Aminoácidos

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1 
Aminoácidos- subunidades formadoras das 
 proteínas 
Proteínas da + simples até a + complexa 
Constituídas pelo mesmo conjunto de 20 aa 
ligados covalentemente 
Diferem em número, composição e seqüência 
Aminoácidos primários 
ou padrões 
20 aa – aa primários ou padrões 
• São codificados pelo DNA 
• Outros aa derivam de modificações 
 pós tradução dos aa padrões 
Aminoácidos primários ou padrões 
Aminoácidos primários ou 
padrões 
• Chamados de α-aminoácidos 
C α 
COO- 
NH3+ 
H 
R (Cadeia Lateral) 
Aminoácidos primários ou 
padrões 
I- FÓRMULA GERAL 
COOH 
C H 
R 
H2N 
Forma neutra 
COO- 
C H 
R 
+H3N 
Forma ionizada 
2 
Aminoácidos primários ou 
padrões 
II- Esterioisomeria - Isomeria ótica 
α-aminoácidos - Apresentam um centro quiral 
 - Carbono assimétrico 
COO- 
C H 
R 
+H3N 
Aminoácidos primários ou 
padrões 
II- Esterioisomeria- Isomeria óptica 
α-aminoácidos - Têm estrutura espacial tetraédrica 
 - Apresentam 2 configurações 
 espaciais 
 - Configurações D e L 
II- Esterioisomeria- Isomeria ótica 
C 
COO- 
NH3+ H 
R 
D-aa 
C 
COO- 
H +H3N 
R 
L-aa 
COO- 
C H 
R 
+H3N 
COO- 
C NH3
+ 
R 
H 
Enantiômeros/enantiomorfos/isômeros ópticos 
 Aminoácidos que compõem as proteínas são 
 da série L 
 Apenas os aminoácidos L são biologicamente 
 ativos – estereoespecificidade das enzimas 
 Aminoácidos da série D aparecem em: 
• Alguns antibióticos 
• Peptídeos da parede celular de bactérias 
L- aminoácido 
COO- 
C H 
R 
+H3N 
R-cadeia lateral é distinta para cada aa 
H 
III- Classificação dos aminoácidos 
• Classificação quanto a polaridade dos grupos R 
1- Aminoácidos apolares (9 aa) 
2- Aminoácidos polares sem carga (6 aa) 
3- Aminoácidos polares com carga (5 aa) 
• Carregados negativamente (aa ácidos) 
• Carregados positivamente (aa básicos) 
3 
III- Classificação dos aminoácidos 
• Classificação quanto a polaridade dos grupos R 
1- Aminoácidos apolares (9 aa) 
•  GLICINA 
•  ALANINA 
•  VALINA 
•  LEUCINA 
•  ISOLEUCINA 
•  FENILALANINA 
•  TRIPTOFANO 
•  METIONINA 
•  PROLINA 
III- Classificação dos aminoácidos 
1- Aminoácidos apolares (9 aa) 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Glicina Gly G -H 
Alanina Ala A -CH3 (metil) 
Valina Val V -CH-CH3 (isopropil) 
CH3 
III- Classificação dos aminoácidos 
1- Aminoácidos apolares ( 9 aa) 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Leucina Leu L HC-CH3 (isobutil) 
CH3 
CH2 
Isoleucina Ile I HC-CH3 (secbutil) 
CH3 
CH2 
III- Classificação dos aminoácidos 
1- Aminoácidos apolares ( 9 aa) 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Fenilalanina Phe F 
Triptofano Trp W 
-CH2- (Benzil) 
CH2 
N 
H 
(Metil indol) 
III- Classificação dos aminoácidos 
1- Aminoácidos apolares ( 9 aa) 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Metionina Met M 
Prolina Pro P 
H3C-S-CH2-CH2 
(Metil etil tiol) 
COO- 
H2N CH 
CH2 H2C 
CH2 
+ 
(Trimetileno) 
1- Aminoácidos apolares (9 aa) 
Valina(Val) 
 (V) 
COO- 
C H 
HC-CH3 
H3N 
CH3 
+ 
 H3N 
Glicina(Gly) 
 (G) 
COO- 
C H 
H 
+ 
Alanina(Ala) 
 (A) 
COO- 
C H 
CH3 
H3N 
+ 
4 
1- Aminoácidos apolares ( 9 aa) 
Leucina 
(Leu) (L) 
COO- 
C H 
HC-CH3 
H3N 
CH3 
+ 
CH2 
COO- 
C H 
HC-CH3 
H3N 
CH3 
+ 
CH2 
Isoleucina 
 (Ile) (I) 
COO- 
C H H3N 
+ 
CH2 
Fenilalanina 
 (Phe) (F) Prolina 
(Pro) (P) 
1- Aminoácidos apolares ( 9 aa) 
Triptofano 
 (Trp) (W) 
COO- 
C H H3N 
+ 
CH2 
N 
H 
Metionina 
 (Met) (M) 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
CH3 
+ 
CH2 
S 
COO- 
H2N CH 
CH2 H2C 
CH2 
+ 
1- Aminoácidos apolares ( 9 aa) 
• São aminoácidos hidrofóbicos 
Proteínas em 
meio aquoso 
Cadeias laterais agrupam 
no interior da proteína 
(interações hidrofóbicas) 
Contribuem para a forma 
tridimensional da proteína 
III- Classificação dos aminoácidos 
• Classificação quanto a polaridade dos grupos R 
2- Aminoácidos polares sem carga (6 aa) 
- SERINA 
- TREONINA 
- TIROSINA 
- CISTEÍNA 
- ASPARAGINA 
- GLUTAMINA 
III- Classificação dos aminoácidos 
2- Aminoácidos polares sem carga (6 aa) 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Serina Ser S 
Treonina Thr T 
-CH2OH 
(hidroximetil) 
Tirosina Tyr Y 
-CH2-CH2OH 
 (hidroxietil) 
-CH2 -OH 
(hidroxibenzil) 
III- Classificação dos aminoácidos 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Cisteína Cys C 
Asparagina Asn N 
-CH2-SH 
(metil tiol) 
Glutamina Gln Q 
-CH2-C 
 (etanamida) 
O 
NH2 
-CH2-CH2-C 
 (propanamida) 
O 
NH2 
2- Aminoácidos polares sem carga (6 aa) 
5 
2- Aminoácidos polares sem carga (6 aa) 
Serina 
(Ser) (S) 
Treonina 
(Thr) (T) 
COO- 
C H 
HC-OH 
H3N 
CH3 
+ 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
OH 
COO- 
C H H3N 
+ 
CH2 
OH 
Tirosina 
(Tyr) (Y) 
 Cisteína 
 (Cys) (C) 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
SH 
2- Aminoácidos polares sem carga (6 aa) 
Asparagina 
(Asn) (N) 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
C=O 
+ 
NH2 
Glutamina 
(Gln) (Q) 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
C=O 
+ 
NH2 
CH2 
2- Aminoácidos polares sem carga (6 aa) 
• Formam interações por pontes de hidrogênio 
 (na cadeia proteica; F, O, N, S) 
• Cadeia lateral da Ser, Thr e Tyr – ponto de 
 adesão de outros compostos como: 
• Fosfato e carboidratos simples ou complexos 
• Substratos no caso de proteínas enzimáticas 
2- Aminoácidos polares sem carga 
• Grupo amida da Asn e hidroxila da Ser e Thr 
 são sítios de adesão de oligossacarídios em 
 glicoproteínas 
• 2 moléculas de Cys (cisteína) podem formar 
 a cistina - dímero contendo pontes de 
 dissulfeto 
 Cisteína 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
SH 
2- Aminoácidos polares sem carga 
2H+ 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
SH 
 Cisteína 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
S 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
S 
 Cistina 
III- Classificação dos aminoácidos 
• Classificação quanto a polaridade dos grupos R 
3- Aminoácidos polares com carga (5 aa) 
• Carregados negativamente (aa ácidos): 
ASPARTATO E GLUTAMATO 
• Carregados positivamente (aa básicos): 
LISINA, ARGININA E HISTIDINA 
6 
III- Classificação dos aminoácidos 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Aspartato 
(Ácido aspártico) 
Asp D 
Glutamato 
(Ácido glutâmico) 
Glu E 
-CH2-C 
 (etanoato) 
O 
O- 
-CH2-CH2-C 
 (propanoato) 
O 
O- 
3- Aminoácidos polares com carga (5aa) 
a- Carregados negativamente (aa ácidos) 
3- aa polares carregados negativamente 
 (aminoácidos ácidos) 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
C=O 
+ 
O- 
Aspartato 
 (Asp) (D) 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
C=O 
+ 
O- 
CH2 
Glutamato 
 (Glu) (E) 
Aminoácidos ácidos 
•  O grupo carboxila da cadeia lateral é 
DOADOR de prótons Aspartato e glutamato 
•  Nas proteínas participam das interações 
 iônicas e pontes de hidrogênio 
III- Classificação dos aminoácidos 
Nome Abrev/simb Grupo R 
Lisina Lys K 
Arginina Arg R 
3- Aminoácidos polares com carga (5aa) 
b- Carregados positivamente (aa básicos) 
-(CH2)3-NH-C-NH2 
+NH 
-(CH2)4-NH3 
+ 
(butanamina) 
(propil guanidina) 
III- Classificação dos aminoácidos 
Nome Abrev/simb Grupo R3- Aminoácidos polares com carga (5aa) 
b- Carregados positivamente (aa básicos) 
Histidina His H 
CH2 
C CH 
 HN NH 
CH 
+ 
(Metil imidazol) 
3- aa polares carregados positivamente 
 (aminoácidos básicos) 
 Lisina 
 (Lys) (K) 
COO- 
C H 
(CH2)4 
H3N 
+ 
NH3 + 
COO- 
C H 
(CH2)3 
H3N 
+ 
NH 
C=NH2 
NH3 + 
COO- 
C H H3N 
+ 
CH2 
C CH 
 HN NH 
CH 
+ 
Arginina 
 (Arg) (R) 
Histidina 
 (His) (H) 
7 
Aminoácidos básicos 
• O grupo amino da cadeia lateral é 
RECEPTOR de prótons 
• Nas proteínas participam das interações 
 iônicas e pontes de hidrogênio 
Glicina 
1-AMINOÁCIDOS ESPECIAIS 
IV-Aminoácidos diferentes dos padrões 
• Estão presentes em alguns tipos de proteínas 
 especiais 
• Derivados de um dos 20 aminoácidos padrão 
 através de reações pós tradução da proteína 
1-AMINOÁCIDOS ESPECIAIS 
•  4-HIDROXIPROLINA E 5-HIDROXILISINA 
 - presentes no colágeno - proteína fibrosa do 
 tecido conjuntivo. 
COO- 
H2N CH 
CH2 H2C 
CH 
+ 
OH 
4-hidroxiprolina 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
NH3 + 
CH2 
 CH 
 CH2 
HO- 
5-hidroxilisina 
• γ-CARBOXIGLUTÂMICO - presente na trombina 
1-AMINOÁCIDOS ESPECIAIS 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
C=O 
+ 
O- 
CH O=C 
O- 
Protrombina Trombina Vit K Ca+2 
Glutamato 
Ác. glutâmico 
Carboxiglutâmico 
Fibrinogênio 
Fibrina 
•  DESMOSINA- derivada da condensação de 
 4 resíduos de Lys 
 -presente na elastina-proteína fibrosa do 
tecido elástico 
1-AMINOÁCIDOS ESPECIAIS 
8 
Desmosina 
C C C 
C C 
N 
-CH2-CH2-C 
 NH 
C=O 
C-CH-NH 
(CH2)4 
O 
C-CH2-CH2- 
O=C 
NH 
+ 
C-CH-NH 
(CH2)3 
O Lys 
Lys 
Lys 
Lys 
1-AMINOÁCIDOS ESPECIAIS 
• 6-N-METIL LISINA- presente na miosina - proteína 
 filamentosa do tecido muscular 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
NH2 + 
CH2 
 CH2 
 CH2 
H3C- 
 2-AMINOÁCIDOS LIVRES 
• Têm função biológica definida 
• Ocorrem na forma livre ou combinados 
• Existem cerca de 300 aminoácidos livres 
• Não compõem proteínas 
 2-AMINOÁCIDOS LIVRES 
• ÁCIDO γ-AMINOBUTÍRICO (GABA) - agente 
químico da transmissão dos impulsos 
nervosos 
• β-ALANINA -componente da CoA que é 
essencial para o metabolismo de COH e 
lipídios 
• ORNITINA E CITRULINA - intermediários do 
 ciclo da uréia 
Coenzima A 
Coenzima A (CoA) 
Ácido pantotênico 
Ácido 
Ácido γ-aminobutírico 
Ornitina 
Citrulina 
9 
• Os aminoácidos são precursores de: 
• Hormônios 
• Antibióticos 
• Coenzimas 
• Agentes Redutores 
• Aminas Biológicas 
• Neurotransmissores 
 V- IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS 
• Phe e Tyr: adrenalina, hormônios T3 e 
 T4 e melanina 
• Trp: Nicotinamida (Vitamina B3) NAD+ 
 e NADP+, síntese de serotonina 
V-IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS 
OH 
COO- 
CH H3N 
+ 
CH2 
OH 
COO- 
CH H3N 
+ 
CH2 
OH 
OH 
COO- 
CH H3N 
+ 
CH2 
FENILALANINA 
TIROSINA DIIDROXIFENILALANINA 
 (DOPA) 
CH2 H3N 
+ 
CH2 
OH 
CH2 
CH2 
OH 
OH 
NH2 
+ H3C 
DOPAMINA 
ADRENALINA 
(EPINEFRINA) 
hidroxilase 
hidroxilase descaboxilase 
 metil 
transferase 
V-IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS 
H3N 
+ 
CH 
COO- 
CH2 
H3N 
+ 
CH 
COO- 
CH2 OH 
H3N 
+ 
CH2 
CH2 OH 
O2 
CO2 
SEROTONINA (5-hidroxi triptamina) 
TRIPTOFANO 
N 
N 
N 
hidroxilase 
descarboxilase 
 V- IMPORTÂNCIA DOS AMINOÁCIDOS 
• His: Histamina 
• Ser: Esfingosina (componente de lipídios- 
 esfingolipídios) 
• Gly: Porfirinas (constituintes dos grupos 
 hemo das hemoproteínas) 
• Glu: GABA (ácido gama-aminobutírico) 
 VI-PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
• Propriedades dos aa são importantes para 
 o entendimento das propriedades físico- 
 químicas das proteínas. 
10 
 VI-PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
1- São substâncias anfóteras em solução aquosa 
2- Apresentam estágios de ionização em função 
do pH 
3- Apresentam um zwitterion e ponto isoelétrico 
(pI) 
4- Apresentam curvas de titulação características 
5- Têm função tamponante 
 VI-PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
1- Os aminoácidos são substâncias anfóteras 
 em solução aquosa 
 Têm caráter ácido-base em meio aquoso 
• Ácidos - substâncias doadoras de prótons H+ 
• Bases - substâncias receptoras de prótons H+ 
 VI-PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
1- Os aminoácidos são substâncias anfóteras 
 em solução aquosa 
COOH 
C H 
R 
H2N + OH
- 
COO- 
C H 
R 
H2N 
Ácido 
+ H2O 
COO- 
C H 
R 
H3N 
+ 
COO- 
C H 
R 
H2N + OH
- 
Ácido (doador de prótons) 
+ H2O 
 VI-PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
1- Os aminoácidos são substâncias anfóteras 
 em solução aquosa 
COO- 
C H 
R 
H3N 
+ 
 + H+ 
COOH 
C H 
R 
H3N 
+ 
Base (receptor de prótons) 
COOH 
C H 
R 
H2N + H
+ 
COOH 
C H 
R 
H3N 
+ 
Base 
 VI-PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
2- Os aminoácidos apresentam estágios de 
ionização em função do pH 
• A carga líquida do aminoácido varia em 
 função do pH 
• pH muito ácido – aa tem carga + 
• pH muito básico – aa apresenta carga - 
+H+ 
+H+ 
- H+ 
- H+ 
pH alcalino 
pH ácido 
carga 
+1 
-1 
0 
11 
 VI-PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
Alanina – aa apolar – apresenta 2 estágios de 
 ionização (pK1= 2,34 e pK2=9,69) 
pK1= 2,34 – 1a ionização – ionização do grupo 
 carboxila 
pK2= 9,69 – 2a ionização – ionização do grupo 
 amino 
Valores de pK dos aas – Lehninger 
COOH 
C H 
CH3 
H3N 
+ 
pH↓-espécie 
total/e protonada 
Carga líquida +1 
pK1=2,34 
COO- 
C H 
CH3 
H3N 
+ 
Carga 0 
pK2=9,69 
COO- 
C H 
CH3 
H2N 
Carga -1 
pH↑-espécie 
total/e desprotonada 
ESTÁGIOS DE IONIZAÇÃO DA ALANINA 
Espécie I 
pH<2,34 
Espécie II 
2,34<pH<9,69 
Espécie III 
pH>9,69 
Zwitterion – espécie iônica cuja carga líquida 
 é zero 
3- Os aminoácidos apresentam um Zwitterion e 
 ponto isoelétrico (pI) 
Zwitterion - é eletricamente neutro 
∑ carga=0 
COO- 
C H 
CH3 
H3N 
+ 
• Ponto isoelétrico (pI) – é o pH no qual a 
 espécie iônica predominante é o zwitterion 
PONTO ISOELÉTRICO DOS AMINOÁCIDOS 
• É o pH onde a carga líquida da espécie 
 iônica é zero 
• pI é a média aritmética dos pKs 
adjacentes ao zwitterion 
pH<pI aminoácidos têm carga líquida + 
PONTO ISOELÉTRICO DOS AMINOÁCIDOS 
pH=pI aminoácidos não têm carga líquida 
pH>pI aminoácidos têm carga líquida - 
2,34 + 9,69 
2 
pI= =6,015 Alanina 
Aspartato – aa ácido – apresenta 3 estágios 
 de ionização 
pK1= 1,88 – 1a ionização –ionização do grupo 
 carboxila 
pKR= 3,65 – 2a ionização –ionização do grupo 
 carboxila da cadeia lateral (R) 
pK2= 9,60 – 3a ionização –ionização do grupo 
 amino 
12 
pKR=3,65 
ESTÁGIOS DE IONIZAÇÃO DO ASPARTATO 
pK1=1,88 
COOH 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
COOH 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
COOH 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
COO- 
COO- 
C H 
CH2 
H2N 
COO- 
pK2=9,60 
carga +1 
Espécie I 
carga 0 
Espécie II 
carga -1 
Espécie III 
carga -2 
Espécie IV 
Zwitterion 
Espécie I – presente em pH<1,88 
Espécie II – presente em 1,88<pH<3,65 
IONIZAÇÃO DO ASPARTATO 
Espécie III – presente em 3,65<pH<9,60 
Espécie IV – presente em pH>9,60 
4- Os aminoácidos apresentam curvas 
de titulaçãocaracterísticas 
•  Cada aminoácido tem uma curva 
 de titulação 
•  É o gráfico da variação de pH em 
função da [OH-] adicionada 
CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 Consiste em adicionar gradativamente 
 concentrações conhecidas de base a 
 uma solução ácida do aa 
 Ao mesmo tempo é registrado o pH 
•  Levantamento da curva de titulação 
 do aminoácido: 
CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Solução básica 
Moléculas de aminoácido em 
 solução ácida 
 (pH muito baixo) 
COOH 
H3N-C-H 
R 
+ 
H+ 
H+ 
H+ H+ 
H+ 
H+ H+ 
H+ 
H+ 
H+ H+ 
H+ H+ 
H+ H+ 
COOH 
C H 
CH3 
H3N 
+ 
Espécie I 
Carga +1 
pK1=2,34 
COO- 
C H 
CH3 
H3N 
+ 
Espécie II 
 Carga 0 
pK2=9,69 
COO- 
C H 
CH3 
H2N 
Espécie III 
Carga -1 
ALANINA 
Zwitterion 
13 
CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos apolares 
pK1 
pK2 
(αCOOH) 
(αNH3+) 
pH 
[ ] de OH- 
Espécie I 
Espécie II 
Espécie III 
pKR=3,65 
ASPARTATO 
pK1=1,88 
COOH 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
COOH 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
COOH 
COO- 
C H 
CH2 
H3N 
+ 
COO- 
COO- 
C H 
CH2 
H2N 
COO- 
pK2=9,60 
carga +1 
Espécie I 
carga 0 
Espécie II 
carga -1 
Espécie III 
carga -2 
Espécie IV 
Zwitterion 
CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos polares 
pK1 
pK2 
(αCOOH) 
(αNH3+) 
pH 
pKR Cadeia R 
[ ] de OH- 
Espécie I 
Espécie II 
Espécie III 
Espécie IV 
5- Os aminoácidos têm função tamponante 
•  A atividade tamponante é exercida nos 
 valores de pK 
•  Os aas têm efeito tamponante em vários 
intervalos de pH 
•  Nos valores de pK tem-se uma espécie 
doadora e uma receptora de prótons 
TAMPÕES BIOLÓGICOS 
•  Os principais tampões biológicos são: 
•  Tampões são substâncias que impedem 
 variações bruscas de pH no meio biológico 
•  Tampão fosfato 
•  Tampão bicarbonato 
• Proteínas: efeitos discretos no pH fisiológico 
•  O principal tampão do plasma sangüíneo - 
 atua junto com a hemoglobina 
•  TAMPÃO BICARBONATO 
•  O principal tampão da saliva estimulada 
•  Representação: H2CO3/ HCO3- 
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3- 
14 
•  Adição de base no meio 
•  Adição de ácido no meio 
H+ + OH- H2O (substância neutra) 
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3- 
H+ 
(Substâncias neutras) 
Ácido carbônico Bicarbonato 
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3- 
•  TAMPÃO BICARBONATO 
• Intracelularmente sua concentração é maior 
 e sua eficiência é considerável 
•  TAMPÃO FOSFATO 
• O principal tampão da saliva não estimulada 
• Representação: H2PO4-/ HPO42- 
 H2PO4- HPO42- + H+ 
• A baixa concentração plasmática torna sua 
 eficiência reduzida 
•  Adição de base no meio 
•  Adição de ácido no meio 
H+ + OH- H2O (substância neutra) 
H+ 
 H2PO4- HPO42- + H+ 
 H2PO4- HPO42- + H+ 
•  TAMPÃO FOSFATO 
Fosfato diácido Fosfato monoácido 
•  OUTROS AGENTES TAMPONANTES 
Peptídeos, proteínas e amônia 
• Peptídeos e proteínas podem atuar como 
tampões: possuem cadeias laterais que podem 
atuar como ácidos ou bases (ação é discreta) 
• Amônia 
 NH3 + H+ NH4+ 
"Não que sejamos capazes, por nós, de pensar 
alguma coisa, como de nós mesmos; mas a nossa 
capacidade vem de Deus." (II Coríntios 3:5) 
São polímeros contendo de 2 até milhares de 
resíduos de aa 
2 aa- dipeptídeos 
3 aa- tripeptídeos 
4 aa- tetrapeptídeos 
2 a 10 aa - oligopeptídeos 
+11 aa- polipeptídeos 
+100 aa- proteínas 
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Ocorrência: 
• Biológica natural 
• Resultante da hidrólise parcial de proteínas 
Associação de 2 moléculas de aa unidas 
covalentemente é chamada ligação peptídica. 
Resulta da reação de condensação entre o 
grupo carboxila de um aminoácido e o grupo 
amino do aminoácido vizinho 
H2O 
H 
C COH 
R 
H2N + 
H 
C COOH 
R 
H-N 
H 
O 
H 
C COOH 
R 
 N 
H 
H 
C C 
R 
H2N 
O 
Ligação peptídica – planar e rígida 
Peptídeos e proteínas apresentam grupo amino 
livre (aminoterminal) e carboxila livre 
(carboxiterminal) 
H 
C C 
R 
 N 
H 
H 
C C 
R 
H2N 
O O 
H 
C COOH 
R H 
 N 
Aminoterminal carboxiterminal 
Ala-Gly-Ser-Glu 
Nomenclatura: alanil-glicil-seril-glutâmico 
Asp-Lys-Tyr-Thr 
Nomenclatura: Aspartil-lisil-tirosil-treonina 
Desempenham funções biológicas importantes 
tais como: 
• Hormônios 
• Antibióticos 
• Agentes redutores 
• Agentes oxidantes 
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• Agentes redutores • Agentes oxidantes 
• Perde prótons 
• Promove redução 
• Sofre oxidação 
• Ganha prótons 
• Promove oxidação 
• Sofre redução 
• INSULINA- 2 cadeias com 30 e 21 aa unidas 
 por 2 pontes de dissulfeto 
•  Promove o transporte de glicose para o interior 
da célula: diminui a [ ] de glicose no sangue Estrutura covalente da Insulina 
• GLUCAGON- Hormônio pancreático com 29 
 resíduos de aa 
• Hormônio que ativa a liberação de glicose 
para fora da célula: 
-aumenta a concentração de glicose no sangue 
• OXITOCINA- Hormônio secretado pela 
hipófise 
 - oligopeptídeo com 9 resíduos de aa 
• Estimula o fluxo de leite durante a lactação 
• Estimula as contrações uterinas durante o 
parto 
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• OXITOCINA 
H3N-Cys-Tyr-Ile 
Gln 
Asn Cys- 
S 
S 
Pro-Leu-Gly-C 
O 
NH3+ 
• VASOPRESSINA -Hormônio da hipófise 
 - oligopeptídeo com 9 resíduos de aa 
• Aumenta a reabsorção de água pelo rim 
• Aumenta a pressão sanguínea 
• VASOPRESSINA 
H3N-Cys-Tyr-Phe 
Gln 
Asn Cys- 
S 
S 
Pro-Arg-Gly-C 
O 
NH3+ 
• BRADICININA – Hormônio contendo 9 
resíduos de aa 
• Mediador da dor 
• Inibe a inflamação dos tecidos 
• Vasodilatador: aumenta a permeabilidade dos 
vasos sanguíneos 
• ENCEFALINAS– Hormônios que se ligam 
a receptores específicos de determinadas 
células do cérebro e induzem a analgesia 
• Analgésicos de ocorrência natural 
• Leucina encefalina – Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu 
• Metionina encefalina – Tyr-Gly-Gly-Phe-Met 
• GLUTATIONA 
• Agente redutor (importante antioxidante) 
• Está envolvida no transporte de aa através 
 da membrana celular 
• Tripeptídeo contendo γ-Glu-Cys-Gly 
Nomenclatura: γ-glutamil-cisteinil-glicina 
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• GLUTATIONA 
• Pode ocorrer conjugada a drogas, toxinas e 
solventes para torná-las mais solúveis - atua no 
processo de desintoxicação 
• Proteção de radicais SH de proteínas 
• Degradação do peróxido de hidrogênio 
Glu- Cys- Gly 
CH2 
SH 
Glu- Cys- Gly 
CH2 
S 
Glu- Cys- Gly 
CH2 
S 
G-S-S-G G-SH 
Glutationa reduzida Glutationa oxidada 
• GLUTATIONA 
• Degradação do peróxido de hidrogênio 
• GLUTATIONA 
2GSH + H2O2 GS-SG + 2H2O 
GS-SG + 2NADPH 2GSH + NADP+ 
• GLUTATIONA 
• Manutenção do átomo de ferro da 
hemoglobina no estado +2 
• Responsável pela integridade de membranas 
 celulares 
• Integridade da membrana do eritrócito 
• GRAMICIDINA S e TIROCIDINA A 
• São decapeptídeos cíclicos contendo aa da 
série D e L 
• Antibióticos produzidos por bactérias 
• Outros antibióticos: vancomicina, 
bacitracina A, polimixina B, streptograminas 
L-Val-L-Orn-L-Leu-D-Phe-L-Pro 
L-Pro-L-Phe-L-Leu-D-Orn-L-Val 
Gramicidina S 
L-Val-L-Orn-L-Leu-D-Phe-L-Pro 
L-Tyr-L-Glu-L-Asp-D-Phe-L-Phe 
Tirocidina A 
ANTIBIÓTICOS 
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