Bioquímica veterinária 2

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BIOQUÍMICA APLICADA 
 
 
NOME: __________________________________________________ 
 
TABELA PERIODICA DOS ELEMENTOS 
 
 
 
 
 
 
 
Maria Perpétua Oliveira Ramos 
perpetor@unipam.edu.br 
 
 
Ementa: A lógica molecular dos organismos vivos. Água. Ácidos e bases. Ligações químicas. Noções 
de bioenergética e compostos fosfatados de alta energia. Biomoléculas: aminoácidos e proteínas 
- química e metabolismo. Enzimas. Carboidratos: química e metabolismo. Lipídeos: química e 
oxidações biológicas. Metabolismo Intermediário. 
 
 
 
Objetivos gerais 
Promover noções adequadas sobre os fenômenos bioquímicos e sua interação com organismo; 
Proporcionar aos alunos o conhecimento básico dos princípios da Bioquímica, bem como da estrutura e 
função das principais macromoléculas biológicas. 
Proporcionar aos alunos o conhecimento básico das vias metabólicas celulares, e posteriormente, uma visão 
integrada das mesmas 
 
 Bioquímica é, sem dúvida, uma das ciências mais fascinantes porque desmonta o ser vivo em seus 
componentes básicos e tenta explicar o funcionamento ordenado das reações químicas que tornam possível 
a vida, frequentemente adjetivada como milagre ou fenômeno. Entretanto, o processo químico muito bem 
organizado que estabelece toda a existência da vida em nosso planeta, tem sido desvendado, continuamente, 
por cientistas do mundo inteiro. 
 
 
 
1 
 
Sumário 
1 INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA APLICADA .................................................................................... 2 
ATIVIDADE 01 - INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA ................................................................................ 10 
2 ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES ....................................................................................................... 11 
ATIVIDADE 02 - ÁGUA ........................................................................................................................... 17 
3 ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMOS BIOLÓGICOS ........................................................ 19 
ATIVIDADE 03 – ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMO BIOLÓGICOS ............................................ 30 
4 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ......................................................................................................... 32 
Proteínas .........................................................................................................................................35 
APS 04 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ................................................................................................ 44 
5 ENZIMAS ............................................................................................................................................... 47 
Inibidores Enzimáticos: ...................................................................................................................54 
ATIVIDADE 05 - ENZIMAS ..................................................................................................................... 56 
6 ESTRUTURA E FUNÇÃO DE CARBOIDRATOS ............................................................................ 59 
ATIVIDADE 06: CARBOIDRATOS ......................................................................................................... 74 
7 ESTRUTURA, PROPRIEDADE E FUNÇÃO DE LIPÍDIOS ............................................................ 76 
7.3 Principais Lipídeos Plasmáticos .............................................................................................80 
7.6 Lipoproteínas ............................................................................................................................85 
ATIVIDADES LIPIDEOS .......................................................................................................................... 87 
8 BIOENERGÉTICA E METABOLISMO ............................................................................................. 90 
8.1 Transformação de Energia .........................................................................................................90 
APS 08 BIOENERGÉTICA ........................................................................................................................ 93 
9 METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS ........................................................................................ 95 
ATIVIDADE 9: METABOLISMO DE CARBOIDRATOS................................................................ 114 
10. METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS GRUPO AMINO DOS COMPOSTOS 
NITROGENADOS .................................................................................................................................. 117 
ATIVIDADE 10: METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS ...................................................................... 121 
11 METABOLISMO DOS LIPÍDEOS .................................................................................................. 123 
ATIVIDADE 11: METABOLISMO DE LIPIDEOS ................................................................................ 129 
12 METABOLISMO DO GLICOGÊNIO ............................................................................................. 131 
ATIVIDADE 12: METABOLISMO DO GLICOGÊNIO ........................................................................ 133 
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICA ..................................................................................................... 134 
 
 
 
2 
 
 
1 INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA APLICADA 
 
1.1 Surgimento do Universo 
 A teoria mais aceita para tentar explicar a origem das coisas, é a teoria do Big-Bang. Onde uma grande 
explosão ocorrida em um evento onde ainda não existia espaço / tempo. As partículas fundamentais 
começam a se combinar de diferentes formas formando outras partículas que dão continuidade ao 
processo graças às altas temperaturas. 
Calor → H2 e He 
• Até elementos mais complexos 
Microrganismos simples → biomoléculas complexas 
 
1.2 Átomo e Célula → BIOQUÍMICA 
 
Figura 1 – Temas principais em bioquímica 
 
 
Figura 2 - Hierarquia estrutural na organização molecular das células 
 
 
 
Nível 4: 
A célula e suas 
organelas 
Nível 3: 
Complexos Supramoleculares 
Nível 2: 
Macromolécula 
Nível 1: 
Unidades Monoméricas 
 
3 
 
Figura 3 - Elementos químicos essenciais para a manutenção da vida 
 
Dos elementos químicos encontrados na natureza, quatro são encontrados com maior frequência 
na composição química dos seres vivos. Esses elementos são o carbono (C) o oxigênio (O), o nitrogênio (N) 
e o hidrogênio (H). Além desses quatro elementos, outros são biologicamente importantes como o sódio 
(Na), potássio (K), cálcio (Ca), fósforo (P), enxofre (S), entre outros. 
Figura 4 - Elementos químicos encontrados na natureza 
 
 
 
1.2 Elementos químicos essenciais para a manutenção da vida 
 
Os macroelementos (sombreados em laranja) são 
componentes estruturais das células e dos tecidos. 
Os microelementos (sombreados em amarelo) são 
necessários para algumas formas de vida. 
 
4 
 
 Ligação covalente 
Ligação química onde os átomos compartilham os elétrons entre si, de forma que ambos se tornam 
estáveis, e não há a transferência de elétron(s) de um átomo para o outro. Geralmente a ligação covalente 
ocorre nos elementos químicos que possuem de 4 a 7 elétrons em sua camada de valência, sendo mais 
comum ocorrer este tipo de ligação entre elementos não metálicos. Há casos em que há a ligação covalente 
entre metais e entre metais e ametais, mas esse tipo de fenômeno ocorre com menor frequência. 
 
Existem alguns tipos diferentes de ligações covalentes, utilizando-se a representação eletrônica de 
Lewis para facilitar o entendimento: 
 
Figura5 - Ligação covalente simples 
 
Figura 6 - Ligação covalente dupla 
 
Figura 7 - Ligação covalente tripla 
 
Figura 8 - Ligação covalente coordenada ou dativa 
 
5 
 
Nossos sentidos — visão, paladar, olfato, audição e tato — permitem-nos experimentar o mundo. 
Alegramo-nos com a maciez de um gatinho e com o barulho de seu miado através do tato e da audição. De 
modo notável, essas agradáveis sensações dependem de ligações químicas fracas e reversíveis. 
1.4 Grupos funcionais comuns em biomoléculas 
 Uma das evidências da evolução biológica e da ancestralidade comum dos seres vivos é que todas as formas 
de vida possuem composição química semelhante. Na composição química das células dos seres vivos, 
estudamos dois grandes grupos de substâncias: as substâncias inorgânicas e as substâncias orgânicas. São 
classificadas como substâncias inorgânicas a água e os sais minerais. São substâncias orgânicas os hidratos 
de carbono, lipídios, proteínas e ácidos nucléicos. As substâncias orgânicas são formadas por cadeias 
carbônicas com diferentes funções orgânicas. 
 
As propriedades especiais de ligação do carbono permitem a formação de grande variedade de moléculas 
com funções distintas. Os átomos de carbono unidos entre si podem formar cadeias lineares, ramificadas 
ou estruturas cíclicas, constituindo estruturas altamente estáveis. Outros grupos de átomos, chamados de 
Grupos Funcionais, são adicionados a esses esqueletos carbônicos, conferindo propriedades químicas 
específicas à molécula, assim formada, e dando origem a uma diversidade ilimitada de biomoléculas. 
Aldeídos 
 Aldeídos de odor agradável: 
 
• Formol: produto usado na conservação de tecidos animais 
• Benzaldeído (presente em amêndoas) 
• Cinamaldeído ou aldeído cinâmico (odor da canela) 
• Citral (uma das fragrâncias do limão) 
Cetonas 
 
 
 
• Propanona: solvente de esmalte de unhas 
• Hálito cetônico (odor adocicado): jejum prolongado, dieta com muita gordura e pouco açúcar. 
 
 
 
Formol
: 
 Benzaldeído Cinamaldeído Citral 
6 
 
Álcoois 
 
• Etanol: presente em diferentes concentrações em bebidas como vinho, cerveja, aguardente e uísque; 
• Solvente em perfumes, loções, desodorantes e medicamentos; 
• Antisséptico (álcool em gel), combustível; 
• Metanol: é incolor e apresenta odor e sabor semelhantes ao do etanol, sendo imperceptível a sua 
presença nas bebidas. Tóxico pode levar a cegueira e a morte. 
 
Ácidos carboxílicos 
 
• Ácido etanóico: sabor azedo do vinagre; 
• Ácido butanóico : odor característico da manteiga rançosa; 
• Ácido pentanóico: aroma de alguns queijos; 
• Ácido metanóico: em formigas. 
 
Éteres 
 
• Inalantes prejudiciais à saúde; 
• Princípios ativos de algumas plantas tóxicas. 
 
Ésteres 
 
• Flavorizantes artificiais (conferem aroma e sabor) em balas e doces; 
• Acetato de etila, acetato de butila e acetato de pentila: solventes de esmaltes de unha. 
 
 
7 
 
Aminas 
 
• Trimetilamina: odor de peixe (principalmente deteriorado); 
• Anilina: matéria-prima para corantes utilizados na indústria de cosméticos. 
Amidas 
 
• Estrutura das Proteínas 
• Ureia: substância nitrogenada componente de fertilizantes, matéria-prima para plásticos, suplemento 
alimentar para gado, matéria-prima para a indústria farmacêutica. 
Figura 9 - Grupos Funcionais em Biomoléculas 
 
Epinefrina (Adrenalina)= hormônio secretado pelas supra-renais. 
Histidina: aminoácido 
 
 
1.5 Estrutura Tridimensional dos Compostos Orgânicos 
 
Embora as ligações covalentes e os grupos funcionais das biomoléculas tenham importância central para a 
função destas, o arranjo espacial em 3 dimensões dos átomos de cada biomolécula – sua estereoquímica – 
é crucialmente importante. 
 
Figura 10 - Representação estrutural da alanina 
a) Fórmula estrutural 
b) Modelo bola e bastão 
c) Modelo espaço-cheio 
 
8 
 
Configuração 
É o arranjo espacial de uma molécula orgânica, que lhe é conferido: 
1) Pela presença de duplas ligações ao redor das quais não existe liberdade de rotação, ou 
2) Por centros quirais, ao redor dos quais os grupos substituintes estão arranjados em uma sequência 
específica. 
 
A) isomeria cis-trans 
Os isômeros como os ácidos maléico e fumárico não podem ser interconvertidos sem a quebra de ligação 
covalente, o que requer fornecimento de uma grande quantidade de energia. 
 
Isômeros são compostos de mesma fórmula molecular 
que apresentam propriedades diferentes por 
apresentarem fórmulas estruturais diferentes. O 
maleico é tóxico, já o fumárico participa da produção 
celular de energia, é produzido pela pele humana 
durante a exposição de luz solar. 
 
 
B) Enantiômeros 
Enantiômeros só ocorrem com compostos cujas moléculas são QUIRAIS 
Molécula quiral: Apresenta lado esquerdo e lado direito. 
É uma molécula que é idêntica a sua imagem no espelho. 
A molécula quiral e sua imagem são enantiômeros e NÃO são superponíveis. 
Apresenta pelo menos um centro quiral (Carbono com 4 ligantes diferentes) 
 
➢ Importância biológica da quiralidade 
 
 
Figura 10 - O corpo humano é estruturalmente quiral. 
molécula quiral → Sítio de recepção quiral → Direção correta → resposta fisiológica natural 
 (aminoácido) (enzimas) (impulso neural, catálise da reação) 
 
Configuração Absoluta 
O arranjo espacial dos substituintes ao redor do centro quiral é a sua configuração absoluta. Nem o sinal, 
nem a magnitude da rotação nos falam sobre a configuração absoluta de uma substância. Utiliza-se as letras 
9 
 
R ou S antes do nome químico do composto e, assim, pode-se saber de qual dos enantiômeros se está 
falando. 
Figura 11 - Configuração absoluta de uma substância 
 
 
 
Conversão de Fischer-Rosanoff: D/L 
As designações D e L são usadas para descrever as configurações de carboidratos e aminoácidos e são 
semelhantes às designações R e S, uma vez que elas não estão necessariamente relacionadas às rotações 
ópticas dos açúcares. Nas projeções de Fischer de monossacarídeos, o grupo carbonila é sempre colocado 
no topo (no caso de aldoses) ou mais próximo do topo possível (no caso das cetoses). As designações D e L 
indicam a configuração do carbono assimétrico mais distante da carbonila. As notaçõs D e L são dadas em 
função do carbono que é o segundo de baixo para cima, assim se o grupo hidroxila (OH) ligado ao carbono 
assimétrico estiver à direita, a substância é um açúcar da série D. Se o grupo OH estiver à esquerda, então 
a substância é um açúcar da série L. 
 
Figura 12 - Projeções de Fischer de monossacarídeos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
10 
 
ATIVIDADE 01 - INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA 
 
NOME: __________________________________________TURMA _______ 
 
1) Enumere a segunda coluna de acordo com a primeira: 
(A) Carbono ( ) São componentes estruturais das células e dos 
tecidos e são elementos químicos. 
(B) Grupos funcionais ( ) Arranjo espacial que informa a posição e os 
ângulos que os átomos ocupam. 
(C) Isômeros ( ) Grupo a que pertencem flavorizantes artificiais 
que conferem aroma e sabor a balas e doces 
(D) Macroelementos ( ) Grupos de átomos, adicionados ao esqueleto 
carbônico, dando origem a uma diversidade 
ilimitada de biomoléculas. 
(E) Modelo bola bastão ( ) São compostos de mesma fórmula molecular 
que apresentam propriedades biológicas 
diferentes. 
(F) Ésteres ( ) Principal componente das biomoléculas 
presente em50 a 60% na composição destas. 
 
2) Sobre um átomo assimétrico ou quiral é correto afirmar: 
a) Possui três grupos químicos diferentes ligados a um mesmo átomo de carbono. 
b) A molécula se superpõe à sua imagem especular quando girada no sentido anti- horário. 
c) Possui quatro grupos químicos diferentes ligados a um mesmo átomo de carbono. 
d) Apenas uma configuração espacial é possível. 
 
3) Consultando o livro: LEHNINGER, Albert l.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de 
bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1298 p., resolva os problema, 1 (página 41), 
problemas 7 e 12 (página 42 e problema 14 (página 43). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
11 
 
2 ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES 
 
A água é a substancia mais abundante nos sistemas vivos, perfazendo até 70% ou mais de peso da 
maioria dos organismos. Nos animais domésticos adultos chega a 60% e nos neonatos a 75%. A vida na 
Terra começou na água e, ainda hoje, a ela se associa. Só há vida onde há água. A água é o solvente da vida. 
Humanos são 65% de água, tomates são 90% e uma célula típica é aproximadamente 70%. De fato, a 
maioria dos organismos é água, se são bactérias, cactos, baleias ou elefantes. Muitas das moléculas 
orgânicas necessárias para a Bioquímica de sistemas vivos se dissolvem em água. As propriedades da água 
que a tornam fundamental para os seres vivos relacionam-se com sua estrutura molecular que é constituída 
por dois átomos de hidrogênio ligados a um átomo de oxigênio por ligações covalentes. 
 
2.1 Polaridade da água 
Embora a molécula como um todo seja eletricamente neutra, a distribuição do par eletrônico em 
cada ligação covalente é assimétrica, deslocada para perto do átomo de oxigênio. Assim, a molécula tem 
um lado com predomínio de cargas positivas e outro com predomínio de cargas negativas. Moléculas assim 
são chamadas polares. 
 
Figura 1 – Distribuição eletrônica na molécula de água 
 
Todas as reações químicas do organismo são realizadas em meio aquoso, e o equilíbrio de tais 
reações depende da concentração dos produtos de ionização da água, isto é, dos íons H+ e OH-. As forças 
de atração entre as moléculas da água e a leve tendência da água em ionizar são de grande importância 
para a estrutura e função das biomoléculas. 
 
2.2 Ligação de hidrogênio 
Essa ligação garante a coesão entre as moléculas, o que mantém a água fluida e estável nas 
condições habituais de temperatura e pressão. Algumas das mais importantes propriedades da água 
relacionam-se com as ligações de hidrogênio. A formação de ligações de hidrogênio em moléculas de água 
é altamente favorecida por essa estrutura. 
 
Figura 2 - Ligação de hidrogênio na molécula de água 
 
12 
 
As ligações de hidrogênio são mais longas e mais fracas que as ligações covalentes. No gelo a 
molécula de água forma o máximo de quatro ligações de hidrogênio, criando uma treliça cristalina regular. 
 
Figura 3 - Ligações de hidrogênio entre outras moléculas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ligações Fracas Permitem Repetidas Interações 
Uma característica importante das ligações fracas é que podem facilmente se romperem. O DNA 
fornece um excelente exemplo do motivo pelo qual o rompimento das ligações fracas é essencial. As 
ligações de hidrogênio entre as bases estabilizam a dupla hélice e guardam a informação codificante, a 
sequência de bases dentro da hélice longe de reações potencialmente prejudiciais sendo que a informação 
é para ser sempre útil, ela deve ser acessível. Consequentemente, a dupla hélice pode ser aberta, os 
filamentos (fitas) separados de modo que o DNA possa ser replicado ou de outra maneira os genes no DNA 
possam ser expressos. As interações fracas são bastante fortes para estabilizar e proteger o DNA, mas fracas 
o suficiente para permitir o acesso à informação das sequências de base em circunstâncias apropriadas. 
 
Moléculas Hidrófobas Agrupam-se 
A existência da vida sobre a Terra depende de modo crítico da capacidade de a água dissolver 
moléculas polares ou carregadas. Tais moléculas são chamadas de moléculas apolares ou hidrófobas, graças 
a essas moléculas simplesmente não interagirem com a água. 
Moléculas de solutos apolares são orientadas juntas na água não basicamente porque têm uma alta 
afinidade umas pelas outras, mas porque, quando se associam, liberam as moléculas de água. Esta 
associação dirigida pela entropia é chamada de efeito hidrófobo e as interações resultantes de interações 
hidrófobas. As interações hidrófobas formam-se espontaneamente, a entrada de energia não é necessária 
pois, quando se formam, aumenta a entropia da água. 
 
Moléculas Anfipáticas Podem Formar Compartimentos na Presença de Água 
A estrutura do fosfolipídeo revela duas propriedades químicas diferentes. O topo da molécula, chamado de 
grupamento da cabeça, é hidrófilo, consistindo em espécies polares e carregadas. Contudo, o restante da 
molécula, consistindo em duas grandes cadeias hidrocarbonadas, não pode interagir com a água. Tal 
molécula, com duas personalidades químicas diferentes, é denominada molécula anfipática. Quando 
expostas à água, as moléculas, elas próprias, orientam-se, de tal modo que os grupamentos hidrófilos da 
cabeça interagem com o meio aquoso, enquanto as caudas hidrófobas são segregadas para longe da água, 
interagindo apenas com as outras. Nessas condições apropriadas, elas podem formar mem- branas. Os 
lipídeos formam uma bicamada fechada contígua, com o exterior hidrófilo e o interior hidrófobo, que se 
estabiliza por interações de van der Waals entre as caudas hidrófobas. 
13 
 
Membranas determinam o interior e o exterior da célula, assim como separam os componentes das células 
eucarióticas em compartimentos bioquímicos diferentes. 
 
2.3 Propriedades Macroscópicas da água: água como veículo 
1) Tensão superficial: coesão entre as moléculas da superfície, formando uma "rede". 
É mais alta de todos os líquidos:(7,2 x 109 N.m-1). Sendo importante na fisiologia das células; controla 
certos fenômenos de superfície (Tensão superficial é a força que existe na superfície de líquidos em 
repouso). 
 
Figura 4 - Insetos sobre a superfície da água 
 
 
 
2) Calor específico elevado: a água tem calor específico muito alto (1 cal/grama por grau Célsius). Impede 
variações bruscas na temperatura ambiente; tende a manter a temperatura do organismo constante. As 
moléculas de água podem absorver grande quantidade de calor sem que sua temperatura fique elevada, 
pois parte desta energia é utilizada no enfraquecimento das ligações de hidrogênio. Isso explica o papel 
termorregulador da água por meio da transpiração que mantém a temperatura em valores compatíveis 
com a manutenção da vida das diferentes espécies. 
 
❖ Os seres vivos só podem existir em uma estreita faixa de temperatura. 
 
3) Densidade: a densidade do gelo é menor que da água 
 
 
4) Viscosidade: 
A viscosidade de um fluido é basicamente uma medida de quanto ela gruda. A água é um fluido com 
pequena viscosidade. 
 
 
2.4 Propriedades Microscópicas da água: água como solvente 
1) Capacidade solvente: a polaridade da molécula de água explica a eficácia em separar partículas entre si, 
pois o caráter polar da água tende a diminuir as forças de atração dos íons encontrados em sais e em outros 
compostos iônicos, favorecendo a dissociação dos mesmos. Os dipolos da água envolvem os cátions e 
ânions (solvatação)impedindo a união entre essas partículascarregadas eletricamente. 
 
14 
 
Figura 5 - O fenômeno da solvatação iônica 
 
 
➢ A constante dielétrica alta: mantém os íons afastados em solução. 
➢ Soluções: há um componente dispersor chamado solvente e um disperso chamado soluto 
 
Figura 6 - NaCl (soluto) + água (solvente) = Solução 
 
 
Os solutos afetam as propriedades coligativas das soluções aquosas 
Figura 7- Relação entre pressão de vapor e concentração das soluções aquosas 
 
 
2)Substâncias Covalentes: solúveis e insolúveis 
 
 
a) Na água pura, cada molécula na superfície é H2O e todas contribuem 
para a pressão de vapor. Cada uma das moléculas na solução é H2O e 
podem contribuir para a formação dos cristais de gelo. 
 
b) Nessa solução, a concentração efetiva da H2O é reduzida; apenas 3 
de cada 4 moléculas na superfície e na face aquosa são água. A pressão 
de vapor da água e a tendência da água líquida para entrar o cristal são 
reduzidas proporcionalmente. 
15 
 
3)Substâncias Anfipáticas 
São moléculas que apresentam a característica de possuírem uma região hidrofílica (solúvel 
em meio aquoso), e uma região hidrofóbica (insolúvel em água, porém solúvel em lipídios e solventes 
orgânicos). 
 
Figura 8 - Interação anfipática de moléculas de ácido graxo e formação de micelas 
 
 
 
 
2.5 Água, o solvente das reações bioquímicas 
Osmose e a medida da pressão osmótica 
Osmose é o fenômeno espontâneo da passagem do solvente puro para uma solução que está dele 
separada por uma membrana semipermeável, isto é, por uma membrana permeável ao solvente, mas não 
ao soluto. 
 
Figura 9 - Osmose e a medida da pressão osmótica 
 
 
Para a manutenção de suas funções vitais, uma célula necessita de substâncias existentes no meio 
externo, como é o caso dos nutrientes. 
Transporte ativo 
A bomba de sódio e potássio é um exemplo de transporte ativo. Fora das células existe uma alta 
concentração de sódio e uma baixa concentração de potássio. 
Hemácias 
 A osmose pode provocar alterações na forma das células. 
 
16 
 
Figura 10 - Efeito da osmolaridade extracelular na movimentação da água através de uma membrana 
plasmática: 
 
Funções da água 
• TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS 
• FACILITA REAÇÕES QUÍMICAS 
• TERMORREGULAÇÃO 
• LUBRIFICANTE 
• REAÇÕES DE HIDRÓLISE 
• EQUILÍBRIO OSMÓTICO 
• EQUILÍBRIO ÁCIDO BASE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
17 
 
ATIVIDADE 02 - ÁGUA 
NOME: __________________________________________TURMA _______ 
01. A água é o solvente biológico ideal por ser capaz de solubilizar íons, açúcares e muitos aminoácidos. Entretanto 
é incapaz de dissolver substâncias como lipídeos e alguns aminoácidos o que permite a formação de estruturas 
supramoleculares em numerosos processos bioquímicos. Sobre as propriedades da água e sua interação com as 
biomoléculas pode-se afirmar que 
 I. a água apresenta baixos valores de calor específico, evitando variações bruscas na temperatura dos organismos. 
II. um grande número de biomoléculas, denominadas anfipáticas, quando misturadas à água, se agrega formando 
estruturas estáveis chamadas micelas. 
III. as propriedades da água são especialmente importantes para a existência dos seres vivos devido o alto calor 
específico, o alto poder de dissolução e a alta tensão superficial. 
IV. muitos compostos denominados hidrofóbicos são solúveis em água, como por exemplo, o etanol), sais e 
açúcares. 
 
Estão corretos apenas os itens 
A) I e III. B) I e II. 
C) II e IV. D) II e III. 
02. A água é a substância mais abundante dos seres vivos compondo 60 a 75% do peso corporal. Nos animais 
domésticos adultos, este valor está próximo a 60% enquanto que nos neonatos é de 75%. A água participa nos 
fenômenos de: 
I. Manutenção da temperatura corpórea. 
II. Participação em reações metabólicas 
III. Transporte de substâncias 
 IV. Transporte de energia 
 
Podem completar corretamente o enunciado 
A) I, II e IV. C) I, II e III. 
B) II e III. D) II e IV. 
03. O estudo da bioquímica começa com o estudo da água e suas propriedades. A água é o composto químico mais 
abundante presente nos organismos vivos e perfaz cerca de 60 a 95% do peso total das diferentes células, tecidos 
e organismos vivos. As propriedades da água e de seus produtos de ionização, os íons H+ e OH-, influenciam 
profundamente as propriedades de muitos componentes importantes das células, tais como as enzimas, as 
proteínas, os ácidos nucléicos e os lipídeos. 
Analise as frases abaixo de acordo com suas características 
I– a água é uma molécula polar, pois apresenta distribuição não equivalente (desigual) de elétrons entre seus 
átomos, já que o oxigênio é mais eletronegativo que o hidrogênio. 
II – a água tem uma carga negativa junto ao átomo de oxigênio por causa dos pares de elétrons não compartilhados 
e tem cargas positivas junto aos átomos de hidrogênio, o que lhe confere a característica de dipolar. 
III – a água tem uma estrutura molecular simples. Ela é composta de um átomo de oxigênio e dois átomos de 
hidrogênio. Cada átomo de hidrogênio liga-se covalentemente ao átomo de oxigênio por isso ela tem dificuldade 
de dissociação ou ionização. 
IV – muitos compostos são solúveis em água, como por exemplo, o etanol (não iônico), sais e açúcares (iônicos) e, 
portanto são denominados hidrofóbicos. 
V– a grande variedade de pontes de hidrogênio confere à água outras características como: altos pontos de fusão 
e ebulição, calor específico, baixa viscosidade e tensão superficial. 
 
É CORRETO apenas o que se afirma em 
A) I e II. B) II e IV. 
C) III e IV. D) I, III e V. E) I, IV e V. 
04. Todas as interações fracas podem ser basicamente interações eletrostáticas. Quais são essas 
interações? Explique. 
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05. A água será o bem mais precioso neste século por ser essencial aos seres vivos. Na galinha, por 
exemplo, a água total do corpo (TBW) atinge cerca de 85% do peso na primeira semana de vida. Na 
quarta semana, esse valor cai para 70%, para 55 a 60% na idade de maturidade sexual e para 53% na 
maturidade. 
Sobre esse líquido, assinale a alternativa CORRETA. 
A) Os seres terrestres não dependem da água para sua reprodução, respiração e metabolismo. 
B) A quantidade de água encontrada nos organismos é invariável de espécie para espécie. 
C) A atividade metabólica de uma célula está diretamente relacionada à condição de hidratação desta 
célula. 
D) A natureza apolar e a capacidade de formar ligações de hidrogênio tornam a água uma molécula com 
grande poder de interação. 
E) A água tem baixo calor específico e, por isso, não consegue absorver o excesso de calor produzido no 
corpo, provocando produção de suor. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
19 
 
3 ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMOS BIOLÓGICOS 
 
Você deve ter percebido que algumas substâncias ácidas tem um gosto meio azedo e que algumas 
substâncias básicas, como sabão e hipoclorito, tendem a ser escorregadias. Mas o que realmente significa 
algo ser ácido ou ser básico? Para simplificar: 
 
• Uma solução ácida tem uma alta concentração de íons de hidrogênio (H+), maior do que a da água 
pura. 
• Soluções básicas tem uma concentração de H+ menor do que a da água pura. 
 
3.1 Autoionização da água 
Íons de hidrogênio são gerados espontaneamente na água pura pormeio da dissociação (ionização) 
de uma pequena porcentagem de moléculas de água. Este processo é chamado de autoionização da água: 
 
 
 
3.2 Ácidos e bases propriedades 
Ácido: acidus(latim) = azedo 
Álcali: alkali(árabe) = cinzas de uma planta 
 
Arrhenius–1884 → eletrólitos 
Ácido → produz H+ em solução aquosa 
Base → produz OH- em solução aquosa 
• só para soluções aquosas 
• ignora espécies diferentes de H+ e OH- 
As propriedades ácidas das soluções estão relacionadas à presença de íons H+ 
As propriedades básicas estão relacionadas à presença de íons OH- 
 
Ácido-base Lowry-Bronsted (L-B) 
Transferência de H+ H+ aq + :OH2 → H3O+ 
 Íon hidrônio ou hidroxônio 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
HCl (aq) → H
+ 
(aq) + Cl
-
(aq) ácido 
NaOH(aq) → Na
+
 (aq) + OH
-
(aq) base 
20 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
As soluções são classificadas como ácidas ou básicas de acordo com suas concentrações de íons 
hidrogênio em relação à água pura. Soluções ácidas têm concentração de H+ mais alta do que a água (mais 
que 1 × 10-7 mol/L), enquanto soluções básicas (alcalinas) têm uma concentração mais baixa de H+ (menos 
que 1 × 10-7 mol/L). Normalmente, a concentração de íons de hidrogênio de uma solução é expressa em 
termos de pH. O pH é calculado como o logaritmo negativo da concentração de íons de hidrogênio de uma 
solução: pH =−log10H+ 
Em soluções neutras [H+] = [OH-] 
Em soluções ácidas Em soluções neutras [H+] > [OH-] 
Em soluções básicas Em soluções neutras [H+] < [OH-] 
Como as soluções que empregamos são diluídas, sua concentração de íons de H+ é muito baixa. 
Portanto, é mais adequado expressar a [H+] em potências negativas de 10 
 
 
21 
 
 
 
 
 
Tabela 1 – Valores de pH de alguns líquidos biológicos 
 
 
A concentração do íon hidrogênio, [H+], afeta a maioria dos processos nos sistemas biológicos, quando um 
ácido fraco, como o ácido acético, é dissolvido em água, obtém-se uma ionização parcial, estabelecendo 
um equilíbrio entre o ácido, o acetato e o íon hidrogênio (próton): 
 
Tabela 2 – Alguns pares ácido-base conjugados de importância nos sistemas biológicos 
 
 
22 
 
➢ A tendência de um ácido conjugado em dissociar é especificada pelo valor de Ka. 
➢ As constantes de dissociação são mais facilmente expressas em termos de pKa, que é definido 
como: 
 
 
➢ A relação entre pKa e Ka é inversa; o menor valor de Ka fornece o maior pKa. Os valores de Ka e 
pKa de alguns ácidos são mostrados na Tabela 3 
 
Tabela 3 - Constantes de dissociação e pKa de alguns ácidos fracos importantes em bioquímica (25° C) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 11 - Fontes de H+ decorrentes dos processos metabólicos 
 
 
 
3.3 A regulação do pH nos líquidos biológicos é atividade essencial dos organismos vivos 
 
• Mesmo pequenas mudanças na concentração do íon hidrogênio podem afetar grandemente as 
estruturas e as funções das biomoléculas. 
pKa = –log Ka 
23 
 
• A concentração do H+ é mantida relativamente constante por meio de soluções-tampões que 
resistem a alterações bruscas de pH quando adicionadas quantidades relativamente pequenas de 
ácido (H+) ou base (OH−). 
 
 
 
 
3.4 Efeito tampão nos organismos biológicos 
Os sistemas tampão reduzem as variações no pH de soluções nas quais ocorrem mudanças na 
concentração de ácidos ou de bases. As soluções tampão, ou simplesmente tampões, são encontrados em 
todos os fluidos corporais (sangue, saliva, lágrimas, urina, etc.) e são responsáveis pela manutenção do pH 
apropriado desses fluidos. 
O sistema ácido fraco/base conjugada (HA/A−) atua como tampão para evitar mudanças bruscas do 
pH quando são adicionados ácidos ou bases a solução. 
 
Figura 12 – Regulação do pH em sistemas biológicos. Sistema ácido fraco/base conjugada (HA/A−) 
 
 
 
• A resistência a mudanças no pH de um tampão depende de dois fatores: (a) a concentração molar 
do ácido fraco e sua base conjugada e (b) a relação entre suas concentrações. 
• A capacidade tamponante máxima de um ácido é quando o pH = pKa do ácido fraco, ou seja, quando 
a as concentrações molares do ácido fraco (HA) e sua base conjugada (H−) são iguais. 
 
 
24 
 
 
 
 
 
 
IMPORTANTE 
• O pKa de qualquer ácido é igual ao pH no qual metade das moléculas estão dissociadas e metade 
são neutras (não dissociadas). 
• É possível calcular o grau de dissociação se pH e pka forem conhecidos. 
• É possível calcular o pKa do ácido se pH e concentrações do ácido fraco e sua base conjugada 
forem conhecidos. 
 
 
 
 
25 
 
Figura 13 - Curva de titulação do ácido acético por uma base (OH−) 
 
 
 
 
Ácidos fracos com mais de um grupo ionizável 
 
Algumas moléculas contêm mais de um grupo ionizável. 
 
 
 
 
 
 
 
26 
 
Figura 14 - Curva de titulação do ácido fosfórico (poliprótico) 
 
 
 
 
 
A eficiência de um tampão é proporcional à sua concentração e é máxima no pH igual ao pKa 
 
 
 
 
 
 
27 
 
Figura 15 - pH e Tampões 
 
 
 
3.5 Os Sistemas Tampões do Organismo 
 
Os principais sistemas tampões presentes no organismo, que permitem a manutenção da homeostasia, 
são: 
❖ sistema bicarbonato 
❖ sistema fosfato 
❖ proteínas 
❖ sistema da amônia 
 
Alguns dos principais tampões encontrados em animais superiores acham-se associados ao sistema 
sanguíneo e ao sistema renal: 
Sistema Bicarbonato: sua principal função no plasma é exatamente impedir que o aumento de 
concentração de CO2, proveniente do catabolismo (degradação) celular, resulte em modificação do pH. 
(64%) 
Sistema Fosfato: responsável pelo tamponamento dos ácidos e constitui o tampão de maior importância 
em nível renal. (1%) 
Sistema Tampão Proteínas: Nas hemácias a hemoglobina é um tampão importante. Além das 
concentrações elevadas de proteínas nas células um outro fator que contribui para seu poder de 
tamponamento é o fato de os pHs de muitos desses sistemas de proteínas serem bem próximos de 7,4. 
(35%) 
O Tampão Amônia: é um tampão do fluido tubular. Consiste na quebra da glutamina para promover a 
produção de novo bicarbonato. 
 
Ácidos ou bases fracas tamponam células e tecidos contra mudanças no pH 
 
 
28 
 
Exemplo: 
Uma solução de ácido acético (0,1 mol/L) e acetato de sódio (0,1mol/L) tem pH = 4,8 (é um tampão ácido). 
Em H3C-COOH e H3C-COONa há o íon comum: H3C-COO- . 
Na solução tampão formam-se dois equilíbrios: 
1o) ionização do ácido fraco (pequena): 
H3C-COOH + H2O  H3O+ + H3C-COO- 
2o) dissociação do sal (grande): 
H3C-COONa + H2O  Na+ + H3C-COO- 
A adição de pequenas quantidades de HCℓ (ácido forte) ou NaOH (base forte) só altera lentamente o pH da 
solução tampão. 
 
3.5 - Equilíbrio Ácido-base no Sangue 
 
• pH x homeostasia 
Homeostasia é a constância do meio interno 
 
➢ equilíbrio entre a entrada ou produção de íons hidrogênio e a livre remoção desses íons do organismo. 
o organismo dispõe de mecanismos para manter a [H+] e, consequentemente o pH sanguíneo, dentro da 
normalidade, ou seja, manter a homeostasia. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Acidoses 
• Ocorre acidose quando a concentração de íons hidrogênio livres nos líquidos do organismo está 
elevada; 
• Emconsequência, o pH, medido no sangue arterial, está abaixo de 7,35. 
• As acidoses podem ser do tipo acidose respiratória e acidose metabólica. 
 
➢ Acidose Respiratória 
• A acidose respiratória ocorre em consequência da redução da eliminação do dióxido de carbono 
nos alvéolos pulmonares. 
• A retenção do CO2 no sangue que atravessa os capilares pulmonares, produz aumento da 
quantidade de ácido carbônico no sangue, com consequente redução do pH, caracterizando a 
acidose de origem respiratória. 
• Asfixia causando acúmulo de CO2 no pulmão e no sangue. 
 Broncopneumonia e outras doenças obstrutivas com prejuízo das trocas gasosas. 
• pH do Sangue Arterial 
29 
 
No sangue ocorre a reação: 
ACIDOSE: [CO2]  
SINTOMAS: Falta de ar, diminuição da respiração, desorientação, coma. 
CAUSAS: Ingestão de drogas, enfisema, pneumonia, bronquite, asma, alterações no sistema nervoso 
central. 
 
➢ Acidose Metabólica 
A acidose metabólica ocorre em consequência do aumento da quantidade de ácidos fixos, não 
voláteis, no sangue, como o ácido lático, corpos cetônicos ou outros. 
• O pH do sangue se reduz, devido ao acúmulo de íons hidrogênio livres. 
• Não há interferência respiratória na produção do distúrbio. 
• Doença renal com excreção prejudicada de H + pelos rins. 
Como consequência de uma diabetes, onde ocorre produção excessiva de moléculas ácidas chamadas 
corpos cetônicos. 
 
Alcaloses 
Ocorre alcalose quando a concentração de íons hidrogênio livres, nos líquidos do organismo está 
reduzida. Em consequência, o pH medido no sangue arterial está acima de 7,45. 
As alcaloses também podem ser de dois tipos, alcalose respiratória e alcalose metabólica. 
 
➢ Alcalose Respiratória 
A alcalose respiratória ocorre em consequência do aumento da eliminação de dióxido de carbono nos 
alvéolos pulmonares. 
• A eliminação excessiva do CO2 do sangue que atravessa os capilares pulmonares, produz redução 
da quantidade de ácido carbônico no sangue, com consequente elevação do pH, caracterizando a 
alcalose de origem respiratória. 
• Aumento da frequência respiratória durante um ataque histérico.Aumento da frequência 
respiratória em localidades com altitudes elevadas. 
 
No sangue ocorre a reação: 
ALCALOSE: [CO2]  
CO
2
 + H
2
O  H
2
CO
3
  H
+
 + HCO
3
-
 
SINTOMAS: respiração ofegante, entorpecimento, rigidez muscular, convulsões. 
CAUSAS: Ingestão de drogas, cirrose, exercícios físicos excessivos, overdose de aspirina, doenças 
pulmonares. 
 
➢ Alcalose Metabólica 
A alcalose metabólica ocorre em consequência do aumento da quantidade de bases no sangue. 
• O pH do sangue se eleva, devido à redução de íons hidrogênio livres. 
• Não há interferência respiratória na produção do distúrbio. 
• Perda de H+ no suco gástrico durante o vômito 
Ingestão excessiva de antiácidos. 
 
 
30 
 
O rim pode controlar a quantidade de prótons e de bicarbonato do sangue para compensar um distúrbio 
respiratório. O pulmão pode controlar a quantidade de gás carbônico no sangue através do controle da 
frequência respiratória para reverter um distúrbio metabólico. Porém, a resposta do sistema respiratório é 
sempre mais rápida do que a resposta renal. Essas respostas compensatórias são estudadas na fisiologia. 
 
 
ATIVIDADE 03 – ÁCIDOS E BASES NOS ORGANISMO BIOLÓGICOS 
 
01. Consultando o livro: LEHNINGER, Albert l.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de 
bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1298 p., resolva os problema, 11, 14 e 
18 (página 72). 
 
 
 
 
 
 
02. O que representa o pKa de um ácido fraco? 
A) Corresponde ao pH da solução em que o ácido está totalmente ionizado. 
B) Corresponde ao pH da solução em que o ácido ainda não foi ionizado. 
C) Corresponde ao pH da solução em que o ácido está totalmente neutralizado. 
D) Corresponde ao pH da solução em que o ácido está metade ionizado. 
03. Quais são os principais responsáveis pela manutenção do pH plasmático? 
 
 
 
04. As soluções tampão, ou simplesmente tampões, são encontrados em todos os fluidos corporais (sangue, 
saliva, lágrimas, urina, etc.) e são responsáveis pela manutenção do pH apropriado desses fluidos. 
Faça uma pesquisa na literatura e apresente uma tabela que relacione o pH dos fluidos corporais em 
diferentes animais 
Animal Fluido pH 
Ex.:Cão Sangue arterial 7,4 
 
 
 
 
 
 
31 
 
05. Os estados clínicos a seguir podem afetar o equilíbrio ácido-base. Pesquise na literatura e complete 
o quadro em alcalose metabólica, alcalose respiratória, acidose metabólica e acidose respiratória 
segundo os estados clínicos apresentados. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Embolia pulmonar 
Cirrose hepática 
Sepse 
Gravidez 
Doença pulmonar 
obstrutiva crônica 
Vômitos e usos de 
cateter nasogástrico. 
Uso de diuréticos. 
Hipotensão e choque 
hipovolêmico. 
Insuficiência renal 
Sepse. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
32 
 
4 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
As proteínas são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos e exercem funções fundamentais 
em todos os processos biológicos. São polímeros formados por unidades monoméricas chamadas α-
aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. As proteínas são constituídas de 20 aminoácidos-padrão 
diferentes reunidos em combinações praticamente infinitas, possibilitando a formação de milhões de 
estruturas diversas. 
• Proteína vem do grego protos = primeiro 
 
4.1 Aminoácido 
Os α-aminoácidos possuem um átomo de carbono central (α) onde estão ligados covalentemente um 
grupo amino primário (−NH2), um grupo carboxílico (−COOH), um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral 
(R) diferente para cada aminoácido. 
Estrutura química geral dos aminoácidos 
 
 
 
• Existem duas exceções, a prolina e hidroxiprolina, que são α-iminoácidos. 
• Os α−aminoácidos ocorrem em pH neutro na forma de íons dipolares (“zwitterions”) eletricamente 
neutros. 
 
Estrutura de α−aminoácidos (“zwitterions”) 
 
• Com exceção da glicina, todos os aminoácidos são opticamente ativos. 
• Os α−aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L. 
 
4.1.1 Classificação dos aminoácidos de acordo com o grupo R (cadeia lateral) 
Os α-aminoácidos são classificados em classes, com base na natureza das cadeias laterais (grupo R). 
 
• Aminoácidos Apolares 
 
Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou 
hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais 
hidrofóbicos. 
Alanina , valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior 
das proteínas, estabilizando sua esrutura por meio de interações 
hidrofóbicas. 
Prolina: tem uma cadeia alifática ciclica na sua cadeia lateral. Sua 
amina secundária (imino) confere rigidez à região do polipeptídeo 
onde está presente. 
Glicina: É o que tem a estrutura mais simples. Embora esteja 
classificada como apolar, sua cadeia lateral é muito pequena para 
contribuir com as interações hidrofóbicas 
Metionina possui um grupamento tioéter apolar (contendo enxofre) 
na sua cadeia lateral 
33 
 
• Aminoácidos polares sem carga 
 
 
 
• Aminoácidos polares com carga + (básicos) 
 
 
• Aminoácidos polares com carga - (ácidos) 
 
 
 
 
 
 
São mais hidrofílicos que os aminoácidos apolares porque 
contém grupamentos funcionais capazesde fazer pontes de 
hidrogênio com a água. 
A polaridade as serina e da treonina é devida ao seus 
grupamentos hidroxila (–OH). 
A polaridade da cisteína é devida ao seu grupamentoa 
sulfidrila (-SH). 
Os grupamentos amida conferem polaridade às cadeias 
laterais da asparagina e da glutamina 
Asparagina e glutamina são amidas de outros dois 
aminoácidos também encontrados em proteínas: aspartato 
e glutamato 
 Apresentam carga elétrica positiva em pH 
fisiológico 
Lisina contem uma amina primária 
Arginina contém um grupamento guanidino 
Histidina contém um grupamento imidazol 
 
Apresentam radicais com grupo carboxílico. São 
hidrófilos, possuem grupos carboxila em suas cadeias 
laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos. 
Aspartato Presente em grandes quantidades no aspargo. 
É uma fonte de energia de rápida atuação. 
Glutamato Presente em grandes quantidades no trigo e 
soja. É uma fonte de energia de rápida atuação. 
34 
 
Classificação dos aminoácidos de acordo com o grupo R (cadeia lateral) 
 
 
4.1.2 Os aminoácidos podem se comportar como ácidos e como bases 
Os aminoácidos podem agir como ácidos e bases quando dissolvido em água. Aminoácidos com 
esta característica são denominados de anfótero. 
 
 Doador de H+ Aceptor de H+ 
 
 
 
 
Substância anfotérica, ou anfólito, ou anfiprótico 
 
 Este comportamento acontece devido a presença dos dois grupos 
substituintes, carboxila e amina, sendo doadores e receptores de elétrons em uma 
mesma estrutura. Por apresentar, então, estes momentos dipolos, os aminoácidos 
apresentam uma curva de titulação característica. A curva de titulação caracteriza-
se pela adição ou remoção gradual de prótons. 
 Ela fornece várias informações importantes como: 
• Fornece uma medida quantitativa do pK de cada um dos dois grupos ionizáveis. 
• A curva de titulação pode mostras regiões de poder tamponante. 
• As curvas de titulação predizem a carga elétrica dos aminoácidos: Representado pelo pI= ponto 
isoelétrico ou pH isoeletivo. 
• Este valor para cada aminoácido determinará o movimento de cargas pelos eletrodos. 
35 
 
O aminoácido glicina, quando titulado com uma base forte, o hidróxido de sódio (NaOH) produz uma 
curva característica de onde podem ser extraídas informações valiosas sobre o comportamento químico 
deste aminoácido. 
 
4.1.3 Os polipeptídeos e a formação de ligação peptídica 
Os polipeptídeos são polímeros lineares compostos de aminoácidos ligados covalentemente entre si 
por ligações amida do grupo α−COOH de um aminoácido com o grupo α−NH2 de outro, com a remoção da 
água (reação de condensação) para formar ligações peptídicas. 
 
Formação da ligação peptídica 
 
 
Após incorporação a peptídeos, os aminoácidos individuais são denominados resíduos de 
aminoácidos. A estrutura que contém dois resíduos de aminoácidos é chamada dipeptídeo; com três 
aminoácidos tripeptídeo, etc. Quando um grande número de aminoácidos está unidos dessa forma, o produto 
é denominado polipeptídeo. 
 
Proteínas 
As proteínas podem conter centenas ou milhares de resíduos de aminoácidos. Os polipeptídeos são 
geralmente representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal ou N−terminal à esquerda e o 
grupo carboxílico livre denominado carbóxi−terminal ou C−terminal à direita. 
 
 Cadeia Polipeptídica 
 
 
As proteínas são componentes essenciais à matéria viva. Atuam como catalizadores (enzimas), 
transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, lipídeos, ferro, cobre, etc.), armazenamento (caseína do 
leite), proteção imune (anticorpos), reguladores (insulina, glucagon), movimento (actina e miosina), 
estruturais (colágeno), transmissão dos impulsos nervosos (neurotransmissores) e o controle do crescimento 
e diferenciação celular (fatores de crescimento). 
 
36 
 
4.2.1 Funções de grande importância fisiológica das proteínas: 
Juntamente com os glicídios e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. 
No entanto, podemos dizer que as proteínas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, 
funcionamento e reprodução de todas as células vivas. 
Devido ao número incrivelmente elevado de diferentes moléculas proteicas que podem ser fabricadas 
pelos organismos, cujas propriedades serão reflexo direto da sequência de aminoácidos na cadeia 
polipeptídica, a natureza, aproveitando-se desta particularidade, atribui inúmeras funções para as proteínas. 
1. De acordo com a sua natureza química; 
2. De acordo com seu papel biológico; 
3. De acordo com seu valor nutritivo. 
Assim podemos identificar, classes de proteínas de acordo com suas funções biológicas: 
 
De acordo com a sua natureza química 
• Simples→ consistem somente de cadeias polipeptídicas → homoproteínas ou holoproteínas 
 São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. Estas proteínas de acordo com a 
solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com 
sais, etc, são agrupadas em: 
❖ Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. 
 Salmina (esperma de salmão), Chupeína (esperma de arenque), Estorina (esperma de esturjão). 
❖ Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. 
Hemoglobina (sangue), escombrina (esperma de cavalo). 
❖ Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. 
 Ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo). 
❖ Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor 
Ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sanguíneo), amandina (amêndoas). 
❖ Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo 
calor. Glutenina (trigo). 
❖ Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e 
soluções de bases. Zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). 
❖ Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, 
soluções de sais e soluções de bases. Queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina 
(tendões). 
 
• Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas→ além das cadeias polipeptídicas, possuem 
componentes orgânicos e inorgânicos. A porção não-peptídica é denominada grupo prostético. As mais 
importantes proteínas conjugadas são: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, 
glicoproteínas, hemoproteínas e flavoproteínas. 
❖ Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina 
coriônica (ovário), tendomucóide (tendões). 
❖ Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Caseina (leite), vitelina (gema do ovo). 
❖ Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Hemoglobina (sangue dos 
vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados). 
❖ Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN 
= ácido desoxirribonucleico). Citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). 
❖ Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Hemoglobina (sangue). 
❖ Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos 
❖ Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina 
37 
 
• Proteínas derivadas → São as derivadas da hidrólise parcial de proteínasnaturais. Essas proteínas são 
produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Proteanas, metaproteínas, proteínas 
coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos. 
 
Seu papel biológico 
• Proteínas Estruturais ou de Construção→ são as responsáveis pela construção dos tecidos. 
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos 
responsáveis pela contração); Albumina (plasma sanguíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). 
• Proteínas Reguladoras → são as que controlam e regulam as funções orgânicas. 
Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc); Hormônios (regulam 
as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc). 
• Proteínas Protetoras ou de Defesa→ são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por 
células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. 
Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos 
agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; 
Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção. 
 
Valor Nutritivo 
• Proteínas Completas → são as que provêm e mantêm o ser vivo. 
Caseína (leite); Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo); Glicinina (soja); Edestina e glutenina (cereais); 
Lactoalbuminas (leite e queijo); Albumina e miosina (carne); Excelsina (castanha do Pará) 
• Proteínas semi-completas → são as que provêm, mas não mantêm o ser vivo. 
Gliadina (trigo); Legunina (ervilha); Faseolina (feijão); Legumelina (soja). 
• Proteínas incompletas ou não completas→ são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. 
Zeína (milho – falta triptofano e tirosina); Gelatina (falta triptofano e tirosina). 
 
Importâncias fisiológica das proteínas 
 
 
 
 
 
 
38 
 
4.2.2 Propriedades Físicas 
As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas 
solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo coloides. 
As proteínas variam amplamente em suas massas moleculares. 
 
Proteínas e suas massas molares 
 
Exemplos: 
➢ Gliadina: 28.000 Da 
➢ Ovoalbunina: 45.000 Da 
➢ Soroglobulina: 180.000Da 
➢ Caseína: 375.000 Da 
➢ Fribrinogênio: 450.000 Da 
➢ Tiroglobulina: 630.000 Da 
➢ Hemocianina: 2.800.000 Da 
➢ Vírus: 250.000.000 Da 
 
As proteínas contêm vários grupos funcionais. 
• As proteínas podem interagir entre si ou com outras macromoléculas para formar associações complexas. 
• Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto outras apresentam flexibilidade limitada. 
• As propriedades fundamentais das proteínas permitem que elas participem de ampla variedade de funções. 
• As proteínas podem interagir entre si ou com outras macromoléculas para formar associações complexas. 
• Algumas proteínas são bastante rígidas, enquanto outras apresentam flexibilidade limitada. 
• Contém sempre: 
➢ elementos organógenos: C, H, O, N 
➢ menor prorporção: S, P, I, Br 
 
São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é praticamente infinito, embora 
o número de  aminoácidos que as constituem seja bastante reduzido, em torno de 20. Isto ocorre porque o 
número de associações dos  aminoácidos (aa) se dá: 
• 3  aa diferentes: A, B e C→ 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA. 
• 4  aa diferentes: A, B, C e D→ 24 tetrapeptídeos (4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24) 
• 10  aa diferentes → conduzem a 3.628.800 de decapeptídeos, (10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...) 
 
 
 
 
 
39 
 
4.2.3 Estrutura das proteínas 
 A estrutura das proteínas é extraordinariamente complexa e seu estudo requer o conhecimento dos 
vários níveis de organização. A distinção dos níveis de organização é realizada em termos de natureza das 
interações necessárias para a sua manutenção. Destingem-se quatro níveis de organização existentes nas 
proteínas. Os conceitos a seguir destinam-se fundamentalmente a melhor compreensão das 
estruturas proteicas, pois existem casos de sobreposição entre os diferentes níveis de organização. 
• Primária → número, espécie e a sequência dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes 
dissulfeto. É especificada por informação genética. É o nível estrutural mais simples e importante, pois 
o arranjo espacial da molécula deriva desse sequenciamento. A estrutura primária pode variar em três 
aspectos: número, sequência e natureza dos aminoácidos. A função de uma proteína depende de sua 
sequência de aminoácidos. Uma simples troca na sequência pode resultar em uma doença genética. A 
hidrólise de peptídeos e proteínas com ácidos dá origem a uma mistura de alfa-aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Secundária → arranjos regulares e recorrentes da cadeia polipeptídica (α−hélice e folha β pregueada). 
A estrutura secundária, refere-se às estruturas dobradas sobre si mesmas que se formam em um 
polipeptídeo, devido às interações entre os átomos da espinha dorsal. (A espinha dorsal refere-se apenas à 
cadeia polipeptídica que não é dos grupos R, logo, o que queremos dizer é que a estrutura secundária não 
envolve átomos do grupo R). Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β 
pregueada. As formas de ambas as estruturas são mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o 
O da carbonila de um aminoácido e o H do grupo amino de outro. 
 
 Folha β pregueada α−hélice 
 
Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) de 
outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia. (Por ex., a carbonila do aminoácido 1 formaria 
uma ligação de hidrogênio com o N-H do aminoácido 5). Este padrão de ligação leva a cadeia polipeptídica a 
uma estrutura helicoidal que se assemelha a uma fita enrolada, sendo que cada volta da hélice contém 3,6 
aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos se fixam na parte externa da α-hélice, onde eles estão livres para 
interagir. 
40 
 
Numa folha-β pregueada, dois ou mais segmentos de uma cadeia polipeptídica se alinham uns 
próximos aos outros, formando uma estrutura parecida com uma folha dobrada, mantida por ligações de 
hidrogênio. As ligações de hidrogênio se formam entre os grupos carbonila e amino da espinha dorsal, 
enquanto os grupos R se estendem acima e abaixo do plano da folha. As fitas de uma folha-β pregueada podem 
ser paralelas, apontando para a mesma direção (o que significa que seus terminais N- e C- são 
correspondentes), ou antiparalelas, apontando para direções opostas (ou seja, o terminal N- de uma fita fica 
próximo ao terminal C- da outra). 
Muitas proteínas contêm tanto as hélices alfa quanto as folhas β pregueadas, embora algumas 
contenham apenas um tipo de estrutura secundária. 
 
• Terciária → pregueamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura 
tridimensional estável. 
A estrutura geral tridimensional de um polipeptídeo é chamada de sua estrutura terciária. A estrutura 
terciária é principalmente resultante das interações entre os grupos R dos aminoácidos que compõem a 
proteína. Descreve a conformação específica da cadeia polipeptídica secundária que resulta numa estrutura 
mais compacta onde os átomos ocupam posições específicas. O dobramento protéico é um processo no qual 
uma molécula não organizada, nascente (recentemente sintetizada) adquire uma estrutura altamente organizada 
como consequência de interações entre as cadeias laterais presentes na sua estrutura primária. A estrutura 
terciária apresenta váriascaracterísticas importantes: 
• Muitos polipeptídeos dobram de modo que os resíduos de aminoácidos que estão distantes um do outro na 
estrutura primária podem estar próximos na estrutura terciária. 
• Devido ao empacotamento eficiente pelo dobramento da cadeia polipeptídica, as proteínas globulares são 
compactas. Durante o processo, a maioria das moléculas de água são excluídas do interior da proteína tornando 
possível interações entre grupos polares e não−polares. 
• Algumas cadeias polipeptídicas dobram-se em duas ou mais regiões compactas conectadas por um segmento 
flexível de cadeia polipeptídica. Essas unidades globulares compactas, chamadas domínios, são formadas por 
30 a 400 resíduos de aminoácidos. 
A estrutura terciária tridimensional das proteínas é estabilizada por interações entre as cadeias laterais: 
Ligação de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio 
do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. 
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. 
Ligação hidrófobica ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos 
aa constituintes da molécula. 
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. são muito mais 
fortes que os outros tipos de ligações que contribuem para a estrutura terciária. Elas atuam como "pinos 
moleculares de segurança", mantendo partes específicas do polipeptídeo firmemente presas uma à outra. 
 
 
 
41 
 
• Quaternária → arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (ou subunidades proteicas) 
com a formação de complexos tridimensionais. 
Muitas proteínas são constituídas por uma cadeia única de polipeptídeos e têm apenas três níveis de 
estrutura. No entanto, algumas proteínas são constituídas por várias cadeias polipeptídicas, também conhecidas 
como subunidades. Quando estas subunidades se juntam, dão à proteína sua estrutura quaternária. 
Já encontramos um exemplo de uma proteína com estrutura quaternária: a hemoglobina. Como 
mencionado anteriormente, a hemoglobina transporta o oxigênio no sangue e é composta por quatro 
subunidades, duas de cada um dos tipos α e β. Outro exemplo é a DNA polimerase, uma enzima que sintetiza 
novas cadeias de DNA e é composta por dez subunidades. 
Em geral, os mesmos tipos de interações que contribuem para a estrutura terciária (principalmente 
interações fracas, como ligações de hidrogênio e forças de dispersão de London) também mantêm as 
subunidades juntas para formar a estrutura quaternária. 
 
 
 
Estruturas das proteínas 
 
 
42 
 
 
 
4.2.4 Desnaturação 
 
Cada proteína tem sua própria forma. Se a temperatura ou o pH do ambiente de uma proteína são 
alterados, ou se ela é exposta a substâncias químicas, essas interações podem ser interrompidas, fazendo com 
que a proteína perca sua estrutura tridimensional e torne-se uma sequência de caracteres não-estruturada de 
aminoácidos. Quando uma proteína perde sua estrutura de ordem superior, mas não sua sequência primária, é 
chamada de desnaturada. As proteínas desnaturadas são geralmente não-funcionais. 
• A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e 
secundárias. 
• Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. 
São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) 
 - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) 
Em algumas proteínas, a desnaturação pode ser revertida. Contanto que a estrutura primária do 
polipeptídeo ainda esteja intacta, ela pode ser capaz de redobrar-se em sua forma funcional se for devolvida 
ao seu ambiente normal. Outras vezes, no entanto, a desnaturação é permanente. Um exemplo de desnaturação 
irreversível de proteína é quando um ovo é frito. A proteína albumina da clara do ovo torna-se opaca e sólida 
pela desnaturação provocada pelo calor do fogão e não retornará ao seu estado original de ovo cru, mesmo 
quando esfriar. 
Pesquisadores descobriram que algumas proteínas podem reenovelar após a desnaturação, mesmo 
quando estão isoladas num tubo de ensaio. Uma vez que essas proteínas podem, por si mesmas, ir de não-
estruturadas a reenoveladas, suas sequências de aminoácidos devem conter toda a informação necessária para 
o seu reenovelamento. No entanto, nem todas as proteínas são capazes desse truque, e parece ser mais 
complicado entender o modo como as proteínas se enovelam normalmente numa célula. Muitas proteínas não 
se enovelam sozinhas, mas precisam da assistência de uma proteína chaperone (chaperoninas). 
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: 
a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. 
b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por 
estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. 
c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por 
enzimas hidrolíticas. 
Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de 
base ou ácido. 
 Coagulação: é a desnaturação drástica, ou seja, é um processo irreversível de precipitação, porque não se 
pode mais solubilizar a proteína. 
 
 
43 
 
4.2.5 Chaperonas e chaperoninas 
Chaperonas 
Constituem uma família de muitas proteínas diferentes com função semelhante: elas usam energia da 
hidrólise de ATP para desnovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa vez na forma correta ou 
no lugar correto. 
Propriedades: 
1) Interações com proteínas desdobradas ou parcialmente dobradas. Por exemplo, as correntes ribossomos 
emergentes nascentes, ou cadeias estendidas que estão sendo translocadas para através de membranas 
subcelulares; 
2) Estabilizar conformações não nativas e facilitar o correto dobramento de proteínas; 
3) Eles não interagem com proteínas no estado nativo, nem fazem parte da estrutura final; 
4) Alguns acompanhantes não são específicos e interagem com uma ampla variedade de proteínas. Outros, no 
entanto, são específicos para seus alvos. 
5) Eles frequentemente acoplam a fixação de ATP/hidrólise no processo de dobragem. 
6) Eles são essenciais para a viabilidade, e sua expressão é frequentemente induzida pelo estresse celular. 
Função: 
 Evitar associações ou agregações inadequadas de resíduos hidrofóbicos expostos na 
superfície e direcionar seus substratos para o correto dobramento, transporte ou degradação. 
 
Enovelamento por chaperonas 
 
 
Chaperoninas 
São proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de 
proteicos durante seu processo de dobramento. São também chamadas proteínas de choque térmico devido à 
elevação da sua taxa de síntese em temperaturas altas. 
 As chaperoninas são encontradas tanto em organismos procariotos quanto eucariotos. Durante o 
processo de dobramento de uma proteína, as chaperoninas ligam-se a mesma através de interações 
hidrofóbicas. Por um mecanismo dependente de ATP, as chaperoninas promovem o dobramento da proteína e 
a protegem da associação inadequada com outras proteínas não dobradas. 
 
 
 
 
44 
 
APS 04 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
NOME: __________________________________________ 
 
01. Consultando o livro: LEHNINGER, Albert l.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de 
bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 1298 p., resolvao problema, 15(página 155). 
 
 
 
 
 
02. Qual é a composição básica de todos os aminoácidos? Construa a estrutura. 
 
 
 
 
 
03.Podemos dizer que a prolina e a glicina, são exceções quando se conceitua aminoácidos. Por quê? 
Explique. 
 
 
 
 
 
04. Como podem ser classificados os aminoácidos? Cite 01 exemplo de cada tipo de aminoácido. 
 
 
 
 
 
 
 
45 
 
05. O que é e como ocorre a ligação peptídica? Escreva a equação de formação da ligação peptídica. 
 
 
 
 
06. Defina estrutura primária de proteínas. 
 
 
 
07. Quais são os dois tipos de arranjos possíveis em uma estrutura secundária? Diferencie. 
 
 
 
08. Em uma estrutura terciária de uma proteína, forma-se uma estrutura em forma de “cotovelo” devido à 
interrupção de dois segmentos em alfa-hélice e estabilizado por ligações não-covalentes. Que ligações são 
estas possíveis de ocorrer na estrutura terciária? 
 
 
 
09. Fale sobre a estrutura quaternária de proteínas. 
 
 
 
 
10. Quais as funções das chaperonas? E das chaperoninas? 
 
 
 
 
 
 
 
 
46 
 
11. Definir pI de um aminoácido. 
 
 
 
 
 
 
 
12. De que resulta a carga elétrica total da molécula de aminoácido? 
 
 
 
 
 
 
13.O que é conformação nativa de proteínas? Definir desnaturação. 
 
 
 
 
 
 
14. O que garante o enovelamento correto da maioria das proteínas? 
 
 
 
 
 
15. O que acontece com uma proteína que não foi enovelada corretamente? 
 
 
 
 
 
 
16. Qual é o agente infeccioso da doença popularmente conhecida como “doença da vaca louca” 
 
 
 
 
 
 
17. A Doença de Alzheimer é uma enfermidade incurável que se agrava ao longo do tempo, se 
apresenta como demência, ou perda de funções cognitivas, causada pela morte de células cerebrais. 
Quando diagnosticada no início, é possível retardar seu avanço e ter mais controle sobre os sintomas. 
Descreva a alteração que ocorre nos neurônios. 
 
 
 
 
 
 
 
 
47 
 
5 ENZIMAS 
 
A vida depende de uma bem orquestrada série de reações químicas. Muitas delas, entretanto, ocorrem 
muito lentamente para manter os processos vitais. Para resolver esse problema, a natureza planejou um modo 
de acelerar a velocidade das reações químicas por meio da catálise. As ações catalíticas são executadas por 
enzimas que facilitam os processos vitais em todas as suas formas, desde os vírus até os mamíferos superiores. 
As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reações químicas nas células. A maioria 
das enzimas é proteína globular, excetuando-se as ribozimas, que são enzimas de ribonucleotídeos, as unidades 
do RNA 
 
5.1 Características 
• Catalisam reações nas condições do ambiente celular. 
✓ As enzimas são capazes de acelerar velocidades de reações nas condições do ambiente celular, ou 
seja, a uma temperatura de 37o C e pH de 7,4 (valor do pH do plasma sanguíneo). 
✓ Os catalisadores químicos (como platina e níquel) atuam apenas sob temperatura muito elevada, 
pressão alta e valores de pH ácido ou básico. 
Se as enzimas atuassem em condições tão extremas como os catalisadores químicos, a vida de animais 
(como os mamíferos) não seria possível, pois essas condições levariam inevitavelmente à destruição 
da célula. 
 
• Apresentam especificidade por seu substrato. 
✓ Os catalisadores químicos que não demonstram especificidade por seus substratos. 
✓ As enzimas são específicas por seus substratos. 
As ações catalíticas das enzimas não levam à formação de contaminantes. 
 
• Apresentam alto poder catalítico 
As enzimas podem acelerar velocidade de reações químicas multiplicando-a por fatores de 1017. Na 
ausência de enzimas, a maioria das reações biológicas seria tão lenta, que essas reações não ocorreriam 
nas condições de temperatura e pH das células 
 
• Apresentam regulação de sua atividade catalítica. 
As enzimas reguladoras (alostéricas e as enzimas reguladas covalentemente) têm suas ações catalíticas 
reguladas de acordo com as necessidades metabólicas das células. As moléculas que se ligam à 
estrutura proteica da enzima alostéricas, regulando a sua atividade catalítica são denominados 
moduladores, efetores ou reguladores. Os moduladores podem ser tanto ativadores quanto inibidores 
da atividade catalítica. 
 
5.2 Propriedades das enzimas 
• Apresentar extraordinária eficiência catalítica. 
• Demonstrar alto grau de especificidade em relação a seus substratos (reagentes) e aos seus produtos. 
• Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1012 vezes mais do que as reações correspondentes não-
catalisadas. 
• Não ser consumida ou alterada ao participar da catálise. 
• Não alterar o equilíbrio químico das reações. 
• Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições metabólicas. 
48 
 
 
 Velocidade de reações não-catalisadas e catalisadas por enzimas 
 
 
5.3 Nomenclatura e classificação enzimática 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; 
Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. 
Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da 
enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase 
Nome Usual: Consagrados pelo uso; Exs. Tripsina, Pepsina, Ptialina. 
Na classificação internacional sistemática, as enzimas são divididas em seis grupos de acordo com o 
tipo de reação catalisada 
 
Exemplo: A hidrólise enzimática: hidrolase 
• Celulase: classe de enzimas que são produzidas essencialmente por fungos, bactérias e protozoários, 
que catalisam a hidrólise da celulose. Quebra a estrutura da celulose na presença da água – formação 
de várias glicoses no processo. 
As celulases podem ser encontradas: 
 No intestino de vacas, onde existem bactérias que digerem a celulose do capim; 
 comunidades microbianas da água de bromélias; 
 Microrganismos do intestino de cupins que digerem a celulose da madeira da qual eles se alimentam; 
 
5.4 Aplicações 
As amilases são empregadas para degradar o amido em certos removedores de papel de parede para 
Classificação Tipo de reação que 
catalisa 
Exemplos Modo de atuação 
Oxirredutases Reações de óxido-redução Desidrogenase 
Oxidase 
Remove átomos de hidrogênio 
Adiciona átomos de oxigênio 
Transferases Transferências de grupos 
funcionais 
Metiltransferase Transfere grupos metil (-CH3) 
Hidrolases Reações de hidrólise Lipases 
Proteases 
Quebra lipídios 
Quebra proteínas 
Liases Quebra de ligações duplas Descarboxilase Remoce CO2 
Isomerases Isomerizações Cis-trans isomerase Converte formas cis e trans 
Ligases Formação de ligações Sintetase Combina dois grupos 
49 
 
facilitar a sua retirada. Com o intuito de melhorar ainda mais a produção agropecuária, tem-se utilizado 
cada vez mais as diversas possibilidades da biotecnologia, como uma poderosa ferramenta de incremento à 
produção; e, nesse contexto, a introdução de enzimas na alimentação animal vem ganhando muitos adeptos. 
Essa utilização é feita de forma direta, com a introdução das xilanases, amilases, fitases, glucanases, entre 
outras, diretamente à ração do rebanho. Essas proteínas produzidas e introduzidas na alimentação dos animais, 
têm a função de aumentar a quantidade de enzimas endógenas produzidas por esses seres vivos, 
potencializando-as, ou suprir o seu organismo daquela que ele não consegue produzir. 
A capacidade catalítica das enzimas