Enzimas - Nutrição

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Instituto de Biologia Roberto Alcântara Gomes 
Departamento de Biologia Celular 
Disciplina: Biologia Celular 
Curso Nutrição– 2019.1 
Prof: Rafael Simões 
*Auto replicação 
*Catálise de 
reações químicas 
ENZIMAS 
VIDA 
Enzimas: 
Determinam as transformações químicas que quebram e 
 
formam as ligações covalentes, a velocidade de reação 
Enzimas = Catalisador 
6CO2 + 6H2O C6H12O6 + O2 
Não compatível com a vida 
catalisador 
T= X segundos 
Compatível com a vida 
 T=X anos 
Importância prática do estudo das enzimas 
- degradação das moléculas nutrientes; 
- síntese de macromoléculas biológicas a partir de moléculas precursoras 
simples 
- Deficiência ou ausência 
- Atividade excessiva 
- Diagnóstico - Infarto Agudo do Miocárdio (Creatina quinase, Lactato desidrogenase), 
Hepatite (Transaminases: ALT, AST),Pancreatite (Amilase, Lipase), Câncer de próstata 
(Fosfatase ácida prostática) 
- Medicamentos 
- Engenharia química, tecnologia de alimentos e agricultura 
ENZIMAS 
doenças genéticas hereditárias. Ex: fenilcetonúria 
(fenilalanina hidroxilase), Intolerância a lactose 
Enzimas - Estrutura 
+ 
+ 
+ 
_ 
_ 
_ 
_ 
+ 
+ + 
+ 
*A maioria das enzimas são proteínas. 
*A estrutura tridimensional da enzima forma sítios ativos altamente 
seletivos aos seus substratos. 
Sítio ativo - É um ambiente específico, delimitado na estrutura da 
enzima, em que uma dada reação é energeticamente mais 
favorável. Neste bolso ou saco é onde ocorrem as reações da 
catálise. 
Enzimas - Estrutura 
*As enzimas se associam 
aos substratos e os 
convertem em produtos. 
*Após a liberação dos 
produtos sua estrutura 
permanece inalterada 
Enzimas - Função 
*Algumas enzimas precisam de co-fatores (íons) ou coenzimas para 
auxiliar nas suas atividades catalíticas. 
Holoenzima = Enzima + cofator ou coenzima 
apoproteína grupo prostético 
Nomenclatura 
*Terminam em “ase” 
*Descreve sua função. Ex: Citrato sintase, hexoquinase 
 
*Identifica o substrato e a natureza da reação catalisada 
Hidrolases 
 
Nucleases 
Proteases 
Sintases 
Isomerases 
Enzima 
Alguns tipos comuns de Enzimas 
Transfere grupo fosfato 
para glicose 
Ação enzimática 
*As enzimas possuem temperatura e pH ótimos de atuação 
Temperatura 
pH 
pH 8 
pH 5 H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
H+ 
Interação enzima-substrato 
*Modelo chave-fechadura: encaixe perfeito do substrato no sítio de 
ligação, que seria rígido como uma fechadura. 
*Modelo encaixe induzido: a enzima possui um sítio de ligação não 
totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato. 
* Enzimas devem ser complementares ao estado de transição dos 
substratos. 
+++ +++ +++ 
- - - 
Como as enzimas aumentam a V de reação? 
Diminuem a Energia de Ativação 
En
er
gi
a 
to
ta
l 
Via da reação não 
catalisada 
En
er
gi
a 
to
ta
l 
Via da reação 
catalisada 
Energia de ativação : Energia necessária para que a reação aconteça 
+ - 
+ - 
- 
+ 
+ + + 
- + - + - 
- 
Cinética enzimática 
Estudo do mecanismo de uma reação catalisada por enzima 
Determinar a velocidade da reação 
Existe uma relação quantitativa entre a concentração de substrato e a 
velocidade da reação enzimática 
L. Michaelis e M. Menten 
[E] = constante 
Km – Concentração de substrato onde ½ da V máx. da reação é atingida 
Mecanismo de ação 
Mecanismo de ação 
Mecanismo de ação 
Mecanismo de ação 
Ex: Aspirina – Inibe a enzima COX , que 
catalisa a síntese de prostaglandinas 
(produzem dor). 
Inibidores Enzimáticos – Interferem na 
catálise (Diminuindo / Parando reações 
enzimáticas). 
 
 Alteram os parâmetros cinéticos Vmáx e 
Km da reação. 
As enzimas podem ser inibidas por agentes químicos específicos. 
Inibição Enzimática 
Dor 
inflamação 
Inibição Reversível Competitiva 
-Inibidor se liga ao sítio ativo da enzima. 
 
- O [S] consegue deslocar o inibidor. 
Efeito final 
Diminuição do 
efeito final 
(É necessário uma maior [S] para atingir a Vmáx. ) 
S S 
S S 
S S 
Efeito 
Inibição Reversível Não-Competitiva 
-Inibidor se liga ao complexo ES. 
 
-Alterações no pH e temperatura podem reverter a ligação do inibidor 
com o complexo. 
Efeito final 
Diminuição do 
efeito final 
Obs: Na inibição Não Competitiva KM permanece 
igual e a Vmáx diminui. 
S S 
S S 
Efeito 
Inibição Irreversível 
Inibidores irreversíveis se ligam de forma covalente ou destroem um 
grupo funcional de uma enzima que é essencial para a atividade da 
enzima. 
Sem 
inibidor 
Com 
Inibidor 
[Substrato] 
Enzimas Regulatórias - Alostéricas 
•No metabolismo celular, enzimas trabalham juntas em vias sequenciais. 
•O produto da reação de uma enzima é o substrato da próxima. 
Ex: glicólise 
Hexoquinase 
PFK-1 
Modulação da atividade enzimática 
Enzimas alostéricas possuem duas subunidades: Catalítica e Regulatória 
I Modulador negativo 
Modulador positivo A 
• As enzimas alostéricas são reguladas 
pela ligação não-covalente de moléculas 
moduladoras; 
• Podem ser inibidas ou estimuladas por 
seus moduladores; 
- Os sistemas enzimáticos têm um “marcapasso” ou enzimas regulatórias; 
- São reguladas e assim ajustam a velocidade da reação de acordo com a 
necessidade da célula. 
Glicólise 
Glicose + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi 2 Piruvato + 2NADH + 2H+ + 2ATP + 2H2O 
enzimas 
+ - 
Feedback (retroalimentação) 
Curva de atividade contra concentração do substrato de enzima alostérica 
Sem 
modulador 
• Não seguem o comportamento cinético descrito por Michaelis e Menten 
(curva hiperbólica). 
Curva de atividade contra concentração do substrato de enzima 
alostérica sendo estimulada ou inibida por seus moduladores. 
Modulador (+) 
Modulador (-) 
Sem 
modulador 
 Inibição Não Competitiva X Alosteria 
-Sítio de ligação no 
mesmo monômero 
 
-Inibidor não faz parte 
da via metabólica 
 
-Não há alteração 
conformacional na 
enzima 
-Sítio de ligação em 
subunidades ≠ 
 
-Inibidor faz parte da 
via metabólica 
 
-Há alteração 
conformacional na 
enzima 
Obrigado!!! 
 
Até a próxima aula...