Proteínas

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Proteínas 
 
 As proteínas funcionam como catalisadores e 
transportadores e armazenam outras moléculas 
como o oxigênio, fornecem suporte mecânico e 
proteção imunológica, geram movimento, 
transmitem impulsos nervosos e controlam o 
crescimento e a diferenciação. 
 
 As proteínas são polímeros lineares construídos 
a partir de unidades monoméricas chamadas de 
aminoácidos. Também são a personificação da 
transição de um mundo unidimensional de 
sequências para um mundo tridimensional de 
moléculas capazes de realizar diversas funções. 
 
✓ Estrutura primária: É a sequência dos 
aminoácidos ligados uns aos outros, unidos 
por ligações peptídicas para formar cadeias 
polipeptídicas, e cada unidade chama-se 
resíduo. Essas ligações peptídicas são 
cineticamente bem estáveis, pois, a taxa de 
hidrólise é extremamente lenta. 
 
Uma cadeia polipeptídica tem polaridade 
porque suas extremidades são diferentes: um 
grupo α amino está presente em uma 
extremidade e um grupo α carboxila, na 
outra. Porém, a extremidade amina é 
considerada o começo da cadeia 
polipeptídica, de modo que a sequência de 
aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é 
escrita começando-se pelo resíduo 
aminoterminal. 
 
A sua cadeia polipeptídica é constituída por 
uma parte repetitiva regular, chamada 
de cadeia principal ou arcabouço tem alto 
potencial de formação de pontes de 
hidrogênio., e uma parte variável, que 
corresponde às cadeias laterais específicas. 
Cada resíduo contém um grupo carbonil 
(C=O), que é um bom aceptor de pontes de 
hidrogênio e, à exceção da prolina, um grupo 
 
NH, que é um bom doador de pontes de 
hidrogênio. Estes grupos interagem entre si e com 
grupos funcionais de cadeias laterais para 
estabilizar estruturas particulares, 
 
✓ Estrutura secundária: É uma estrutura 
tridimensional formada pelas pontes de 
hidrogênio entre os aminoácidos próximos uns 
dos outros. As proteínas se dobram 
espontaneamente em estruturas tridimensionais, 
determinadas pela sequência de aminoácidos no 
polímero proteico. Os dois elementos principais da 
estrutura secundária são a α-hélice e a fita β. Na 
α-hélice, a cadeia polipeptídica se contorce em um 
bastão fortemente condensado. Dentro da hélice, 
o grupo CO de cada aminoácido estabelece uma 
ponte de hidrogênio com o grupo NH do 
aminoácido quatro resíduos na cadeia 
polipeptídica. Na fita β, a cadeia polipeptídica é 
quase completamente estendida. Duas ou mais 
fitas β conectadas por pontes de hidrogênio entre 
NH-CO se unem para formar as folhas β. As fitas 
nas folhas β podem ser antiparalelas, paralelas ou 
mistas. 
 
✓ Estrutura terciária: É formada por interações de 
longa distância entre os aminoácidos. As proteínas 
hidrossolúveis enovelam-se em estruturas 
compactas com núcleos apolares. A estrutura 
compacta e assimétrica dos polipeptídios 
individuais é chamada de estrutura terciária. As 
estruturas terciárias de proteínas hidrossolúveis 
têm características em comum: (1) um interior 
formado por aminoácidos com cadeias laterais 
hidrofóbicas e (2) uma superfície majoritariamente 
formada por aminoácidos hidrofílicos, que 
interagem com o ambiente aquoso. As interações 
hidrofóbicas entre os resíduos do interior são a 
força motriz para a formação da estrutura terciária 
das proteínas hidrossolúveis. Algumas proteínas 
que existem em ambientes hidrofóbicos, 
como nas membranas, exibem uma 
distribuição inversa dos aminoácidos 
hidrofílicos e hidrofóbicos. Nestas proteínas, 
os aminoácidos hidrofóbicos estão na 
superfície para interagir com o ambiente, 
enquanto os grupos hidrofílicos estão 
protegidos do ambiente no interior da 
proteína. 
 
✓ Estrutura Quaternária: A proteína funcional é 
composta por várias cadeias polipeptídicas. 
Proteínas que consistem em mais de uma 
cadeia polipeptídica exibem estrutura 
quaternária. Cada cadeia polipeptídica 
individual é chamada de subunidade. A 
estrutura quaternária pode ser tão simples 
como duas subunidades idênticas ou tão 
complexa quanto dúzias de subunidades 
diferentes. Na maior parte dos casos, as 
subunidades são mantidas unidas por ligações 
não covalentes. 
 
 Grupos Funcionais: São os alcoóis, tióis, 
tioésteres, ácidos carboxílicos, carboxamidas e 
uma variedade de grupos básicos. A maior 
parte destes grupos é quimicamente reativa. 
Quando combinado em várias sequências, este 
conjunto de grupos funcionais é responsável 
pelo amplo espectro de funções das proteínas. 
Por exemplo, suas propriedades reativas são 
essenciais às funções das enzimas, as proteínas 
que catalisam reações químicas específicas nos 
sistemas biológicos. 
 
 As proteínas podem interagir umas com as 
outras e com outras macromoléculas biológicas 
para formar complexos proteicos agindo 
sinergisticamente. 
 
 Algumas proteínas são bem rígidas e funcionam 
como elementos estruturais no citoesqueleto 
ou no tecido conectivo, enquanto outras 
exibem considerável flexibilidade funcionando 
como dobradiças, molas ou alavancas que são 
cruciais para a função proteica, para a união de 
proteínas umas às outras e a outras moléculas, 
formando unidades complexas, e para a 
transmissão de informações dentro das células e 
entre elas. 
 
As proteínas são construídas a partir de um 
repertório de 20 aminoácidos 
 α-aminoácido consiste em um átomo central de 
carbono, chamado de carbono α, ligado a um 
grupo amino, um ácido carboxílico, um átomo de 
hidrogênio e um grupo R diferenciado (cadeia 
lateral) 
 São quirais, existem em duas formas: 
✓ Isômeros L que possui configuração absoluta S 
e são dominantes em soluções. Na forma 
dipolar, o grupo amino está protonado (—NH3+) 
e o grupo carboxila, desprotonado (–COO–). Em 
solução ácida (p.ex., pH 1), o grupo amino está 
protonado (–NH3+) e o grupo carboxila não está 
dissociado (–COOH). À medida que o pH 
aumenta, o ácido carboxílico é o primeiro grupo 
a perder um próton, desde que seu pKa esteja 
próximo de 2. A forma dipolar persiste até que 
o pH se aproxime de 9, quando o grupo amino 
protonado perde um próton. 
 
✓ Isômero D 
 
 Embora haja muitas maneiras de classificar os 
aminoácidos, agruparemos estas moléculas em 
quatro grupos, de acordo com as características 
químicas gerais de seus grupos R: 
 
✓ Aminoácidos Hidrofóbicos e Apolares: As 
cadeias laterais são Alanina (R: -CH3) a segunda 
mais simples, Valina, Leucina e Isoleucina 
tendem a se agrupar no interior da proteína, 
estabilizando a estrutura proteica por meio de 
interações hidrofóbicas. A Glicina (R: H) é o 
único aminoácido aquiral e o mais simples. A 
Metionina, um dos dois aminoácidos que 
contém enxofre, tem um grupo tioéter (-S-) 
ligeiramente apolar. A Prolina na sua cadeia 
lateral é ligada tanto ao átomo de nitrogênio 
quanto ao carbono α, ela influencia 
consideravelmente a arquitetura das proteínas, 
uma vez que seu anel estrutural a torna mais 
conformacionalmente restrita que os demais 
aminoácidos. 
 
OBS: As cadeias laterais alifáticas maiores 
tendem a se agrupar entre si, em vez de com a 
água, por isso são hidrofóbicas. 
 
✓ Grupo R aromáticos: São composto por 
Fenilalanina que contém um anel fenílico no 
ligar do hidrogênio da alanina; Tirosina está 
ligado a (—CH2—) e a um anel fenílico que está 
ligada a hidroxila (OH); Triptofano possui um 
grupo indol ligado a um grupo metileno (—
CH2—), esse grupo é constituído pela fusão de 
dois anéis contendo um grupo NH. Todos são 
Hidrofóbicos, apolares. 
 
✓ Aminoácidos Polares, não carregados: são 
composto por Serina (—CH2—OH); treonina; 
cisteína contém um grupo sulfidrila, ou tiol (-
SH), no lugar da hidroxila; asparagina e 
glutamato possuem uma carboxamida terminal 
no lugar de um ácido carboxílico. Todos são 
ligados a uma hidroxila por isso são hidrofílicos. 
 
✓ Aminoácidos carregados positivamente: São 
hidrofílicos e ph neutro, compostospor Lisina 
têm cadeias laterais longas que terminam com 
grupos que são positivamente carregados em 
pH neutro, tem uma amina primária em uma 
extremidade.; Arginina têm cadeias laterais 
longas que terminam com grupos que 
são positivamente carregados em pH neutro, 
tem um grupo guanidínio na extremidade.; 
Histidina contém um grupo imidazol, um anel 
aromático que também pode estar carregado 
positivamente, funcionam como 
doadores/receptores de prótons. 
 
✓ Aminoácidos carregados negativamente: 
Composto pelo Aspartato e o Glutamato, 
possuem um segundo grupo carboxila. 
 
A sequência de aminoácidos de uma 
proteína determina sua estrutura 
tridimensional 
 A sequência de aminoácidos determina a 
estrutura tridimensional e, portanto, todas as 
demais propriedades de uma proteína. 
Algumas proteínas podem ser completamente 
desnaturadas e ainda assim se renaturarem 
com eficiência quando postas em condições 
nas quais a forma enovelada da proteína é 
estável. A sequência de aminoácidos de uma 
proteína é determinada pela sequência de 
bases na molécula de DNA. Esta informação na 
sequência unidimensional é expandida ao 
mundo tridimensional pela capacidade das 
proteínas de se enovelarem espontaneamente. 
O enovelamento das proteínas é um processo 
altamente cooperativo; intermediários 
estruturais entre as formas desnovelada e 
enovelada não se acumulam. 
 
 Algumas proteínas, como as proteínas 
intrinsecamente desestruturadas e as 
metamórficas, não se incluem estritamente ao 
paradigma de “uma sequência, uma estrutura”. 
Por conta desta versatilidade, estas proteínas 
aumentam a capacidade codificante de 
proteínas do genoma. 
 
 A versatilidade das proteínas aumenta ainda 
mais por meio das modificações covalentes. 
Tais modificações podem incorporar grupos 
funcionais que não estão presentes nos 20 
aminoácidos. Outras modificações são 
importantes para a regulação da atividade da 
proteína. Por meio de sua estabilidade 
estrutural, diversidade e reatividade química, 
as proteínas tornam possível a maior parte dos 
processos-chave associados à vida.