Enzimas: Proteínas Catalisadoras

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ENZIMAS 
Proteínas catalisadoras que aumentam a 
velocidade das reações, sem sofrerem alterações 
no processo global. 
 Condições fundamentais 
para a vida 
 Autoreplicar Catalisar Catalisar 
• Eficiência e seletividade as reações químicas; 
• Tempo hábil para as reações químicas; 
• Coordenação a vias metabólicas (harmonia); 
• Patologias, diagnósticos e terapias relacionadas. Ex: níveis 
plasmáticos de creatina-cinase no infarto do miocárdio. 
Enzimas 
CARACTERÍSTICAS GERAIS: 
• Apresentam alto grau de especificidade; 
 
• São produtos naturais biológicos; 
 
• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 
1011 + rápida); 
 
• Não são tóxicas; 
 
• Condições suaves de pH e temperatura; 
 
• Não são consumidas nas reações (Renovação). 
 Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato: 
 
 * gorduras (lipo - grego) – LIPASE 
 * amido (amylon - grego) – AMILASE 
 
 
 Nomes independentes: 
 
 * Ex: Tripsina e pepsina. 
NOMENCLATURA 
 
Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica e Biologia 
Molecular (IUBMB)  nomear e classificar: 
 
Estrutura 
Enzimática 
Coenzima 
íon 
inorgânico 
 
APOENZIMA ou 
APOPROTEÍNA 
(inativa) 
HOLOENZIMA (ativa) 
Cofator Proteína 
 molécula 
orgânica 
ou 
* Cofator e coenzima (componentes não proteicos) 
ESTRUTURA 
substrato 
enzima 
produtos 
Sítio ativo 
Vocabulário das enzimas 
E + S E S P + E 
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO 
da enzima 
Como fazem as enzimas numa reação? 
Energia de ativação: 
 
É a energia que separa 
os reagentes dos 
produtos e equivale a 
energia adicional 
necessária para que as 
moléculas possam 
atingir o estado de 
transição (OU ESTADO 
REATIVO) 
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA 
REAÇÃO: 
Influência do pH 
 
 Valores extremos podem levar à desnaturação. 
 
7 
pH 
pH 
re
ac
ti
o
n
 r
at
e
 
2 0 1 3 4 5 6 8 9 10 
pepsina tripsina 
11 12 13 14 
pepsin 
trypsin 
  temperatura: 
 
A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas. 
 Enzima  temperatura ótima 
para que atinja sua atividade 
máxima por um período de tempo. 
Temperatura 
Enzimas e a temperatura 
37°C 
temperatura 
re
ac
ti
o
n
 r
at
e
 
70°C 
Enzimas humanas Bacterias termo-resistentes 
ENZIMA 
SUBSTRATO 
Indica a afinidade entre S e E ou constante de Velocidade 
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação 
enzimática. 
INIBIDORES 
 
 
 REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS 
 
 
COMPETITIVOS NÃO-COMPETITIVOS 
 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
Inibidor Competitivo 
• Inibidor e Substrato “competem” pelo sítio ativo da enzima. 
 
Ex: Sulfanilamida como ‘inibidor’ (agente antibacteriano) 
 
 
 
 ácido p-aminobenzóico 
(como ‘substrato’ necessário para o crescimento bacteriano) 
 
 
 pela di-hidropteroato sintetase 
(enzima) 
compete 
INIBIDOR IMPEDE A DIVISÃO E O CRESCIMENTO BACTERIANO 
Inibidor não-competitivo 
• Inibidor e Substrato ligam-se a sítos diferentes na enzima. 
 
Ex: Chumbo (metal pesado) 
 
Ferroquelatase (catalisa a inserção do 
Ferro na protoporfirina, precursor do 
grupo heme) 
Gera mudança conformacional 
 
Mantém a enzima inativa ou com 
atividade muito reduzida. 
Se liga 
 Se combina com um grupo funcional, na molécula da Enzima, que é 
essencial para sua atividade. 
 
 Podem promover a destruição do grupo funcional. 
 
Ex: Efeitos neurotóxicos dos inseticidas são devido a sua ligação 
irreversível a acetilcolinesterase. 
 
Inibidor Irreversível 
ENZIMAS REGULADORAS 
 Controlam as reações enzimáticas. 
 
 Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a 
determinados sinais, moléculas sinalizadoras. 
 
 Classes de enzimas reguladoras: 
 
 Enzimas alostéricas; 
 
 Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível. 
Enzimas alostéricas 
 
 Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um 
regulador chamado MODULADOR. 
 
 Moduladores podem ser inibidores (efetores negativos) ou 
ativadores (efetores positivos); 
 
 São maiores e mais complexas; 
 
 Ex: aspartato transcarbamilase (função na síntese de 
nucleotídeos). 
 
Enzima menos ativa 
Enzima mais ativa 
Complexo enzima-
substrato ativo 
1º 
2º 
Enzimas reguladas pela modificação 
covalente reversível 
 
 Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da 
enzima reguladora. 
 
 Podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, etc. 
Exs: Fosforilação da glicogênio-fosforilase - aumenta a sua atividade 
na degradação do glicogênio. 
 
 A adição de fosfato à enzima glicogênio-sintase - diminui a sua 
atividade na síntese do glicogênio.