Atividade PROTEÍNAS FEITA

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Atividade – PROTEÍNAS
Disciplina: Bioquímica
Aluna: Helen Karla O.Dallorto
1. Preencha as lacunas abaixo sobre o tema “Aminoácidos e proteínas”.
a) As PROTEINAS são as moléculas mais abundantes e com a maior diversidade de funções nos seres vivos. Essas macromoléculas são formadas pela união de vários resíduos de AMINOÁCIDOS, ligados por LIGAÇÃO PEPTIDICA. Esta ligação ocorre entre o átomo de CARBONO do grupo CARBOXILA de um aminoácido e o átomo de NITROGENIO do grupo AMINO de um outro resíduo, com a liberação de elementos de HIDROGENIO E OXIGENIO .
b) As extremidades da cadeia polipeptídica são comumente denominadas N-TERMINAL e C-TERMINAL .
c) A complexidade da estrutura proteica é melhor analisada considerando a molécula em quatro níveis de organização, denominados PRIMÁRIA, SECUNDÁRIA, TERCIÁRIA e QUATERNÁRIA.
2. Os aminoácidos são unidades fundamentais para a produção de proteínas.
2.1. Um carbono quiral (que se liga à quatro ligantes diferentes) está presente na estrutura básica de 19 dos 20 aminoácidos que constituem as proteínas. Mostre os grupamentos que formam um aminoácido.
 COO-
H3N+
H
 R
2.2. Qual o único aminoácido que não apresenta um carbono quiral? Explique.
É A GLICINA, POIS ESTÃO LIGADOS AO CARBONO, DOIS ÁTOMOS IGUAIS NO CASO DO HIDROGÊNIO
2.3. Aminoácidos POLARES estão dispostos na superfície externa da proteína, enquanto aminoácidos APOLARES preenchem o interior dessas biomoléculas, ajudando na estabilização da sua estrutura tridimensional.
2.4. A cadeia lateral do aminoácido CISTEÍNA contém um grupo sulfidrila (-SH). Numa proteína, os grupos -SH de duas CISTEÍNAS podem se ligar e formar uma ligação denominada DINULFETO.
2.5. Qual alternativa corresponde a um aminoácido com uma característica química válida?
A. Glutamina: contém um grupo hidroxila na sua cadeia lateral
B. Serina: pode formar pontes dissulfeto
C. Cisteína: contém a menor cadeia lateral
D. Isoleucina: frequentemente encontrada mergulhada no interior das proteínas
E. Glicina: contém um grupo amida na cadeia lateral
3. Distribuía as características elencadas abaixo nas respectivas estruturas moleculares proteicas. Observação: As estruturas podem ter mais de uma característica.
Ligação peptídica; Folhas beta; Pontes dissulfeto; Sequência de aminoácidos; Alfa hélice; Ligações de hidrogênio; Enovelamento completo; Duas ou mais cadeias polipeptídicas unidas; Interações hidrofóbicas.
	Estrutura
	Característica
	
Primária
	
LIGAÇÃO PEPTIDICA; SEQUENCIA DE AMINOÁCIDOS
	
Secundária
	
LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO;FOLHAS BETA;ALFA HÉLICE 
	
Terciária
	
PONTES DISSULFETO;INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS;ENOVELAMENTO COMPLETO
	
Quaternária
	
DUAS OU MAIS CADEIAS POLIPEPTIDICAS UNIDAS.
4. Marque (V) verdadeiro ou (F) falso para as afirmativas abaixo, justificando sua resposta quando as alternativas forem falsas.
( V) Os aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas tendem a ficar localizados no interior da cadeia polipeptídica, onde se associam com outros aminoácidos hidrofóbicos.
( V) As folhas beta são uma das estruturas secundárias formadas durante o início do enovelamento proteico, sendo estabilizada por ligações iônicas. 
( F) A desnaturação proteica resulta no desdobramento das estruturas terciárias, com subsequente quebra das ligações peptídicas, em casos de desnaturação irreversível.
(F) Na estrutura quaternária, as cadeias polipeptídicas devem ser totalmente idênticas para desempenhar uma função cooperativa, como no caso da hemoglobina. 
( V ) A estrutura primária de uma proteína é formada pela sequência de aminoácidos que a constitui.
5. Qual das seguintes afirmativas sobre a estrutura proteica está correta? Justifique todas as alternativas falsas. 
a. As proteínas constituídas apenas por uma cadeia polipeptídica podem ter estrutura quaternária.
b. A formação de pontes dissulfeto em uma proteína requer que os dois resíduos de cisteína participantes estejam adjacentes entre si, na sequência primária da proteína.
c. A estabilidade da estrutura quaternária das proteínas se dá principalmente como resultado das ligações covalentes entre as subunidades.
d. A desnaturação proteica sempre resulta em perda irreversível da estrutura tridimensional da proteína.
e. A informação necessária para o dobramento correto de uma proteína está contida na sequência específica dos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. 
6. Que estruturas moleculares da proteína nativa podem ser perdidas na desnaturação?
PODEM SER PERDIDAS SUAS ESTRUTURAS TRIMENDISIONAIS 
7.Por que as proteínas perdem facilmente suas estruturas tridimensionais em certas condições ambientais, como temperatura e pH? QUANDO ESSAS CONFORMAÇÕES ESPACIAIS SÃO ALTERADAS OU DESTRUIDAS, DIZEMOS QUE A PROTEINA FOI DESNATURADA OU OCORREU UMA DESNATURAÇÃO PROTEICA, MANTENDO SOMENTE A ESTRUTURA PRIMARIA, QUE É A PROPRIA CADEIA PEPTIDICA, FORMADA PELA SEQUENCIA DE AMINOÁCIDOS LIGADOS ENTRE SI. OS FATORES QUE ALTERAM A ESTRUTURA DE UMA PROTEINA PODEM SER DIVERSIFICADOS, INCLUINDO ALTERAÇÃO NA TEMPERATURA E NO pH DO MEIO, ACÃO DE SOLVENTES ÔRGANICOS, AGENTE OXIDANTES E REDUTORES E ATÉ MESMO AGITAÇÃO INTENSA. 
8.O que é o ponto isoelétrico de uma proteína? 
O PONTO ISOÉLETRICO DE UMA PROTEINA CORRESPONDE AO VALOR DE pH EM QUE A MOLÉCULA SE ENCONTRE ELÉTRICAMENTE NEUTRA, OU SEJA, QUANDO O NUMERO DE CARGAS POSITIVAS FOR IGUAL AO NUMERO DE CARGAS NEGATIVAS. O PL DAS PROTEINAS É DETERMINADO EXPERIMENTALMENTE, SENDO CONSIDERADO O pH NO QUAL A MOLÉCULA NÃO MIGRA QUANDO SUBMETIDA A CAMPO ELÉTRICO (ELETROFORESE). CADA PROTEINA POSSUI UM PL CARACTERISTICO QUE REFLETE A PROPORÇÃO ENTRE AMINOÁCIDOS ÁCIDOS E BÁSICOS. ASSIM, CONCLUI-SE QUE NO PL, AS PROTEINAS APRESENTAM UM NUMERO DE R ÁCIDOS DESPROTONADOS (COO-) IGUAL AO NUMERO DE R BÁSICOS PROTONADOS (NH3+). DESTA FORMA AS PROTEINAS APRESENTARÃO CARGA LIQUIDA POSITIVA EM pH MENOR QUE O PL E CARGA LIQUIDA NEGATIVA EM pH MAIOR QUE O PL.
9. Explique o caráter anfotérico das proteínas.
AS PROTEINAS POSSUEM AMINOÁCIDOS QUE APRESENTAM UM GRUPO ÁCIDO E OUTRO BÁSICO, QUE REAGEM TANTO COM AS BASES MINEIRAIS COMO COM OS ÁCIDOS. 
10. Diferencie proteínas globulares e proteínas fibrosas. Exemplifique.
PROTEINAS GLOBULARES FORMAM ESTRUTURAS COM FORMATO ESFENÓIDE. NESSE GRUPO, SÃO ENCONTRADAS ENZIMAS E ANTICORPOS.
PROTEINAS FIBROSAS ORGANIZAM-SE EM FORMA DE FIBRAS OU LÂMINAS E AS CADEIAS DE AMINOÁCIDOS FICAM DISPOSTOS PARALELAMENTE, ESTAS SÃO POUCOS SOLÚVEIS COMO EXEMPLO A QUERATINA.