O Papel do Citoesqueleto nas Células Eucarióticas

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A capacidade de as células eucarióticas adotarem diversas formas, organiza-
rem os vários componentes em seu interior, interagirem mecanicamente com o 
ambiente e realizarem movimentos coordenados é dependente do citoesquele-
to – uma intrincada rede de filamentos proteicos que se estende pelo citoplasma 
(Figura 17-1). Essa arquitetura de filamentos ajuda a sustentar o grande volume 
do citoplasma, uma função que tem especial importância em células de animais, 
que não possuem parede celular. Apesar de alguns componentes do citoesquele-
to estarem presentes em bactérias, o citoesqueleto é mais evidente nas grandes e 
estruturalmente complexas células eucarióticas.
Diferentemente de nosso esqueleto ósseo, no entanto, o citoesqueleto é uma 
estrutura altamente dinâmica que está sob contínua reorganização, conforme 
as células alteram suas formas, dividem-se e respondem ao ambiente. O cito-
esqueleto não funciona apenas como os “ossos” de uma célula, mas também 
como seus “músculos”, sendo diretamente responsável por movimentos em larga 
escala, incluindo o deslizamento de células sobre uma superfície, a contração 
das células musculares e as alterações no formato celular que ocorrem ao longo 
do desenvolvimento de um embrião. Sem o citoesqueleto, as feridas nunca cica-
trizariam, os músculos não contrairiam, e os espermatozoides jamais encontra-
riam o óvulo.
Como qualquer fábrica de um produto complexo, a célula eucariótica apre-
senta um compartimento interno altamente organizado, em que organelas que 
realizam funções especializadas estão concentradas em diferentes áreas e são 
conectadas por sistemas de transporte (discutidos no Capítulo 15). O citoesquele-
to controla o posicionamento das organelas e fornece a maquinaria de transpor-
te entre elas. Ele também é responsável pela segregação dos cromossomos nas 
duas células-filhas durante a divisão celular e pela separação dessas duas novas 
células no final da divisão, como discutimos no Capítulo 18.
O citoesqueleto é construído a partir de uma estrutura composta por três ti-
pos de filamentos proteicos: filamentos intermediários, microtúbulos e filamentos 
de actina. Cada tipo de filamento apresenta propriedades mecânicas distintas e é 
formado por subunidades proteicas diferentes. Uma família de proteínas fibrosas 
forma os filamentos intermediários; subunidades de tubulina globular formam os 
microtúbulos; e subunidades de actina globular formam os filamentos de actina 
(Figura 17-2). Em cada caso, milhares de subunidades se organizam, agregando-se 
em finas redes de proteínas que, em alguns casos, se estendem por toda a célula.
Neste capítulo, consideramos a estrutura e a função de cada uma dessas 
redes de filamentos proteicos. Iniciamos com os filamentos intermediários, que 
fornecem resistência mecânica às células. Consideramos, então, como os micro-
túbulos organizam o citoplasma das células eucarióticas e formam os apêndices 
móveis semelhantes a pelos, que permitem que células como protozoários e es-
17
O citoesqueleto
FILAMENTOS 
INTERMEDIÁRIOS
MICROTÚBULOS
FILAMENTOS DE ACTINA
CONTRAÇÃO MUSCULAR
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566 Fundamentos da Biologia Celular
permatozoides possam nadar. A seguir, consideramos como o citoesqueleto de 
actina sustenta a superfície celular e permite que os fibroblastos e outras células 
movimentem-se por deslizamento. Por fim, discutimos como o citoesqueleto de 
actina permite a contração muscular.
FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS
Os filamentos intermediários apresentam uma grande resistência à tensão, e 
sua função principal é permitir que as células resistam ao estresse mecânico 
ocasionado quando são distendidas. Esses filamentos são denominados “inter-
mediários” porque, nas células musculares lisas, as células nas quais foram ori-
ginalmente identificados, seu diâmetro (cerca de 10 nm) está entre o diâmetro 
dos filamentos delgados de actina e aquele dos espessos filamentos de miosina. 
Os filamentos intermediários são os mais resistentes e duráveis dos filamentos 
10 μm 
MICROTÚBULOS
25 nm
FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS
25 nm
FILAMENTOS DE ACTINA
25 nm
25 μm 25 μm 25 μm 
Filamentos intermediários são fibras 
semelhantes a cabos com um diâmetro de 
aproximadamente 10 nm; eles são compostos 
por proteínas fibrosas de filamentos 
intermediários. Um determinado tipo de 
filamento intermediário forma uma trama 
denominada lâmina nuclear logo abaixo da 
membrana nuclear interna. Outros tipos se 
estendem ao longo do citoplasma, conferindo 
resistência mecânica às células e distribuindo os 
estresses mecânicos pelo tecido epitelial via 
conexões que se estendem pelo citoplasma 
unindo as junções célula-célula. Os filamentos 
intermediários são bastante flexíveis e 
apresentam grande resistência à tensão. Eles 
deformam-se sob tensão, mas não se rompem. 
(Micrografia cortesia de Roy Quinlan.)
Microtúbulos são longos cilindros ocos formados 
pela proteína tubulina. Eles são longos e retos e 
em geral possuem uma das extremidades 
conectadas a um centro organizador 
denominado centrossomo. Apresentando um 
diâmetro externo de 25 nm, os microtúbulos são 
mais rígidos do que os filamentos de actina ou 
os filamentos intermediários, e se rompem 
quando submetidos a estiramento. (Micrografia 
cortesia de Richard Wade.)
Filamentos de actina (também conhecidos como 
microfilamentos) são polímeros helicoidais da 
proteína actina. Eles se apresentam sob a forma 
de estruturas flexíveis, com diâmetro de 
aproximadamente 7 nm, e estão organizados 
em uma ampla variedade de feixes lineares, 
redes bidimensionais e géis tridimensionais. 
Apesar de os filamentos de actina estarem 
dispersos por toda a célula, eles se encontram 
em maior concentração no córtex, a camada 
do citoplasma localizada logo abaixo da 
membrana plasmática. (Micrografia cortesia 
de Roger Craig.)
Figura 17-1 O citoesqueleto dá à célula sua forma e permite que ela or-
ganize seus componentes internos e se mova. Uma célula animal em cultu-
ra foi marcada para mostrar dois de seus principais sistemas citoesqueléticos, 
os microtúbulos (verde) e os filamentos de actina (vermelho). Onde os dois 
filamentos se sobrepõem há o aparecimento de coloração amarela. O DNA 
no núcleo está marcado em azul. (Cortesia de Albert Tousson.)
Figura 17-2 Os três tipos de filamentos 
de proteínas que formam o citoesque-
leto diferem com relação a composição, 
propriedades mecânicas e funções no in-
terior da célula. Eles estão aqui represen-
tados em células epiteliais, mas estão pre-
sentes em quase todas as células animais.
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 567
do citoesqueleto: quando as células são tratadas com soluções salinas concen-
tradas e detergentes não iônicos, os filamentos intermediários permanecem in-
tactos, ao passo que a maior parte restante do citoesqueleto é destruída.
Os filamentos intermediários são encontrados no citoplasma da maioria das 
células animais. Eles formam caracteristicamente uma rede no citoplasma, en-
volvendo o núcleo e se estendendo rumo à periferia da célula. Na periferia, eles 
costumam estar ancorados na membrana plasmática em junções célula-célula 
chamadas de desmossomos (discutidos no Capítulo 20), onde a membrana plas-
mática está conectada à membrana de outra célula (Figura 17-3). Os filamentos 
intermediários também são encontrados no interior do núcleo de todas as células 
eucarióticas. Nesse compartimento eles formam uma rede denominada de lâmi-
na nuclear, que está subjacente ao envelope nuclear e o fortalece. Nesta seção, 
consideramos como a estrutura e a associação dos filamentos intermediários os 
tornam particularmente adequados para reforçar as células, protegendo-as con-
tra rupturase forças de estiramento.
Os filamentos intermediários são resistentes e 
semelhantes a cordas
Um filamento intermediário assemelha-se a uma corda, ou cabo, em que muitos 
fios longos são trançados para proporcionar resistência à tração (Animação 17.1). 
Os fios desse cabo são compostos de proteínas de filamentos intermediários, su-
bunidades fibrosas contendo, cada uma, um domínio central em haste, alongado, 
com diferentes domínios não estruturados em cada uma das extremidades (Figura 
17-4A). O domínio em haste consiste em uma região α-hélice estendida que per-
mite que o pareamento de proteínas de filamentos intermediários forme dímeros 
estáveis por meio do enrolamento de um dímero sobre o outro, sob uma configu-
ração supertorcida ou superenrolada (Figura 17-4B), como descrito no Capítulo 4. 
Dois desses dímeros supertorcidos, posicionados em sentidos opostos, associam-
Feixes de
filamentos
intermediários
Desmossomo
conectando
duas células
(B)
5 μm
10 μm
(A)
Figura 17-3 Os filamentos intermediários formam uma rede resistente e durável no citoplasma da célula. (A) Micrografia de 
imunofluorescência de uma camada de células epiteliais em cultura, coradas para mostrar a rede de filamentos intermediários de 
queratina (verde) que envolve os núcleos e se estende ao longo do citoplasma das células. Os filamentos de cada célula estão indire-
tamente conectados aos das células adjacentes pelos desmossomos, estabelecendo uma ligação mecânica contínua entre as células, 
por meio da camada epitelial. Uma segunda proteína (azul) foi corada para revelar a localização dos limites celulares. (B) Esquema a 
partir de micrografia eletrônica de uma secção de uma célula cutânea, mostrando os feixes de filamentos intermediários que atra-
vessam o citoplasma e que estão inseridos nos desmossomos. (A, cortesia de Kathleen Green e Evangeline Amargo; B, de R.V. Krstic´, 
Ultrastructure of the Mammalian Cell: An Atlas. Berlin: Springer, 1979. Com permissão de Springer-Verlag.)
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568 Fundamentos da Biologia Celular
-se para formar um tetrâmero alternado (Figura 17-4C). Esses dímeros e tetrâ-
meros são as subunidades solúveis dos filamentos intermediários. Os tetrâmeros 
associam-se uns aos outros lado a lado (Figura 17-4D) e em seguida reúnem-se 
para gerar o filamento intermediário final, semelhante a um cabo (Figura 17-4E).
Visto que os dois dímeros apontam em direções opostas, as duas extremidades 
do tetrâmero são iguais, o mesmo aplicando-se às duas extremidades dos filamen-
tos intermediários associados; como vamos ver, tal característica diferencia esses 
filamentos dos microtúbulos e dos filamentos de actina, cuja polaridade estrutural 
é essencial para seu funcionamento. Todas as interações entre as proteínas dos 
filamentos intermediários dependem exclusivamente de ligações não covalentes; 
é a força combinada das interações laterais sobrepostas, ao longo do comprimento 
das proteínas, que dá aos filamentos intermediários sua grande resistência à tração.
Os domínios centrais em haste das diferentes proteínas dos filamentos in-
termediários são similares tanto em tamanho quanto em sequência de aminoá-
cidos, de tal modo que, quando empacotados em conjunto, sempre formam fila-
mentos de diâmetro e estrutura interna semelhantes. Já os domínios terminais 
variam bastante em tamanho e sequência de aminoácidos de um tipo de proteína 
do filamento intermediário para outro. Esses domínios não estruturados estão 
expostos na superfície do filamento, permitindo a interação com componentes 
específicos no citoplasma.
48 nm
NH2
Região α-hélice do monômero 
COOH
NH2 COOH
COOHNH2
Dímero supertorcido
NH2
NH2
NH2
NH2
COOH
COOH
Tetrâmero alternado de dois dímeros supertorcidos
(A)
(B)
(C)
(D)
(E)
COOH
COOH0,1 μm
Associação lateral de 8 tetrâmeros
Adição de 8 tetrâmeros ao filamento crescente
Figura 17-4 Filamentos intermediários são estruturas semelhantes a cabos formadas por longas fitas proteicas enrola-
das. O monômero de um filamento intermediário consiste em um domínio central em haste α-helicoidal (A), com regiões não 
estruturadas em ambas as extremidades (não ilustradas). Pares de monômeros se associam para a formação de um dímero (B), 
e dois dímeros se alinham para formar um tetrâmero antiparalelo alternado (C). Os tetrâmeros podem se unir em um arranjo 
helicoidal contendo oito fitas de tetrâmeros (D), que por sua vez se associam, formando o filamento intermediário final seme-
lhante a um cabo (E). Uma micrografia eletrônica de filamentos intermediários é mostrada na parte superior esquerda. (Micro-
grafia cortesia de Roy Quinlan.)
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 569
Os filamentos intermediários reforçam as 
células contra estresses mecânicos
Os filamentos intermediários são particularmente proeminentes no citoplasma 
das células que são submetidas a estresses mecânicos. Eles estão presentes em 
grande número, por exemplo, ao longo do comprimento dos axônios das células 
nervosas, fornecendo um reforço interno essencial para essas extensões celula-
res extremamente finas e longas. Eles também são encontrados em abundância 
em células musculares e em células epiteliais, como as células da pele. Em todas 
essas células, os filamentos intermediários distribuem o efeito de forças aplica-
das localmente, evitando assim que as células e suas membranas rompam-se ou 
rasguem em resposta a uma tensão mecânica. Um princípio semelhante é utili-
zado para o fortalecimento de materiais compostos, como o concreto armado ou 
a fibra de vidro, nos quais elementos lineares de sustentação de tensão, como 
fibras de carbono (na fibra de vidro), ou barras de aço (no concreto), são inseridos 
em uma matriz de preenchimento para dar resistência ao material.
Os filamentos intermediários podem ser agrupados em quatro classes: (1) fi-
lamentos de queratina em células epiteliais; (2) filamentos de vimentina e relacio-
nados à vimentina em células do tecido conectivo, células musculares e células 
de sustentação do sistema nervoso (células da neuroglia); (3) neurofilamentos em 
neurônios; e (4) laminas nucleares, que fortalecem o envelope nuclear. Os três pri-
meiros tipos de filamentos são encontrados no citoplasma, e o quarto tipo, no nú-
cleo celular (Figura 17-5). Os filamentos de cada uma dessas classes são formados 
pela polimerização de suas respectivas subunidades de filamentos intermediários.
A mais diversificada classe de filamentos intermediários são os filamentos 
de queratina. Cada tipo de epitélio no corpo de um vertebrado – seja na língua, 
na córnea ou no revestimento do intestino – possui sua própria e distinta mistura 
de proteínas queratinas. Queratinas especializadas também ocorrem nos pelos, 
nas penas e nas unhas. Em cada caso, os filamentos de queratina são formados 
por uma mistura de diferentes subunidades de queratina. Os filamentos de que-
ratina em geral se encontram no interior das células epiteliais, avançando de um 
lado ao outro da célula, estando os filamentos em células epiteliais adjacentes 
indiretamente ligados por meio de desmossomos (ver Figura 17-3B). As extremi-
dades dos filamentos de queratina estão ancoradas nos desmossomos, e os fila-
mentos associam-se lateralmente com outros componentes celulares por meio 
dos domínios da cabeça globular e da cauda que se projetam de sua superfície. 
Essa fiação de alta resistência à tensão, formada pelos filamentos ao longo da 
camada epitelial, distribui o estresse que ocorre quando a pele é esticada. A im-
portância dessa função é ilustrada por uma rara doença genética em humanos, 
denominada epidermólise bolhosa simples, na qual mutações em genes da que-
ratina interferem na formaçãodos filamentos de queratina da epiderme. Como 
consequência, a pele fica extremamente vulnerável a lesões mecânicas, e mesmo 
uma pressão leve pode levar à ruptura de células e à formação de bolhas na pele. 
A doença pode ser reproduzida em camundongos transgênicos que expressam 
um gene mutante de queratina na pele (Figura 17-6).
Filamentos de
queratina
Filamentos de
vimentina e
relacionados à vimentina
Neurofilamentos Laminas
nucleares
FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS
CITOPLASMÁTICOS NUCLEARES
Em células
epiteliais
Em células de
tecidos conectivos,
musculares e gliais
Em células
nervosas
Em todas as
células animais
Figura 17-5 Os filamentos intermediá-
rios são divididos em quatro classes prin-
cipais. Essas classes podem incluir vários 
subtipos. Os humanos, por exemplo, têm 
mais de 50 genes de queratina.
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570 Fundamentos da Biologia Celular
Vários filamentos intermediários são adicionalmente estabilizados e refor-
çados por proteínas acessórias, como a plectina, que interliga os filamentos em 
feixes e liga-os aos microtúbulos, aos filamentos de actina e a estruturas aderen-
tes nos desmossomos (Figura 17-7). Mutações no gene da plectina levam a uma 
doença terrível em humanos que combina as características da epidermólise bo-
lhosa simples (causada pela ruptura da queratina da pele), da distrofia muscular 
(causada pela disrupção dos filamentos intermediários nos músculos) e da neuro-
degeneração (causada pela ruptura de neurofilamentos). Camundongos que não 
possuem um gene funcional de plectina morrem poucos dias após seu nascimen-
to, apresentando a pele enrugada, com bolhas e alterações da musculatura esque-
lética e cardíaca. Assim, apesar de a plectina não ser necessária para a formação 
inicial dos filamentos intermediários, sua ação de interligação é essencial para 
fornecer às células a resistência necessária para enfrentar o estresse mecânico.
O envelope nuclear é sustentado por uma rede 
de filamentos intermediários
Enquanto os filamentos intermediários citoplasmáticos formam estruturas seme-
lhantes a cabos ou cordas, os filamentos intermediários que revestem e reforçam 
a superfície da membrana nuclear interna são organizados como uma rede bidi-
mensional (Figura 17-8). Como mencionado antes, os filamentos intermediários 
que compõem essa forte  lâmina nuclear são formados a partir de uma classe 
de proteínas de filamentos intermediários denominadas laminas (não confundir 
com laminina, que é uma proteína da matriz extracelular). A lâmina nuclear se dis-
socia e se reagrupa a cada divisão celular, quando o envelope nuclear é dissociado 
durante a mitose e reorganizado em cada célula-filha (discutido no Capítulo 18). 
Os filamentos intermediários citoplasmáticos também são dissociados na mitose.
A dissociação e a reorganização da lâmina nuclear são controladas pela 
fosforilação e desfosforilação das laminas. Quando as laminas são fosforiladas 
por proteínas-cinase (discutidas no Capítulo 4), as alterações conformacionais 
resultantes enfraquecem a ligação entre os tetrâmeros de laminas e causam a 
(B)(A)
40 μm
0,5 μm
Figura 17-6 Uma forma mutante de que-
ratina torna a pele mais propensa à for-
mação de bolhas. Um gene mutante que 
codifica uma proteína de queratina trun-
cada foi introduzido em um camundongo. 
A proteína defeituosa associa-se às quera-
tinas normais e assim interrompe a rede de 
filamentos de queratina na pele. (A) Micro-
grafia óptica de um corte transversal de 
pele normal, que é resistente a pressão me-
cânica. (B) Um corte transversal da pele do 
camundongo mutante mostra a formação 
de uma bolha, resultante da ruptura de cé-
lulas na camada basal da epiderme mutante 
(seta vermelha curta). (De P.A. Coulombe et 
al., J. Cell Biol. 115:1661–1674, 1991. Com 
permissão de The Rockefeller University 
Press.)
Figura 17-7 A plectina auxilia a forma-
ção de feixes de filamentos intermediá-
rios e conecta esses filamentos a outras 
redes proteicas do citoesqueleto. Nesta 
micrografia eletrônica de varredura da rede 
proteica do citoesqueleto de fibroblastos 
em cultura, os filamentos de actina foram 
removidos, e a plectina, os filamentos 
intermediários e os microtúbulos foram 
corados artificialmente. Observe como a 
plectina (verde) liga um filamento interme-
diário (azul) a três microtúbulos (vermelho). 
Os pontos amarelos são partículas de ouro 
ligadas a anticorpos que reconhecem a 
plectina. (De T.M. Svitkina and G.G. Borisy, 
J. Cell Biol. 135:991–1007, 1996. Com per-
missão de The Rockefeller University Press.)
QUESTÃO 17-1
Quais dos seguintes tipos de células 
você esperaria que contivessem 
a maior densidade de filamentos 
intermediários em seu citoplasma? 
Explique sua resposta.
 A. Amoeba proteus (uma ameba de 
vida livre)
 B. Célula epitelial da pele
 C. Célula da musculatura lisa no tra-
to digestório
 D. Escherichia coli
 E. Célula nervosa da medula espinal
 F. Espermatozoide
 G. Célula vegetal
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 571
dissociação dos filamentos. A defosforilação por proteínas-fosfatase que ocorre 
no final da mitose promove a reassociação das laminas (ver Figura 18-30).
Defeitos em um tipo específico de lamina nuclear estão associados a certos 
tipos de progéria – doenças raras que levam os indivíduos afetados a apresentar 
envelhecimento prematuro. Crianças com progéria têm pele enrugada, perdem os 
dentes e cabelos e frequentemente desenvolvem doenças cardiovasculares gra-
ves ainda na adolescência (Figura 17-9). Ainda não se sabe como a perda de uma 
lamina nuclear pode resultar em uma condição tão devastadora, mas acredita-se 
que a instabilidade nuclear resultante leve a defeitos na divisão celular, morte 
celular aumentada, uma capacidade diminuída para a reparação de tecidos, ou 
mesmo alguma combinação desses efeitos.
MICROTÚBULOS
Os microtúbulos desempenham um papel essencial na organização de todas as cé-
lulas eucarióticas. Esses tubos proteicos longos, ocos e relativamente rígidos podem 
rapidamente sofrer dissociação em um determinado local e reassociação em outro. 
Em uma célula animal típica, os microtúbulos crescem a partir de uma pequena es-
trutura posicionada próximo ao centro da célula, denominada centrossomo (Figura 
17-10A e B). Ao se estenderem para a periferia celular, os microtúbulos criam um 
sistema de vias dentro da célula ao longo do qual vesículas, organelas e outros com-
ponentes celulares podem ser transportados. Esses microtúbulos citoplasmáticos 
são a principal parte do citoesqueleto responsável pelo transporte e posicionamento 
de organelas delimitadas por membrana dentro da célula e pela organização do 
transporte intracelular de diversas macromoléculas citosólicas.
Quando uma célula entra em mitose, os microtúbulos citoplasmáticos se dis-
sociam e a seguir se reassociam sob a forma de uma intrincada estrutura deno-
minada fuso mitótico. Como discutimos no Capítulo 18, o fuso mitótico fornece a 
maquinaria que irá segregar os cromossomos igualmente entre as duas células-
-filhas momentos antes da divisão celular (Figura 17-10C). Os microtúbulos também 
podem gerar estruturas estáveis, como os cílios e os flagelos com seus batimentos 
ritmados (Figura 17-10D). Essas estruturas semelhantes a pelos se estendem a partir 
da superfície de diversos tipos de células eucarióticas, que as utilizam para loco-
moção ou para impulsionar líquidos sobre a sua superfície. A região central de um 
cílio ou flagelo eucariótico consiste em um feixe estável de microtúbulos altamente 
organizado. (Os flagelos bacterianos possuem uma estrutura completamente dife-
rente e permitem que as células se movimentem por um mecanismo muito distinto.)Nesta seção, consideramos primeiro a estrutura e a associação dos micro-
túbulos. A seguir, discutimos o seu papel na organização do citoplasma – uma 
habilidade que depende de sua associação a proteínas acessórias, em especial a 
proteínas motoras, que impulsionam organelas ao longo dos caminhos feitos pelo 
(B)
CITOSOL
Lâmina
nuclear
Poro
nuclear
Cromatina
Envelope nuclear
NÚCLEO
(A)
1 μm
Figura 17-8 Filamentos intermediários sustentam e dão resistência ao envelope nuclear. (A) Corte transversal esquemático 
do envelope nuclear. Os filamentos intermediários da lâmina nuclear revestem a face interna do envelope nuclear e potencialmente 
fornecem sítios de ancoragem para os cromossomos. (B) Micrografia eletrônica de uma porção de lâmina nuclear de um ovo de rã. 
A lâmina forma um padrão quadriculado de filamentos intermediários compostos de laminas. (A lâmina nuclear em outros tipos celula-
res nem sempre apresenta um padrão tão regular e organizado como o aqui ilustrado.) (B, cortesia de Ueli Aebi.)
Figura 17-9 Defeitos em uma lamina 
nuclear podem causar uma classe rara de 
doenças de envelhecimento prematuro 
chamada progéria. As crianças com pro-
géria começam a mostrar características 
de envelhecimento avançado entre 18 e 24 
meses de idade. (Cortesia de Progeria Re-
search Foundation.)
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572 Fundamentos da Biologia Celular
citoesqueleto. Por fim, discutimos a estrutura e a função dos cílios e flagelos, 
nos quais os microtúbulos estão estavelmente associados a proteínas motoras, 
responsáveis pelo batimento desses apêndices móveis.
Os microtúbulos são tubos ocos com 
extremidades estruturalmente distintas
Os microtúbulos são formados a partir de subunidades – moléculas de tubulina, 
cada uma delas composta por um dímero de proteínas globulares semelhantes 
denominadas α-tubulina e β-tubulina, ligadas fortemente entre si por interações 
não covalentes. Os dímeros de tubulina, por sua vez, unem-se entre si também 
por meio de ligações não covalentes, para a formação da parede de um microtú-
bulo cilíndrico oco. Essa estrutura semelhante a um cano é um cilindro composto 
por 13 protofilamentos paralelos, cada um deles composto por uma cadeia linear 
de dímeros de tubulina com α-tubulina e β-tubulina alternadas longitudinalmente 
(Figura 17-11). Cada protofilamento apresenta uma polaridade estrutural, com 
a α-tubulina exposta em uma extremidade, e a β-tubulina exposta na extremi-
(B) CÉLULA QUE NÃO ESTÁ EM DIVISÃO
(C) CÉLULA EM DIVISÃO
(D) CÉLULA CILIADA
Centrossomo
Polos do fuso mitótico
Corpo basal
Cílio
(A)
Figura 17-10 Os microtúbulos geralmen-
te crescem a partir de um centro orga-
nizador. (A) Micrografia de fluorescência 
de um arranjo citoplasmático de microtú-
bulos em um fibroblasto em cultura. Ao 
contrário dos filamentos intermediários, 
os microtúbulos (verde-escuro) crescem a 
partir de centros organizadores, como (B) 
um centrossomo, (C) os dois polos de um 
fuso mitótico, ou (D) o corpo basal de um 
cílio. Eles também podem crescer a partir 
de fragmentos de microtúbulos já existen-
tes (não ilustrado). (A, cortesia de Michael 
Davidson e The Florida State University 
Research Foundation.)
Heterodímero de tubulina
(=subunidade do microtúbulo)
Extremidade
mais (+)
Extremidade
menos (-)
Protofilamento
Microtúbulo
Lúmen
(C)(A)
50 nm
(E)
(D)(B)
25 nm
β
α
25 nm
Figura 17-11 Os microtúbulos são tubos ocos feitos de subunidades de tubulina 
globular. (A) Uma subunidade de tubulina (um dímero αβ) e um protofilamento estão 
representados esquematicamente, junto com suas posições na parede de um mi-
crotúbulo. Observe que os dímeros de tubulina estão todos arranjados no protofila-
mento sob a mesma orientação. (B e C) Diagramas esquemáticos de um microtúbulo 
ilustrando como os dímeros de tubulina se encontram empacotados e agrupados na 
parede do microtúbulo. Na parte superior, 13 moléculas de β-tubulina são ilustradas 
em corte transversal. Abaixo delas, uma vista lateral de uma pequena secção de um 
microtúbulo mostra como os dímeros estão alinhados na mesma orientação em todos 
os protofilamentos; isso faz os microtúbulos apresentarem uma polaridade estrutural 
definida, com extremidades designadas como mais (+) e menos (-). (D) Micrografia 
eletrônica de uma secção transversal de um microtúbulo com seu anel de 13 subu-
nidades distintas, cada uma das quais correspondendo a um dímero de tubulina. (E) 
Micrografia eletrônica de um microtúbulo visualizado longitudinalmente. (D, cortesia 
de Richard Linck; E, cortesia de Richard Wade.)
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 573
dade oposta, e essa polaridade – a direcionalidade intrínseca da estrutura – é a 
mesma em todos os protofilamentos, o que resulta em uma polaridade estrutural 
geral no microtúbulo. Uma extremidade do microtúbulo, potencialmente a extre-
midade β-tubulina, é denominada extremidade mais (+), e a outra, a extremida-
de α-tubulina, é denominada extremidade menos (-).
Em uma solução concentrada de tubulina pura em um tubo de ensaio, díme-
ros de tubulina serão adicionados a ambas as extremidades de um microtúbulo 
em crescimento. No entanto, eles são adicionados mais rapidamente à extremi-
dade mais (+) do que à extremidade menos (-), razão pela qual as extremidades 
foram originalmente assim denominadas – e não por serem carregadas eletri-
camente. A polaridade do microtúbulo – o fato de sua estrutura ter uma direção 
definida, com duas extremidades química e funcionalmente distintas – é crucial 
tanto para a associação dos microtúbulos como para a sua função após terem 
sido associados. Se os microtúbulos não apresentassem polaridade, eles não po-
deriam, por exemplo, realizar o transporte intracelular direcionado.
O centrossomo é o principal centro organizador 
de microtúbulos em células animais
No interior das células, os microtúbulos crescem a partir de centros organizadores 
especializados que controlam o posicionamento, o número e a orientação dos mi-
crotúbulos. Em células animais, por exemplo, o centrossomo – que costuma estar 
nas proximidades do núcleo celular quando a célula não se encontra em mitose 
– organiza um arranjo de microtúbulos que se irradia em direção à periferia, pelo 
citoplasma (ver Figura 17-10B). O centrossomo consiste em um par de centríolos 
circundado por uma matriz proteica. A matriz do centrossomo inclui centenas de 
estruturas em forma de anel geradas a partir de um tipo especial de tubulina, cha-
mado γ-tubulina, e cada complexo do anel de γ-tubulina atua como o ponto de par-
tida, ou sítio de nucleação, para o crescimento de um microtúbulo (Figura 17-12A). 
Os dímeros αβ-tubulina são adicionados a cada complexo do anel de γ-tubulina em 
uma orientação específica, de tal maneira que a extremidade menos (-) de cada um 
dos microtúbulos está inserida no centrossomo e o crescimento ocorre apenas na 
extremidade mais (+), que se estende em direção ao citoplasma (Figura 17-12B e C).
Os centríolos pareados no centro do centrossomo de uma célula animal são 
estruturas curiosas; cada centríolo, posicionado perpendicularmente ao seu par-
ceiro, é feito de um arranjo cilíndrico de microtúbulos curtos. Apesar da loca-
lização, os centríolos não desempenham qualquer papel na nucleação dos mi-
crotúbulos a partir do centrossomo (o complexo do anel de γ-tubulina per se é 
suficiente), e sua função permanece um mistério, sobretudo considerando sua 
inexistência em células vegetais. No entanto, os centríolos atuam como os cen-
tros organizadores dos microtúbulos em cílios e flagelos, onde são denominados 
corpos basais (ver Figura 17-10D), como discutimos adiante.
+
+
+
+
+
++
+
+
+ +
+
+
+
+ +
+
+
+
+
+
+
+
+
+
Sítios de nucleação
(complexos do anel de γ-tubulina)
Par de
centríolos
(A) (B)
(C)
Microtúbulos crescem em suas
extremidades mais (+), a partir de complexos
do anel de γ-tubulina do centrossomo
Matriz do
centrossomo
Complexos do anel de γ-tubulina (vermelho)
Figura 17-12 A tubulina polimeriza 
a partir de sítios de nucleação de um 
centrossomo. (A) Desenho esquemático 
mostrando que o centrossomo de uma cé-
lula animal consiste em uma matriz amorfa 
de várias proteínas, incluindo os anéis de 
γ-tubulina (vermelho) que promovem a nu-
cleação do crescimento dos microtúbulos, 
envolvendo um par de centríolos orientado 
em ângulos retos entre si. Cada membro 
do par de centríolos é constituído por um 
arranjo cilíndrico de microtúbulos curtos. (B) 
Diagrama de um centrossomo com microtú-
bulos associados. A extremidade menos (-) 
de cada um dos microtúbulos está inserida 
no centrossomo, tendo crescido a partir 
de um complexo do anel de γ-tubulina, 
enquanto a extremidade mais (+) de cada 
microtúbulo se estende para dentro do 
citoplasma. (C) Uma imagem reconstruída 
de um centrossomo de uma célula de C. 
elegans mostrando um denso conjunto de 
microtúbulos que emanam de complexos 
do anel de γ-tubulina. Um par de centríolos 
(azul) pode ser visto no centro desta estru-
tura. (C, de E.T. O’Toole et al., J. Cell Biol. 
163:451–456, 2003. Com permissão de The 
Rockefeller University Press.)
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574 Fundamentos da Biologia Celular
Por que os microtúbulos precisam de sítios de nucleação, como os forne-
cidos pelos anéis de γ-tubulina no centrossomo? A resposta é que é muito mais 
difícil iniciar um novo microtúbulo a partir do zero, associando inicialmente um 
anel de dímeros de αβ-tubulina, do que adicionar dímeros a um complexo de 
anel de γ-tubulina preexistente. Embora dímeros puros de αβ-tubulina em uma 
concentração elevada sejam capazes de polimerizar espontaneamente em mi-
crotúbulos in vitro, em uma célula viva, a concentração de αβ-tubulina livre é 
demasiadamente baixa para permitir a execução deste difícil passo de associa-
ção do anel inicial de um novo microtúbulo. Ao fornecer centros organizadores 
em locais específicos, e mantendo uma baixa concentração de dímeros livres de 
αβ-tubulina, as células podem controlar o local de formação dos microtúbulos.
Os microtúbulos em crescimento apresentam 
instabilidade dinâmica
Após a nucleação de um microtúbulo, ele costuma crescer em direção ao exterior 
a partir do centro organizador durante vários minutos pela adição de dímeros αβ-
tubulina à sua extremidade mais (+). Então, sem aviso prévio, o microtúbulo pode 
repentinamente sofrer uma transição que provoca seu rápido encolhimento pela 
perda de dímeros de tubulina de sua extremidade mais (+) livre (Animação 17.2). 
Ele pode encurtar parcialmente e, não menos abruptamente, recomeçar a crescer, 
ou pode desaparecer completamente, para ser substituído por um novo microtú-
bulo que cresce a partir do mesmo complexo do anel de γ-tubulina (Figura 17-13).
Este incrível comportamento de alternância entre polimerização e despoli-
merização é conhecido como instabilidade dinâmica. Ele permite que os mi-
crotúbulos sofram uma rápida remodelação e é essencial para a função dessas 
estruturas. Em uma célula normal, o centrossomo (ou outro centro organizador) 
está continuamente emitindo novos microtúbulos em diferentes direções, de for-
ma exploratória, muitos dos quais se retrairão. Um microtúbulo em crescimento 
a partir de um centrossomo pode, no entanto, ser impedido de sofrer dissociação 
se sua extremidade mais (+) estiver estabilizada pela ligação a outra molécula ou 
estrutura celular que bloqueie a sua despolimerização. Se houver uma estabiliza-
ção pela ligação a outra estrutura existente em uma região mais distante da célu-
la, o microtúbulo estabelecerá uma ponte relativamente estável, conectando essa 
estrutura ao centrossomo (Figura 17-14). O centrossomo pode ser comparado a 
um pescador que lança sua linha: se a isca não é fisgada, o pescador rapidamen-
te recolhe a linha e torna a lançá-la; contudo, se um peixe morder a isca, a linha 
permanecerá estendida, unindo o pescador e sua presa. A estratégia simples de 
exploração aleatória e de estabilização seletiva permite que o centrossomo e 
outros centros nucleadores estabeleçam um sistema altamente organizado de 
microtúbulos em regiões específicas da célula. A mesma estratégia é utilizada 
para posicionar as organelas umas em relação às outras.
A instabilidade dinâmica é controlada por 
hidrólise de GTP
A instabilidade dinâmica dos microtúbulos deriva da capacidade intrínseca dos 
dímeros de tubulina de hidrolisar GTP. Cada dímero de tubulina livre contém uma 
molécula de GTP firmemente ligada à β-tubulina, que hidrolisa o GTP em GDP 
(A) (B) (C) (D)
Núcleo Centrossomo
Proteína de
capeamento de
microtúbulo
Microtúbulo
em crescimento
Microtúbulos
estáveis
Microtúbulos
instáveis
Figura 17-13 Cada microtúbulo cresce 
e encurta de forma independente dos 
microtúbulos adjacentes. O arranjo de mi-
crotúbulos ancorado em um centrossomo 
está em constante alteração, conforme no-
vos microtúbulos crescem (setas vermelhas) 
e microtúbulos antigos sofrem encurtamen-
to (setas azuis).
Figura 17-14 A estabilização seletiva 
de microtúbulos pode polarizar uma 
célula. Um microtúbulo recém-formado so-
mente persistirá se suas duas extremidades 
estiverem protegidas contra a despolimeri-
zação. Nas células, as extremidades menos 
(-) dos microtúbulos costumam estar prote-
gidas pelos centros organizadores a partir 
dos quais esses microtúbulos crescem. As 
extremidades mais (+) estão inicialmente 
livres, mas podem ser estabilizadas por liga-
ção a proteínas específicas. Aqui, por exem-
plo, uma célula não polarizada é ilustrada 
em (A), com novos microtúbulos crescendo 
a partir de um centrossomo em diferentes 
direções antes de sofrerem encurtamento 
aleatoriamente. Se uma extremidade mais 
(+) encontrar uma proteína (proteína de 
capeamento) em uma região específica do 
córtex celular, ela será estabilizada (B). A es-
tabilização seletiva em uma extremidade da 
célula irá polarizar a orientação do arranjo 
de microtúbulos (C) e, em última instância, 
irá converter a célula a uma forma forte-
mente polarizada (D).
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 575
logo após a adição do dímero a um microtúbulo em crescimento. Esse GDP per-
manece firmemente ligado à β-tubulina. Quando a polimerização está ocorrendo 
rapidamente, os dímeros da tubulina são adicionados à extremidade do micro-
túbulo de maneira mais rápida do que a hidrólise do GTP a que estão ligados. 
Em consequência, a extremidade de um microtúbulo em rápido crescimento é 
composta inteiramente de dímeros de tubulina-GTP, que formam uma “capa de 
GTP”. Dímeros associados ao GTP ligam-se mais fortemente a seus vizinhos no 
microtúbulo do que dímeros ligados ao GDP, e eles formam feixes de um modo 
mais eficiente. Assim, o microtúbulo continuará a crescer (Figura 17-15A).
Devido à aleatoriedade dos processos químicos, no entanto, ocasionalmente 
os dímeros de tubulina na extremidade livre do microtúbulo hidrolisarão seu GTP 
antes da adição dos dímeros seguintes, de tal forma que as extremidades livres 
dos protofilamentos estarão então compostas por tubulina-GDP. Esses dímeros 
com GDP associam-se mais fracamente, desequilibrando a balança a favor da 
despolimerização (Figura 17-15B). Considerando-se que o restante do microtú-
bulo é composto por tubulina-GDP, uma vez iniciada a despolimerização, esta 
tenderá a ter continuidade. O microtúbulo começaráa encurtar rápida e conti-
nuamente, podendo, inclusive, desaparecer.
A tubulina-GDP que é liberada durante a despolimerização dos microtúbulos 
é incorporada ao conjunto de tubulinas não polimerizadas já presente no citosol. 
Em um fibroblasto típico, por exemplo, em um momento qualquer, aproximada-
mente metade da tubulina celular se encontra nos microtúbulos, ao passo que 
a outra metade se encontra livre no citosol, formando o conjunto de dímeros da 
tubulina disponíveis para o crescimento de microtúbulos. Os dímeros de tubulina 
incorporados ao conjunto de moléculas do citosol rapidamente substituem o GDP 
ligado por GTP, tornando-se, desse modo, novamente passíveis de serem adicio-
nados a outro microtúbulo que se encontre em fase de crescimento.
A dinâmica dos microtúbulos pode ser 
modificada por fármacos
Fármacos que impedem a polimerização ou a despolimerização dos dímeros de 
tubulina podem ter um grande e rápido efeito sobre a organização dos microtú-
bulos e, como consequência, sobre o comportamento da célula. Considere o fuso 
mitótico, a maquinaria baseada em microtúbulos que orienta os cromossomos 
durante a mitose (ver Figura 17-10C). Se uma célula em mitose é exposta ao fár-
maco colchicina, que se liga fortemente a dímeros de tubulina livre e impede a 
sua polimerização nos microtúbulos, o fuso mitótico desaparece rapidamente, e 
as células ficam bloqueadas no meio da mitose, incapazes de dividir os cromos-
somos em dois grupos. Essa descoberta, e outras semelhantes, mostraram que o 
fuso mitótico é normalmente mantido por um balanço entre a adição e a perda de 
subunidades de tubulina: quando a adição de tubulina é bloqueada pela colchici-
na, a perda de tubulina continua até que o fuso desapareça.
O fármaco paclitaxel provoca o efeito oposto. Ele se liga fortemente aos mi-
crotúbulos, impedindo que estes percam subunidades. Visto que novas subuni-
dades ainda podem ser adicionadas, os microtúbulos podem crescer, mas não 
Dímero de tubulina
com GTP ligado
(tubulina-GTP)
Dímeros de tubulina-GTP adicionados
à extremidade em crescimento
do microtúbulo
A adição ocorre mais rapidamente do
que a hidrólise de GTP pelos dímeros
Protofilamentos contendo
tubulina-GDP soltam-se da
parede do microtúbulo
A tubulina-GDP é liberada
no citosol 
Capa de GTP
MICROTÚBULO EM CRESCIMENTO(A)
MICROTÚBULO ENCURTANDO(B)
Tubulina-GDP
Figura 17-15 A hidrólise de GTP controla a instabilidade dinâmica dos 
microtúbulos. (A) Dímeros de tubulina ligados a GTP (vermelho) se ligam mais 
fortemente uns aos outros do que dímeros de tubulina ligados a GDP (verde-
-escuro). Portanto, as extremidades mais (+) dos microtúbulos, com rápido 
crescimento, e que contêm dímeros de tubulina com GTP ligado recém-adi-
cionados, tendem a continuar crescendo. (B) De vez em quando, no entanto, 
sobretudo se o crescimento dos microtúbulos for lento, os dímeros nesta capa 
protetora de GTP hidrolisarão o GTP em GDP antes que novos dímeros ligados 
ao GTP tenham sido adicionados. A capa de GTP será, então, perdida. Visto 
que os dímeros ligados ao GDP ligam-se menos firmemente ao polímero, os 
protofilamentos “desfiam” na extremidade mais (+), e os dímeros são libera-
dos, provocando o encurtamento do microtúbulo (Animação 17.3).
QUESTÃO 17-2
Por que você acha que é muito mais 
fácil adicionar tubulina a microtúbu-
los preexistentes do que dar início a 
um microtúbulo inteiramente novo 
a partir do zero? Explique como 
a γ-tubulina no centrossomo ajuda a 
superar essa dificuldade.
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576 Fundamentos da Biologia Celular
podem sofrer encurtamento. Entretanto, apesar dessa diferença no mecanismo 
de ação, o paclitaxel tem o mesmo efeito da colchicina, bloqueando a divisão 
das células em mitose. Tais experimentos mostram que, para o funcionamento 
do fuso mitótico, os microtúbulos devem ser capazes de fazer a associação e a 
dissociação de suas subunidades. Discutimos o comportamento do fuso em mais 
detalhes no Capítulo 18, ao estudarmos a mitose.
A inativação ou a destruição do fuso mitótico leva à morte da célula em 
divisão. Como as células cancerosas se dividem de forma menos controlada do 
que as células normais do corpo, elas podem às vezes ser mortas preferencial-
mente por fármacos antimitóticos estabilizadores ou desestabilizadores de mi-
crotúbulos. Entre esses fármacos estão a colchicina, o paclitaxel, a vincristina e 
a vimblastina – todos utilizados no tratamento do câncer em humanos (Tabela 
17-1). Como discutimos em breve, também existem fármacos estabilizadores ou 
desestabilizadores dos filamentos de actina.
Os microtúbulos organizam o interior das células
As células são capazes de modificar a instabilidade dinâmica de seus microtúbu-
los para alcançar objetivos específicos. Quando uma célula entra em mitose, por 
exemplo, os microtúbulos se tornam inicialmente mais dinâmicos, intercalando 
crescimento e encurtamento com mais frequência do que normalmente o fariam 
os microtúbulos citoplasmáticos. Essa mudança permite que os microtúbulos se 
dissociem rapidamente e então se reassociem para a formação do fuso mitótico. 
Por outro lado, quando a célula se diferencia em um tipo celular especializado, a 
instabilidade dinâmica dos seus microtúbulos costuma ser suprimida por proteí-
nas que se ligam a qualquer das extremidades, ou lateralmente aos microtúbu-
los, estabilizando-os contra a dissociação. Os microtúbulos assim estabilizados 
mantêm a organização da célula diferenciada.
A maioria das células animais diferenciadas apresenta polarização; ou seja, 
uma extremidade da célula é estrutural ou funcionalmente diferente da outra. As 
células nervosas, por exemplo, estendem um axônio a partir de uma extremidade 
da célula e dendritos a partir da outra (ver Figura 12-29). Células especializadas 
para secreção têm o seu aparelho de Golgi posicionado em direção ao local de 
secreção, e assim por diante. A polaridade da célula é um reflexo dos sistemas 
polarizados de microtúbulos em seu interior, que ajudam a posicionar as organe-
las nas regiões onde elas são necessárias e a orientar as vias de trânsito vesicu-
+
+–
–
Corpo celular neuronal
Microtúbulo Axônio
Terminal
do axônio
Transporte
inverso 
(em direção ao
corpo celular) 
Transporte
rumo ao 
terminal
do axônio
TABELA 17-1 Fármacos que afetam os microtúbulos
Fármacos específicos 
para microtúbulos Ação
Paclitaxel Liga-se aos microtúbulos e os estabiliza
Colchicina, colcemida Liga-se a dímeros de tubulina e impede sua polimerização 
Vimblastina, vincristina Liga-se a dímeros de tubulina e impede sua polimerização
Figura 17-16 Os microtúbulos orientam 
o transporte de organelas, vesículas e 
macromoléculas em ambos os sentidos 
ao longo de um axônio neuronal. Todos 
os microtúbulos de um axônio estão orien-
tados na mesma direção, com suas extremi-
dades mais (+) direcionadas para o terminal 
do axônio. Os microtúbulos orientados fun-
cionam como uma via para o transporte di-
recionado de materiais sintetizados no cor-
po celular, porém necessários no terminal 
do axônio. No caso de um axônio que vai 
da medula espinal para, por exemplo, um 
músculo do ombro, a duração do percurso 
é de aproximadamente dois dias. Além des-
se transporte para o exterior (círculos ver-
melhos), que é promovido por um conjunto 
de proteínas motoras, existe um transporte 
no sentido inverso (círculos azuis), dirigido 
por outro conjunto de proteínas motoras. 
O transporte inverso carregará mitocôn-
drias que apresentam desgastes e materiais 
ingeridos pelo terminal do axônio.
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 577
lar e macromolecular que existem entre os diferentes compartimentos da célu-
la. Noneurônio, por exemplo, todos os microtúbulos no axônio apontam para a 
mesma direção, com as suas extremidades mais (+) rumo ao terminal do axônio; 
ao longo dessas rotas orientadas, a célula é capaz de transportar organelas, vesí-
culas delimitadas por membrana e macromoléculas, seja a partir do corpo celular 
rumo ao terminal do axônio ou na direção oposta (Figura 17-16).
Parte do tráfego ao longo dos axônios ocorre em velocidades que excedem 
10 cm por dia (Figura 17-17), ou seja, ainda é necessária uma semana ou mais 
para que certos materiais alcancem a extremidade de um longo axônio em gran-
des animais. No entanto, o movimento orientado por microtúbulos é incomen-
suravelmente mais rápido e mais eficiente do que o movimento dependente da 
difusão livre. Uma molécula proteica se movimentando por difusão livre poderia 
levar anos para alcançar a extremidade de um longo axônio, isso considerando 
que ela completasse o percurso (ver Questão 17-12).
Os microtúbulos nas células vivas não atuam isoladamente. O seu funcio-
namento, assim como o de outros filamentos do citoesqueleto, depende de uma 
ampla variedade de proteínas acessórias, as quais se ligam a eles. Algumas des-
sas proteínas associadas aos microtúbulos, por exemplo, estabilizam tais es-
truturas contra a dissociação, ao passo que outras conectam os microtúbulos a 
outros componentes celulares, incluindo-se aqui outros filamentos do citoesque-
leto (ver Figura 17-7). Outras ainda são proteínas motoras que transportam ativa-
mente organelas, vesículas e outras macromoléculas ao longo dos microtúbulos.
Proteínas motoras direcionam o transporte 
intracelular
Se uma célula viva é observada sob microscopia óptica, seu citoplasma se apre-
senta em constante movimento. As mitocôndrias e as pequenas vesículas e or-
ganelas delimitadas por membranas movimentam-se em passos pequenos e ir-
regulares – movendo-se por um curto período de tempo, parando e, em seguida, 
movendo-se novamente. Esse movimento saltatório é muito mais sustentado e 
direcional do que os pequenos e contínuos movimentos brownianos causados 
por alterações térmicas aleatórias. Os movimentos saltatórios podem ocorrer 
tanto nos microtúbulos como nos filamentos de actina. Em ambos os casos, os 
movimentos são direcionados por proteínas motoras, que usam a energia deri-
vada de ciclos repetidos de hidrólise de ATP para viajar continuamente ao longo 
do microtúbulo ou dos filamentos de actina em um sentido determinado (ver 
Figura 4-46). Uma vez que as proteínas motoras também se ligam a outros com-
ponentes celulares, elas podem transportar essa carga ao longo dos filamentos. 
Existem dezenas de proteínas motoras diferentes; elas diferem em relação ao tipo 
de filamento ao qual se ligam, à direção na qual se movimentam ao longo do 
filamento e à carga transportada.
As proteínas motoras que se movem ao longo dos microtúbulos citoplasmá-
ticos, como os de um axônio de uma célula nervosa, pertencem a duas famílias: 
as cinesinas em geral se movem rumo à extremidade mais (+) de um microtú-
5 μm
Mitocôndria
QUESTÃO 17-3
A instabilidade dinâmica faz os 
microtúbulos crescerem ou encur-
tarem rapidamente. Considere um 
microtúbulo individual que está em 
sua fase de encurtamento.
 A. O que deve acontecer na extre-
midade do microtúbulo para que 
ele pare de encurtar e dê início 
ao crescimento?
 B. Como uma alteração nas concen-
trações de tubulina afetaria essa 
mudança?
 C. O que aconteceria se apenas o 
GDP estivesse presente na solu-
ção, estando o GTP ausente?
 D. O que aconteceria se a solução 
contivesse um análogo de GTP 
que não pudesse ser hidrolisado?
Figura 17-17 As organelas podem 
mover-se rápida e unidirecionalmente 
no axônio de uma célula nervosa. Nesta 
série de imagens de vídeo feitas a partir de 
uma região aplainada de um axônio neu-
ronal de um invertebrado, numerosas vesí-
culas delimitadas por membranas e mito-
côndrias estão presentes, muitas das quais 
podem ser vistas em movimento. O círculo 
branco fornece uma referência fixa. Essas 
imagens foram realizadas em intervalos de 
400 milissegundos. As duas vesículas no 
círculo estão se movendo para fora, com os 
microtúbulos, em direção ao terminal do 
axônio. (Cortesia de P. Forscher.)
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578 Fundamentos da Biologia Celular
bulo (rumo à periferia da célula na Figura 17-16); e as dineínas se movem em 
direção à extremidade menos (-) (rumo ao corpo celular na Figura 17-16). Tan-
to as cinesinas como as dineínas são geralmente dímeros que têm duas cabe-
ças globulares de ligação a ATP e uma cauda única (Figura 17-18A). As cabeças 
interagem com os microtúbulos de maneira estereoespecífica, de modo que a 
proteína motora se conecte a um microtúbulo em um único sentido. A cauda de 
uma proteína motora costuma ligar-se de modo estável a algum componente 
celular, como uma vesícula ou uma organela, e, assim, determina o tipo de carga 
que a proteína motora pode transportar (Figura 17-19). As cabeças globulares 
das cinesinas e dineínas são enzimas com atividade de hidrólise de ATP (ATPa-
se). Essa reação fornece a energia para a condução de uma série controlada de 
alterações conformacionais na cabeça, que permitem que ela se mova ao longo 
do microtúbulo por ciclos de ligação, liberação e religação a essa estrutura (ver 
Figura 17-18B e Figura 4-46). Para uma discussão sobre a descoberta e o estudo 
das proteínas motoras, ver Como Sabemos, p. 580-581.
Microtúbulos e proteínas motoras posicionam 
as organelas no citoplasma
Os microtúbulos e as proteínas motoras desempenham um papel importante no 
posicionamento das organelas no interior de uma célula eucariótica. Na maioria 
das células animais, por exemplo, os túbulos do retículo endoplasmático (RE) 
praticamente atingem os limites da célula (Animação 17.4), enquanto o apare-
lho de Golgi está localizado no interior da célula, perto do centrossomo (Figura 
17-20A). O RE se estende a partir dos seus pontos de conexão com o envelope 
nuclear ao longo dos microtúbulos, que avançam do centrossomo, posicionado 
centralmente, até a membrana plasmática. Conforme uma célula cresce, cinesi-
(A)
Dineína CinesinaCabeça
globular
Cauda
10 nm
Microtúbulo
Extremidade
menos (-)
Extremidade
mais (+)
(B)
Extremidade
menos (-)
Extremidade
mais (+)
CINESINAS
DINEÍNAS
Carga
Microtúbulo
Cauda
Cabeça globular
Cabeça
globular
Cauda
Carga
Figura 17-18 Tanto as cinesinas como 
as dineínas movem-se sobre os microtú-
bulos usando suas cabeças globulares. 
(A) Cinesinas e dineínas citoplasmáticas 
são proteínas motoras de microtúbulos 
que geralmente se movem em sentidos 
opostos sobre esse suporte. Cada uma des-
sas proteínas (aqui desenhadas em escala 
aproximada) é um dímero composto por 
duas subunidades idênticas. Cada dímero 
possui duas cabeças globulares em uma 
extremidade, que se ligam e hidrolisam ATP 
e interagem com os microtúbulos, e uma 
cauda única, na outra extremidade, a qual 
interage com a carga (não representada). 
(B) Diagrama esquemático de uma proteína 
motora genérica “caminhando” ao longo 
de um filamento; essas proteínas utilizam a 
energia da hidrólise do ATP para se mover 
unidirecionalmente ao longo do filamento, 
como ilustrado na Figura 4-46. (Ver também 
Figura 17-22B.)
Figura 17-19 Diferentes proteínas moto-
ras transportam diferentes tipos de car-
gas ao longo dos microtúbulos. A maior 
parte das cinesinas se move em direção à 
extremidade mais (+) de um microtúbulo, 
ao passo que as dineínas se movem rumo 
à extremidade menos (-) (Animação 17.5). 
Ambos os tipos de proteínas motoras de 
microtúbulos ocorrem sob diferentes for-
mas, que supostamente são responsáveis 
pelo transporte de diferentes tipos de 
cargas. A cauda de uma proteínamotora 
determina a carga que será transportada.
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 579
nas ligadas à face externa da membrana do RE (via proteínas receptoras) impul-
sionam o RE para fora, ao longo dos microtúbulos, esticando-o como uma rede 
(Figura 17-20B). Dineínas citoplasmáticas ligadas às membranas do Golgi puxam 
o aparelho de Golgi sobre os microtúbulos na direção oposta, rumo ao núcleo 
(Figura 17-20C). Desse modo, são criadas e mantidas diferenças regionais – es-
senciais para suas funções específicas – nestas membranas internas.
Quando as células são tratadas com colchicina, um fármaco que provoca 
a dissociação dos microtúbulos, tanto o RE quanto o aparelho de Golgi têm a 
sua localização drasticamente alterada. O RE, que está conectado ao envelope 
nuclear, colapsa em torno do núcleo; o aparelho de Golgi, que não está ligado 
a qualquer outra organela, sofre fragmentação em pequenas vesículas que se 
dispersam por todo o citoplasma. Quando a colchicina é removida, as organelas 
retornam às suas posições originais, impulsionadas por proteínas motoras que 
se movem ao longo dos microtúbulos reorganizados.
Os cílios e os flagelos contêm microtúbulos 
estáveis movimentados pela dineína
Mencionamos antes que diversos microtúbulos celulares estão estabilizados por 
meio de sua associação a outras proteínas e, consequentemente, não apresen-
tam instabilidade dinâmica. As células usam esses microtúbulos estáveis como 
suportes rígidos na construção de uma ampla variedade de estruturas polariza-
das, incluindo cílios e flagelos móveis. Os cílios são estruturas semelhantes a 
pelos, com cerca de 0,25 μm de diâmetro, cobertos por membrana plasmática, 
que se estendem a partir da superfície de diversos tipos de células eucarióticas; 
cada cílio contém um núcleo de microtúbulos estáveis dispostos em um feixe, 
que crescem a partir de um corpo basal citoplasmático, que atua como um centro 
organizador (ver Figura 17-10D).
(A) (B)
10 μm
(C)
Figura 17-20 Os microtúbulos ajudam a posicionar as organelas em uma célula eucariótica. (A) Diagrama esquemático de 
uma célula mostrando o arranjo típico de microtúbulos citoplasmáticos (verde-escuro), o retículo endoplasmático (azul) e o apare-
lho de Golgi (amarelo). O núcleo está ilustrado em marrom, e o centrossomo, em verde-claro. (B) Uma porção de uma célula em 
cultura corada com anticorpos dirigidos contra o retículo endoplasmático (azul, painel superior) e contra os microtúbulos (verde, 
painel inferior). Proteínas motoras cinesinas impulsionam o retículo endoplasmático para fora ao longo dos microtúbulos. (C) Uma 
célula diferente em cultura, corada com anticorpos contra o aparelho de Golgi (amarelo, painel superior) e contra os microtúbulos 
(verde, painel inferior). Neste caso, dineínas citoplasmáticas empurram o aparelho de Golgi para o interior da célula, ao longo dos 
microtúbulos, rumo à sua posição perto do centrossomo, que não está visível mas se localiza, em relação ao núcleo, no mesmo 
lado do Golgi. (B, cortesia de Mark Terasaki, Lan Bo Chen e Keigi Fujiwara; C, cortesia de Viki Allan e Thomas Kreis.)
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580 COMO SABEMOS
PERSEGUINDO PROTEÍNAS MOTORAS ASSOCIADAS AO 
MICROTÚBULO
O movimento das organelas ao longo do citoplasma de uma 
célula tem sido observado e medido e tem fornecido material 
para especulações desde a metade do século XIX. No entanto, 
apenas na metade da década de 1980 é que os biólogos foram 
capazes de identificar as moléculas que direcionam esse movi-
mento de organelas e vesículas de uma região para outra den-
tro da célula.
Qual o motivo desse intervalo entre a observação e a com-
preensão? O problema estava nas proteínas – ou, mais precisa-
mente, na dificuldade de estudá-las isoladamente fora das cé-
lulas. Para investigar a atividade de uma enzima, por exemplo, 
os bioquímicos em primeiro lugar purificam o polipeptídeo: eles 
rompem as células ou tecidos e separam a proteína de interesse 
dos demais componentes moleculares (ver Painéis 4-4 e 4-5, p. 
166-167). Eles podem, em seguida, estudar a proteína em um 
tubo de ensaio (in vitro), controlando a sua exposição a subs-
tratos, inibidores, ATP, e assim por diante. Infelizmente, essa 
abordagem não parece funcionar para estudos que envolvem a 
maquinaria de motilidade associada ao transporte intracelular. 
Não é possível romper uma célula e recuperar um sistema de 
transporte intacto completamente ativo, livre de materiais con-
taminantes, que mantenha a capacidade de transportar mito-
côndrias e vesículas de um lugar a outro.
Esse problema foi resolvido por avanços técnicos em duas 
áreas distintas. No início, melhorias na microscopia permiti-
ram aos biólogos compreender que um sistema de transpor-
te operacional (com material extrínseco ainda ligado a ele) 
poderia ser obtido a partir do material espremido de um tipo 
adequado de célula viva. Simultaneamente, os bioquímicos 
perceberam que poderiam formar um sistema de transporte 
funcional começando do zero – usando filamentos do cito-
esqueleto, motores e cargas purificados – fora da célula. Tais 
descobertas tiveram início com uma lula.
Um citoplasma borbulhante
Neurocientistas interessados nas propriedades elétricas das 
membranas de células nervosas estudaram amplamente o 
axônio gigante de lula (ver Como Sabemos, p. 406-407). Em 
razão do seu grande tamanho, os pesquisadores observaram 
que era possível espremer o citoplasma de um axônio como 
se fosse um tubo de pasta de dentes e então estudar como os 
íons se moviam para dentro e para fora pelos diversos canais 
da membrana plasmática vazia que se assemelhava a um tubo 
(ver Figura 12-33). Os fisiologistas simplesmente descartavam 
o citoplasma gelatinoso, tendo em vista sua aparência inerte 
(e, como consequência, sem interesse) quando examinado sob 
microscopia óptica padrão.
Então surgiu a videomicroscopia. Este tipo de microsco-
pia, desenvolvido por Shinya Inoué, Robert Allen e outros, per-
mite detectar estruturas de tamanho inferior ao poder de reso-
lução de microscópios ópticos padrão, que é apenas de cerca 
de 0,2 μm, ou 200 nm (ver Painel 1-1, p. 10-11). Imagens amos-
trais são capturadas por uma câmera de vídeo e depois au-
mentadas por processamento computadorizado para redução 
da interferência e realce do contraste. Quando os pesquisado-
res, no início da década de 1980, aplicaram essa nova técnica 
a preparações de citoplasma de axônio de lula (axoplasma), 
eles observaram, pela primeira vez, o movimento de vesículas 
e outras organelas ao longo de filamentos do citoesqueleto.
Sob a videomicroscopia, o axoplasma que sofreu extrusão 
parece borbulhar com minúsculas partículas – de vesículas de 
30 a 50 nm de diâmetro a mitocôndrias com cerca de 5.000 nm 
de comprimento, movendo-se em todas as direções ao longo 
do citoesqueleto a velocidades de até 5 μm por segundo. Se o 
axoplasma for espalhado em uma espessura suficientemente 
fina, os filamentos individuais podem ser observados.
O movimento permanece por horas, permitindo que os 
pesquisadores manipulem a preparação e estudem os efei-
tos dessas manipulações. Ray Lasek e Scott Brady descobri-
ram, por exemplo, que o movimento de organelas requer ATP. 
A substituição por análogos de ATP, como AMP-PNP, que se 
assemelham ao ATP, mas não podem ser hidrolisados (e, por-
tanto, não fornecem energia), inibe a translocação.
Tubos serpenteantes
Foi necessário mais trabalho para a identificação dos compo-
nentes individuais que controlam o sistema de transporte nos 
axônios de lula. Que tipo de filamentos daria suporte a este 
movimento? Quais são os motores moleculares que transpor-
tam as vesículas e as organelas ao longo desses filamentos? 
A identificação dosfilamentos foi relativamente fácil: o uso 
de anticorpos contra a tubulina revelou que eles são microtú-
bulos. E em relação às proteínas motoras? Com o objetivo de 
identificá-las, Ron Vale, Thomas Reese e Michael Sheetz de-
senvolveram um sistema por meio do qual seria possível “pes-
car” as proteínas que impulsionam o movimento de organelas.
Sua estratégia era simples, mas elegante: colocar em um 
mesmo local microtúbulos e organelas e então procurar por 
moléculas que induzissem movimento. Eles usaram microtú-
bulos purificados de encéfalo de lula, acrescentaram organe-
las isoladas de axônios de lula e mostraram que poderia ser 
desencadeado o movimento das organelas pela adição de um 
extrato de axoplasma de lula. Nessa preparação, os pesqui-
sadores puderam tanto observar as organelas transitando ao 
longo dos microtúbulos como assistir ao serpentear de micro-
túbulos deslizando sobre a superfície de uma lamínula de vi-
dro previamente revestida com um extrato de axoplasma (ver 
Questão 17-18). Seu desafio era isolar a proteína responsável 
pelo movimento nesse sistema reconstituído.
Para isso, Vale e seus colegas aproveitaram o trabalho an-
terior com o análogo de ATP, AMP-PNP. Embora esse análogo 
iniba o movimento de vesículas ao longo dos microtúbulos, ele 
ainda permite que as organelas se liguem aos filamentos dos 
microtúbulos. Assim, os pesquisadores incubaram o extrato 
de axoplasma com microtúbulos e organelas na presença de 
AMP-PNP; a seguir, purificaram os microtúbulos associados a 
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 581
1 μm
0 1 2
Tempo (s)
(A)
(B)
1
2
3
1 μm
16 nm
Extre-
midade
menos (-)
Microtúbulo
Extremidade
mais (+)
1
2
3
4
5
Cauda da
cinesina
Cabeças
da cinesina
moléculas que talvez fossem as proteínas motoras esperadas. 
Em seguida, Vale e sua equipe adicionaram ATP para liberar as 
proteínas ligadas e encontraram um polipeptídeo de 110 quilo-
dáltons que podia estimular o deslizamento de microtúbulos 
sobre uma lamínula de vidro (Figura 17-21). Eles denominaram 
essa molécula cinesina (do grego kinein, “mover”).
Ensaios de motilidade in vitro similares foram funda-
mentais para o estudo de outras proteínas motoras, como as 
miosinas, que se movem ao longo de filamentos de actina, 
como discutimos adiante. Estudos subsequentes mostraram 
que as cinesinas se movem ao longo dos microtúbulos a par-
tir da extremidade menos (-) rumo à extremidade mais (+); 
eles também identificaram muitas outras proteínas motoras 
da família da cinesina.
Luzes, câmera, ação
Combinando esses ensaios com técnicas de microscopia cada 
vez mais refinadas, os pesquisadores podem, atualmente, mo-
nitorar o movimento de proteínas motoras individuais ao lon-
go de um microtúbulo isolado, mesmo em células vivas.
A observação de moléculas de cinesina acopladas à pro-
teína verde fluorescente (GFP) revelou que essa proteína motora 
move-se de forma processiva ao longo dos microtúbulos, isto é, 
cada molécula dá vários “passos” ao longo do filamento (100 ou 
mais) antes de desconectar-se. O comprimento de cada passo 
equivale a 8 nm, o que corresponde ao espaçamento dos díme-
ros de tubulina individuais ao longo do microtúbulo. A com-
binação dessas observações com ensaios de hidrólise de ATP 
permitiu aos investigadores confirmarem que uma molécula de 
ATP é hidrolisada a cada passo. A cinesina pode mover-se de 
modo processivo porque possui duas cabeças. Isso lhe permite 
caminhar rumo à extremidade mais (+) dos microtúbulos em 
um sistema “pé ante pé”, cada cabeça repetidamente ligando-se 
ao filamento e sendo liberada do filamento conforme ultrapas-
sa a cabeça ligada à sua frente (Figura 17-22). Tais estudos ago-
ra nos permitem seguir os passos dessas proteínas fascinantes 
e trabalhadoras – um passo molecular de cada vez.
Figura 17-21 A cinesina provoca o deslizamento dos micro-
túbulos in vitro. Em um ensaio de motilidade in vitro, cinesina 
purificada é misturada com microtúbulos na presença de ATP. 
Quando uma gota dessa mistura é colocada sobre uma lâmina 
de vidro e observada por videomicroscopia, microtúbulos indivi-
duais podem ser vistos deslizando sobre a lâmina. Eles são movi-
dos por moléculas de cinesina, que se ligam à lamínula de vidro 
pelas suas caudas. As imagens foram obtidas em intervalos de 
1 segundo. Os microtúbulos artificialmente corados moveram-se 
a cerca de 1 a 2 μm/s. (Cortesia de Nick Carter e Rob Cross.)
Figura 17-22 Uma molécula indi-
vidual de cinesina que se move ao 
longo de um microtúbulo. (A) Três 
quadros, separados por intervalos de 
1 segundo, mostram o movimento de 
uma molécula individual de cinesina-
-GFP (vermelho) ao longo de um dos 
microtúbulos (verde); a cinesina mar-
cada move-se a uma velocidade de 
0,3 μm/s. (B) Uma série de modelos 
moleculares das duas cabeças de uma 
molécula de cinesina, mostrando como 
se acredita que elas caminhem progres-
sivamente ao longo de um microtúbulo, 
em uma série de passos de 8 nm, com 
as cabeças ultrapassando uma à outra 
(Animação 17.6). (A e B, cortesia de 
Ron Vale.)
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582 Fundamentos da Biologia Celular
Os cílios batem como chicotes, impulsionando líquidos sobre a superfície de 
uma célula ou impelindo células individuais por meio de um líquido. Alguns pro-
tozoários, por exemplo, utilizam cílios para a coleta de partículas de alimento, e 
outros os utilizam para a locomoção. Nas células epiteliais que revestem o trato 
respiratório humano (Figura 17-23), um grande número de cílios motores (mais de 
um bilhão por centímetro quadrado) varre camadas de muco contendo partículas 
de poeira e células mortas em direção à garganta, para que esse muco seja engoli-
do e, por fim, eliminado do corpo. Da mesma forma, cílios motores nas células da 
parede do oviduto criam uma corrente que ajuda a transportar os óvulos ao longo 
do oviduto. Cada cílio atua como um pequeno remo, batendo em um ciclo repetido 
que gera o movimento do líquido sobre a superfície celular (Figura 17-24).
Os flagelos que impulsionam os espermatozoides e diversos tipos de proto-
zoários são bastante semelhantes aos cílios no que diz respeito à sua estrutura 
interna, mas, em geral, são muito mais longos. Eles foram concebidos para mover 
toda a célula, em vez de movimentar líquidos sobre a superfície da célula. Os fla-
gelos propagam ondas regulares ao longo de seu comprimento, impulsionando a 
célula à qual estão conectados (Figura 17-25).
Os microtúbulos dos cílios e flagelos são ligeiramente diferentes daqueles 
encontrados no citoplasma; eles estão organizados em um padrão distinto e 
curioso, o qual foi uma das mais impressionantes revelações à época do surgi-
mento da microscopia eletrônica. A secção transversal de um cílio mostra nove 
pares de microtúbulos organizados em anel, em torno de um único par de micro-
túbulos isolados (Figura 17-26A). Este arranjo “9 + 2” é característico de pratica-
mente todos os cílios e flagelos eucarióticos – de protozoários a humanos.
O movimento de um cílio ou um flagelo é produzido pela flexão de sua região 
central, conforme os microtúbulos deslizam uns sobre os outros. Os microtúbulos 
estão associados a diversas proteínas acessórias (Figura 17-26B), que se projetam 
a intervalos regulares ao longo do comprimento do feixe de microtúbulos. Algu-
mas dessas proteínas atuam como interligadoras para a manutenção da estrutura 
do feixe de microtúbulos, e outras geram a força que provoca a flexão do cílio.
A mais importante das proteínas acessórias é a proteína motora dineína ci-
liar, que gera o movimento de flexão na região central. Ela está intimamente re-
lacionada à dineína citoplasmática e atua de modo muitosemelhante. A dineína 
ciliar está conectada por sua cauda a um microtúbulo, ao mesmo tempo em que 
suas duas cabeças interagem com um microtúbulo adjacente para gerar a força 
de deslizamento entre esses dois microtúbulos. Devido às múltiplas ligações que 
mantêm unidos os pares de microtúbulos adjacentes, a força de deslizamento 
entre microtúbulos adjacentes é convertida em um movimento de flexão no cílio 
(Figura 17-27). Em humanos, defeitos hereditários na dineína ciliar provocam a 
síndrome de Kartagener. Os homens com essa doença não são férteis em razão 
5 μm
Figura 17-23 Muitos cílios semelhantes 
a pelos projetam-se da superfície das 
células epiteliais que revestem o trato 
respiratório humano. Nesta micrografia 
eletrônica de varredura, tufos espessos de 
cílios podem ser vistos nestas células cilia-
das, que estão intercaladas a células epite-
liais não ciliadas com superfícies em forma 
de cúpula. (Reproduzida de R.G. Kessel e 
R.H. Karden, Tissues and Organs. San Fran-
cisco: W.H. Freeman & Co., 1979.)
Movimento de potência 
Figura 17-24 Um cílio bate efetuando 
ciclos repetitivos de movimentos que 
consistem em um movimento de potência 
seguido por um movimento de recupera-
ção. No rápido movimento de potência, o 
cílio se encontra totalmente distendido, e o 
líquido é direcionado sobre a superfície da 
célula. No movimento de recuperação, mais 
lento, o cílio se recurva em uma posição 
que provoca o menor distúrbio possível no 
líquido adjacente. Cada ciclo requer em 
geral 0,1 a 0,2 segundos e gera uma força 
paralela à superfície da célula.
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 583
da ausência de motilidade dos espermatozoides, e eles apresentam aumento na 
suscetibilidade a infecções brônquicas, pois os cílios que revestem seu trato res-
piratório se encontram inativos e, portanto, incapazes de eliminar bactérias ou 
outros resíduos dos pulmões.
Muitas células animais que não possuem cílios motores contêm um único 
cílio primário não móvel. Tal apêndice é muito mais curto do que um cílio motor 
e funciona como uma antena para a detecção de determinadas moléculas de 
sinalização extracelular.
FILAMENTOS DE ACTINA
Os filamentos de actina, os polímeros da proteína actina, estão presentes em 
todas as células eucarióticas e são essenciais para vários movimentos celulares, 
especialmente aqueles que envolvem a superfície da célula. Sem os filamentos 
de actina, por exemplo, uma célula animal não poderia migrar (ou deslizar) sobre 
uma superfície, englobar uma partícula grande por fagocitose ou dividir-se em 
duas. Assim como os microtúbulos, diversos filamentos de actina apresentam 
instabilidade, mas, associando-se a outras proteínas, eles também podem for-
mar estruturas estáveis nas células, como os complexos contráteis nas células 
musculares. Os filamentos de actina interagem com uma grande quantidade de 
proteínas de ligação à actina, o que permite que desempenhem uma ampla gama 
de atividades nas células. Dependendo das proteínas associadas, os filamentos 
de actina podem formar estruturas rígidas e estáveis, como as microvilosidades 
nas células epiteliais que revestem o intestino (Figura 17-28A) ou os pequenos 
feixes contráteis que podem contrair e atuar como pequenos músculos na maio-
ria das células animais (Figura 17-28B). Eles também podem formar estruturas 
temporárias, como as protrusões dinâmicas formadas na borda anterior de uma 
Figura 17-25 Os flagelos impulsionam uma célula ao longo de líquidos 
utilizando um movimento ondulatório repetitivo. O movimento de um úni-
co flagelo em um espermatozoide de um invertebrado é visto em uma série 
de imagens captadas por iluminação estroboscópica com velocidade de 400 
disparos por segundo. (Cortesia de Charles J. Brokaw.)
(A)
100 nm
Camada interna
Microtúbulo
central único
Raio radial
Braço externo de dineína
Nexina
Membrana plasmática
Braço interno de dineína
Microtúbulo A
Par de microtúbulos externos
(B)
Microtúbulo B
Figura 17-26 Os microtúbulos em um cílio ou flagelo estão organizados em um arranjo “9 + 2”. (A) Micrografia eletrônica de 
um flagelo da alga unicelular Chlamydomonas mostrado em secção transversal, ilustrando a organização 9 + 2 característica dos mi-
crotúbulos. (B) Diagrama do corte transversal de um flagelo. Os nove microtúbulos externos (cada um deles uma estrutura pareada 
especial) apresentam duas colunas de moléculas de dineína. As cabeças de cada molécula de dineína aparecem nesta fotografia 
como braços que avançam em direção ao par de microtúbulos adjacente. Em cílios in vivo, essas cabeças de dineína fazem contato 
periodicamente com o par de microtúbulos adjacente e se movem ao longo dele, produzindo, assim, a força para o batimento ciliar. 
As diversas outras ligações e projeções ilustradas representam proteínas que servem para manter unido o feixe de microtúbulos e para 
converter a força de deslizamento produzida pelas dineínas em flexão, como ilustrado na Figura 17-27. (A, cortesia de Lewis Tilney.)
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584 Fundamentos da Biologia Celular
célula que desliza (Figura 17-28C) ou o anel contrátil, que comprime o citoplasma 
separando-o em dois quando há divisão de uma célula animal (Figura 17-28D). 
Movimentos dependentes de actina em geral requerem a associação da actina a 
uma proteína motora denominada miosina.
Nesta seção, consideramos como os arranjos de filamentos de actina em 
uma célula dependem dos diferentes tipos de proteínas de ligação à actina pre-
sentes. Ainda que os filamentos de actina e microtúbulos sejam formados a partir 
de tipos não relacionados de subunidades proteicas, vamos ver que os princí-
pios que ditam sua associação e dissociação, o controle da estrutura celular e 
o trabalho conjunto com proteínas motoras para a produção de movimento são 
incrivelmente semelhantes.
Os filamentos de actina são finos e flexíveis
Os filamentos de actina são visualizados sob microscopia eletrônica como fitas 
de cerca de 7 nm de diâmetro. Cada filamento é composto por uma cadeia es-
piralada de monômeros idênticos de actina globular, todos “apontando” para a 
mesma direção em relação ao eixo da cadeia. Assim, do mesmo modo que um 
microtúbulo, um filamento de actina apresenta uma polaridade estrutural, com 
uma extremidade mais (+) e uma extremidade menos (-) (Figura 17-29).
Os filamentos de actina são mais delgados e flexíveis e, em geral, mais curtos 
do que os microtúbulos. No entanto, existem muito mais filamentos individuais de 
actina do que microtúbulos em uma célula, de modo que o comprimento total dos 
filamentos de actina de uma célula é muitas vezes superior ao comprimento total 
dos microtúbulos. Diferentemente dos filamentos intermediários e dos microtúbu-
los, os filamentos de actina raramente ocorrem de forma isolada nas células: eles 
costumam ser encontrados em feixes interligados e em redes – estruturas que apre-
sentam uma resistência muito superior se comparadas a filamentos individuais.
+ +
+
+
+ +
– –
–
– –
–
+ATP
FLEXÃO
Proteínas
de ligação
EM UM FLAGELO NORMAL:
 A DINEÍNA PROVOCA
A FLEXÃO
DOS MICROTÚBULOS
(B)EM PARES ISOLADOS DE
MICROTÚBULOS: A DINEÍNA
PROVOCA O DESLIZAMENTO
DOS MICROTÚBULOS
(A)
+
+
–
–
DESLIZA-
MENTO
(A) (B) (C) (D)
Figura 17-27 O movimento da dineína 
provoca a flexão do flagelo. (A) Se os 
pares externos de microtúbulos e suas mo-
léculas associadas de dineína são liberados 
dos outros componentes em um flagelo de 
um espermatozoide e a seguir são expostos 
ao ATP, ocorre o deslizamento linear de um 
par de microtúbulos sobre o outro, devido 
à ação repetida das dineínas a eles associa-
das. (B) Em um flagelo intacto,no entanto, 
os pares de microtúbulos estão conectados 
uns aos outros por meio de ligações pro-
teicas flexíveis, de tal modo que a ação do 
sistema provoca um movimento de flexão, 
em vez de deslizamento.
QUESTÃO 17-4
Os braços de dineína em um cílio 
estão arranjados de tal modo que, 
quando ativados, suas cabeças im-
pulsionam os pares vizinhos exter-
nos para fora, em direção à extremi-
dade do cílio. Considere uma secção 
transversal de um cílio (ver Figura 
17-26). Por que não haveria forma-
ção de movimento de flexão no cílio 
se todas as moléculas de dineína 
fossem ativadas simultaneamente? 
Que padrão de atividade de dineína 
pode ser responsável pela flexão de 
um cílio em uma direção?
Figura 17-28 Os filamentos de actina 
permitem que as células animais ado-
tem uma grande variedade de formas 
e desempenhem diferentes funções. 
Os filamentos de actina de quatro estrutu-
ras diferentes são mostrados em vermelho: 
(A) microvilosidades; (B) feixes contráteis 
no citoplasma; (C) filopódios semelhantes a 
dedos que se projetam na borda anterior de 
uma célula em movimento; e (D) anel con-
trátil durante a divisão celular.
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 585
A actina e a tubulina polimerizam por 
mecanismos semelhantes
Embora os filamentos de actina possam crescer pela adição de monômeros de 
actina em ambas as extremidades, assim como ocorre com os microtúbulos, a sua 
taxa de crescimento é mais rápida na extremidade mais (+) do que na extremidade 
menos (-). Um filamento de actina nu, da mesma forma que um microtúbulo sem 
suas proteínas associadas, é inerentemente instável e pode sofrer dissociação 
em ambas as extremidades. Em células vivas, monômeros de actina livre estão 
firmemente ligados a um nucleosídeo-trifosfato, neste caso o ATP. O monômero 
de actina hidrolisa o ATP ligado gerando ADP logo após ter sido incorporado ao 
filamento. Tal como acontece com a hidrólise de GTP em GDP no microtúbulo, a 
hidrólise de ATP em ADP em um filamento de actina reduz a força de ligação entre 
os monômeros, diminuindo assim a estabilidade do polímero. Desse modo, em 
ambos os casos, a hidrólise de nucleotídeos promove despolimerização, ajudando 
a célula a dissociar seus microtúbulos e filamentos de actina quando necessário.
Se a concentração de monômeros livres de actina for muito elevada, um fi-
lamento de actina vai crescer rapidamente, adicionando monômeros em ambas 
as extremidades. Em concentrações intermediárias de actina livre, no entanto, 
algo interessante acontece. Monômeros de actina são adicionados à extremida-
de mais (+) a uma taxa mais rápida do que o ATP ligado pode ser hidrolisado, de 
modo que a extremidade mais (+) cresce. Já na extremidade menos (-), o ATP é 
hidrolisado mais rapidamente do que os monômeros podem ser adicionados; vis-
to que a actina-ADP desestabiliza a estrutura, o filamento perde subunidades da 
sua extremidade menos (-) ao mesmo tempo em que adiciona subunidades à sua 
extremidade mais (+) (Figura 17-30). Pelo fato de monômeros individuais poderem 
ser acompanhados, movendo-se pelo filamento, da sua extremidade mais (+) até 
sua extremidade menos (-), esse comportamento é chamado treadmilling*.
Tanto o treadmilling dos filamentos de actina como a instabilidade dinâmica 
dos microtúbulos baseiam-se na hidrólise de um nucleosídeo-trifosfato ligado para 
regular o comprimento do polímero. Todavia, o resultado costuma ser diferente. 
*N. de T. Em uma analogia ao contínuo movimento de uma roda d’água em um moinho.
25 nm 
Extremidade menos (-)
Extremidade mais (+)
(A)
(B) (C) (D)
37 nm
Extremidade
mais (+)
Extremidade
menos (-)
Filamento de actina
Monômero de actina Figura 17-29 Os filamentos de actina 
são fibras proteicas finas e flexíveis. 
(A) A subunidade de cada um dos filamen-
tos de actina é um monômero de actina. 
Uma fenda no monômero gera um sítio de 
ligação para ATP ou ADP. (B) Arranjo de 
monômeros de actina em um filamento. 
Cada filamento pode ser imaginado como 
uma hélice de fita dupla cuja volta com-
pleta se repete a cada 37 nm. Múltiplas 
interações laterais entre as duas fitas evitam 
que elas se separem. (C) As subunidades 
idênticas de um filamento de actina em 
cores diferentes para enfatizar as interações 
íntimas entre cada molécula de actina e 
suas quatro vizinhas mais próximas. (D) 
Micrografia eletrônica de um filamento de 
actina em coloração negativa. (C, de K.C. 
Holmes et al., Nature 347:44–49, 1990. Com 
permissão de Macmillan Publishers Ltd; D, 
cortesia de Roger Craig.)
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586 Fundamentos da Biologia Celular
O treadmilling envolve um ganho de monômeros na extremidade mais (+) de um fi-
lamento de actina e a perda simultânea na extremidade menos (-): quando as taxas 
de adição e de perda são iguais, o filamento permanece do mesmo tamanho (Figura 
17-31A). A instabilidade dinâmica, por outro lado, envolve uma rápida transição de 
crescimento para encurtamento (ou de encurtamento para crescimento) apenas na 
extremidade mais (+) do microtúbulo. Consequentemente, os microtúbulos tendem 
a sofrer mudanças mais drásticas no comprimento do que os filamentos de actina, 
ora crescendo rapidamente, ora sofrendo um rápido colapso (Figura 17-31B).
Os filamentos de actina podem ser afetados experimentalmente por certas 
toxinas produzidas por fungos ou esponjas marinhas. Algumas, como a citocala-
sina e a latrunculina, impedem a polimerização da actina; outras, como a faloidi-
na, estabilizam os filamentos de actina, tornando mais difícil a despolimerização 
(Tabela 17-2). A adição dessas toxinas ao meio de lavagem de células ou tecidos, 
mesmo sob concentrações reduzidas, bloqueia instantaneamente movimentos 
celulares, como a locomoção celular. Portanto, do mesmo modo que os microtú-
bulos, muitas das funções dos filamentos de actina dependem da capacidade de 
associação e dissociação do filamento, e a velocidade desses processos depende 
do equilíbrio dinâmico entre filamentos de actina, do conjunto de monômeros de 
actina e das várias proteínas de ligação à actina.
Diversas proteínas se ligam à actina e 
modificam suas propriedades
A actina corresponde a aproximadamente 5% da proteína total em uma célu-
la animal típica; cerca de metade dessa actina está associada em filamentos, 
e a outra metade permanece sob a forma de monômeros de actina no citosol. 
Assim, distintamente da situação dos dímeros de tubulina, a concentração de 
monômeros de actina é alta – muito maior do que a concentração necessária 
para que monômeros de actina purificada polimerizem espontaneamente em um 
Actina com
ADP ligado
Actina com
ATP ligado
ATPADP
Pi
Extremidade
menos (-)
Extremidade menos (-)
Extremidade
mais (+)
Extremidade mais (+)
Filamento de actina
Monômero
de actina
(A) TREADMILLING
(B) INSTABILIDADE DINÂMICA
RÁPIDO
CRESCIMENTO
PERDA DA CAPA DE GTP
ENCURTAMENTO CATASTRÓFICO
CAPA DE GTP RESTABELECIDA
Capa
de GTP
Tubulina-GDP
Tubulina-GTP
123
123
123
QUESTÃO 17-5
A formação de filamentos de actina 
no citosol é controlada por proteí-
nas de ligação à actina. Algumas 
proteínas de ligação à actina aumen-
tam significativamente a taxa de ini-
ciação da formação de um filamento 
de actina. Proponha um mecanismo 
pelo qual isso possa ocorrer.
Figura 17-30 A hidrólise de ATP di-
minui a estabilidade do polímero de 
actina. Monômeros de actina no citosol 
carreiam ATP, o qual é hidrolisado em ADP 
logo após a sua inserção no filamento em 
crescimento. As moléculas de ADP ficam 
presas no filamento de actina, incapazes 
de serem trocadas por ATP, a menos que o 
monômero que as carreia seja dissociado 
do filamento.Figura 17-31 O treadmilling dos fi-
lamentos de actina e a instabilidade 
dinâmica dos microtúbulos regulam o 
comprimento do polímero de diferentes 
maneiras. (A) O treadmilling ocorre quan-
do ATP-actina é adicionada à extremidade 
mais (+) de um filamento de actina ao mes-
mo tempo em que ADP-actina é perdida na 
extremidade menos (-). Quando as taxas de 
adição e perda são equivalentes, o compri-
mento do filamento permanece constante 
– embora monômeros de actina individuais 
(três dos quais estão numerados) se movam 
ao longo do filamento da extremidade 
mais (+) para a extremidade menos (-). (B) 
Na instabilidade dinâmica, GTP-tubulina é 
adicionada à extremidade mais (+) de um 
microtúbulo em crescimento. Como discuti-
do antes, quando a adição de GTP-tubulina 
é mais rápida do que a hidrólise de GTP, 
forma-se uma capa de GTP nessa extremi-
dade; quando a taxa de adição diminui, a 
capa de GTP é perdida e o filamento sofre 
encurtamento catastrófico devido à perda 
de GDP-tubulina nessa extremidade. O mi-
crotúbulo encurtará até que a capa de GTP 
seja reposta – ou até o desaparecimento do 
microtúbulo (ver Figura 17-15).
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 587
tubo de ensaio. O que, então, evita a completa polimerização dos monômeros de 
actina em filamentos nas células? A resposta é que as células contêm pequenas 
proteínas, como a timosina e a profilina, que se ligam aos monômeros de actina 
do citosol, impedindo que estes sejam adicionados às extremidades dos filamen-
tos de actina. Essas proteínas desempenham um papel central na regulação da 
polimerização da actina, mantendo uma reserva de monômeros de actina até 
o momento necessário. Quando são necessários filamentos de actina, outras 
proteínas de ligação à actina, como a formina e proteínas relacionadas à actina 
(ARPs), promovem a polimerização da actina.
Existe uma ampla gama de proteínas de ligação à actina nas células. 
A maioria dessas proteínas se liga a filamentos organizados de actina, em vez de 
se ligar aos monômeros de actina, e regula o comportamento de filamentos in-
tactos (Figura 17-32). Proteínas de enfeixamento de actina, por exemplo, mantêm 
os filamentos de actina unidos em feixes paralelos nas microvilosidades; outras 
proteínas interligam os filamentos de actina em uma rede semelhante a um gel 
no interior do córtex celular – a camada especializada do citoplasma rica em fila-
Monômeros de actina
Proteína de
sequestro de
monômeros
Proteína de nucleação
Filamentos de actina Proteína de enfeixamento
(em filopódios)
Proteína motora de miosina
Proteína de
ligação lateral
Proteína de capeamento
(bloqueio das extremidades mais [+])
Proteína de interligação
(no córtex celular)
Proteína de quebra
TABELA 17-2 Fármacos que afetam os filamentos de actina
Fármacos específicos para actina
Faloidina Liga-se aos filamentos e os estabiliza
Citocalasina Promove o capeamento das extremidades mais (+) do filamento, im-
pedindo que ali ocorra polimerização
Latrunculina Liga-se a monômeros de actina e impede sua polimerização
Figura 17-32 Proteínas de ligação à acti-
na controlam o comportamento dos fila-
mentos de actina em células de vertebra-
dos. A actina está ilustrada em vermelho, e 
as proteínas de ligação à actina, em verde.
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588 Fundamentos da Biologia Celular
mentos de actina, subjacente à membrana plasmática. As proteínas de quebra dos 
filamentos de actina ( filament-severing proteins) fragmentam esses filamentos e, 
portanto, podem converter um gel de actina a um estado mais líquido. Os filamen-
tos de actina podem também associar-se a proteínas motoras de miosina para 
formar feixes contráteis, como ocorre em células musculares. Além disso, muitas 
vezes eles formam caminhos ao longo dos quais as proteínas motoras de miosina 
transportam organelas, uma função especialmente evidente nas células vegetais.
No restante deste capítulo, abordamos algumas estruturas características 
que os filamentos de actina podem formar e discutimos como diferentes tipos de 
proteínas de ligação à actina estão envolvidos em sua associação. Começamos 
com o córtex celular e seu papel na locomoção celular e concluímos com o apa-
rato contrátil das células musculares.
Um córtex rico em filamentos de actina está 
subjacente à membrana plasmática da maioria 
das células eucarióticas
Apesar de a actina ser encontrada em todo o citoplasma de uma célula eucari-
ótica, na maioria das células ela está concentrada em uma camada que existe 
exatamente abaixo da membrana plasmática. Nessa região, denominada córtex 
celular, filamentos de actina estão conectados por intermédio de proteínas de li-
gação à actina, formando uma trama que sustenta e confere resistência mecânica 
à membrana plasmática. Nos eritrócitos humanos, uma rede simples e regular 
de proteínas fibrosas, incluindo filamentos de actina e espectrina, conecta-se à 
membrana plasmática, fornecendo o suporte necessário para que as células man-
tenham sua forma discoide simples (ver Figura 11-29). O córtex celular de outras 
células animais, no entanto, é mais espesso e complexo, sendo capaz de propor-
cionar um conjunto muito mais rico de formas celulares e movimentos à superfí-
cie celular. Assim como o córtex no eritrócito, o córtex em outras células contém 
espectrina; entretanto, nele também existe uma rede muito mais densa de fila-
mentos de actina. Tais filamentos interligam-se em uma rede tridimensional que 
controla a forma da célula e as propriedades mecânicas da membrana plasmática: 
os rearranjos dos filamentos de actina no córtex fornecem a base molecular tanto 
para mudanças da forma da célula quanto para a sua locomoção.
A migração celular depende da actina cortical
Muitas células eucarióticas movem-se rastejando (ou deslizando) sobre superfí-
cies, em vez de utilizarem movimento natatório derivado do batimento de cílios 
ou flagelos. Amebas carnívoras deslizam continuamente em busca de alimento. 
A região frontal de um axônio em desenvolvimento migra em resposta a fatores 
de crescimento, seguindo uma trilha de sinais químicos, rumo à célula-alvo de 
sua sinapse. Os leucócitos (glóbulos brancos) conhecidos como neutrófilos mi-
gram do sangue para tecidos infectados quando “farejam” pequenas moléculas 
oriundas de bactérias. Os neutrófilos, seguindo essas moléculas, são capazes 
de encontrar as bactérias para destruí-las. Para esses caçadores, tal ligação de 
moléculas quimiotáxicas aos receptores existentes na superfície celular induz 
alterações na organização dos filamentos de actina que ajudam a direcionar as 
células rumo às suas presas (ver Animação 17.7).
Os mecanismos moleculares dessas e de outras formas de migração celular 
envolvem alterações coordenadas de diversas moléculas em diferentes regiões 
da célula, e nenhuma única organela locomotora facilmente identificável, como 
acontece no caso de flagelos, é responsável por essas alterações. Em termos ge-
rais, no entanto, sabe-se que três processos inter-relacionados são essenciais: 
(1) a célula emite protrusões em sua região “frontal”, ou borda anterior; (2) essas 
protrusões aderem à superfície sobre a qual a célula se locomove; e (3) a porção 
remanescente da célula é impulsionada para frente pela tração sobre esses pon-
tos de ancoragem (Figura 17-33).
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 589
Todos esses processos envolvem a actina, mas de diferentes maneiras. O pri-
meiro passo, a impulsão da superfície celular para frente, é promovido pela po-
limerização da actina. A borda anterior de um fibroblasto em movimento, em 
uma cultura de células, estende constantementefinos lamelipódios laminares, 
os quais contêm uma densa rede de filamentos de actina, orientados de tal modo 
que a maioria dos filamentos apresenta suas extremidades mais (+) próximo à 
membrana plasmática. Diversas células também desenvolvem protrusões finas 
e rígidas denominadas filopódios, tanto na região da borda anterior quanto ao 
longo de toda sua superfície (Figura 17-34). Essas estruturas apresentam em tor-
no de 0,1 μm de largura e 5 a 10 μm de comprimento, contendo um feixe frouxo 
de 10 a 20 filamentos de actina (ver Figura 17-28C), também orientados com suas 
extremidades mais (+) apontando para o exterior. A região da célula que está 
avançando (o cone de crescimento) de um axônio neuronal em desenvolvimento 
estende filopódios ainda mais longos, que alcançam até 50 μm, os quais a au-
xiliam a sondar o ambiente e a encontrar o caminho correto que a levará à sua 
célula-alvo. Tanto os lamelipódios quanto os filopódios são estruturas móveis e 
exploratórias formadas e retraídas a grandes velocidades, movendo-se a aproxi-
madamente 1 μm por segundo. Acredita-se que ambas as estruturas se originem 
pelo crescimento rápido e localizado de filamentos de actina, os quais se asso-
ciam junto à membrana plasmática e se alongam pela adição de monômeros de 
Substrato
Córtex sob tensão
A POLIMERIZAÇÃO DE ACTINA
NA EXTREMIDADE MAIS (+)
EMPURRA O LAMELIPÓDIO
Movimento de actina não polimerizada
CONTRAÇÃO
AVANÇO DA PROTRUSÃO
Contatos focais
(contêm integrinas)
Proteínas motoras de
miosina deslizam sobre
os filamentos de actina
Córtex de actina Lamelipódio
ADESÃO
(B) (A) 
5 µm
Filopódio LamelipódioLamelipódio
Filopódio
Figura 17-33 Forças geradas no cór-
tex celular rico em filamentos de actina 
ajudam a impulsionar uma célula para 
frente. A polimerização de actina na borda 
anterior da célula impulsiona a membrana 
plasmática para frente (protrusão) e forma 
novas regiões de córtex de actina, ilustra-
das aqui em vermelho. Novos pontos de 
ancoragem são estabelecidos entre a parte 
inferior da célula e a superfície (substra-
to) sobre a qual a célula está deslizando 
(adesão). A seguir, uma contração na parte 
posterior da célula, mediada por proteínas 
motoras de miosina deslocando-se ao lon-
go de filamentos de actina, puxa o corpo 
da célula para frente. Conforme a célula 
avança, novos pontos de ancoragem são 
estabelecidos na região anterior, sendo 
dissociados os pontos de ancoragem anti-
gos, na região posterior. Esse mesmo ciclo 
é repetido várias vezes, fazendo a célula 
avançar passo a passo.
Figura 17-34 Os filamentos de actina 
permitem a migração de uma célula 
animal. (A) Desenho esquemático de 
um fibroblasto em movimento ilustrando 
lamelipódios achatados e filopódios finos 
se projetando de sua superfície, principal-
mente na região da borda anterior. (B) Mi-
crografia eletrônica de varredura mostrando 
lamelipódios e filopódios da borda anterior 
de um fibroblasto humano migrando em 
uma cultura; a seta mostra a direção do mo-
vimento celular. À medida que a célula se 
move, os lamelipódios que não conseguem 
se ancorar ao substrato são arrastados para 
trás por sobre a superfície superior da célu-
la – um movimento designado como ondu-
lação. (B, cortesia de Julian Heath.)
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590 Fundamentos da Biologia Celular
actina em suas extremidades mais (+). Dessa maneira, os filamentos empurram a 
membrana para frente sem rasgá-la.
A formação e o crescimento de filamentos de actina na borda anterior de uma 
célula são auxiliados por diferentes proteínas de ligação à actina. As proteínas re-
lacionadas à actina – ou ARPs – mencionadas antes promovem a formação de uma 
rede de filamentos de actina ramificados em lamelipódios. As ARPs formam com-
plexos que se ligam às laterais de filamentos de actina preexistentes e promovem 
a nucleação e a formação de novos filamentos, que crescem angularmente, produ-
zindo ramificações laterais. Com o auxílio de proteínas de ligação à actina adicio-
nais, essa rede apresentará uma contínua associação na borda anterior e dissocia-
ção na região posterior, impulsionando o lamelipódio para frente (Figura 17-35).
O outro tipo de protrusão celular, o filopódio, depende da formina, uma pro-
teína de nucleação que se liga às extremidades mais (+) em crescimento dos fila-
mentos de actina e promove a adição de novos monômeros para a formação de 
filamentos lineares, não ramificados. As forminas também são usadas em outros 
locais para associar filamentos não ramificados, como no anel contrátil, que se-
para em duas as células animais em divisão.
Quando os lamelipódios e os filopódios fazem contato com uma superfície 
favorável, eles aderem: proteínas transmembrânicas de suas membranas plas-
máticas, conhecidas como integrinas (discutidas no Capítulo 20), aderem a mo-
léculas da matriz extracelular ou que estejam presentes na superfície de uma 
célula adjacente sobre a qual a célula em movimento esteja rastejando. Enquanto 
isso, na face intracelular da membrana plasmática da célula rastejante, as inte-
grinas capturam filamentos de actina no córtex, criando, portanto, uma ancora-
gem robusta para a célula em movimento (ver Figuras 17-33 e 20-15C). Para usar 
este sistema de ancoragem para puxar o seu corpo para frente, a célula solicita a 
ajuda de proteínas motoras de miosina, conforme apresentado a seguir.
QUESTÃO 17-6
Suponha que as moléculas de acti-
na em uma célula de epiderme em 
cultura tenham sido aleatoriamente 
marcadas de tal modo que 1 em 
cada 10.000 moléculas carreia um 
marcador fluorescente. O que você 
esperaria ver se examinasse o lame-
lipódio (borda anterior) dessa célula 
usando microscopia de fluorescên-
cia? Assuma que seu microscópio 
apresenta sensibilidade suficiente 
para a detecção de até mesmo uma 
única molécula fluorescente.
(A) (B)
0,5 μm Complexo
ARP
Proteína
de capeamento
Monômero
de actina
Limite da borda anterior
da célula
Filamento de actina
recém-polimerizado
Membrana plasmática
Figura 17-35 Uma rede de filamentos de actina em polimerização impulsiona a borda anterior de um lamelipódio para 
frente. (A) Um queratinócito de alta motilidade derivado de pele de rã foi fixado, seco e corado com platina para exame em 
microscopia eletrônica. Os filamentos de actina formam uma densa rede contendo filamentos com extremidades mais (+) de rá-
pido crescimento que terminam na borda anterior do lamelipódio (parte superior da figura). (B) Desenho ilustrando como a nu-
cleação de novos filamentos de actina (vermelho) é mediada pelos complexos ARP (marrom) ligados lateralmente a filamentos 
de actina preexistentes. As estruturas ramificadas resultantes impulsionam a membrana plasmática para frente. As extremida-
des mais (+) dos filamentos de actina são protegidas contra a despolimerização por proteínas de capeamento (azul), enquanto 
as extremidades menos (-) dos filamentos de actina mais próximas ao centro da célula sofrem dissociação continuada a partir da 
ação de proteínas despolimerizadoras (não ilustradas). Assim, a rede de actina, como um todo, apresenta um movimento contí-
nuo para frente, mediado pela associação de filamentos na região anterior e pela dissociação na região posterior. Essa rede de 
actina está representada em uma escala diferente da rede ilustrada em (A). (A, cortesia de Tatyana Svitkina e Gary Borisy.)
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 591
A actina se associa à miosina para a formação 
de estruturas contráteis
Todas as proteínas motoras dependentes de actina pertencem à família da mio-
sina. Elas se ligam ao ATP, hidrolisando-o, o que fornece energia para seu mo-
vimento ao longo dos filamentos de actina em direção à extremidademais (+). 
A miosina, assim como a actina, foi inicialmente identificada em músculo es-
quelético, e muitas das informações a respeito das interações que ocorrem en-
tre essas duas proteínas provêm de estudos em células musculares. Existem vá-
rios tipos diferentes de miosina nas células, sendo as subfamílias da miosina-I e 
da miosina-II as mais abundantes. A miosina-I está presente em todos os tipos 
de células, ao passo que a miosina-II é uma forma especializada utilizada pelas 
células musculares. Por apresentar estrutura e mecanismo de ação mais simples, 
a miosina-I é o foco de nossa discussão inicial.
As moléculas de miosina-I possuem um domínio de cabeça e uma cauda 
(Figura 17-36A). O domínio da cabeça se liga a um filamento de actina e possui 
a atividade motora de hidrólise de ATP, que permite que ela se mova ao longo do 
filamento por ciclos repetitivos de ligação, dissociação e religação (Animação 
17.8). A cauda varia entre os diferentes tipos de miosina-I e determina o tipo de 
carga que será transportado pela miosina. Por exemplo, a cauda pode ligar-se 
a um tipo particular de vesícula e propeli-la pela célula ao longo dos trilhos de 
filamentos de actina (Figura 17-36B), ou pode ligar-se à membrana plasmática e 
impulsioná-la modificando a sua forma (Figura 17-36C).
Os sinais extracelulares podem alterar a 
organização dos filamentos de actina
Vimos que a miosina e outras proteínas de ligação à actina podem regular o 
posicionamento, a organização e o comportamento dos filamentos de actina. No 
entanto, as atividades dessas proteínas são, por sua vez, controladas por sinais 
extracelulares, permitindo que a célula reorganize seu citoesqueleto de actina 
em resposta ao ambiente.
As moléculas de sinalização extracelular que regulam o citoesqueleto de 
actina ativam uma ampla variedade de proteínas receptoras da superfície celu-
lar, que por sua vez ativam diversas vias de sinalização intracelular. Essas vias 
muitas vezes convergem em um grupo de proteínas GTPase monoméricas inti-
mamente relacionadas denominadas família proteica Rho. Como discutido no 
+
+
Membrana plasmática
Miosina-I
Vesícula
Miosina-I
(B)
(C)
(A) Miosina-I
70 nm
Domínio
da cabeça
Cauda
Membrana
plasmática
–
–
Figura 17-36 A miosina-I é a mais sim-
ples das miosinas. (A) A miosina-I possui 
uma cabeça globular única que se liga a um 
filamento de actina, e uma cauda que se 
liga a outra molécula ou organela na célula. 
(B) Este arranjo permite que o domínio da 
cabeça mova uma vesícula em relação a um 
filamento de actina, que neste caso está an-
corado à membrana plasmática. (C) A mio-
sina-I também pode ligar-se a um filamento 
de actina no córtex celular, o que resulta, 
em última análise, na modificação da forma 
da membrana plasmática. Observe que o 
grupo da cabeça sempre se movimenta em 
direção à extremidade mais (+) do filamen-
to de actina.
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592 Fundamentos da Biologia Celular
Capítulo 16, as GTPases monoméricas comportam-se como interruptores mole-
culares que controlam processos intracelulares pela alternância entre um estado 
ativo ligado a GTP e um estado inativo ligado a GDP (ver Figura 16-15B). No caso 
do citoesqueleto de actinas, a ativação de diferentes membros da família Rho 
afeta a organização dos filamentos de actina de diversas maneiras. Por exemplo, 
a ativação de um membro da família Rho desencadeia a polimerização da acti-
na e o enfeixamento dos filamentos para formar filopódios; a ativação de outro 
membro promove a formação de lamelipódios e o ondulamento da membrana; 
e a ativação da própria Rho dirige a associação de filamentos de actina com a 
miosina-II e a agregação de integrinas da superfície celular, promovendo assim a 
locomoção da célula por deslizamento (Figura 17-37).
Essas alterações estruturais complexas e drásticas ocorrem porque as 
proteínas de ligação ao GTP da família Rho, em conjunto a proteínas-cinase e 
proteínas acessórias que interagem com elas, atuam como uma rede de compu-
tadores para controlar a organização e a dinâmica da actina. Essa rede recebe 
sinais externos de nutrientes, fatores de crescimento e de contatos com as célu-
las adjacentes e com a matriz extracelular, junto com informações intracelulares 
a respeito do estado metabólico da célula e da necessidade ou não de divisão. 
A rede Rho, em seguida, processa essas entradas e ativa as vias de sinalização 
intracelular que moldam o citoesqueleto de actina, por exemplo, pela ativação 
das proteínas forminas que promovem a formação de filopódios ou pelo estímulo 
a complexos ARP na borda anterior da célula para gerar grandes lamelipódios.
Um dos mais rápidos rearranjos de elementos do citoesqueleto ocorre quan-
do uma fibra muscular contrai em resposta a um sinal derivado de um nervo 
motor, como discutimos a seguir.
CONTRAÇÃO MUSCULAR
A contração muscular é o mais familiar e mais bem compreendido dos movimen-
tos das células animais. Em vertebrados, correr, caminhar, nadar ou voar são ati-
vidades que dependem da capacidade da musculatura esquelética de contrair-se 
fortemente e movimentar os diversos ossos. Movimentos involuntários, como os 
(A) CÉLULAS NÃO ESTIMULADAS
(C) ATIVAÇÃO POR Rac
(B) ATIVAÇÃO POR Rho
(D) ATIVAÇÃO POR Cdc42
20 μm
QUESTÃO 17-7
Na borda anterior de uma célula 
em migração, as extremidades mais 
(+) dos filamentos de actina estão 
posicionadas próximo à membrana 
plasmática, e os monômeros de ac-
tina são adicionados a essas extre-
midades e empurram a membrana 
para fora, formando os lamelipódios 
ou os filopódios. O que você acha 
que mantém os filamentos nas 
extremidades opostas à de adição 
de monômeros e evita que eles se-
jam empurrados para o interior da 
célula?
Figura 17-37 A ativação de GTPases da 
família Rho pode ter um efeito drástico 
sobre a organização dos filamentos de 
actina em fibroblastos. Nestas microgra-
fias, a actina foi corada com faloidina, uma 
molécula que se liga especificamente a 
filamentos de actina, anteriormente mar-
cada com fluorescência (ver Tabela 17-2, 
p. 587). (A) Fibroblastos não estimulados 
possuem filamentos de actina predomi-
nantemente no córtex. (B) A microinjeção 
de uma forma ativada de Rho promove a 
rápida associação de feixes de filamentos 
de actina longos e não ramificados; eles são 
contráteis, pois há miosina associada a es-
ses feixes. (C) A microinjeção de uma forma 
ativada da proteína Rac, uma proteína de 
ligação a GTP semelhante a Rho, provoca a 
formação de um enorme lamelipódio que 
abrange toda a circunferência da célula. 
(D) A microinjeção de uma forma ativada 
de Cdc42, outro membro da família Rho, 
estimula a protrusão de diversos filopódios 
longos na periferia da célula. (De A. Hall, 
Science 279:509–514, 1998. Com permissão 
de AAAS.)
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 593
batimentos cardíacos ou o peristaltismo do intestino, dependem da musculatura 
cardíaca e da musculatura lisa, respectivamente, as quais são formadas a partir 
de células musculares que diferem em relação à estrutura quando comparadas 
à musculatura esquelética, mas que também utilizam a actina e a miosina em 
mecanismos similares de contração. Apesar de as células musculares serem al-
tamente especializadas, diversos movimentos celulares – da locomoção de célu-
las como um todo até a movimentação de alguns componentes no interior das 
células – também dependem de interações entre a actina e a miosina. Grande 
parte de nosso conhecimento referente aos mecanismos do movimento celular 
é proveniente de estudos sobre a contração de células musculares. Nesta seção, 
discutimos como a actina e a miosina interagem para produzir essa contração.A contração muscular depende da interação 
entre filamentos de actina e miosina
A miosina do músculo pertence à subfamília da miosina-II, na qual todos os 
membros são dímeros, com duas cabeças globulares ATPase em uma extremida-
de e uma cauda única supertorcida na outra (Figura 17-38A). Grupos de molécu-
las de miosina-II se ligam uns aos outros por meio das suas caudas supertorcidas 
formando um filamento de miosina bipolar a partir do qual emergem as cabe-
ças (Figura 17-38B).
O filamento de miosina é como uma flecha com duas pontas, onde os dois 
conjuntos de cabeças da miosina estão posicionados em sentidos opostos, a 
partir do centro da flecha. Um conjunto liga-se a filamentos de actina sob uma 
orientação e move os filamentos para um lado; o outro conjunto liga-se a outros 
filamentos de actina na orientação oposta e, como consequência, move os fila-
mentos na direção oposta. Como resultado, um filamento de miosina desliza os 
conjuntos de filamentos de actina opostamente orientados uns sobre os outros 
(Figura 17-39). Podemos então compreender como os filamentos de actina e os 
filamentos de miosina, conjuntamente organizados em um feixe, fazem esse fei-
xe ser capaz de gerar uma grande força de contração. Tal fenômeno é mais ni-
tidamente observado na contração muscular, mas ele também ocorre nos feixes 
contráteis de filamentos de actina, que são bem menores, e nos filamentos de 
miosina II (ver Figura 17-28B) que se associam transitoriamente em células não 
musculares e no anel contrátil, fazendo uma célula se dividir em duas ao contrair-
-se e puxar a membrana plasmática para o interior (ver Figura 17-28D).
Filamento de miosina-II
1 μm
(A)
Cabeça Cauda
Molécula de miosina-II
150 nm
Porção lisa Cabeças de miosina(B)
QUESTÃO 17-8
Se tanto os filamentos de actina 
quanto os filamentos de miosina do 
músculo são constituídos a partir de 
subunidades unidas entre elas por li-
gações não covalentes fracas, como 
é possível que um ser humano seja 
capaz de erguer objetos pesados?
Figura 17-38 Moléculas de miosina-II 
podem associar-se umas com as outras 
para a formação de filamentos de miosina. 
(A) Uma molécula de miosina-II contém 
duas cadeias pesadas idênticas, cada uma 
com uma cabeça globular e uma cauda 
estendida. (Além disso, ela contém duas 
cadeias leves ligadas a cada uma das ca-
beças, mas estas não estão representadas 
aqui.) As caudas das duas cadeias pesadas 
produzem uma cauda única supertorcida. 
(B) As caudas supertorcidas das moléculas 
de miosina-II associam-se para formar um 
filamento de miosina bipolar, no qual as 
cabeças projetam-se da região central em 
sentidos opostos. A porção lisa na região 
central dos filamentos é composta unica-
mente pelas caudas.
Figura 17-39 Um pequeno filamento bi-
polar de miosina-II pode deslizar dois fi-
lamentos de actina de orientação oposta 
mútua. Este movimento de deslizamento 
medeia a contração dos filamentos de acti-
na e miosina-II tanto em células musculares 
quanto em células não musculares. Como 
acontece com a miosina-I, as cabeças de 
miosina-II caminham em direção à extremi-
dade mais (+) do filamento de actina com o 
qual interagem.
+
+
Membrana plasmática
Miosina-II
–
–
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594 Fundamentos da Biologia Celular
Filamentos de actina deslizam sobre filamentos 
de miosina durante a contração muscular
As fibras musculares esqueléticas são enormes células multinucleadas individuais 
formadas pela fusão de muitas pequenas células individuais. Os núcleos das cé-
lulas que contribuíram para sua formação permanecem retidos na fibra muscular 
e se posicionam exatamente abaixo da membrana plasmática. A maior parte do 
citoplasma é composta de miofibrilas, os elementos contráteis da célula muscu-
lar. Essas estruturas cilíndricas possuem um diâmetro de 1 a 2 μm e podem ser 
tão longas quanto a própria célula muscular (Figura 17-40A).
Uma miofibrila consiste em uma cadeia de minúsculas unidades contrá-
teis idênticas, ou sarcômeros. Cada sarcômero possui em torno de 2,5 μm de 
comprimento, e o padrão relativo à repetição de sarcômeros dá à miofibrila de 
vertebrados sua aparência listrada (Figura 17-40B). Os sarcômeros são arranjos 
altamente organizados de dois tipos de filamentos – filamentos de actina e fila-
mentos de miosina compostos de uma forma músculo-específica de miosina-II. 
Os filamentos de miosina ( filamentos espessos) se posicionam na região central 
do sarcômero, ao passo que os filamentos de actina, mais finos ( filamentos del-
gados), estendem-se para o interior a partir de cada uma das extremidades do 
sarcômero, onde estão ancorados pelas suas extremidades mais (+) a uma estru-
tura denominada disco Z. As extremidades menos (-) dos filamentos de actina se 
sobrepõem às extremidades dos filamentos de miosina (Figura 17-41).
(A) (B)
Sarcômero
Núcleo Miofibrila
Sarcômero
Miofibrila
(A)
(B)
Filamento espesso (miosina-II)
Filamento delgado (actina)
Disco Z Disco Z
Disco Z
M
io
fi
b
ri
la
s
Sarcômero ~2,2 μm
Região de
sobreposição
Figura 17-40 Uma célula muscular esquelética está preenchida 
com miofibrilas. (A) Em um humano adulto, estas grandes células 
multinucleadas (também denominadas fibras musculares) possuem 
em geral 50 μm de diâmetro e podem apresentar um comprimen-
to de vários centímetros. Elas contêm numerosas miofibrilas, nas 
quais os filamentos de actina e os filamentos de miosina-II estão 
dispostos em uma estrutura altamente organizada, dando a cada 
miofibrila – e a cada célula muscular esquelética – uma aparência 
estriada ou listrada; por essa razão, o músculo esquelético é tam-
bém chamado de músculo estriado. (B) Micrografia eletrônica de 
baixa magnitude de uma secção longitudinal de uma célula de 
músculo esquelético de coelho, mostrando que cada miofibrila 
consiste em uma sequência repetitiva de sarcômeros, as unidades 
contráteis das miofibrilas. (B, cortesia de Roger Craig.)
Figura 17-41 Os sarcômeros são as unidades contráteis do músculo. 
(A) Detalhe da micrografia eletrônica da Figura 17-40 mostrando duas miofi-
brilas; o comprimento de um sarcômero e a região de sobreposição entre os 
filamentos de actina e miosina estão indicados. (B) Diagrama esquemático de 
um sarcômero isolado mostrando a origem das bandas claras e escuras vistas 
no microscópio. Discos Z em cada extremidade do sarcômero atuam como 
pontos de fixação para as extremidades mais (+) dos filamentos de actina. 
Os filamentos espessos localizados centralmente (verde) são compostos por 
muitas moléculas de miosina-II. A linha vertical fina, que ocorre de cima para 
baixo no centro do feixe de filamentos espessos em (A), corresponde às re-
giões lisas dos filamentos de miosina, como pode ser visto na Figura 17-38B. 
(A, cortesia de Roger Craig.)
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 595
A contração de uma célula muscular é causada por um encurtamento si-
multâneo de todos os sarcômeros da célula, provocado pelo deslizamento dos 
filamentos de actina em relação aos filamentos de miosina, sem que haja alte-
ração no comprimento de qualquer um dos tipos de filamentos (Figura 17-42). 
O movimento de deslizamento é gerado pelas cabeças da miosina que se proje-
tam lateralmente a partir do filamento de miosina e interagem com os filamentos 
adjacentes de actina (ver Figura 17-39). Quando um músculo é estimulado para 
a contração, as cabeças de miosina começam uma caminhada ao longo do fila-
mento de actina por meio de ciclos repetidos de ligação e liberação. Durante cada 
ciclo, uma cabeça de miosina liga e hidrolisa uma molécula de ATP. Isso provoca 
uma série de alterações conformacionais que movem a ponta da cabeça cercade 
5 nm ao longo do filamento de actina em direção à extremidade mais (+). Esse 
movimento, repetido a cada ciclo de hidrólise de ATP, impulsiona a molécula de 
miosina unidirecionalmente sobre o filamento de actina (Figura 17-43). Assim, 
as cabeças de miosina tensionam o filamento de actina, fazendo-o deslizar ao 
longo do filamento de miosina. A ação conjunta de muitas cabeças de miosina 
tensionando os filamentos de actina e de miosina uns contra os outros leva à 
contração do sarcômero. Após a completa contração, todas as cabeças de mio-
sina perdem contato com o filamento de actina, e o músculo sofre relaxamento.
Cada filamento de miosina possui cerca de 300 cabeças de miosina. Cada 
cabeça de miosina pode ligar-se e desconectar-se da actina aproximadamente 
cinco vezes por segundo, permitindo que os filamentos de actina e de miosina 
sofram um deslizamento a uma velocidade de até 15 μm por segundo. Essa ve-
locidade é suficiente para levar um sarcômero de um estado de total extensão 
(3 μm) a um estado de contração total (2 μm) em menos de um décimo de segun-
do. Todos os sarcômeros de um músculo são acoplados juntos e são disparados 
de maneira simultânea pelo sistema de sinalização que descrevemos a seguir, de 
modo que o músculo como um todo se contrai quase instantaneamente.
A contração muscular é induzida por um 
aumento súbito de Ca2+ citosólico
A interação molecular geradora de força que ocorre entre os filamentos de actina 
e miosina só é desencadeada quando a musculatura esquelética recebe um sinal 
proveniente de um nervo motor. O neurotransmissor liberado pela terminação 
nervosa induz um potencial de ação (discutido no Capítulo 12) na membrana 
plasmática da célula muscular. Essa excitação elétrica se espalha em questão 
Filamento de miosina Filamento de actina
Disco ZDisco Z
Sarcômero
CONTRAÇÃO RELAXAMENTO(A)
(B)
Figura 17-42 Os músculos se contraem 
por um mecanismo de deslizamento de 
filamentos. (A) Os filamentos de miosina 
e actina de um sarcômero se sobrepõem 
com a mesma polaridade relativa em 
ambos os lados de uma linha mediana. 
Lembre-se de que os filamentos de actina 
estão ancorados por suas extremidades 
mais (+) ao disco Z e os filamentos de mio-
sina são bipolares. (B) Durante a contração, 
os filamentos de actina e miosina deslizam 
uns sobre os outros sem que eles próprios 
sofram encurtamento. O movimento de 
deslizamento é conduzido pela caminhada 
das cabeças de miosina rumo à extremida-
de mais (+) dos filamentos de actina adja-
centes (Animação 17.9).
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596 Fundamentos da Biologia Celular
de milissegundos por uma série de tubos de membrana, denominados túbulos 
transversos (ou túbulos T), que se estendem para a região mais interna, a partir 
da membrana plasmática, em torno de cada miofibrila. A seguir, o sinal elétrico 
é enviado para o retículo sarcoplasmático – uma camada adjacente de vesículas 
achatadas e interconectadas que envolvem cada miofibrila como se fossem uma 
grande meia tipo arrastão (Figura 17-44).
O retículo sarcoplasmático é uma região especializada do retículo endoplas-
mático nas células musculares. Ele contém uma concentração extremamente 
alta de Ca2+, e, em resposta à excitação elétrica recebida, uma quantidade signifi-
Extremidade
mais (+)
Extremidade
menos (-)
Extremidade
mais (+)
Extremidade menos (-)
Filamento de actina
Cabeça de miosina
Filamento
espesso de miosina
HIDRÓLISE DE ATP
MOVIMENTO DE POTÊNCIA
CONECTADA No começo do ciclo apresentado nesta 
figura, uma cabeça de miosina sem ligação a ATP ou ADP 
está firmemente presa a um filamento de actina em uma 
configuração de rigor (assim denominada por ser 
responsável pelo rigor mortis, a rigidez cadavérica). Em 
um músculo em contração ativa, esse estado é de duração 
extremamente curta, sendo rapidamente terminado pela 
ligação de uma molécula de ATP à cabeça de miosina.
LIBERADA Uma molécula de ATP se liga a uma grande 
fenda existente na “parte posterior” da cabeça da 
miosina (i.e., no lado mais distante do filamento de 
actina) e imediatamente provoca uma leve modificação 
na conformação dos domínios que compõem o sítio de 
ligação à actina, o que reduz a afinidade da cabeça pela 
actina e permite seu deslizamento sobre o filamento. 
(O espaço representado no desenho entre a cabeça e a 
actina enfatiza tal mudança, embora seja provável que, 
na realidade, a cabeça permaneça muito mais próxima à 
actina.)
ENGATILHADA A fenda se fecha, como as valvas de 
uma concha, sobre a molécula de ATP, desencadeando 
uma grande mudança conformacional que, por sua vez, 
faz a cabeça se deslocar sobre o filamento de actina por 
uma distância de aproximadamente 5 nm. Ocorre 
hidrólise de ATP, mas o ADP e o fosfato inorgânico (Pi) 
produzidos permanecem firmemente ligados à cabeça de 
miosina.
GERADORA DE FORÇA Uma ligação fraca da cabeça de 
miosina a um novo sítio do filamento de actina provoca a 
liberação do fosfato inorgânico produzido pela hidrólise 
de ATP, concomitante à forte ligação da cabeça com a 
actina. Essa liberação desencadeia o movimento de 
potência – a modificação conformacional geradora de 
força durante a qual a cabeça retorna à sua conformação 
original. Durante o movimento de potência, a cabeça 
perde o ADP ligado, retornando, portanto, ao ponto de 
início de um novo ciclo. 
CONECTADA Ao final de um ciclo, a cabeça de miosina 
está mais uma vez firmemente presa ao filamento de 
actina em uma configuração de rigor. Observe que a 
cabeça se deslocou para uma nova posição sobre o 
filamento de actina, que deslizou para a esquerda ao 
longo do filamento de miosina.
ATP
ATP
ADP
ADP
ADP
Pi
Pi
Figura 17-43 A cabeça de uma molécula de miosina-II caminha ao longo de um filamento de actina por meio de um ciclo 
de mudanças conformacionais dependentes de ATP. Dois monômeros de actina estão destacados para melhor visualização do 
movimento do filamento de actina. A Animação 17.10 mostra a actina e a miosina em ação. (Baseada em I. Rayment et al., Science 
261:50–58, 1993.Com permissão de AAAS.)
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 597
cativa desse Ca2+ é liberada no interior do citosol por um conjunto especializado 
de canais iônicos que se abrem na membrana do retículo sarcoplasmático em 
razão da alteração de voltagem na membrana plasmática e nos túbulos T (Figu-
ra 17-45). Como discutido no Capítulo 16, o Ca2+ é amplamente utilizado como 
um pequeno sinal intracelular para transmitir uma mensagem proveniente do 
exterior para o interior das células. No músculo, o aumento na concentração de 
Ca2+ citosólico ativa um interruptor molecular constituído por proteínas aces-
sórias especializadas intimamente associadas aos filamentos de actina (Figura 
17-46A). Uma dessas proteínas é a tropomiosina, uma molécula rígida, em forma 
de haste, que se liga na fenda da hélice de actina, impedindo que as cabeças de 
miosina se associem ao filamento de actina. Outra, a troponina, é um complexo 
proteico que inclui uma proteína sensível ao Ca2+ que está associada à extremi-
dade de uma molécula de tropomiosina. Quando a concentração de Ca2+ se eleva 
no citosol, o Ca2+ se liga à troponina, induzindo uma alteração conformacional no 
complexo da troponina. Essa alteração, por sua vez, causa uma leve modificação 
das posições das moléculas de tropomiosina, permitindo que as cabeças da mio-
sina se liguem aos filamentos de actina, iniciando a contração (Figura 17-46B).
Visto que o sinal proveniente da membrana plasmática é transmitido em 
milissegundos (via túbulos transversos e retículo sarcoplasmático) para cada um 
dos sarcômeros da célula, todas as miofibrilas dessa célula sofrerãocontração 
simultaneamente. O aumento de Ca2+ no citosol é transitório, porque, quando 
o sinal do nervo é interrompido, o Ca2+ é rapidamente bombeado de volta para 
35 nm
Ca2+ CONTRAÇÃO DA
MIOFIBRILA
Canal de liberação de Ca2+
Canal de Ca2+ controlado por voltagem
Membrana do túbulo T inativa
Membrana do retículo
sarcoplasmático
CITOSOL
LÚMEN DO TÚBULO T
(ESPAÇO EXTRACELULAR)
LÚMEN DO RETÍCULO
SARCOPLASMÁTICO
Membrana do túbulo T ativada
POTENCIAL
DE AÇÃO
QUESTÃO 17-9
Compare a estrutura de filamentos 
intermediários com a de filamentos 
de miosina-II das células musculares 
esqueléticas. Quais são suas princi-
pais semelhanças? Quais são suas 
principais diferenças? Como essas 
diferenças estruturais se relacionam 
às suas funções?
Figura 17-45 A contração 
do músculo esquelético é de-
sencadeada pela liberação de 
Ca2+ do retículo sarcoplasmá-
tico no citosol. Este diagrama 
esquemático ilustra como se 
acredita que um canal de libe-
ração de Ca2+ na membrana do 
retículo sarcoplasmático seja 
aberto pela ativação de um canal 
de Ca2+ controlado por volta-
gem presente na membrana do 
túbulo T.
Figura 17-44 Os túbulos T e o retículo 
sarcoplasmático envolvem cada miofibri-
la. (A) Representação dos dois sistemas 
de membrana que transmitem o sinal de 
contração da membrana plasmática da 
célula muscular para todas as miofibrilas da 
célula muscular. (B) Micrografia eletrônica 
mostrando uma secção transversal de dois 
túbulos T e dos compartimentos do retículo 
sarcoplasmático adjacente. (B, cortesia de 
Clara Franzini-Armstrong.)
(B)
0,5 μm
Membrana plasmática
Miofibrila
Túbulos
transversos (T)
formados a partir de
invaginações da membrana
plasmática
Retículo
sarcoplasmático
(A)
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598 Fundamentos da Biologia Celular
o retículo sarcoplasmático por bombas de Ca2+, abundantes na sua membrana 
(discutido no Capítulo 12). Assim que a concentração de Ca2+ retorna ao nível de 
repouso, as moléculas de troponina e de tropomiosina retornam às suas posições 
originais. Essa reconfiguração novamente bloqueia a ligação da miosina aos fila-
mentos de actina, provocando, portanto, o fim da contração.
Tipos distintos de células musculares 
desempenham funções diferentes
É provável que a maquinaria contrátil altamente especializada das células mus-
culares tenha evoluído a partir dos feixes contráteis de filamentos de actina e 
miosina, bem mais simples, encontrados em todas as células eucarióticas. A mio-
sina-II de células não musculares também é ativada por um aumento do Ca2+ cito-
sólico, mas o mecanismo de ativação é diferente daquele que atua na miosina-II 
músculo-específica. Um aumento de Ca2+ induz a fosforilação da miosina-II não 
muscular, o que altera a conformação da miosina, permitindo que ela interaja com 
a actina. Um mecanismo de ativação semelhante opera no músculo liso presente 
nas paredes do estômago, intestino, útero e artérias, e em outras estruturas que 
realizam contrações involuntárias lentas e continuadas. Esse modo de ativação 
da miosina é relativamente lento, pois é necessário certo tempo para que molécu-
las de enzima se difundam para as cabeças da miosina e realizem a fosforilação e 
a subsequente desfosforilação. No entanto, tal mecanismo tem a vantagem de, ao 
contrário do mecanismo utilizado pelas células do músculo esquelético, poder ser 
ativado por uma ampla gama de sinais extracelulares. Assim, na musculatura lisa, 
por exemplo, uma contração pode ser desencadeada por adrenalina, serotonina, 
prostaglandinas e diversas outras moléculas de sinalização.
Além das musculaturas esquelética e lisa, existem outras formas de muscula-
tura, cada uma desempenhando uma função mecânica específica. A musculatura 
do coração – ou cardíaca –, por exemplo, controla a circulação do sangue. O co-
ração se contrai de forma autônoma durante toda a vida do organismo – ou seja, 
cerca de 3 bilhões (3 × 109) de vezes em uma vida humana média. Mesmo anorma-
lidades sutis na actina ou na miosina do músculo cardíaco podem levar a doenças 
graves. Por exemplo, mutações nos genes que codificam a miosina-II cardíaca ou 
outras proteínas do sarcômero causam miocardiopatia hipertrófica familiar, uma 
doença hereditária responsável pela morte súbita em atletas jovens.
A contração das células musculares constitui uma função especializada dos 
componentes básicos do citoesqueleto eucariótico. No próximo capítulo, discu-
timos os papéis cruciais do citoesqueleto naquele que talvez seja considerado o 
mais fundamental de todos os movimentos celulares: a segregação dos cromos-
somos recém-duplicados e a formação das duas células-filhas durante o proces-
so de divisão celular.
QUESTÃO 17-10
 A. Observe que na Figura 17-46 as 
moléculas de troponina estão re-
gularmente espaçadas ao longo 
de um filamento de actina, sendo 
uma molécula de troponina en-
contrada a cada sete moléculas 
de actina. Como as moléculas de 
troponina podem ser posiciona-
das de forma tão regular? O que 
isso nos ensina sobre a ligação 
da troponina aos filamentos de 
actina?
 B. O que aconteceria se você mis-
turasse filamentos de actina com 
(i) troponina isolada, (ii) tropo-
miosina isolada ou (iii) troponina 
mais tropomiosina, e a seguir 
adicionasse miosina? Os efeitos 
observados seriam dependentes 
de Ca2+?
10 nm
Actina
Complexo da
troponina
I C T
Tropomiosina
Tropomiosina bloqueando 
o sítio de ligação à miosina
Monômero
de actina + Ca2+
_ Ca2+
Sítio de ligação à miosina exposto 
pelo movimento da tropomiosina 
mediado pelo Ca2+, dependente 
do complexo da troponina
(A) (B)
Figura 17-46 A contração do músculo esquelético é controlada pelos complexos da tropomiosina e da troponina. 
(A) Um filamento de actina, no músculo, ilustrando as posições dos complexos da tropomiosina e da troponina ao longo do 
filamento. Cada molécula de tropomiosina possui sete regiões uniformemente espaçadas de sequências similares de aminoá-
cidos, cada uma das quais potencialmente capaz de se ligar a um monômero de actina no filamento. (B) Quando Ca2+ se liga a 
um complexo de troponina, o complexo move a tropomiosina, que na forma anterior bloqueava a interação da actina com as 
cabeças de miosina. Aqui, o filamento de actina de (A) é ilustrado em corte.
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 599
CONCEITOS ESSENCIAIS
• O citoplasma de uma célula eucariótica é sustentado e organizado pelo ci-
toesqueleto composto por filamentos intermediários, microtúbulos e fila-
mentos de actina.
• Filamentos intermediários são polímeros estáveis, semelhantes a cordas, 
construídos a partir de subunidades proteicas fibrosas, que dão resistência 
mecânica às células. Alguns filamentos intermediários formam a lâmina 
nuclear que sustenta e fortalece o envelope nuclear; outros estão distribuí-
dos por todo o citoplasma.
• Os microtúbulos são tubos rígidos e ocos, formados por dímeros de tubuli-
na globular. Eles são estruturas polarizadas que contêm uma extremidade 
menos (-) de crescimento mais lento e uma extremidade mais (+) de cresci-
mento rápido.
• Os microtúbulos crescem a partir de centros organizadores, como o cen-
trossomo, no qual as extremidades menos (-) permanecem inseridas.
• Vários microtúbulos exibem instabilidade dinâmica, alternando rapidamen-
te entre crescimento e encurtamento. O encurtamento é promovido pela 
hidrólise do GTP que está fortemente ligado aos dímeros de tubulina, redu-
zindo a afinidade dos dímeros com seus vizinhos, e promovendo, portanto, 
a dissociação dos microtúbulos.
• Os microtúbulos podem ser estabilizados por proteínas localizadas que 
capturam as extremidades mais (+), contribuindoassim para posicionar os 
microtúbulos, vinculando-os a funções específicas.
• As cinesinas e as dineínas são proteínas motoras associadas ao microtú-
bulo que usam a energia da hidrólise de ATP para se movimentarem uni-
direcionalmente ao longo dos microtúbulos. Elas transportam organelas 
específicas, vesículas e outros tipos de carga para localizações específicas 
na célula.
• Os cílios e os flagelos de eucariotos contêm um feixe de microtúbulos está-
veis. Seu batimento ritmado é causado pela flexão dos microtúbulos, sendo 
tal flexão dirigida pela proteína motora dineína ciliar.
• Os filamentos de actina são polímeros helicoidais de monômeros de actina 
globular. Eles são mais flexíveis do que os microtúbulos e frequentemente 
são encontrados em feixes ou redes.
• Como os microtúbulos, os filamentos de actina também são polarizados, 
com uma extremidade mais (+) de crescimento rápido e uma extremidade 
menos (-) de crescimento lento. A sua associação e dissociação é contro-
lada pela hidrólise do ATP fortemente ligado a cada um dos monômeros de 
actina e por diversas proteínas de ligação à actina.
• Os diversos arranjos e funções dos filamentos de actina nas células resul-
tam da diversidade de proteínas de ligação à actina, as quais podem con-
trolar a polimerização da actina, interligar os filamentos de actina em redes 
frouxas ou feixes rígidos, conectar os filamentos de actina a membranas, ou 
mover dois filamentos adjacentes um em relação ao outro.
• Uma rede concentrada de filamentos de actina subjacente à membrana 
plasmática forma a principal parte do córtex celular, o qual é responsável 
pela definição da forma e do movimento da superfície da célula, incluindo 
os movimentos necessários para que uma célula deslize sobre uma super-
fície.
• As miosinas são proteínas motoras que utilizam a energia da hidrólise de 
ATP para se mover ao longo dos filamentos de actina. Em células não mus-
culares, a miosina-I pode transportar organelas ou vesículas ao longo das 
trilhas de filamentos de actina, e a miosina-II pode fazer os filamentos de 
actina adjacentes deslizarem uns sobre os outros nos feixes contráteis.
• Em células do músculo esquelético, arranjos repetidos e sobrepostos de 
filamentos de actina e miosina-II formam miofibrilas altamente ordenadas, 
que contraem quando esses filamentos deslizam uns sobre os outros.
• A contração muscular é iniciada por um súbito aumento de Ca2+ citosólico, 
que sinaliza para as miofibrilas via proteínas de ligação ao Ca2+ associadas 
aos filamentos de actina.
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600 Fundamentos da Biologia Celular
TERMOS-CHAVE
centrossomo
centríolo
cinesina
citoesqueleto
cílio
córtex celular
dineína
família proteica Rho
filamento de actina
filamento de miosina
filamento de queratina
filamento intermediário
filopódio
flagelo
instabilidade dinâmica
lamelipódio
lâmina nuclear
microtúbulo
miofibrila
miosina
polaridade
proteína associada ao microtúbulo
proteína de ligação à actina
proteína motora
sarcômero
tubulina
TESTE SEU CONHECIMENTO
QUESTÃO 17-11
Quais das seguintes afirmativas estão corretas? Explique sua 
resposta.
 A. As cinesinas movimentam membranas do retículo endo-
plasmático ao longo dos microtúbulos de tal maneira que 
uma rede de túbulos do RE é estendida por toda a célula.
 B. Sem actina, as células podem formar um fuso mitótico 
funcional e separar seus cromossomos, mas não podem 
sofrer divisão.
 C. Lamelipódios e filopódios são “órgãos sensoriais” que 
uma célula estende com o objetivo de localizar pontos 
de ancoragem no substrato sobre o qual a célula está se 
movendo.
 D. O GTP é hidrolisado pela tubulina para provocar a flexão 
dos flagelos.
 E. As células que têm uma rede de filamentos intermediá-
rios que não pode sofrer despolimerização irão morrer.
 F. As extremidades mais (+) dos microtúbulos crescem mais 
rapidamente, pois possuem uma capa de GTP maior.
 G. Os túbulos transversos em células musculares são uma 
extensão da membrana plasmática, com a qual eles apre-
sentam continuidade, e, de modo semelhante, o retículo 
sarcoplasmático é uma extensão do retículo endoplas-
mático.
 H. A ativação do movimento da miosina sobre os filamentos 
de actina é mediada pela fosforilação da troponina em 
algumas situações e pela ligação de Ca2+ à troponina em 
outras.
QUESTÃO 17-12
O tempo médio necessário para uma molécula ou uma orga-
nela se difundir a uma distância x em cm é dado pela fórmula
t = x2/2D
onde t equivale ao tempo em segundos, e D é uma constante 
denominada coeficiente de difusão para a molécula ou partí-
cula. Usando a fórmula anterior, calcule o tempo necessário 
para que uma molécula pequena, uma proteína e uma vesícula 
de membrana se difundam de um lado para o extremo oposto 
de uma célula que apresenta 10 μm de diâmetro. Os coefi-
cientes de difusão típicos, em unidades de cm2/s, são, para 
uma molécula pequena, 5 × 10–6; para uma molécula proteica, 
5 × 10–7; e para uma vesícula, 5 × 10–8. Quanto tempo será 
necessário para que a vesícula de membrana consiga chegar à 
extremidade de um axônio de 10 cm de comprimento se mo-
vendo por difusão livre? Quanto tempo será necessário caso 
ela seja transportada sobre microtúbulos a uma velocidade de 
1 μm/segundo?
QUESTÃO 17-13
Por que as células eucarióticas, e especialmente as células 
animais, possuem citoesqueletos tão grandes e complexos? 
Relacione as diferenças entre células animais e células bacte-
rianas devidas ao citoesqueleto eucariótico.
QUESTÃO 17-14
Examine a estrutura de um filamento intermediário apresen-
tada na Figura 17-4. O filamento apresenta uma polaridade 
característica, ou seja, podemos distinguir uma extremidade 
da outra em função de alguma característica química ou outra 
qualquer? Justifique sua resposta.
QUESTÃO 17-15
Não existem proteínas motoras conhecidas que se movam ao 
longo dos filamentos intermediários. Sugira uma explicação 
para isso.
QUESTÃO 17-16
Quando uma célula entra em mitose, seu arranjo preexistente 
de microtúbulos citoplasmáticos deve ser rapidamente disso-
ciado e substituído pelo fuso mitótico que se forma para se-
parar os cromossomos entre as duas células-filhas. A enzima 
catanina, que recebeu seu nome em homenagem às espadas 
dos samurais japoneses, é ativada no início da mitose e frag-
menta os microtúbulos em pequenos pedaços. Após terem 
sido gerados pela catanina, o que acontece aos fragmentos 
de microtúbulos? Justifique sua resposta.
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Capítulo 17 • O citoesqueleto 601
QUESTÃO 17-17
O fármaco paclitaxel, extraído da casca de uma conífera, apre-
senta efeito oposto ao do fármaco colchicina, um alcaloide 
extraído do açafrão-do-prado. O paclitaxel se liga fortemente 
aos microtúbulos e os estabiliza; quando adicionado a células, 
ele faz grande parte da tubulina livre se associar formando 
microtúbulos. Já a colchicina impede a formação de micro-
túbulos. O paclitaxel é tão prejudicial às células em divisão 
quanto a colchicina, e ambos são utilizados como fármacos 
anticancerígenos. Com base em seu conhecimento a respeito 
da dinâmica dos microtúbulos, como você explica que ambos 
os fármacos sejam tóxicos para as células em divisão apesar 
de exercerem ações opostas?
QUESTÃO 17-18
Uma técnica bastante útil para o estudo de motores de micro-
túbulos é conectá-los pelas suas caudas a lamínulas de vidro 
(o que pode ser realizado de forma bastante simples, pois as 
caudas apresentam grande avidez por uma superfície de vidro 
limpa) e, a seguir, permitir que os microtúbulos se assentem 
sobre elas. Os microtúbulos podem então ser observados sob 
microscopia óptica, conforme são propelidos sobre a superfí-
cie da lamínula,movidos pelas cabeças das proteínas motoras. 
Considerando que as proteínas motoras se ligam sob orienta-
ção aleatória à lamínula, como elas podem gerar o movimento 
coordenado de microtúbulos isolados, em vez de dar início a 
um cabo de guerra? Em que direção os microtúbulos migrarão 
sobre uma “cama” de moléculas de cinesina (i.e., os microtúbu-
los se moverão primeiro para a extremidade mais [+] ou para a 
extremidade menos [-])?
QUESTÃO 17-19
Na Figura Q17-19, pode ser observado um típico gráfico de 
tempo de polimerização e formação de microtúbulos a partir 
de tubulina purificada.
 A. Explique as diferentes partes da curva (indicadas como 
A, B e C). Desenhe um diagrama que ilustre o comporta-
mento das moléculas de tubulina em cada uma das três 
fases.
 B. O que aconteceria com a curva da figura se fossem adi-
cionados centrossomos à reação?
Po
rc
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ta
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A
B
C
Tempo a 37°C
Figura Q17-19
QUESTÃO 17-20
As micrografias eletrônicas mostradas na  Figura Q17-
-20A foram obtidas de uma população de microtúbulos que 
estavam em rápido crescimento. A Figura Q17-20B foi ob-
tida de microtúbulos que estavam sofrendo encurtamento 
“catastrófico”. Comente todas as diferenças existentes entre 
as imagens A e B e sugira explicações possíveis para as dife-
renças observadas.
(A) (B)
(M
ic
ro
g
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fi
as
 c
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rt
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ia
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Ev
a 
M
an
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Figura Q17-20
QUESTÃO 17-21
A locomoção de fibroblastos em cultura é impedida imedia-
tamente pela adição de citocalasina, ao passo que a adição 
de colchicina faz os fibroblastos pararem de se movimentar 
de forma direcionada e começarem a estender lamelipódios 
de modo aparentemente aleatório. A injeção de fibroblas-
tos com anticorpos antivimentina não resulta em efeitos 
discerníveis relativos à sua capacidade de migração. O que 
os dados lhe sugerem em relação ao envolvimento dos três 
filamentos citoesqueléticos diferentes na locomoção de fi-
broblastos?
QUESTÃO 17-22
Complete a afirmação a seguir de forma exata, explicando 
a razão de haver escolhido ou refutado cada um dos quatro 
complementos (mais de um pode estar correto). A função do 
cálcio na contração muscular é:
 A. Desligar as cabeças de miosina do filamento de actina.
 B. Transmitir o potencial de ação da membrana plasmática 
para a maquinaria contrátil.
 C. Ligar-se à troponina, fazendo-a mover a tropomiosina e, 
consequentemente, expor os filamentos de actina para 
as cabeças de miosina.
 D. Manter a estrutura do filamento de miosina.
QUESTÃO 17-23
Qual das seguintes alterações ocorre na contração do múscu-
lo esquelético?
 A. Os discos Z se distanciam.
 B. Há contração dos filamentos de actina.
 C. Há contração dos filamentos de miosina.
 D. Há encurtamento dos sarcômeros.
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