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PROTEÍNAS PROFESSORA: SIMONE SCHEER DISCIPLINA: BIOLOGIA Componentes fundamentais de todos os seres vivos, incluindo os vírus. Macromoléculas de elevado peso molecular. Formadas pela união de dezenas a centenas de aminoácidos. Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de vários aminoácidos (mais de 50). São encontradas em carnes, ovos, laticínios e leguminosas. Unidade estrutural das proteínas. Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos). Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R). Podem ser classificados como: Aminoácidos essenciais: não são produzidas pelo organismos Aminoácidos não essenciais ou naturais: produzidas pelo organismos. Curiosidades: Nosso organismo sintetiza 12 dos 20 aminoácidos de que necessitamos; AMINOÁCIDOS ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS Grupo Amina: NH2 Carbono Central: Carbono α Grupo Carboxila: COOH Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos LIGAÇÃO PEPTÍDICA Ligação entre dois aminoácidos vizinhos ao longo de toda cadeia proteica. Reação de síntese por desidratação. Ocorre entre o grupamento amina de um aminoácido e o grupamento carboxila do aminoácido vizinho. Através dela, formam-se: Dipeptídeo: 2 aminoácidos Tripeptídeo: 3 aminoácidos... Polipeptídeo: mais de 20 aminoácidos Proteína: mais de 50 aminoácidos FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS • Proteínas transportadoras Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. • Proteínas estruturais As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno. • Proteínas de defesa Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores; • Proteínas reguladoras Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e o glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose. • Proteínas nutrientes ou de armazenamento Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo . Algumas plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento. EXEMPLOS DE PROTEÍNAS Albumina Cadeia polipeptídica formada por 609 aminoácidos. Elevado valor nutricional. Presente principalmente na clara do ovo, no leite e no sangue. Também é sintetizada no fígado; Usada como suplemento alimentar para aumento da massa muscular. Usada em tratamentos relacionados com queimaduras e hemorragias graves. Hemoglobina Formada por 4 cadeias polipeptídicas interligadas, contendo 574 aminoácidos. Presente nas hemácias (glóbulos vermelhos). Contém em sua estrutura química o elemento ferro (grupamento prostético heme) Uma mutação em um único aminoácido da cadeia da hemoglobina causa uma doença genética chamada de anemia falciforme. A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS As proteínas podem diferir quanto: À quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica; Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica; À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica; Ao formato da molécula (estrutura tridimensional). A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 1) ESTRUTURA PRIMÁRIA Sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica. Determinada geneticamente. Definida pelo código genético presente no DNA de cada espécie) É o “número de identidade” da proteína. A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 2) ESTRUTURA SECUNDÁRIA Ocorre quando as cadeias polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice. É o “fio do telefone enrolado”. A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 3) ESTRUTURA TERCIÁRIA Os filamentos em forma de hélice da estrutura secundária dobram-se sobre si mesmos e se mantêm unidos por pontes de enxofre. Define a forma tridimensional, espacial da proteína. Típica de proteínas globulares. É o “fio do telefone enrolado sobre si mesmo várias vezes”. A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 4) ESTRUTURA QUATERNÁRIA Ocorre em algumas proteínas. Duas ou mais cadeias polipeptídicas se unem , através de ligações de pontes de hidrogênio. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA A desnaturação é uma alteração da estrutura terciária da proteína, modificando assim a sua estrutura espacial, tridimensional. Pode ser reversível ou não. Em alguns casos, a desnaturação provoca perda de função da proteína. Obs: Não há alteração da sequência de aminoácidos (estrutura primária) da proteína. Ex.: clara do ovo aquecida AGENTES DESNATURANTES Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado, ela desnatura); Extremos de pH; Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); Solutos (uréia); Exposição a detergentes; Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma. A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA FIM!!! kinesina é uma proteína motora encontrada em células eucarióticas (aquelas que formam os animais, plantas, fungos e protozoários). “Andando" sobre um filamento de microtúbulo (componente do citoesqueleto), sendo impulsionada por energia oferecida pelo ATP (nossa principal moeda energética no corpo).
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