AULA PROTEÍNAS1

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PROTEÍNAS 
 
 
PROFESSORA: SIMONE SCHEER 
DISCIPLINA: BIOLOGIA 
 Componentes fundamentais de todos os seres vivos, 
incluindo os vírus. 
 Macromoléculas de elevado peso molecular. 
 Formadas pela união de dezenas a centenas de 
aminoácidos. 
 Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de 
vários aminoácidos (mais de 50). 
São encontradas em carnes, ovos, laticínios e 
leguminosas. 
 Unidade estrutural das proteínas. 
 Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos). 
 Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma 
estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo 
radical (R). 
 Podem ser classificados como: 
  Aminoácidos essenciais: não são produzidas pelo organismos 
  Aminoácidos não essenciais ou naturais: produzidas pelo 
organismos. 
Curiosidades: 
 Nosso organismo sintetiza 12 dos 20 aminoácidos de que 
necessitamos; 
 
 AMINOÁCIDOS 
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS 
Grupo Amina: NH2 
Carbono Central: Carbono α 
Grupo Carboxila: COOH 
Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos 
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
 Ligação entre dois aminoácidos vizinhos ao longo de 
toda cadeia proteica. 
 Reação de síntese por desidratação. 
 Ocorre entre o grupamento amina de um aminoácido e o 
grupamento carboxila do aminoácido vizinho. 
 Através dela, formam-se: 
 Dipeptídeo: 2 aminoácidos 
 Tripeptídeo: 3 aminoácidos... 
 Polipeptídeo: mais de 20 aminoácidos 
 Proteína: mais de 50 aminoácidos 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
• Proteínas transportadoras 
Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. 
 
• Proteínas estruturais 
As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como 
é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno. 
 
• Proteínas de defesa 
Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores; 
 
• Proteínas reguladoras 
Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos 
citar a insulina e o glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose. 
 
• Proteínas nutrientes ou de armazenamento 
Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo . Algumas 
plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento. 
 
 EXEMPLOS DE PROTEÍNAS 
Albumina 
 Cadeia polipeptídica formada por 
609 aminoácidos. 
 Elevado valor nutricional. 
 Presente principalmente na clara do 
ovo, no leite e no sangue. 
 Também é sintetizada no fígado; 
Usada como suplemento alimentar 
para aumento da massa muscular. 
 Usada em tratamentos relacionados 
com queimaduras e hemorragias 
graves. 
Hemoglobina 
 Formada por 4 cadeias 
polipeptídicas interligadas, contendo 
574 aminoácidos. 
 Presente nas hemácias (glóbulos 
vermelhos). 
 Contém em sua estrutura química o 
elemento ferro (grupamento prostético 
heme) 
Uma mutação em um único 
aminoácido da cadeia da hemoglobina 
causa uma doença genética chamada 
de anemia falciforme. 
 A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 
As proteínas podem diferir quanto: 
 À quantidade de aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; 
 Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia 
polipeptídica; 
 À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica; 
 Ao formato da molécula (estrutura tridimensional). 
 A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 
1) ESTRUTURA PRIMÁRIA 
 Sequência linear de aminoácidos na cadeia polipeptídica. 
 Determinada geneticamente. 
 Definida pelo código genético presente no DNA de cada 
espécie) 
 É o “número de identidade” da proteína. 
 A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 
2) ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
 Ocorre quando as cadeias 
polipeptídicas enrolam-se em 
forma de hélice. 
É o “fio do telefone 
enrolado”. 
 A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 
3) ESTRUTURA TERCIÁRIA 
 Os filamentos em forma de hélice da estrutura secundária 
dobram-se sobre si mesmos e se mantêm unidos por pontes de 
enxofre. 
 Define a forma tridimensional, espacial da proteína. 
Típica de proteínas globulares. 
 É o “fio do telefone enrolado sobre si mesmo várias vezes”. 
 A ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS 
4) ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
 Ocorre em algumas proteínas. 
 Duas ou mais cadeias polipeptídicas se unem , através de 
ligações de pontes de hidrogênio. 
A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA 
 A desnaturação é uma alteração da estrutura terciária da 
proteína, modificando assim a sua estrutura espacial, 
tridimensional. 
 Pode ser reversível ou não. 
 Em alguns casos, a desnaturação provoca perda de função 
da proteína. 
 Obs: Não há alteração da 
sequência de aminoácidos 
(estrutura primária) da proteína. 
Ex.: clara do ovo aquecida 
AGENTES DESNATURANTES 
 Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa 
temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado, ela 
desnatura); 
 Extremos de pH; 
 Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona); 
 Solutos (uréia); 
 Exposição a detergentes; 
 Agitação vigorosa da solução proteica até formação 
abundante de espuma. 
 
A ESTRUTURA TERCIÁRIA E A DESNATURAÇÃO PROTEICA 
FIM!!! 
kinesina é uma proteína 
motora encontrada em 
células eucarióticas (aquelas 
que formam os animais, 
plantas, fungos e 
protozoários). “Andando" 
sobre um filamento de 
microtúbulo (componente do 
citoesqueleto), sendo 
impulsionada por energia 
oferecida pelo ATP (nossa 
principal moeda energética 
no corpo).