Enzimas e Vitaminas ed

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Enzimas e Vitaminas
1) Quais fatores podem reduzir a atividade enzimática?
Temperatura (quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação até alcançar a temperatura ótima) e pH (existe um pH ótimo onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial, do sítio catalítico, é ideal para a catálise).
2) Discorra sobre os tipos de inibição que as enzimas podem sofrer.
Inibição Competitiva: o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima. O efeito é revertido se ocorrer um aumento da concentração de substrato. Depende da concentração de substrato e de inibidor.
Inibição Não Competitiva: inibidor que se liga em um sítio enzimático diferente daquele onde se liga o substrato. Liga-se apenas ao complexo enzima-substrato. Depende apenas da concentração do inibidor.
Inibição Mista: inibidor que se liga em um sítio ativo diferente daquele onde se liga o substrato. Podem ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato.
3) Como as enzimas atuam no organismo?
As enzimas atuam para que uma reação ocorra mais rápido, sem alterar o ponto de equilíbrio dela. Reações catalisadas por enzimas ocorrem nos sítios ativos. A formação do complexo enzima-substrato (ES) é fundamental para a ação das enzimas. O sítio ativo da enzima sequestra o substrato, excluindo a água. O complexo ES estabiliza os estados de transição necessários para a catálise de uma reação.
A interação enzima-substrato ocorre sob o modelo do ajuste induzido. O sítio ativo deve ser complementar ao estado de transição e não ao substrato. Quando o substrato se liga à enzima, a interação entre as duas moléculas favorece a formação do estado de transição. Mudanças conformacionais levam a uma melhor interação com o substrato.
4) Quais as vitaminas produzidas pelo corpo humano?
Vitaminas D, K e B12.
5) Quais são as moléculas que compõem a vitamina B12?
Cobalaminas.