HEMOGLOBINA 2018

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HEMOGLOBINA 
 Estrutura 
 Funções 
 Fatores que afetam a ligação de oxigênio 
 Degradação da hemoglobina 
 Aumento dos níveis sanguíneos de bilirrubina e causas de icterícia 
 Hemoglobina S e anemia falciforme 
 
HEMÁCIAS 
Proteína globular 
Proteína oligomérica 
Proteína conjugada 
Grupo heme 
Grupo Heme: protegido dentro da Hb 
Globina: função de proteção do heme 
contra a oxidação 
Características estruturais da hemoglobina 
 Proteína globular. 
 Proteína conjugada, com grupo heme ou ferroporfirínico. 
 Proteína oligomérica 
 2 cadeias α com 141 aminoácidos. 
 2 cadeias β com 146 aminoácidos. 
 Cadeias α e β possuem 27 aminoácidos iguais, e suas estruturas terciárias 
são semelhantes. 
 Estrutura quaternária: pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e 
ligações iônicas entre 20 a 30 aminoácidos das 4 cadeias. Tais interações 
predominam entre as cadeias α1β1 e α2β2 . 
 
 
Desoxigenado Oxigenado 
Ligação cooperativa de oxigênio pela Hb 
 Hemoglobina ocorre sob 2 formas: 
 Estado R ou oxigenado 
 Estado T ou desoxigenado 
 Por ser proteína oligomérica com 4 cadeias que sofrem alterações nas 
estruturas terciária e quaternária, ao ligar oxigênio nos pulmões e liberá-lo 
nos tecidos, as moléculas de hemoglobina ocorrem sob as formas R ou T. 
 Essa propriedade é chamada cooperatividade: as modificações ocorridas 
dentro da unidade e entre as 4 cadeias, fazem com que, após a ligação (ou 
liberação) do oxigênio à primeira subunidade, as demais sejam modificadas e 
passem a ligar ou liberar oxigênio com mais facilidade. 
 
 
 
 
Efeito Bohr: efeito do pH e da concentração de CO2 sobre a 
captação e liberação de oxigênio pela hemoglobina 
pulmões 
tecidos 
sangue 
Efeito do pH sobre a saturação da hemoglobina com oxigênio. 
A porcentagem de moléculas de hemoglobina oxigenada diminui com o 
aumento da concentração de H+ nas células (pressão parcial de oxigênio em 
torno de 25 mmHg). 
Degradação da hemoglobina 
HEMOGLOBINA 
 
 
 
 Grupo heme Globina 
 Ferro Anel porfirínico 
Biliverdina 
Bilirrubina 
Fígado – Conjugação com glicuronato e formação 
 de Diglicuronato de bilirrubina 
 Bile 
Fezes 
Transferrina 
 Medula óssea Fígado 
 Produção de novos Ferritina 
 eritrócitos 
Aminoácidos 
estercobilinogênio 
RBC 
protoporfirina 
ferro liga-se à 
transferrina 
bilirrubina não 
conjugada 
aminoácidos 
reaproveitados 
CO 
(expiração) 
estercobilinogênio 
(fezes) 
ferro globina 
biliverdina 
Diglicuronato de 
bilirrubina (BD) 
urobilinogênio 
(urina) 
Macrófagos 
(sistema 
fagocítico 
mononuclear) 
FERRITINA 
Bilirrubina em excesso → icterícia 
Metabolismo da 
bilirrubina 
Aumento dos níveis sanguíneos de bilirrubina e 
causas de icterícia 
1. Hemólise 
 Aumento de bilirrubina não conjugada (indireta) no sangue. 
 Lise maciça de hemácias. 
 Recém-nascidos. 
2. Obstrução por cálculos biliares 
 Redução na excreção de bilirrubina. 
 Aumento de bilirrubina conjugada (direta) no sangue. 
 Fezes tornam-se claras. 
3. Lesão hepatocelular 
 Redução na captação, conjugação e excreção da bilirrubina. 
 Causas: hepatite, cirrose, intoxicação por paracetamol. 
Hb S e anemia falciforme 
Alterações morfológicas no sangue de um 
paciente com anemia falciforme 
Cotran, Kumar, Collins - Robbins Pathologic Basis of Disease, 1999 
Fisiologia da anemia falciforme 
 Anemia hemolítica crônica com excesso de bilirrubina indireta ou 
não conjugada no sangue. 
 Dores articulares nas mãos e pés. 
 Crises vaso-oclusivas (obstrução ou entupimento dos vasos) com 
isquemia e necrose de órgãos e tecidos, acidente vascular cerebral 
e infarto pulmonar. 
 Dores na região abdominal simulando quadro abdominal agudo. 
 Involução do baço entre 6 a 8 anos – nódulo fibrótico. 
 Colelitíase (presença de cálculos ou pedras na vesícula biliar). 
 
Anemia falciforme