Exercício Avaliativo ENZIMAS

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Centro Universitário do Leste de Minas Gerais
Curso: Educação Física
Disciplina: Bioquímica Período: 2º 
Nome do aluno: 
ENZIMAS:
O que são enzimas?
As enzimas são proteínas que atuam como estabilizadores. São substâncias que aceleram as reações químicas, já que quando elas não estão presentes a reação é muito mais demorada.
 O que são “vias enzimáticas” (também conhecidas como “rotas enzimáticas”)?
Vias enzimáticas são sequencias de reações em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação das enzimas, catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concentrada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Onde cada enzima pode sofrer regulação da sua atividade, aumentando-a e diminuindo-a.
O metabolismo de uma célula funciona utilizando, principalmente, reações enzimáticas isoladas ou em forma de vias?
O metabolismo funciona principalmente através de vias metabólicas (sequências ordenadas de reações).
Cite uma vantagem e uma desvantagem das vias enzimáticas. 
Vantagem: aceleração na velocidade das reações.
Desvantagem: essa reação pode variar de acordo com uma série de fatores externos.
O que aconteceria a uma via enzimática se uma de suas enzimas estivesse prejudicada?
Essa rota será atrapalhada e não alcançará o objetivo real da reação.
Defina o conceito de atividade enzimática. Quais as suas unidades de medição mais comuns?
Atividade enzimática é a quantidade de produto sintetizado que uma enzima faz por determinada unidade de tempo. 
Km: concentração de substrato em que a reação acontece na metade da velocidade máxima.
É adequado comparar as atividades enzimáticas de duas enzimas em ambientes diferentes (por exemplo: uma em pH 7,0 e outra em pH 9,0)? Por quê?
Não, pois o pH influencia na atividade de uma enzima. Para comparar essas enzimas teríamos que oferece-las as mesmas condições.
Explique o mecanismo de regulação enzimática pelo produto (também conhecido como “feedback negativo”).
Muitas substâncias podem afetar processos metabólicos, inibindo a atividade das enzimas. Metabólitos naturais também estão envolvidos em processos regulatórios, atuando como inibidores enzimáticos (o mecanismo de controle por “feedback negativo” é muito comum, que é quando uma enzima ou via metabólica ser inibida por seu produto final)
Com relação à especificidade das enzimas, responda:
O que é especificidade de substrato de uma enzima?
Quanto menos substratos forem aceitos, ou tipos de reação forem feitos, mais específica é a enzima.
O que é especificidade de reação de uma enzima?
Cada enzima catalisa um ou poucos tipos de reação. Esta aceita somente uma ou poucas moléculas como substratos.
Por que razão a maioria das enzimas em nosso metabolismo possuem alta especificidade de reação, porém com especificidade de substrato mediana?
Para realizar uma maior quantidade de reações possíveis, com diferentes substratos.
Quais são as 6 grandes classes de enzimas? Descreva a reação realizada pelas enzimas em cada uma dessas classes.
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.
Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.
Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.
Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.
Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases. 
Como a ação das enzimas otimiza o acontecimento de uma reação química?
Enzimas são capazes de reunir os reagentes (substratos) dentro de seu centro ativo.
No centro ativo, os substratos ficam numa posição ótima para a formação do intermediário de transição.
Diminuição da energia de ativação (Ea), que é a energia necessária para dar início à reação.
A interação com os aminoácidos que formam o sítio ativo favorece a formação do intermediário de transição.
Reunidos, esses fatores favorecem a formação do intermediário de transição e a reação em si.
Defina o conceito de “cinética enzimática”.
Taxa de reação em função das concentrações dos substratos.
Com relação à curva enzimática de Michaelis-Menten, responda:
O que é Vmax?
Vmax: velocidade máxima da enzima.
O que é Km?
Km: concentração de substrato em que a reação acontece na metade da velocidade máxima.
Por que razão a velocidade da reação enzimática só aumenta até certo ponto, mesmo se adicionarmos mais substrato à reação?
Pois existe um limite da velocidade de reação, sendo este onde todas as enzimas estão com substratos e mais nada pode ser feito por elas se aumentar a quantidade de substrato.
“Quanto menor o Km de um substrato para uma enzima, maior a afinidade existente entre os dois.” Explique essa afirmativa.
Pois o Km é inversamente proporcional a afinidade do substrato e enzima, já que quanto menor o Km, menos enzimas prontas para a reação existem e o substrato encontra o sitio ativo com mais facilidade.
De que maneira os fatores abaixo podem afetar a atividade enzimática?
pH: Pois o do corpo humano é 7, se variar, pode inferir na reação enzimática.
Temperatura: As enzimas são proteínas e se a temperatura variar, varia seu formato e assim atrapalha a reação.
O que são os inibidores enzimáticos?
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.
Como é o mecanismo da inibição enzimática competitiva (ou reversível)?
Não causam alteração definitiva na enzima; não se ligam permanentemente à enzima.
Como é o mecanismo da inibição enzimática não-competitiva (ou irreversível)?
Ligam-se permanentemente à enzima. O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre. O efeito da reação modifica a velocidade e o Km permanece constante.
O que são inibidores alostéricos? Como realizam a atividade de inibição enzimática?
Inibidores alostéricos se ligam a um local afastado do sítio ativo.
• Provocam uma mudança conformacional na enzima que indiretamente reduz sua atividade (mas não a inativa completamente).
• Não pode ser descrito pelo modelo de Michaelis–Menten (resulta em uma sigmóide em vez de uma hipérbole).