Aulas 3 e 4 - Aminoácidos, Proteínas e Enzimas

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Aminoácidos & Proteínas
UNIDADE: Natal
CURSO: Enfermagem
DISCIPLINA: Bioquímica
DOCENTE: MSc. Valeska Santana de Sena Pereira
Objetivos
Identificar a característica básica das moléculas de aminoácidos
Classificar os tipos de aminoácidos 
Diferenciar aminoácidos essenciais e não-essenciais
Compreender o nível organizacional das proteínas 
Classificar as proteínas quanto à forma e composição
Proteínas 
Componente celular mais abundante
Proteínas 
Moléculas mais diversificadas quanto à forma e função
Aminoácidos
Estrutura básica
20 aminoácidos  240 milhões de moléculas diferentes!
Arranjos incontáveis entre as cadeias peptídicas, uma vez que os diferentes aminoácidos possuem diferentes propriedades químicas que, em conjunto, serão responsáveis pela função da proteína 
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Aminoácidos
Classificação de acordo com o grupo R 
Aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbicos)
Aminoácidos polares (grupo R hidrofílico)
Localizam-se na superfície da molécula
Subdividem-se em não-carregados, básicos (carga +) e ácidos (carga -)
Aminoácidos apolares
Grupamentos R hidrofóbicos compostos por hidrocarbonetos
Localizam-se internamente na molécula de proteína, estabilizando sua estrutura por interações hidrofóbicas
Aminoácidos essenciais e não-essenciais
Essencial
Adquiridos na alimentação
Arginina(1)
Lisina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Histidina
Não-essencial
Produzidos no organismo
Alanina
Asparagina
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Tirosina
Cisteína
Serina
Aspártico
(1) A arginina é produzida no hepatócito, porém consumida em grande escala na síntese da uréia, o que faz com que seja classificada como essencial (pelo menos em crianças)
Erros inatos do metabolismo
Erros genéticos na expressão ou controle das enzimas envolvidas no metabolismo de aminoácidos
Artrite aguda e urina escurecida
Acúmulo de tirosina no organismo causando insuficiência hepática e renal, raquitismo,  catarata, retardamento no desenvolvimento e mental em graus variados
A ausência de tiroxina resulta em retardo do desenvolvimento cerebral, nanismo, insuficiência da tireóide e subdesenvolvimento dos órgãos genitais
Deficiência na fenilalanina hidroxilase provocando o acúmuno de fenilalanina que causa danos neuorlógicos severos
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Peptídeos
Ligação covalente entre 2 aminoácidos por uma ligação peptídica (condensação)
Ligação rígida porém Cɑ é flexível
As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos
Ligação peptídica
ɑ
ɑ
ɑ
ɑ
Polipeptídeos
Proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, contendo mais de 50 aminoácidos e desempenham funções específicas
Estrutura das proteínas
Organização espacial resultante do tipo de aminoácido e disposição
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Estrutura primária
Sequência de aminoácidos ao longo da cadeia peptídica determinada geneticamente
Primeira letra
Terceira letra
Segunda letra
Anemia falciforme
Valina ao invés de glutamato no sexto aminoácido da cadeia polipeptídica da hemoglobina
Estrutura secundária
Forma que a cadeia polipeptídica assume no espaço, que pode ser de α-hélice ou β-folha pregueada
Folha β-pregueada entre 2 cadeias peptídicas na mesma molécula 
Mioglobina formada por ɑ-hélices
Concanavalina A formada por folhas beta
Estrutura terciária
Estrutura tridimensional que confere estabilidade à proteína determinada por interações não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos ou por por pontes de disssulfeto no caso das cisteínas
Interação eletrostática
Interação hidrofóbica
Estrutura quaternária
É o arranjo entre cadeias peptídicas ou com outros componentes por interações não-covalentes 
HEMOGLOBINA
Proteínas fibrosas
Insolúveis em água, compridas e filamentosas
Possuem grande resistência física 
Função estrutural ou protetiva
Ex. Colágeno
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à forma:
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à forma:
Proteínas globulares:
Geralmente solúveis em água, formam estruturas compactas fortemente enroladas em forma globular ou esférica
Manutenção e regularização de processos vitais: enzimática, transporte, defesa e hormona
Ex. hemoglobina
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à composição: 
Proteínas simples
Apenas aminoácidos
Ex. albuminas, globulinas
Proteínas conjugadas
Grupos prostéticos: carboidratos, íons, lipídios
Classe
Grupo prostético
Exemplo
Lipoproteínas
Lipídios
LDL
Glicoproteínas
Carboidratos
Imunoglobulinas
Hemoproteínas
Heme
Hemoglobina
Metaloproteínas
Ferro
Ferritina
Zinco
Álcooldesidrogenase
Cálcio
Calmodulina
Proteínas conjugadas
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Lipoproteina (ex.)
Lipoproteína de baixa densidade LDL
Função: 
transporte de lipídeos 
Composição:
Apoprotéinas
Ester de colesterol
Colesterol
Fosfolipídios
Triacilgliceróis
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Glicoproteína (ex.)
Glicoproteínas de superfície celular
Função:
Reconhecimento celular
Proteção
Hidratação
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Hemoproteína (ex.)
Hemoglobina
Funções:
Transporte de O2
Transporte de CO2
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Desnaturação
Modificações físicas na conformação tridimensional e na função fisiológica
pH extremos abaixo de 5,0
Temperaturas elevadas acima de 50°C
Detergentes 
A visualização geralmente é pela formação de precipitado esbranquiçado 
Irreversível in vitro
Renaturação por chaperonas in vivo
Enzimas
UNIDADE: Natal
CURSO: Enfermagem
DISCIPLINA: Bioquímica
DOCENTE: MSc. Valeska Santana de Sena Pereira
Definição
Proteínas especializadas na catálise (aumento da velocidade) de reações biológicas, sem serem consumidos no processo
Aumenta de 1 milhão a 1 trilhão de vezes a velocidade das reações
Velocidade das reações
É explicada pela teoria das colisões:
Para reagir, as moléculas devem colidir com orientação apropriada, adquirindo energia suficiente (Energia de ativação) para atingir um estado reativo, chamado estado de transição
Velocidade das reações
Sítio-ativo
Co-fator
Permite o encaixe perfeito da enzima com o substrato
Exemplos de coenzimas
Características
Diminuição da necessidade energética
Aumento da velocidade da reação
Glicogênio
Glicose
Glicose-6-fosfatase
Glicose-6-fosfato
Doença de von Gierke
Pentoses
Adenina e Guanina elevadas
Ácido úrico
(...)
Características
São reutilizadas, necessitando de baixas concentrações
Especificidade
Classificação
Oxidorredutases
Transferases
Hidrolases
Liases
Isomerases
Ligases
Oxidorredutases
Troca de elétrons
Transferases
Transferência de grupos de uma molécula para outra
Hidrolases
Quebram moléculas por adição de água
Liases
Adição ou remoção de grupos em dupla ligações
Isomerases
Transferência de grupos dentro da molécula produzindo isômeros
Ligases
União de duas moléculas acopladas à quebra de ATP
Regulação enzimática
Regulação por feedback
Regulação enzimática
Regulação por mudanças estruturais nas enzimas
Alostérica
Positivo
Negativo
Regulação enzimática
Regulação por mudanças estruturais nas enzimas
Ligação covalente reversível (fosfato inorgânico, AMP...)
Regulação enzimática
Regulação por mudanças estruturais nas enzimas
Clivagem proteolítica
Zimogênio: enzima com aminoácidos a mais dos que os necessários para a função catalítica
Vasoconstrição Reabsorção e de sódio e água
Exercício
Qual a estrutura básica da moléculas de aminoácidos?
O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais?
Quais os níveis organizacionais das proteínas e como são caracterizados?
Classifique as proteínas quanto à forma e composição e defina.
Qual a função das enzimas?
O que é co-fator e sítio ativo?
Comente 2 exemplos de classes enzimáticas.
Quais as características de uma enzima.
Quais fatores afetam a ação enzimática.
Quais os processos de regulação enzimática.