RESUMO DE PROTEÍNAS - ENFERMAGEM E FISOTERAPIA

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LANA DELLY 1 
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AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS E ENZIMAS 
NOME: 
CURSO: ENFERMAGEM ( ) / FISIOTERAPIA ( ) 
DATA: 
MONITORIA DE BIOQUÍMICA 
Aminoácidos 
As proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos 
sistemas vivos. Praticamente todos os processos vivos dependem dessa classe de 
moléculas. 
Em suma, as proteínas apresentam uma incrível diversidade de funções e, ainda assim, 
apresentam todas em comum a característica estrutural de serem polímeros de 
aminoácidos. 
Estrutura dos aminoácidos 
Existem mais de 300 diferentes aminoácidos descritos a partir de fontes naturais, porém, 
apenas 20 deles são normalmente encontrados como constituintes de proteínas em 
mamíferos (são os únicos aminoácidos codificados pelo DNA). 
Cada aminoácido tem um grupo carboxila (COOH), um grupo amino (NH3+) e uma cadeia 
lateral distinta ("grupo R") ligados ao átomo de carbono α. 
 
Nas proteínas quase todos esses grupos carboxila e amino estão combinados, formando 
as ligações peptídicas. 
É a natureza dessas cadeias laterais que determinará, o papel de um aminoácido em 
uma proteína. 
 
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Aminoácidos com cadeias apolares 
A cadeia lateral apresenta pouca ou nenhuma afinidade com a água. 
 
• Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptofano, Metionina e 
Prolina*. 
*A Prolina, sua cadeia lateral e seu grupo amino formam um anel, e difere dos outros 
aminoácidos pelo fato de conter um grupo imino. Isso contribui para a formação da 
estrutura fibrosa do colágeno* 
 
As cadeias laterais desses aminoácidos podem ser pensadas como "oleosas", 
propriedade que promove interações hidrofóbicas. 
Nas proteínas encontradas em soluções aquosas, as cadeias laterais apolares dos 
aminoácidos tendem a agrupar-se no interior da proteína. 
Os grupos R apolares preenchem o interior da proteína na medida em que ela se enrola 
e ajudam a estabelecer sua forma tridimensional. 
Aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidas de carga elétrica 
Apresentam carga líquida igual a zero em pH neutro. 
• Serina, Treonina, Tirosina, Asparagina, Cisteína e Glutamina. 
 
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*Serina, Treonina e Tirosina contêm um grupo hidroxila (OH), que pode formar pontes de 
hidrogênio* 
*Asparagina e Glutamina contêm nas cadeias laterais um grupo carboxila (C=O) e um 
grupo amina (O=C-NH2), os quais podem formar pontes de hidrogênio* 
*A Cisteína contém um grupo sulfidrila (SH), que na união de duas cisteínas forma um 
dímero, a Cistina que contém a ponte dissulfeto (S-S). É um componente importante do 
sítio ativo de muitas enzimas* 
*Serina, Treonina (e raramente Tirosina) contém um grupo hidroxila polar (H-C-OH) que 
é um sítio de ligação para o grupo fosfato (PO4) * 
 
Aminoácidos com cadeias laterais ácidas 
Predomina carga negativa. 
• Ácido aspártico e Ácido glutâmico, são doadores de prótons, são chamados de 
Aspartato e Glutamato quando carregados negativamente em pH fisiológico. 
Aminoácidos com cadeias laterais básicas 
Predomina carga positiva. 
• Lisina, Arginina e Histidina* 
*A Histidina é fracamente básica, incorporada a uma proteína pode ter carga positiva ou 
nula* 
Propriedade óptica dos aminoácidos 
O carbono α de cada aminoácido está ligado a quatro grupo diferentes e é, um carbono 
quiral ou opticamente ativo. 
Todos os aminoácidos encontrados nas proteínas apresentam a configuração L-
aminoácido. 
 
Proteínas 
Os 20 aminoácidos comumente encontrados em proteínas estão unidos entre si por 
ligações peptídicas. A sequência linear dos aminoácidos ligados contém a informação 
necessária para formar uma molécula proteica com uma estrutura tridimensional única. 
Estrutura primária das proteínas 
 
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A sequência de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária da 
proteína. 
• Ligação peptídica 
Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas, as quais são ligações amida entre o 
grupo α-carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino de outro. 
 
NÃO são rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento ou altas 
concentrações de ureia. Deve-se haver uma exposição prolongada a um ácido ou a uma 
base forte em temperaturas elevadas para hidrolisar essas ligações de forma não-
enzimática. 
A ligação de muitos aminoácidos por ligações peptídicas em uma cadeia não-ramificada 
denominada polipeptídio. Cada aminoácido que compõe um peptídeo é denominado 
“resíduo”. 
A ligação peptídica tem um caráter de dupla ligação parcial, isso impede a rotação livre 
de ligações entre o carbono da carboxila e o nitrogênio da ligação peptídica. Isso permite 
que a cadeia polipeptídica assuma uma variedade de configurações possíveis. 
A sequência de nucleotídeos (códon) em uma região de codificação do DNA determina a 
sequência de aminoácidos em um polipeptídio. 
Estrutura secundária das proteínas 
Geralmente o esqueleto polipeptídico assume forma de arranjos regulares de 
aminoácidos que estão localizados próximos uns aos outros na sequencia linear. 
Os arranjos são denominados estrutura secundária do polipeptídio. 
• Hélice α 
É a mais comum, encontrada na natureza. 
Apresenta uma estrutura helicoidal, que consiste de um esqueleto polipeptídico central 
em espiral e bem compacto, com as cadeias laterais dos aminoácidos que a compõem 
estendendo-se para fora do eixo central, de modo a evitar a interferência estérica entre 
si. 
 
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Elas consistem nos principais componentes de tecidos como o cabelo e a pele, a sua 
rigidez é determinada pelo numero de ligações dissulfeto entre as cadeias polipeptídicas 
constituintes. 
• Folhas β 
É uma forma de estrutura secundária, na qual todos os componentes da ligação peptídica 
estão envolvidos com pontes de hidrogênio. 
As superfícies das folhas β apresentam uma aparência “pregueada” e essas estruturas 
são chamadas de “folhas β pregueadas”. 
Ao contrário da hélice α, as folhas β são compostas de duas ou mais cadeias peptídicas. 
 
Uma folha folhas β pode ser formada por duas ou mais cadeias polipeptídicas ou 
segmentos de cadeias polipeptídicas separados, dispostos de forma antiparalela um ao 
outro. 
➢ Aproximadamente a metade das proteínas globulares médias está organizada em 
estruturas secundárias repetitivas (hélice α e folhas β). 
 
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Estrutura terciária das proteínas 
A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. 
A estrutura das proteínas globulares em solução aquosa é compacta, com alta densidade 
(estruturas muito dobradas) de átomos no centro da molécula. 
As cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no interior, enquanto grupos 
hidrofílicos geralmente são encontrados na superfície da molécula. 
Quatro tipos de interações cooperam para estabilizar as estruturas terciárias das 
proteínas globulares. 
➢ Pontes dissulfeto: ligação covalente pelos grupos sulfidrila de dois resíduos de 
cisteína=cistina. Contribui para estabilidade, evitam a sua desnaturação em meio 
extracelular. 
➢ Interações hidrofóbicas: associação entre aminoácidos hidrofóbicos. 
➢ Pontes de hidrogênio: grupos polares + solvente aquoso, aumentam a 
solubilidade da proteína. 
➢ Interações iônicas: grupo carbonila (negativo) interage com o grupo amino 
(positivo). 
As interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos determinam como uma cadeia 
polipeptídica longa se dobra par formar a intricada conformação tridimensional de 
proteínas funcionais. 
Estrutura quaternáriadas proteínas 
Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas como 
proteínas monoméricas. 
Outras consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas, que podem ser 
estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes. 
O arranjo dessas subunidades polipeptídicas, é denominada estrutura quaternária. 
➢ Duas subunidades: dimérica 
➢ Três subunidades: trimérica 
➢ Várias subunidades: multimérica 
As subunidades são mantidas unidas por interações não covalentes (pontes de 
hidrogênio, ligações iônicas e interações hidrofóbicas). 
As subunidades podem trabalhar/funcionar independentemente umas das outras ou 
podem trabalhar cooperativamente. 
Proteínas globulares 
• Mioglobina 
Encontrada no coração e no musculo esquelético, funciona tanto como um reservatório 
de oxigênio, quanto como um carregador de oxigênio, que aumenta a velocidade de 
transporte de oxigênio dentro da célula muscular. 
 
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Consiste em uma única cadeia polipeptídica, que é similar da hemoglobina. Seu interior 
é composto por aminoácidos apolares, os aminoácidos carregados localizam-se na 
superfície e podem formar pontes de hidrogênio entre si e com a água. 
Só carrega 1 O2. 
• Hemoglobina 
É encontrada exclusivamente nos eritrócitos, onde sua principal função é transportar 
oxigênio dos pulmões até os capilares dos tecidos. 
Transporta CO2 dos tecidos para os pulmões e pode carregar 4 moléculas de O2. 
➢ Anemia falciforme: doença genética no sangue, causada pela alteração de um 
único nucleotídeo no gene (ácido glutâmico➔valina). É homozigota recessiva. Os 
eritrócitos têm forma de foice e são rígidos. Anemia hemolítica crônica, 
suscetibilidade a infecções. Pode causar anóxia, eritrócitos bloqueiam um vaso, 
levando ao infarto. 
Proteínas fibrosas 
Apresentam função estrutural no organismo e propriedades mecânicas especiais. 
• Colágeno 
Alta resistência a tensão. 
É uma das proteínas mais abundantes no corpo humano. Uma molécula de colágeno é 
longa, com três cadeias α, mantidas unidas por pontes de hidrogênio. 
 
• Elastina 
Proteína do tecido conectivo com propriedades semelhantes a borracha. 
Polímero proteico insolúvel em água, sintetizado a partir da tropoelastina. 
Pode ser distendida em qualquer direção. 
Fornece elasticidade. 
Desnaturação das proteínas 
Resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciárias, 
sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. 
Calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e 
íons ou metais pesados (chumbo e mercúrio). 
Pode ser reversível, mas geralmente é irreversível. 
 
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Enzimas 
Praticamente todas as reações no corpo são mediadas por enzimas, as quais são 
proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem 
alterações no processo global. 
As enzimas seletivamente canalizam substratos para rotas uteis. Direcionam os eventos 
metabólicos. 
➢ Sufixo ASE + nome do substrato 
➢ Sufixo ASE + nome da ação realizada 
São catalizadores proteicos que aumentam a velocidade de uma reação química e NÃO 
são consumidos durante a reação que catalisam. 
RNAs com atividades catalíticas são chamados de Ribozimas. 
• Sítios ativos 
Região especifica formando fenda ou bolso. 
Contem cadeias laterais de aminoácidos, as quais criam uma superfície tridimensional 
complementar ao substrato. 
São altamente eficientes as reações catalisadas por enzimas, também são altamente 
especificas, interagindo um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo 
de reação química. 
 
A enzima liga-se reversivelmente com o substrato, formando um complexo ES que se 
degrada em produto, gerando a enzima livre. 
E+S➔ES➔ E+P 
• Cofatores 
Algumas enzimas se associam com um Cofator não-proteico, o qual é necessário para a 
atividade enzimática. Os Cofatores comumente encontrados incluem íons metálicos (Zn2+ 
ou Fe2+), e moléculas orgânicas, conhecidas como coenzimas, que frequentemente são 
derivadas de vitaminas. 
O conjunto da enzima com seu Cofator é chamado Holoenzima. A apoenzima refere-se 
à porção proteica da Holoenzima. 
 
 
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Questões 
1-Além de serem as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, as 
proteínas desempenham diversas funções estruturais e fisiológicas no 
metabolismo celular. Com relação a essas substâncias, é correto afirmar que: 
a) são todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e 
monossacarídeos. 
b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de reserva 
energética e de defesa. 
c) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e hidroxila. 
d) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com o material 
genético. 
e) a sua estrutura é determinada pela forma, mas não interfere na função ou 
especificidade. 
 
2-Considere as seguintes afirmativas: 
I- As proteínas são substâncias de grande importância para os seres vivos: muitas 
participam da construção da matéria viva. 
II- As proteínas chamada enzimas facilitam reações químicas celulares. 
III- Os anticorpos, que também são proteínas, funcionam como substâncias de defesa. 
Assinale: 
a) se somente I estiver correta. 
b) se somente II estiver correta. 
c) se somente III estiver correta. 
d) se I e II estiverem corretas. 
e) se todas estiverem corretas 
3- A proteína é formada a partir do encadeamento de moléculas mais simples 
chamadas: 
a) nucleotídeos 
b) aminoácidos 
c) nucleotídeos 
d) glicídios 
e) ácidos graxos 
4- São alimentos ricos em proteínas: 
 
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a) leite, carne e soja 
b) leite, carne e mandioca 
c) leite, ovo e farinha de milho 
d) leite, café e banana 
e) leite, batata e azeite 
5- Para que uma célula possa produzir suas proteínas, ela precisa de aminoácidos, 
que podem ser obtidos de duas formas: ingeridos em alimentos ricos em proteínas, 
ou produzidos pelas células a partir de outras moléculas orgânicas. Nas 
alternativas abaixo marque respectivamente como são chamados os aminoácidos 
que um organismo não consegue produzir, e como são chamados os aminoácidos 
produzidos a partir de outras substâncias. 
a) Aminoácidos naturais e aminoácidos essenciais; 
b) Aminoácidos proteicos e aminoácidos não essenciais; 
c) Aminoácidos primários e aminoácidos secundários; 
d) Aminoácidos globulares e aminoácidos secundários; 
e) Aminoácidos essenciais e aminoácidos não essenciais. 
6- As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos e 
desempenham diversos papéis no organismo, como função estrutural, enzimática, 
imunológica, dentre outras. De acordo com os seus conhecimentos sobre as 
proteínas, marque a alternativa ERRADA. 
a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes aspectos: quantidade de 
aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos de aminoácidos presentes na cadeia 
polipeptídica e sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica; 
b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não consegue produzir; 
c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína é chamada 
de ligação peptídica e se estabelece sempre entre um grupo amina de um aminoácido e 
o grupo carboxila do outro aminoácido. 
d) Com exceção das ribozimas, todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas são 
proteínas simples e outras conjugadas. 
e) No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que é descartada pelo 
organismo. 
7- Não é função básica das proteínas: 
a) atuar no sistema imunológico.b) participar da coagulação sanguínea. 
c) catalisar reações metabólicas. 
 
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d) transportar energia através da célula. 
e) transportar O2 pelo organismo. 
8- Analise a figura a seguir que mostra a mudança da estrutura terciária de uma 
proteína enzimática, pela modificação das condições às quais ela está exposta. 
 
Esta mudança é chamada de: 
a) saturação e pode ser causada pela alteração do pH do meio. 
b) renaturação e pode ser causada pela alteração da temperatura do meio. 
c) saponifização e pode ser causada pela alteração de pH do meio. 
d) floculação e pode ser causada pela mudança de densidade do meio. 
e) desnaturação e pode ser causada pela alteração de temperatura do meio. 
 
9- Leia a afirmativa a seguir. 
Enzimas são moléculas que participam ativamente dos processos biológicos. 
Sobre as enzimas, é CORRETO afirmar que: 
a) se desgastam durante a reação. 
b) são catalisadores orgânicos de natureza lipídica. 
c) aumentam a velocidade da reação e diminuem a energia de ativação. 
d) suportam altas temperaturas sem sofrer desnaturação. 
10- A hélice alfa, a folha beta e a dobradura beta são exemplos de que estrutura 
frequentemente encontradas em proteínas? 
a) Estrutura primária 
b) Estrutura secundária 
c) Estrutura terciária 
d) Estrutura Quaternária 
e) Estrutura Linear