08 AULA ENZIMAS

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Enzimas e Actividade enzimática 
André Silva e Francisco Monteiro 
• Em todas as células de um organismo vivo ocorre um número infindável de reacções 
químicas. Estas reacções implicam a quebra, e posteriormente, a formação de ligações. 
Energia de activação de uma reacção 
 
Energia de 
activação 
Reagentes 
Produtos 
• Para iniciar uma reacção química é necessário fornecer energia ao sistema – energia de 
activação. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Energia de activação de uma reacção 
 
• A maior parte das reacções que ocorrem nos seres necessitam de uma elevada energia de 
activação. Esta ao ser elevada faz com que a velocidade da reacção seja muito lenta. 
• Para que estas reacções ocorram a velocidades compatíveis com a vida do ser é necessário 
a presença de catalisadores específicos- enzimas. 
Energia de 
activação 
Reagentes 
Produtos 
Não catalisada 
Catalisada 
► Na presença da enzima a 
velocidade da reacção é 
muito superior à velocidade 
da reacção não catalisada. 
► Actuam apenas sobre a 
cinética das reacções, 
aumentando as velocidades 
tornando possíveis reacções 
que seriam muito lentas na 
ausência do catalisador. Não 
alteram a termodinâmica. 
 
André Silva e Francisco Monteiro 
Ciclo Catalítico 
 
• As enzimas catalisam as reacções químicas, aumentando a velocidade de conversão dos 
substratos em produtos, sem se consumirem nesta reacção. 
Substrato 
Centro activo 
Enzima 
Produtos 
1 - O substrato liga-se ao centro activo da enzima; 
2- A ligação ao substrato induz a alteração da forma da enzima; 
3 - Os aminoácidos do centro activo transformam o substrato; 
4 - A enzima liberta os produtos da reacção e fica livre para ligar outra 
molécula de substrato e reiniciar o ciclo catalítico. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Via Metabólica 
 
O substrato inicial é transformado pela enzima 
1. O produto da enzima 1 é o substrato da 
enzima 2 e assim sucessivamente, o substrato 
de uma enzima é o produto da enzima anterior. 
Se, numa via metabólica, uma enzima não 
funcionar, vai acumular-se o produto da enzima 
anterior e nunca se chega ao produto final.. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Propriedades das enzimas 
 
• Aumentam a velocidade das reacções 
através da diminuição da energia de 
activação; 
• Não são destruídas nas reacções; 
• Não alteram o equilíbrio químico das 
reacções; 
• São específicas para o substrato onde 
actuam; 
• A sua actividade é influenciada por 
factores ambientais. 
 
André Silva e Francisco Monteiro 
Estrutura das enzimas 
 
Enzima 
Centro activo 
Complexo Enzima- Substrato 
• As enzimas são moléculas proteicas, de estrutura tridimensional (estrutura terciária), sendo 
constituídas por uma ou mais cadeias polipeptídicas dobradas – forma globular. 
• O centro activo tem uma configuração complementar à do substrato. O centro activo 
apenas reconhece os substratos específicos. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Interacção enzima - substrato 
 
1 - Diminuição da concentração de substrato (consumidos); 
2 - Produção de produtos a partir dos reagentes (substrato); 
3 - Formação do complexo enzima-substrato que deixa de existir no final; 
4 –Inicialmente, a concentração de enzima livre diminui, retomando os valores iniciais no 
final. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Interacção enzima - substrato 
 
→ Especificidade absoluta: a enzima actua apenas sobre um determinado substrato. 
Ex: Amilase salivar (actua apenas sobre o amido). 
 
→ Especificidade relativa: a enzima actua sobre um conjunto de substratos química e 
estruturalmente semelhantes. 
Ex: Lipases (actuam sobre diferentes lípidos) ; Proteases (actuam sobre diferentes 
proteínas). 
 
• A especificidade da enzima está relacionada com a complementaridade entre enzima e 
substrato. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Modelo de Fischer / chave - fechadura (1894) 
 
• Pressupõe que o centro activo e o substrato possuem formas complementares, sendo 
que o substrato se ajusta como uma chave se ajusta numa fechadura, havendo um 
encaixe perfeito. 
• O centro activo da enzima é uma estrutura rígida, onde apenas pode encaixar um 
substrato com uma forma complementar a esse centro. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Modelo de Koshland / encaixe induzido (1959) 
 
• A interacção enzima-substrato é mais dinâmica, ou seja, o substrato interage com a 
enzima induzindo a que ocorram transformações estruturais no centro activo tornando-o 
complementar ao substrato aquando da ligação entre ambos. 
• O substrato determina a forma do centro activo da enzima e posteriormente, a sua forma 
final. 
 
• Pesquisas recentes sugerem que também a enzima leva a que ocorram transformações 
no substrato, havendo uma verdadeira interacção enzima-substrato. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Holoenzimas (apoenzimas + cofactores) 
 
• Algumas enzimas para além de serem constituídas pela molécula proteica (apoenzima), 
são também constituídas por substâncias não proteicas (cofactores). 
• Estes dois componentes isolados não possuem poder catalítico. Apenas quando estes 
dois estão em conjunto a enzima (holoenzima) se torna activa. 
► Exemplos de cofactores: 
• Iões metálicos (Mg 2+ ; Fe 2+; Cu 2+) 
• Compostos orgânicos não proteicos como as vitaminas. 
 
André Silva e Francisco Monteiro 
Inibição da actividade enzimática 
 
• As substâncias que provocam a diminuição da actividade enzimática designam-se por 
inibidores enzimáticos. 
Inibição 
enzimática 
Não 
reversível 
Destruição 
da enzima 
Ex: Gás 
cianídrico 
Reversível 
Competitiva 
Não 
Competitiva 
André Silva e Francisco Monteiro 
Inibição da actividade enzimática – Reversível competitiva 
 
• Uma molécula estruturalmente semelhante com o substrato liga-se ao centro activo da 
enzima impedindo a ligação do substrato 
• Compete com o substrato, diminuindo a actividade enzimática. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Inibição da actividade enzimática – Reversível não competitiva 
 
• O inibidor liga-se a sítios específicos de algumas enzimas (centro alostérico) induzindo 
alterações ou distorções do centro activo. Altera-os impedindo a ligação do substrato. 
• Diminui a actividade enzimática. 
• Não há competição entre o inibidor e o substrato. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Inibição da actividade enzimática – Inibição do produto final 
 
► O produto de uma reacção (ou 
de uma via metabólica) pode inibir 
a acção de uma enzima, 
interrompendo a continuação das 
reacções, até que o excesso desse 
produto seja gasto pela célula e 
active novamente a actividade 
enzimática. 
 
► Processa-se segundo um 
mecanismo de feedback 
negativo. 
 
► Este controlo evita a produção 
excessiva de certas moléculas e 
permite à célula poupar energia. 
 
► O produto final liga-seà enzima 
1 inibindo-a. 
 
André Silva e Francisco Monteiro 
Indução da actividade enzimática 
• Conseguida a partir da ligação de indutores à enzima 
• A ligação do indutor provoca alterações no centro activo, induzindo a actividade 
enzimática. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Factores ambientais que afectam a actividade enzimática 
• A actividade enzimática é também influenciada por factores ambientais do meio. 
► Factores ambientais : Temperatura, pH, concentração de substrato. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Factores ambientais : Temperatura 
• A velocidade da reacção aumenta com o aumento da temperatura, dado que a energia de 
activação também aumenta o que conduz a uma elevada actividade enzimática. 
• No caso do homem, a temperatura óptima situa-se próxima dos 37ºC. Temperaturas 
superiores causam a desnaturação da enzima, ficando esta inactiva (destruída). 
• Baixas temperaturas tornam as enzimas inactivas. 
André Silva e Francisco Monteiro 
Factores ambientais : pH 
W – Pepsina 
X – Amílase salivar 
Z - Tripsina 
• O pH influencia a carga dos aminoácidos, afectando o centro activo da enzima, 
influenciando a actividade enzimática. 
 
• Assim, há enzimas cuja actividade óptima se obtém em meio ácido (Ex: Pepsina) outras 
em meio neutro (Ex: Amílase salivar) e outras em meio básico (Ex: Tripsina). 
 
André Silva e Francisco Monteiro 
Factores ambientais : Concentração de substrato 
• A velocidade de reacção é tanto maior quanto maior for o teor em enzimas, enquanto 
houver substrato disponível. 
• A velocidade da reacção é proporcional à concentração de substrato até um determinado 
valor máximo, a velocidade torna-se constante. 
 
• A velocidade máxima é conseguida quando todas as moléculas da enzima estiverem 
ocupadas na catálise. 
• Com os centros activos ocupados, atinge-se o ponto de saturação, por mais que a 
concentração de substrato aumente a velocidade é constante. 
 
André Silva e Francisco Monteiro 
Bibliografia 
► MATIAS,O.;MARTINS,P, Biologia 12, Areal Editores, Porto, Portugal, 2012. 
 
► SILVA,A.D. e outros, Terra, Universo de Vida – Biologia 12º Ano, Porto Editora, Porto, 
Portugal, 2012. 
 
► VALENTIM, P. Produção de alimentos e sustentabilidade – apresentação powerpoint, 
Leiria, Portugal, 2010.