2 aula bioquimica - aminoacidos

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Aminoácidos 
Principal fonte: ingestão de proteínas
Compostos geralmente por: C, N, H e O e S
Principais funções: constituição de proteínas, hormônios e neurotransmissores.
Estrutura Básica dos A.A
Grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (-COOH) unidos a um carbono α que os conecta a cadeia lateral (R), e que é quem de fato determina a “identidade” do aminoácido.
Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos encontrados na natureza.
Essenciais (9): Não são sintetizados pelo organismo, são obtidos exclusivamente através da dieta. isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina. 
Não essenciais (11): São sintetizados pelo organismo
Classificação dos A.A
Classificação nutricional
Classificação Estrutural
Classificação de acordo com o produto de degradação
Classificação nutricional
 Aminoácidos não essenciais: também são chamados de dispensáveis sob o aspecto nutricional, pois o corpo é capaz de sintetizar este tipo de aminoácido. Ex: ácido aspártico e ácido glutâmico. 
 Aminoácidos essenciais: são considerados os mais importantes sob o ponto de vista nutricional, pois é uma classe de aminoácidos não sintetizados pelo organismo, sendo a dieta sua única fonte. Fazem parte das principais funções bioquímicas do organismo. Ex: Feninalanina, Metionina, Isoleucina, Leucina, Triptofano, Valina e Lisina. 
Aminoácidos essenciais específicos: são aminoácidos que em condições normais o corpo é capaz de sintetizar, porém em algumas patologias específicas o corpo se torna incapaz de fazê-lo, tornando necessária a ingestão pela dieta ou até medicamentosa. Ex: arginina, glicina, cisteína. 
Classificação estrutural
Aminoácidos com cadeia R apolar;
Aminoácidos com cadeia R polar neutra;
Aminoácidos com cadeia R polar ácida;
Aminoácidos com cadeia R polar básica;
Classificação de acordo com o produto de degradação
Como todos os compostos, os aminoácidos também sofrem processo de degradação levando a formação de resíduos, dependendo do tipo de aminoácido esse resíduo deverá ser excretado ou reaproveitado. 
Resíduos tóxicos gerados a partir da degradação dos aminoácidos: Corpos cetônicos
Resíduos reaproveitados em forma de piruvato: Glicogênio
Degradação e excreção de A.A
O processo de síntese de proteína acontece de forma dinâmica, em que são utilizados e reutilizados os aminoácidos constantemente, da mesma forma ocorre a quebra destas proteínas (proteólise) de acordo com a necessidade, dando origem a presença de aminoácidos livres que não são armazenados em forma de estoque, o organismo apenas mantém o que é necessário fazendo com o que não é necessário deva ser excretado. 
O grupo amina (NH3) de um aminoácido sobre degradação libera o nitrogênio que é convertido na forma de ureia (CH4N2O) e representa a forma mais significativa de excreção deste metabólito. O restante da cadeia acaba sendo reaproveitado para usos energéticos. O processo de degradação dos aminoácidos envolve três fases: transaminação, desaminação oxidativa e ciclo da ureia. 
Transaminação
Nessa fase que ocorre a formação dos corpos cetônicos. Dessa forma, há atividade enzimática representada pelas transferases ou aminotransferases 
Desaminação oxidativa
Neste processo a amina do aminoácido é liberada em forma de amônia (NH3+), também através de atividade enzimática. Neste caso, as enzimas fazem parte da classe das desidrogenases. 
Ciclo da Uréia
Proteínas
Macromoléculas formadas por seqüências específicas de a.a
Podem se unir a outras moléculas: carboidratos (glicoproteínas), lipídeos (lipoproteínas), etc...
Existem grupos não proteícos que podem ligar a estrutura de proteínas (grupo prostético). Ex: hemoglobina (grupo prostético heme)
Enzimas
Proteínas com a capacidade de catalisar reações químicas.
 É através de várias enzimas que o alimento ingerido “transforma-se” em energia.
 No interesse diagnóstico, as proteínas e as enzimas são utilizadas como marcadores da situação metabólica.
Funções biológicas das proteínas
Sendo as proteínas uma sequência específica de aminoácidos ligados entre si atribui-se a essa ligação o nome de ligação peptídica. A ligação entre um aminoácido e outro acontece entre o grupo carboxila (COO-) de um e o grupo amina (NH3) do outro. Essa ligação sempre gera como resíduo uma molécula de água.
 Estrutura das proteínas
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