aula 3 bioq -enzimas

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Enzimas
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 1961 – União Internacional de Bioquímica propôs um código que divide as enzimas em 6 grandes grupos :
Nomenclatura
Nomenclatura
As  enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:
lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; 
catalases decompõem a água oxigenada;  
amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; 
 
proteases decompõem as proteínas;  
celulases decompõem a celulose;  
pectinases decompõem a pectina; 
isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;  
outras.  
Enzimas – Proteínas Especiais
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. 
Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. 
As enzimas são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
Cofatores
cofator
Cofator é um composto químico, a parte não-protéica ligada a uma enzima e necessária para a catálise
Cofatores
Cofator + enzima = Holoenzima 
catalicamente ativo
Holoenzima – Cofator = Apoenzima
catalicamente inativo
cofator
Grupos prostéticos: 
associados a enzimas covalentemente
São pequenas moléculas orgânicas, não- protéicas que transportam grupos químicos entre enzimas.
Algumas vezes são chamadas de co-substratos.
Não fazem parte permanente da enzima.
Regeneração das coenzimas
As coenzimas são alteradas quimicamente pela reação enzimática em que participam.
Assim, para completar o ciclo catalítico, a coenzima tem de voltar ao seu estado inicial. 
A especificidade da enzima (fechadura) para com seu substrato (chave) aumenta de acordo com a suas formas geométricas complementares.
Modelo chave-fechadura 
Modelo chave-fechadura
Interação enzima-substrato: complementaridade geométrica.
Diferenciação de forma e dos grupos funcionais :
não ocorre interação
não forma complexo enzima substrato.
Inibidor
Molécula que bloqueia a ação da enzima 
A inibição pode ser reversível ou irreversível
reversível: interações fracas
irreversível: interações covalentes
Os inibidores podem ser competitivos 
ou não-competitivos
Inibidor Competitivo
Tem semelhança com o substrato e compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima
Inibidor não-Competitivo
não entra no sítio ativo da enzima
FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:
TEMPERATURA:
 temperatura  atividade enzimática / até certo limite.
 agitação moléculas  possibilidades de choques , mas rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima.
Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC
Concentração do Substrato
Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.
pH
Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).