Enzimas - conceito, nomenclatura e classificação, ativadores enzimáticos, reação enzimática e fatores que afetam a atividade enzimática

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Enzimas
Conceito 
São moléculas ou biomoléculas 
conhecidas como catalisadoras de 
reações bioquímicas do nosso corpo. Em 
outras palavras, são biomoléculas que 
aceleram as reações químicas sob 
condições fisiológicas. O aumento da 
velocidade das reações químicas acontece 
devido a diminiuição da energia 
necessária para a sua ativação. 
As enzimas, de maneira geral, são 
proteínas, as mais notáveis e mais altamente 
especializadas. Com exceção de um 
pequeno grupo de moléculas de RNA 
catalíticas. As enzimas possuem um alto 
grau de especificidade para os seus 
respectivos substratos, aceleram as 
reações químicas e atuam em soluções 
aquosas sob condições suaves de 
temperatura e pH. 
A atividade catalítica das enzimas 
depende da integridade da sua 
conformação nativa. Se uma enzima for 
desnaturada ou dissociada nas suas 
subunidades, geralmente, a atividade 
catalítica é perdida. Se uma enzima for 
degradada até os aminoácidos que a 
compõem, a atividade calítica é sempre 
destruída. Então, as estruturas proteicas 
primária, secundária, terciária e 
quartenária das enzimas são essenciais 
para a atividade catalítica. 
A catálise enzimática das reações é 
essencial para os sistemas vivos. Nas 
condições biológicas relevantes, as 
reações não catalisadaas tendem a ser 
lentas – a maioria das moléculas biológicas 
são muito estáveis nas condições internas 
das células com pH neutro, temperaturas 
amenas e ambiente aquosos. Além disso, 
muitos processos químicos corriqueiros, como 
a formação transitória de intermediários 
instáveis carregados ou a colisão de duas 
ou mais moléculas exatamente na 
orientação exata necessária para que as 
reações ocorram, são desfavoráveis ou 
improváveis no ambiente celular. As enzimas 
contornam esses problemas ao 
proporcionarem um ambiente específico 
adequado para que uma dada reação 
possa ocorrer mais rapidamente. 
A enzima existe na conformação 
nativa da proteína (estrutura 
tridimensional), produzindo dobramentos 
que apresentam regiões para encaixe de 
substratos. A região de encaixe do 
substrato é denominada de sítio ativo 
(região que participa diretamente da 
conversão do substrato em produto), a 
molécula que se liga no sítio ativo e sobre 
a qual a enzima age é denominada 
susbstrato. Frequentemente, o sítio ativo 
 
engloba o substrato, sequestrando-o 
completamente da solução. A reação 
quimica só ocorre quando a enzima e 
o/os substratos estão juntos. Após a 
reação quimica de síntese, a enzima volta 
ao seu estado inicial e libera o produto da 
reação (formado a partir da transformação 
do substrato). 
O substrato se acomoda no sítio 
ativo da enzima na posição em que os 
grupos químicos do sítio ativo atuam sobre 
as ligações do substrato, acarretando a 
formação do composto enzima-substrato, 
seguido por a formação de um produto e 
a regeneração da enzima. 
Nomeclatura e classificação 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ativadores enzimáticos 
Os ativadores enzimáticos podem 
ser coezimas ou cofatores. Algumas 
enzimas necessitam tanto de uma coezima 
quanto de um cofator. Uma coenzima ou um 
cofator que se liga muito fortemente, ou 
mesmo covalentemente, a uma enzima é 
denominado grupo prostético. 
Cofator (Fe2+, Zn2+, Na+, K+, Mg2, Ca2+) 
pode ser composto de um ou mais íons 
inorgânicos. É o componente/molécula que 
facilita a ligação entre o substrato e a 
enzima. 
Coenzimas são grupos orgânicos 
que se ligam as enzimas. As coenzimas agem 
como carreadores transitórios de grupos 
funcionais específicos. A maioria delas são 
derivadas das vitaminas. 
Zimogênio é a enzima na sua forma 
percusora, inativa. Uma enzima completa, 
catalicamente ativa junto com a sua 
coenzima e/ou cofator, é denominada 
holoenzima. A parte proteíca de uma 
 
enzima é denominada apoenzima ou 
apoproteína. 
Reação enzimática 
Modelo chave-fechadura: a enzima 
reconhece especificamente o seu substrato, 
há um encaixe perfeito entre a enzima e o 
substrato. 
Modelo encaixe induzido: o 
ambiente gera conformações na enzima 
fazendo com o que ela se encaixe a 
substratos que antes não eram possiveis, 
porque não tinham formatos 
complementares. A medida que vão se 
aproximando, o substrato induz alteração 
na enzima e a enzima induz alteração no 
substrato e eles terminam por se encaixarem 
formando o complexo enzima substrato e 
fazendo a reação quimica acontecer. 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
• pH: as enzimas têm um pH (ou uma faixa 
de pH) ótimo no qual a atividade 
catelítica é máxima; a atividade 
decresce em um pH maior ou menor. As 
cadeias laterias dos aminoácidos do 
sítio ativo podem funcionar como ácidos 
ou bases fracas em funções críticas que 
dependem da manutenção de certo 
estado de ionização, e em outras partes 
da proteína as cadeias laterais 
ionizáveis podem ter uma participação 
essencial nas interações que mantêm a 
estrutura proteica. A faixa de pH na qual 
a enzima sofre mudança na atividade 
pode fornecer pista para o tipo de 
resíduo de aminoácido envolvido. Em 
resumo, alterações no potencial 
hidrtogênioionico pode desnaturar a 
enzima. 
• Temperatura: para a maioria das 
enzimas do organismo humano, a faixa 
de temperatura ideal está em torno de 
37ºC. Ao verificar o início de uma 
reação enzimática, levando-se em 
conta a temperatura, essa aumenta no 
início da reação, mas, com a 
continuidade de aumento da 
temperatura, ocorre uma diminuição 
da velocidade de reação. Desse modo, 
a alteração 
brusca da 
temperatura ideal 
para o 
funcionamento da 
enzima pode acabar desnaturando-a. 
 
• Concentração do substrato: determina 
a velocidade da reação, de forma que 
a concentração de substrato reflete 
diretamente proporcional na 
velocidade de reação, assim, se houver 
baixa concentração de substrato a 
reação ocorrerá em pouco tempo, já se 
houver alta concentração de substrato 
a reação será lenta, podendo até 
saturar a reação. 
• Inibidores: tem a função de se ligar a 
algumas enzimas com a finalidade de 
bloquear ou retardar sua ação 
catalítica, para controlar uma 
atividade biológica (celular). 
 Inibidores irrevesível: se liga a 
enzima por interação covalente e destrói o 
grupo funcional da enzima. A enzima fica, 
portanto, inativa permanentemente 
(acetylcholinesterase). 
Inibição reversível competitiva: o 
inibidor e o substrato apresentam estruturas 
semelhantes, assim, o inibidor compete com 
o substrato pelo sítio ativo da enzima. A 
inibição reversível competitiva acaba por 
retardar a reação, pois a enzima precisa 
esperar que esse inibidor saia para que a 
reação possa continuar. (Ex.: anti-
inflamatórios, antibióticos, antidepressivos, 
ibuprofeno). 
 
 
Inibição reversível não competitiva: 
o inibidor se liga a enzima através da 
região alostérica da enzima, essa 
ligação modifica a conformação da 
enzima ao ponto dela não reconhecer mais 
o seu substrato, deixando de funcionar, 
para que a enzima volte ao seu 
funcionamento, é necessário que o inibidor 
saia da enzima e essa volte a sua 
conformação ideal para o encaixe do seu 
substrato. (Ex.: cátions Hg, Ag e As, nevipina, 
efavirenz, transcriptase reversa do HIV).