Enzimas: Catalisadores Biológicos

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Bioquímica – Aula 3: Enzimas 
• Grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica; 
• Diminuem a energia de ativação; 
• São catalisadores biológicos ; 
 
Importância pratica das enzimas 
Doenças, deficiências, ausências, ou excessos de atividade enzimática. 
Doenças: intolerância a lactose, pessoa não produz a lactase. 
Excessos de atividade enzimática: nocleases que quebram ácidos nucleicos. 
Nomenclatura das enzimas 
Sufixo “ase” Ex.: lactase, peptdase 
Nomes sistemáticos: o nome da enzima diz o que ela faz. Ex.: 
Nome usual: consagrados pelo uso. Ex.: tripsina (liberado pelo pâncreas para digerir proteínas), 
pepsina (no estomago). 
Propriedades 
Sitio ativo: local onde o substrato se liga na enzima. Possui cadeias laterais de resíduos de 
aminoácidos que interagem com o substrato. Complexo ENZIMA => SUBSTRATO. 
Determinada enzima localizada em um lugar com pH 5, começa a ter um meio ao redor 
dela pH 8, qual a consequência para a atividade enzimática, justifique bioquimicamente. 
Devido a alteração do pH pode ocorrer protonação ou desprotonação dos grupos potencialmente 
ionizáveis de modo que isso afeta diretamente a interação das cadeias laterais dos aminoácidos 
do sitio ativo com o substrato, de modo que se afetar negativamente não haverá a ligação do 
substrato com a enzima, portanto a atividade enzimática a conversão do substrato em produto 
fica comprometida. 
Eficiência catalítica: enzimas são altamente eficientes. Realizam um trabalho bem feito em 
pouco tempo. Transformam 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por segundo. 
Especificidade: indica que a enzima faz sempre a mesma reação. Catalisa apenas um tipo de 
reação química. 
• Cofatores: pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que não estão ligadas 
permanentemente as moléculas da enzima, mas na ausência deles a enzima é inativa, 
enzima só fica ativa quando esta ligada a um cofator. Porém, nem todas as enzimas 
precisam de cofatores, mas aquelas que dependem de cofatores somente estarão 
ativas se estiverem ligadas ao mesmo. 
 Cofator orgânico: coenzima 
 Cofator inorgânico: ions metálicos 
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Regulação: nem todas as enzimas sofrem regulação. Atividade enzimática pode ser regulada por 
ativação ou inibição de modo que a velocidade de formação do produto responda as 
necessidades celulares. 
Regulação covalente: a partir de uma ligação covalente, pode deixar a enzima tanto inativa 
como ativa. Ex.: adição de um grupo fosfato a uma ligação covalente. 
Regulação alostérica: nem todas as enzimas sofrem essa regulação. Sitio alosterico é um local 
onde uma molécula alostérica vai se ligar a enzima. Na enzima alostérica tem dois sítios, o sitio 
ativo e o sitio alostérico. Quando uma molécula alostérica se liga ao sitio alostérico, ela gera 
uma mudança na enzima; essa mudança pode favorecer ou não o aparecimento do sitio ativo, se 
favorece o aparecimento, estará favorecendo a ligação do substrato e da enzima, com isso esta 
ATIVANDO a enzima. Se a ligação da molécula alosterica no sitio alosterico gera uma 
mudança formacional, é impedido o aparecimento do sitio ativo, portanto essa molécula 
alosterica estará INATIVANDO a enzima. 
Como funciona uma enzima: 
Energia de ativação= energia necessária pra transformar substrato em produto 
Quando diminui a energia de ativação a reação é favorecida por ser mais rápido. 
Química do sitio ativo= ajuste induzido (substrato se aproxima da enzima e favorece o 
aparecimento do sitio ativo) 
Tensão do substrato= favorece a conversão dele em produto 
NÃO EXISTE MODELO CHAVE-FECHADURA 
Fatores que alteram a velocidade de uma reação enzimática 
1- Concentração do substrato: à medida que a concentração aumenta a velocidade da 
reação também aumenta, até atingir a velocidade máxima, e nesse momento as enzimas 
estão saturadas. Não adianta colocar mais substrato quando a enzima já esta na 
velocidade máxima. 
2- Temperatura: aumento da velocidade com a temperatura e diminuição da velocidade 
com a temperatura. 
3- pH: cada enzima tem um pH ótimo para agir. Extremos de pH desnaturam a enzima. 
 
 
E+S=ES reversível 
 ES: complexo enzima substrato 
Sempre na medida em que a concentração do substrato aumenta a velocidade também 
aumenta ata atingir a velocidade máxima. 
 
V= Vmax[S] 
 Km+[S] 
 
Km= constante de Michaeles; 
 Reflete a afinidade da enzima por um determinado substrato; 
 Quanto menor o valor do km maior será a afinidade da enzima pelo seu substrato. 
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A cinética de Michaelis-Menten 
Relação entre a velocidade e a concentração da enzima. A medida que aumenta a concentração 
de enzima aumenta a velocidade da reação enzimática, desde que se tenha substrato disponível. 
 
Inibição da atividade enzimática 
Inibidores reversíveis: liga-se a enzima por meio de ligações não covalentes (fraca). 
Inibidores irreversíveis: liga-se a enzima por meio de ligações covalentes (forte). 
Inibição competitiva: o inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sitio ativo que o substrato. 
i. Efeito sobre a velocidade máxima: o efeito é reversivo pelo aumento da 
concentração do substrato. 
ii. Efeito sobre o km: aumenta o km aparente para determinado substrato (mais 
substrato será necessário para se atingir a velocidade máxima). 
 
Inibidor não competitivo= o inibidor e o substrato ligam-se a sítios diferentes sob a enzima 
i. Efeito sobre a velocidade máxima: a inibição não pode ser superada pelo 
aumento da concentração de substrato. Os inibidores não competitivos 
diminuem a Vmax da reação. 
ii. Efeito sobre o Km: não interferem na ligação do substrato com a enzima, assim 
sendo, a enzima mostra o mesmo km. 
 
Muitas enzimas catalisam reações que envolvem dois ou mais substratos 
 
Envolvem a transferência de um átomo ou um grupo funcional de um substrato para o outro. 
Ambos (ou mais) os substratos estão ligados a enzima ao mesmo tempo podendo formar um 
complexo ternário. 
 
 
 
ENZIMAS 
A maioria é proteica, OU SEJA, nem todas são proteínas (toda enzima é uma proteína 
está errado). 
Definição: 
Grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (existem também 
enzimas constituídas de RNA- as ribozimas- que são aquelas enzimas que fazem a 
ligação, participam do processo de síntese de proteína) especializadas na catálise de 
reações biológicas e que possuem grande especificidade. 
**** Não é exclusivamente proteica. 
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Professor: Experimentalmente, em um laboratório, se você colocar em um recipiente, 
e tem uma substancia qualquer lá. Você sabe que ela vai ser convertida em algum 
produto, mas ela precisa de energia para isso. Adicionar nesse recipiente energia 
(através da forma de calor). Se você adiciona muito calor, você aumenta a energia dela 
e começa a acontecer ali uma série de interações, e esta molécula pode ser convertida 
em outra molécula. No nosso organismo, a gente pode submetê-lo a uma alta 
concentração de calor? NÂO! Então a evolução biológica, colocou no nosso organismo 
a possibilidade de existir uma substancia que consiga fornecer uma rota alternativa, 
sem necessariamente encher de calor, e conseguir converter um substrato em produto 
– AS ENZIMAS. Por isso, em uma reação enzimática, você sempre vai ter UM 
SUBSTRATO sendo convertido em PRODUTO. Sempre em uma reação enzimática, a 
enzima, no final, não é consumida. No final do processo, ela está livre para se ligar 
novamente com um novo Substrato. 
Só para ilustrar: você tem uma enzima (sacarase) que tem como substrato - a sacarose 
(dissacarídeo). Quando o substrato se liga a enzima, forma o complexo ENZIMA 
SUBSTRATO. Esse substrato vai ser convertido em produto, de modo a formar o 
complexo ENZIMAPRODUTO, para posteriormente, o produto ser liberado e a enzima 
estar livre e pronta para iniciar outra catalise.Lembrando que enzima não é de vida 
eterna, ela tem um tempo de vida, e pelo menos durante o período de vida dela ela vai 
conseguir participar das reações sem ser consumida. 
Ela sempre vai acelerar a velocidade, e MUITO, DE UMA REAÇÃO. 
Visão Geral 
Envolvimento nas necessidades do organismo (auto-replicação, eficiência e 
seletividade na catálise); 
Sem a catálise as reações vitais não ocorrem na escala útil de tempo. 
Ex: a reação com a anidrase carbônica é 10 *7 vezes mais rápida do que sem essa 
enzima. 
Importância prática das enzimas: 
- doenças (deficiências, ausências ou excesso de atividades enzimática). 
Ex: deficiência e ausência – INTOLERANCIA A LACTOSE é um processo que vai 
acontecer pois ou o sujeito não produz a lactase, ou se ele produz, produz em 
quantidade muito reduzida. 
Ex: excesso de atividade enzimática – GOTA. (Algumas nucleases que quebram ác. 
Nucleicos em excesso- formando muito ác. Úrico) 
- Ação de fármacos (a maioria esta ligada com inibição ou ativação de enzimas). 
Ex: Antiinflamatórios estão ligados a inibição da produção de prostaglandinas, que são 
originadas pelo precursor ác. Araquidonio, que vai gerar os mediadores pro-
inflamatórios (prostaglandinas). Ác araquidonio para prostaglandina necessita de uma 
enzima (ciclo oxigenasse 1 e 2). ***ANTIINFLAMÁTORIO INIBE A CICLO OXIGENASSE. 
 
- Área Medica, indústrias químicas, processo de alimentos e na agricultura. 
 
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS: 
- Professor diz que não vai exigir os nomes das enzimas. As que ele achar que a gente 
tem que saber, ele vai avisar. 
Nome recomendado: com sufixo –ASE. Ex: hexoquinase, peptidase, uréase (está 
presente em bactérias que estão na boca, elas quebram ureia, libera amônia, amônia 
aumenta o PH, gera precipitação de sais de cálcio). 
Nome sistemático: dá informações sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-
glicose fosfotranferase (transfere o grupo fosfato do ATP para a glicose). 
Nomes usuais: Consagrados pelo uso. Ex: tripsina (pâncreas), pepsina (estômago), 
ptialina (saliva ou amilase salivar). 
 
CLASSES DE ENZIMAS: 
*** Apenas para cumprir protocolo, não é importante para a gente. NÃO VAI CAIR EM 
PROVA! NÃO VAI EXIGIR. 
1- Oxidoredutases, 2- Transferases, 3- Hidrolases, 4- Liase, 5- Isomerases, 6- Ligases. 
 
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS: 
- Sítio Ativo: Região especifica que se liga ao substrato (local onde o substrato se liga a 
enzima); Contém cadeias laterais de resíduos de aminoácidos; se liga ao substrato 
formando o complexo enzima-substrato, depois se dissocia em enzima e produto. 
***OBS: Se você tem uma cadeia lateral com resíduos de aminoácidos positivos (na 
enzima), você vai interagir com substrato negativo. 
Quando o substrato se liga a enzima ocorre uma mudança conformacional na enzima. 
Pergunta do professor: Uma determinada enzima localiza em um meio de PH 5, ela 
começa a ter um ao seu redor um meio de PH 7 ou 8. Qual é a consequência para a 
atividade enzimática? Justifique bioquimicamente sua resposta. 
R: Devido a alteração do PH, pode ocorrer protonação ou desprotonação dos núcleos 
potencialmente ionizáveis de modo que isso afeta drasticamente a interação das 
cadeias laterais de aminoácidos do sitio ativo com o substrato. De modo que se alterar 
negativamente, não haverá a ligação do substrato com a enzima, portanto a atividade 
enzimática e a conversão de substrato em produto fica comprometida. Se meche no 
PH, é preciso que se aumente a interação química das cadeias laterais de resíduos de 
aminoácidos com o substrato. 
- Eficiência catalítica: São altamente eficientes (realiza algo bem feito em tempo 
menor). Cada molécula de enzima é capaz de transformar 100 a 1000 moléculas de 
substrato em produto por segundo. 
- Especifidade: São altamente especificas (seletivas, só vai fazer a reação com aquele 
substrato), interagindo com um ou alguns poucos substratos, catalizando apenas um 
tipo de reação química. Algumas podem ser ate estereoespecificas. 
Não esta apenas atrelada a especifidade do substrato, mas a especifidade da enzima 
indica que é sempre a mesma coisa, que o tipo de reação que ela faz é SEMPRE A 
MESMA (especifidade referente a reação). 
- Cofatores: Pequenas moléculas orgânicas (geralmente coenzimas) e inorgânicas que 
não estão ligadas permanentemente (geralmente) à molécula de enzima, mas na 
ausência deles, a enzima é inativa. Incluem íons metálicos (Zn, Fe, Mg) e coenzimas. 
*** Nem todas as enzimas precisam de cofator, mas aquelas que precisam somente 
estarão ativas se estiverem LIGADOS à cofatores. Se não estiverem ligadas a eles, se só 
estiver próximo, elas continuarão inativas. 
Cofator não necessariamente tem uma função enzimática. Ex: hemoglobina não é 
enzima mas necessita de um cofator- um grupo prostético (grupamento M), que está 
ligado permanentemente na hemoglobina. Sem o grupamento M, a hemoglobina 
perde sua função. 
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- Regulação: A atividade enzimática pode ser regulada por ativação ou inibição, de 
modo que a velocidade de formação do produto responda as necessidades celulares. 
 
Regulação Covalente: Significa que a partir de uma regulação covalente, você pode 
deixar uma enzima mais ativa ou menos ativa. Ex: ligação com o grupo fosfato. 
Quando ela não está ligada ao grupo fosfato ela está inativa, quando sofre fosforilação 
através de regulação covalente ela passa para a forma ativa. (APENAS NESSE 
EXEMPLO), pode correr do grupo se ligar e ficar inativa e vice e versa. 
 
Regulação Alostérica: possui um outro local além do sítio ativo, sítio alostérico (local 
onde uma molécula alostérica ou regulatória, vai se ligar a enzima). Nem todas as 
enzimas sofrem regulação alostérica, algumas tem as duas regulações. 
Ex: A ligação com está molécula vai gerar uma mudança na forma desta enzima, está 
mudança vai favorecer o aparecimento do sítio ativo que posteriormente vai favorecer 
a ligação do substrato na enzima, deste modo está ATIVANDO a enzima. 
*** OBS: Esta mudança conformacional pode favorecer ou não o aparecimento do 
sítio ativo. SE favorece, temos uma ativação. 
*** Célula está precisando de energia, as enzimas vão estar funcionando mais (vão 
estar trabalhando mais –mais ativas). 
***NEM TODAS AS ENZIMAS SOFREM REGULAÇÂO. 
 
COMO ELAS FUNCIONAM: 
Energia de ativação: é a quantidade de energia necessária para se converter substrato 
em produto. 
 - Alteração de energia durante as reações – Diminuem a energia de ativação, de modo 
a diminuir o tempo de reação e aumentar a velocidade de reação. Gera uma rota 
alternativa da reação que acontece entre substrato e enzima. 
- Química do sítio ativo: 
Tipo ajuste induzido: A medida que o substrato se aproxima da enzima, ele vai induzir 
nesta enzima o aparecimento do sítio ativo. (A aproximação da enzima ao substrato 
induz a formação do sítio ativo) 
 ou A aproximação do substrato ao sitio ativo leva ao aparecimento do sítio ativo e 
devido esta mudança conformacional você vai ter uma tensão do substrato, esta 
tensão é justamente para favorecer a conversão dele em produto. ( A tensão do 
substrato induzida pela ligação do substrato a enzima, contorce o substrato e “ativa” o 
substrato.) 
Tipo chave e fechadura: esqueça, é errado. 
 
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA: 
- Concentração de substratos: se aumentar a concentração de subs, aumenta a V. até 
chegar a Vmáx- todas as enzimas estão saturadas com substratos, portanto não 
adianta colocar mais substratos se já se tem Vmáx em uma reação enzimática. 
- Temperatura: Existe uma temperatura ótima para cada enzima. Diretamente 
proporcional. Porém não pode Aumentar demais, se não desnatura. (mais ativa ou 
menos ativa). 
-PH: PH ótimo varia de acordo com a enzima. Extremos de PH desnaturam as 
proteínas.