TRABALHO DE CORRELAÇÕES CLINICAS

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CORRELAÇÕES CLÍNICAS DAS POTEÍNAS, ENZIMAS E CARBOIDRATOS.
MÔNICA LUBARINO SOARES
SARA SAMILLY LIMA CAZUZA
DAYANA KAREN ARAÚJO LIMA
CARLA MONIQUE OLIVEIRA DOS SANTOS
PETROLINA
OUTUBRO - 2018
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CORRELAÇÕES CLÍNICAS DAS POTEÍNAS, ENZIMAS E CARBOIDRATOS.
 Trabalho apresentado ao Professor Marcelo do Nascimento Araújo
 da disciplina BIOQUÍMICA
 da turma NC , turno NOTURNO
 do curso de FÁRMACIA E FISIOTERAPIA
 
Faculdade Maurício de Nassau
PETROLINA
OUTUBRO DE 2018
3.SUMÁRIO
2- CAPA p.2 
 3.SUMÁRIO p.3 
4- OBJETIVO p.4 
5- INTRODUÇÃO - CARBOIDRATOS p.5
6- PROTEÍNAS p.6
6.1 – cálculo das proteínas p.7
7- ENZIMAS p.8
7.1 – cálculo das enzimas p.9
8- CONCLUSÃO p.10 
9- BIBLIOGRAFIA p.11
10- ANEXOS p.12 
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4-OBJETIVO
Este trabalho tem por objetivo estudar e conhecer as estruturas das enzimas nos quais juntamente com as proteínas, e carboidratos são componentes essenciais das estruturas biológicas, e fazem parte de um grupo conhecido como biomoléculas. São definidos por um conjunto de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de compostos orgânicos, não são caracterizadas por algum grupo funcional comum, e sim pela sua alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água.
	
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 INTRODUÇÃO
5.CARBOIDRATOS
 Carboidratos abrangem um dos grandes grupos de biomoléculas na natureza, além de serem a mais abundante fonte de energia. A designação inicial de carboidratos ocorreu por serem hidratos de carbono. Eles podem ser chamados, de uma maneira geral, de glicídios, amido ou açúcar. Os carboidratos são classificados como poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas.
Os carboidratos são divididos em dois grupos, aldoses e cetoses. As aldoses possuem como grupo funcional um aldeído (CH=O) e as cetoses possuem como grupo funcional uma cetona (C=O). Eles também são classificados como monossacarídeos (glicose, frutose, lactose), dissacarídeos (sacarose, maltose, galactose) e polissacarídeos. Os principais polissacarídeos são a celulose, o amido e o glicogênio. Essas moléculas são unidas por ligações glicosídicas, que ocorrem nos grupos hidroxilas (-OH) dos carboidratos.
A caracterização dos carboidratos é feita por reações de coloração. Os reativos usados para colorir esses carboidratos são compostos por ácidos fortes, como ácido sulfúrico (H2SO4) e ácido clorídrico (HCl) e um grupo fenol, que desidratam os carboidratos, originando aldeídos cíclicos, que podem combinar com fenóis e formar compostos corados. Os reativos usados são o Reativo de Molisch, o Reativo de Bial, e o Reativo de Selowanoff.
Como exemplo de alimentos ricos em carboidratos temos: cereais; pães; farinhas; doces; frutas e tubérculos (mandioca, batata, inhame, entre outros).
Os carboidratos desempenham funções importantes como:
Fonte de energia: os carboidratos servem como combustível energético para o corpo, sendo utilizados para acionar a contração muscular, assim como todas as outras formas de trabalho biológico. São armazenados no organismo humano sob a forma de glicogênio e nos vegetais como amido.
6.PROTEÍNAS
As proteínas são moléculas essenciais para o desenvolvimento da vida. Elas fazem parte de diversas estruturas vitais para os organismos. Suas funções também são bastante variadas, atuando desde a proteção do organismo através dos anticorpos até catalisar reações químicas. Contudo, muitas vezes as concentrações dessas moléculas são desconhecidas. Possuem compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca dos 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida. Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado. Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias sequências específicas. Elas exercem funções diversas, como: Catalisadores; - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis; - Armazenamento (ferritina); - Veículos de transporte (hemoglobina); - Hormônios; - Anti-infecciosas (imunoglobulina); - Enzimáticas (lipases); - Nutricional (caseína); - Agentes protetores.
6.1 CÁLCULO DAS PROTEÍNAS .
 O cálculo dessa concentração pode ser feito por meio da Absorbância, que é capacidade de uma solução de absorver certa quantidade de energia do feixe de luz incidente. Esse processo ocorre mediante a absorção de energia radiante monocromática de um composto químico em solução em um equipamento especial (espectrofotômetro). A intensidade de absorção depende do comprimento de onda escolhido, do percurso feito pelo feixe de luz e da concentração do composto na solução.
O método do Biureto é um dos métodos utilizados para calcular a concentração desconhecida de soluções através da Absorbância. Por esse método, íons Cobre2+ (Cu) formam ligações com o nitrogênio das ligações peptídicas, em meio alcalino. Esse complexo formado pelo Cu2+ com quatro aminoácidos permite a leitura do aparelho.
Desta reação (reação de Biureto) resulta uma coloração púrpura intensa, que absorve fortemente a radiação a 540nm. Este fato pode ser explorado para se determinar por colorimetria a quantidade de proteína de uma solução. A cor desenvolvida numa reação de íons de Cu2+em meio alcalino com estas proteínas deve-se exclusivamente às ligações peptídicas e a sua intensidade é proporcional a quantidade de tais ligações.
Determinar as concentrações de algumas moléculas é essencial para conhecer os mecanismos de regulagem metabólica e a capacidade das moléculas sofrerem alterações, formando produtos, liberando ou absorvendo energia.
O desenvolvimento de todos os organismos, desde microscópicas bactérias até os maiores mamíferos envolve uma série de reações químicas entre moléculas orgânicas e inorgânicas. Essas reações podem ser espontâneas, liberando energia para o meio. São chamadas de reações exergônicas. Nesse tipo de reação o produto formado tem menos energia do que o(s) reagente(s) envolvido(s). Entretanto, existem reações que não são espontâneas e, portanto, consomem energia do meio em que se encontram. Além disso, seus reagentes possuem menos energia do que os produtos. Essas reações precisam de reações acopladas (exergônicas) para ocorrer. São chamadas de reações endergônicas. Esses dois tipos de reações compõem as vias metabólicas de síntese (anabolismo) e de degradação (catabolismo) de moléculas, tornando-as assimiláveis às células.
7.ENZIMAS
As enzimas sãocatalisadores biológicos, geralmente de natureza proteica, que aumentam a velocidade de uma reação, diminuindo o valor de EA, sem serem consumidas. Essas moléculas são altamente específicas, e ligam-se as outras moléculas, os substratos, que interagem com o sítio ativo enzimático por interações covalentes entre os grupos R, e que promove a atividade enzimática, facilitando a formação do estado de transição (complexo enzima-substrato), sem alterar o equilíbrio químico da reação que participa e posteriormente, a formação do produto e a liberação da enzima. As enzimas são altamente específicas, reagindo com apenas um tipo de substrato, No entanto, as enzimas também são degradas. Elas possuem um determinado tempo (meia vida) em que ficam no citoplasma e catalisam reações.
Existem vários tipos de enzimas. As oxidases, transferases, hidrolases, isomerases, ligase e liases. Além disso, essas moléculas catalisadoras podem ligar-se a estruturas adicionais, chamadas de co-fator, que podem ser íons metálicos (metaloenzimas) ou moléculas orgânicas (coenzimas). Existem enzimas que estão em seu estado inativo, mas que se tornam ativas ao sofrerem clivagem, como o tripsinogênio (inativo) e a tripsina (ativa). São chamadas de zimôgenos e são principalmente as enzimas digestivas. Esse estado inativo é importante para evitar que as reações ocorram sem parar e prejudiquem o funcionamento do organismo.
A cinética enzimática ocorre quando o substrato se liga ao sítio ativo de uma determinada enzima. No entanto, as condições do meio são essenciais para que essas reações ocorram. O pH, a temperatura, a concentração de sais são extremamente importantes para que a catálise ocorra. No entanto, é preciso tomar cuidado com alterações no pH e na temperatura do meio, pois esses fatores podem levar a desnaturação das enzimas, que perdem sua conformação e consequentemente, sua função. O pH também influencia nos estados protonado e desprotonado da enzima, alterando a eficiência da reação.
Além desses fatores, a concentração dos reagentes e produtos influencia na atividade enzimática. Quanto maior a concentração de substrato, maior a velocidade da reação e maior o número de produtos formados. Enquanto há substrato, há formação de complexo enzima substrato, portanto, o aumento da velocidade ocorre em cinética de primeira ordem. A velocidade é proporcional à concentração do substrato. No entanto, em um determinado momento, a velocidade passa a ser constante e máxima, pois todo substrato já foi consumido. 
7.1 CÁLCULO DA ENZIMA PELO SUBSTRATO
Para calcular a afinidade da enzima pelo seu substrato, é usada a constante de Michaelis-Menten (Km), que é numericamente igual a metade da velocidade máxima e indica a concentração de substrato quando a metade da Vmáx é atingida. Quando o Km é baixo, a afinidade da enzima por seu substrato é alta, portanto a concentração necessária para atingir a velocidade máxima e saturar a enzima é baixa. Entretanto, Km elevados mostram pouca afinidade da enzima com seu substrato, pois uma maior concentração de substrato é necessária para saturar a enzima.
 Outra constante (Kcat) determina o número de produtos gerados por uma enzima em 1 segundo. Quanto maior esse número, maior a eficiência catalítica de uma enzima.
Existem mecanismos de controle da atividade enzimática, que controlam a disponibilidade da enzima e de seus sítios ativos. Algumas moléculas podem impedir a ligação do substrato ao sítio ativo. Essa inibição pode ser irreversível, ou reversível. A inibição reversível pode ser competitiva, em que o inibidor se liga ao mesmo sitio ativo que o substrato, e eleva o Km. Já o inibidor não competitivo liga-se a um sítio diferente, modificando o sítio ativo. Quando ele se desliga, o sítio ativo retoma sua conformação original. Nesse processo, a velocidade máxima da reação diminui, mas não interfere no valor do Km.
Contudo, a atividade enzimática pode ser interrompida por outras moléculas, que podem participar do controle da atividade enzimática ou serem resultados de reações indesejadas como no caso de algumas doenças por inativação. As enzimas podem ser inibidas de diversas maneiras, reversível ou irreversivelmente. Na inibição irreversível, o inibidor liga-se fortemente ao sítio ativo da enzima. Existem dois tipos de inibição reversível, a competitiva, em que o inibidor e o substrato competem pelo mesmo sitio ativo enzimático e provoca um aumento do Km, pois precisa-se de uma maior concentração de substrato para superar a do inibidor; e a não competitiva, em que o inibidor liga-se a um sitio diferente, modificando o sitio ativo cujo o substrato se liga. Quando esse inibidor desliga-se da enzima, o sitio ativo retoma sua forma original. Esse tipo de inibição não influencia na constante de Michaelis-Menten. Outros tipos de inibição, como a alostéria, retroalimentação ou inibição por produto final e modificações covalentes como a fosforilação e defosforilação também participam do controle enzimático.
8.CONCLUSÃO
Enzimas são proteínas que se ligam a substratos específicos e permitem a ocorrência de reações metabólicas por aceleração de suas velocidades. Essa especificidade entre substrato-enzima é usualmente associada ao modelo chave-fechadura, onde para cada “fechadura” (enzima), uma única “chave” (substrato) seria capaz de se ligar. Carboidratos abrangem um dos grandes grupos de biomoléculas na natureza, além de serem a mais abundante fonte de energia. A designação inicial de carboidratos ocorreu por serem hidratos de carbono. Eles podem ser chamados, de uma maneira geral, de glicídios, amido ou açúcar. Proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.
9-BIBLIOGRAFIA
 
BOSCOLO, M. Sucroquímica: síntese e potencialidades de aplicações de alguns derivados químicos de sacarose. Química Nova, v.26 (6), 2003. p. 906-912.
 
FERREIRA, V.F.; SILVA, F.C.; PERRONE, C.C. Sacarose no laboratório de química orgânica de graduação. Química Nova, v. 24 (6), 2001. p. 905-907.
 (ZAHA; Arnaldo; DE ROBERTIS; E. M. F)
 
 				
10-ANEXOS
 
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FONTE: 20 tipos de aminoácidos formadores de proteínas - parte II (Foto: Colégio Qi)