicais chamados grupos 
prostéticos. Ex: lipoproteínas – proteínas com grupo prostético de lipídios, gliproteínas – 
proteínas com grupos de açúcares. 
Grupo prostético: Radical associado a uma proteína, podendo ser uma outra macromolécula. 
8) A proteína, em sua formação, pode ser de 4 tipos estruturais: 
Primária: Conexão dos fragmentos de aminoácidos de forma linear com as ligações dissulfeto e 
peptídicas. O elemento mais importante é a sequência dos aminoácidos. 
Secundária: Arranjos estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a padrões estruturais 
recorrentes. 
Terciária: Essa estrutura já possui aspectos do enovelamento tridimensional do peptídeo. 
Quaternária: A proteína já possui duas ou mais subunidades polipeptídicas em arranjo 
tridimensional. 
9) α-hélice: Forma de organização da cadeia peptídica da estrutura secundária, em que a cadeia 
principal helicoizada forma uma parte interna de um bastão e duas cadeias laterais helicoidais. 
Essa estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia 
principal. 
Folha β-pregueada: Outra forma de organização da estrutura secundária, é quase totalmente 
distendida, é estabilizada por pontes de hidrogênio entre NH e CO em fitas peptídicas diferentes, 
ao contrário da alfa-hélice cujas pontes de hidrogênio estão entre grupamentos diferentes. 
 Folha beta-paralela: Cadeias adjacentes estendidas no mesmo sentido. 
 Folha beta-antiparalela: Cadeias adjacentes estendidas em sentidos opostos. 
 
10) São ligações que se formam após algumas proteínas se dobrarem e juntarem resíduos de 
cisteína presentes na mesma cadeia ou cadeias diferentes. Essas pontes ajudam a proteger a 
conformação nativa da proteína e da desnaturação. 
 
11) Sequência de aminoácidos ou estrutura primária, pois é ela que define a estrutura 
tridimensional da proteína. 
12) Uma enzima é um tipo de proteína fabricada pelo organismo com a finalidade de catalisar 
reações químicas, um exemplo de atuação delas é na digestão, cada órgão do sistema digestivo 
possui enzimas específicas para quebrar determinados tipos de moléculas, como a amilase 
salivar que inicia o processo de clivagem de amido e glicogênio. Em cada enzima existe um local 
chamado de sítio ativo, que é onde o substrato (molécula específica que vai se fundir na enzima 
para gerar um produto característico daquela proteína) irá se ligar para formar o produto final e 
assim gerar uma resposta. 
13) Assim como existem enzimas que funcionam apenas com os resíduos de aminoácidos 
respectivos, outras precisam de mais “peças” na sua formação, como íons inorgânicos: ferro, 
magnésio, zinco, (cofatores) e/ou alguma molécula orgânica/metalorgânica complexa: NAD e 
FAD (coenzimas). 
14) A concentração de substrato: Concentração de substrato e velocidade da reação são 
variáveis diretamente proporcionais, entretanto, somente até um certo ponto; existe um momento 
em que mesmo com o constante aumento da quantidade de substrato a velocidade da reação 
permanece inalterada, ou seja, existe uma concentração ótima para o melhor desempenho da 
reação, ultrapassando esse valor, não ocorrem mais mudanças. 
A temperatura: Cada reação enzimática tem sua respectiva temperatura de atuação, também 
segue uma proporção direta, em que se a temperaturaaumenta a velocidade, também. Assim 
como a quantidade de substrato tem seu ponto ótimo, a temperatura, igualmente, portanto, a 
velocidade só cresce até certo momento da temperatura. 
O pH: Mais uma característica respectiva de cada reação enzimática, também tem seu ponto 
ótimo e, a partir disso, a velocidade da reação permanece constante. 
15) Inibição reversível: Algo que acontece com a enzima inibindo-a mas que permite que ela 
volte a sua atuação. 
 Competitiva: Existe um sítio ativo na enzima em que tanto o fator inibidor quanto o 
substrato se ligam (ambos possuem estruturas químicas semelhantes), tendo que 
competir para ver quem vai se ligar ali e determinar a resposta da enzima. 
 Não competitiva ou mista: A enzima possui, além do sítio ativo (SA), um sítio de 
regulação (SR). No SA se liga o substrato e no SR se liga o inibidor, portanto, como 
cada um possui seu respectivo lugar, não há competição. Pode ocorrer do substrato se 
ligar e a enzima gerar produto ou o inibidor se ligar e parar a atividade enzimática (o 
inibidor também pode se ligar quando o substrato estiver ligado). 
 
16) A constante de Michaelis-Menten (Km) é baseada nas constantes de formação do conjunto 
enzima-substrato (ES) - k1, formação do produto -k2 e quebra do complexo ES - k-1 e na 
hipótese do estado estacionário, na qual a velocidade de formação de ES (V0) é igual à 
velocidade de quebra de ES (Vmáx); a Km é dada por: Km=(k2 + k-1)/k1. É considerado que no 
início da reação existe uma quantidade muito maior de substrato do que de enzima, para que a 
ligação entre os dois ocorra de forma mais fácil – seguindo o princípio da cinética enzimática. 
17) Regulação de enzimas: É um processo natural, fisiológico; as enzimas são reguladas de 
acordo com a atividade celular. 
 Regulação alostérica: As enzimas alostéricas possuem um sítio de regulação, onde 
pode se ligar um modulador positivo (aumenta a atividade enzimática) ou negativo 
(diminui a atividade enzimática); faz uso da inibição por feedback negativo, podendo ser 
de dois tipos: 
 - Inibição pelo produto imediato da via: o próprio produto gerado pelo complexo 
ES vai ao sítio regulatório e inibe a enzima. 
 - Inibição pelo produto final da via: o produto final gerado após uma reação 
envolvendo mais de uma enzima vai se ligar ao sítio regulatório e inibir a enzima. 
 
 Regulação covalente: Baseada, principalmente, na fosforilação-defosforilação de 
enzimas, para torna-las ativas ou inativas. A enzima para ser ativada (ou inativada) vai 
ser fosforilada pela enzima quinase, ocorrendo ligação covalente com o grupo fosfato; 
posteriormente, vai ser defosforilada, perdendo o grupo fosfato, por outra enzima 
chamada fosfatase. 
 
18) Isoenzimas: Duas ou mais enzimas que catalisam a mesma reação, mas são codificadas por 
genes diferentes. Ex: hexocinase IV.