Buscar

trabalho de bioquimica amanda

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes
Você viu 3, do total de 3 páginas

Prévia do material em texto

Faculdade Estácio de Sá-Juiz de Fora
ESTUDO DIRIGIDO SOBRE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Matéria: Fundamentos de Bioquímica 
Professor (a) Patrícia Rodrigues Ferreira
Aluno: Amanda Machado de Carvalho
Nº matrícula: 201807143252
Curso: Enfermagem 2º Período noturno.
1ª Estudo Dirigido “Aminoácidos e Proteínas” 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono ao qual se liga um átomo de hidrogênio, um grupo amina, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral "R". Marque a alternativa que indica corretamente o que difere um aminoácido de outro.
Átomo de hidrogênio.
Átomo de carbono.
Cadeia lateral "R".
Grupo carboxílico.
Grupo Amina.
Reposta correta letra C cadeia lateral R
Quando as estruturas mais lineares das proteínas dobram-se sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura (X). Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos. Mas podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais. A seguir, temos a estrutura da mioglobina.
A incógnita (X) no enunciado da questão pode ser adequadamente substituída por:	
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária
Globular
Resposta correta letra C estrutura Terciária 
Qual é a unidade básica de construção das proteínas? Que porção desse constituinte lhe confere variabilidade química? 
Resposta: A unidade básica de construção das proteínas são os polímeros naturais formados pela reação de polimerização por condensação entre α-aminoácidos em que o grupo amina está no segundo carbono contando a partir do grupo carboxila, unidos por ligações peptídicas. Ocorre a ligação entre um grupo amino (RNH2) de uma molécula do grupo amina com o grupo carboxila (R1CO2H) de outra molécula do grupo dos ácidos carboxílicos. O resultado e a formação de um grupo amida (RNHCOR1) e a liberação de uma molécula de água (H2O)
Defina ligação peptídica e sua importância para a estrutura primária de uma proteína. 
Resposta: A união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula recebe o nome de ligação peptídica. Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
No momento em que a proteína está sendo sintetizada e as ligações peptídicas estão se formando, o radical carboxila perde um grupamento–OH (hidroxila), deixando uma ligação livre. Simultaneamente, o radical amina de outro aminoácido perde um átomo de hidrogênio (–H), ficando, também, com uma ligação livre. Já que existem duas ligações livres, os aminoácidos tendem a se juntar: o OH do grupo carboxila de um aminoácido se liga ao H da amina do vizinho, produzindo uma molécula de água.
A união de dois aminoácidos faz através de uma ligação peptídica, designa-se por polipeptídica a cadeia que resulta da união de vários aminoácidos. Por esse motivo as proteínas são também chamadas de moléculas polipeptídicas. 
As figuras abaixo ilustram os padrões comuns de enovelamento que as cadeias polipeptídicas podem adotar. 
Identifique cada um deles e/ou classifique que nível de organização é esse. 
Resposta: I Estrutura Secundária α-hélice está presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. Assemelha-se a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto de polipeptídio está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal. 
II: Estrutura Quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. Uma proteína refere-se à união de várias moléculas proteicas enoveladas num complexo multi-proteico, a interação entre as moléculas é realizada através de ligações não covalentes. 
III: Estrutura Terciária a estrutura terciária é a forma como determinada molécula de proteína se organiza no espaço. Corresponde ao movimento, à organização das alfa-hélices, fitas b e voltas no espaço tridimensional, definido por coordenadas atómicas. Resulta do enovelamento das hélices e das folhas pregueadas de uma estrutura secundária e é mantida nessa posição por interações hidrófugas e hidrófilas. Folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando numa estrutura achatada e rígida. Esta é também uma estrutura estável na qual os grupos polares da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio um ao outro
Quais ligações químicas definem cada estrutura? 
Resposta: I Na α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) de outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia.
II: Refere-se à estrutura de uma macromolécula de proteína formada por interações entre múltiplas cadeias de polipeptídeos. Cada cadeia polipeptídica é referida como uma subunidade. As proteínas com estrutura quaternária podem consistir em mais de um tipo de subunidade de proteína. Eles também podem ser compostos por diferentes subunidades. A hemoglobina é um exemplo de uma proteína com estrutura quaternária. A hemoglobina, encontrada no  sangue é uma proteína contendo ferro que liga as moléculas de oxigênio. Ele contém quatro subunidades: duas subunidades alfa e duas subunidades betas.
III: Existem vários tipos de ligações e forças que influenciam uma proteína de estrutura terciária. As interações hidrofóbicas  contribuem grandemente para dobrar e moldar uma proteína. O grupo “R” do aminoácido é hidrofóbico ou hidrofílico. Os aminoácidos com grupos “R” hidrofílicos buscarão contato com seu ambiente aquoso, enquanto os aminoácidos com grupos hidrofóbicos “R” procurarão evitar a água e se posicionar no centro da proteína. A ligação de hidrogênio na cadeia de polipeptídeos e entre grupos de aminoácidos “R” ajuda a estabilizar a estrutura proteica, mantendo a proteína na forma estabelecida pelas interações hidrofóbicas. I
A sequência de aminoácidos de uma proteína está intimamente relacionada com sua função. Você concorda com essa afirmação? Explique.III
Resposta: Sim por que unidade básica de construção das proteínas são os polímeros naturais formados pela reação de polimerização por condensação entre α-aminoácidos em que o grupo amina está no segundo carbono contando a partir do grupo carboxila, unidos por ligações peptídicas. Ocorre a ligação entre um grupo amino (RNH2) de uma molécula do grupo amina com o grupo carboxila (R1CO2H) de outra molécula do grupo dos ácidos carboxílicos. O resultado e a formação de um grupo amida (RNHCOR1) e a liberação de uma molécula de água (H2O).

Continue navegando