AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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UNIVERSIDADE PAULISTA
CURSO SUPERIOR DE BACHARELADO EM ENFERMAGEM
UNIDADE CAMETÁ 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
CAMETÁ-PA
2021
Acadêmicos
 
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Trabalho apresentada a Universidade Paulista como requisito parcial para obtenção da nota da disciplina Bioquímica
 Orientador: Professor Everton Monteiro
CAMETÁ-PA
2021
SUMÁRIO
INTRODUÇÃO	04
DESENVOLVIMENTO	.04
CONCLUSÃO	10
REFERÊNCIAS	10
1- INTRODUÇÃO
A presente pesquisa vem fazer uma abordagem sobre aminoácidos e proteínas, onde abordará os conceitos estrutura, dentre outros. As proteínas são moléculas formadas por aminoácidos que se juntam para formar cadeias longas. Aproximadamente metade dos aminoácidos que precisamos são produzidos pelo nosso próprio corpo. Outros, entretanto, precisam ser obtidos por meio da alimentação. Ao ingerir um alimento com proteínas, seja de origem animal ou vegetal, o organismo decompõe a cadeia de aminoácidos em aminoácidos individuais e, assim, forma novas proteínas. As proteínas são comumente associadas à carne, já que esta é fonte rica dessas moléculas. Entretanto, os vegetais também contêm proteínas. Além disso, as proteínas são associadas ao ganho de massa muscular. Contudo, estão envolvidas em muitos outros processos, sendo vitais para o funcionamento do organismo
Os aminoácidos são partículas que compõe as proteínas e podem ser divididas em dois grupos: os não-essenciais e os essenciais. Compostos por 20 tipos diferentes, eles são responsáveis pelo funcionamento correto do organismo, bem como na formação de músculos, enzimas, células do sistema imunológico, entre outras coisas. Em sua composição, eles são constituídos de átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N).
2 – DESENVOLVIMENTO
2.2: AMINOÁCIDOS
Aminoácidos são substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição dois grupos funcionais diferentes: uma carboxila (referente aos ácidos carboxílicos) e um amino (referente à amina). Na estrutura de um aminoácido, o grupo amino e a carboxila não estão ligados diretamente. Na realidade, eles estão ligados de forma indireta, pois o grupo amino está sempre ligado ao carbono de número 2 da cadeia.
De uma forma geral, um aminoácido é referido como α-aminoácido. O termo alfa indica que o grupo amino, em qualquer aminoácido, está ligado no carbono 2, a partir da carboxila.
A união de dois ou mais α-aminoácidos leva à formação das proteínas, macromoléculas que apresentam diversas funções importantes para um organismo
Os aminoácidos apresentam uma estrutura geral que consiste num grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de dimensão e características variáveis, ligados a um carbono saturado (Cα). Podem ser encontrados 20 diferentes aminoácidos em proteínas.
O aminoácido mais simples é a glicina em que R= H pelo que a glicina é o único aminoácido opticamente inativo. Os restantes aminoácidos apresentam estereoisómeros verificando-se que é incorporado em proteínas o isómero levógiro (L). Dependendo do grupo funcional, as cadeias laterais podem ser alifáticas, aromáticas, ácidas (carga negativa), básicas (carga positiva) ou polares. A prolina é um aminoácido especial em que a cadeia lateral está ligada ao azoto da cadeia principal. 
Tipos de aminoácidos
Existem 20 α-aminoácido comuns: alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e valina.
No entanto, desses aminoácidos, o organismo humano não consegue sintetizar (produzir) nove deles: histidina, lisina, leucina, metionina, isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Por essa razão, eles são chamados de aminoácidos essenciais e devem ser são obtidos obrigatoriamente na alimentação. Já os outros 11 são produzidos pelo próprio organismo e são chamados de aminoácidos não essenciais.
Propriedades
A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada pela sequência dos aminoácidos constituintes, mais concretamente por interações não covalentes como ligações de hidrogénio, interações eletrostáticas e hidrofóbicas, empilhamento pi ou, no caso da prolina, por efeitos geométricos impostos pelo aminoácido. É importante assim analisar como as características dos aminoácidos determinam estas interações.
Dimensão
Se imaginarmos uma proteína como um puzzle tridimensional, a importância da dimensão dos aminoácidos é imediata. O interior de uma proteína tem uma densidade comparável à de sólidos orgânicos, ou seja, o empacotamento da proteína é um empacotamento compacto. Assim uma mutação que substitua uma cadeia lateral pequena por uma de maiores dimensões pode conduzir à desestabilização da proteína.
Carga
Os aminoácidos Asp, Glu (mononegativos), Lys e Arg (monopositivos) apresentam-se ionizados na maioria das condições fisiológicas; dependendo do ambiente local a histidina pode apresentar-se com uma carga positiva ou na forma neutra.
A interação entre duas cadeias laterais com cargas opostas designa-se por ponte salina (salt bridge ) existindo numa proteína típica uma ponte salina por aproximadamente 30 resíduos.
Aromaticidade
Os aminoácidos com cadeias laterais aromáticas, fenilalanina, tirosina, histidina e triptofano participam num tipo de interacção designado por empilhamento pi (pi stacking).
2.3 PROTEÍNAS 
As proteínas são macromoléculas formadas por um ou mais polipeptídios (polímeros de aminoácidos), os quais estão arranjados de maneira única. Todas elas são formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre. A presença de fósforo nessas macromoléculas é rara. As proteínas são extremamente importantes para os seres vivos, sendo, por exemplo, as responsáveis por formar mais de 50% da massa seca de grande parte das células. Além disso, elas atuam como catalisadores (alteram a velocidade de uma reação), na defesa do organismo e em várias outras importantes funções.
Existe uma infinidade de proteínas nos seres vivos, e elas variam de espécie para espécie. Organismos de um mesmo táxon apresentam mais proteínas semelhantes, o que não acontece com seres muito distintos. As proteínas diferenciam-se principalmente pelo número de aminoácidos e pela sequência em que eles se dispõem nas cadeias polipeptídicas.
As proteínas apresentam uma extensa lista de funções no organismo e são encontradas em todas as estruturas da célula, substâncias intersticiais, anticorpos, entre outros. Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios.
Diante de tamanha importância, é fundamental que as proteínas sejam obtidas por meio de uma boa alimentação. Entre os alimentos que se destacam pela grande quantidade desse nutriente, podemos citar as carnes, leite, ovos, cereais integrais, feijão, legumes e vegetais folhosos.
As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água.
2.3.1 Estrutura das proteínas
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Estrutura primária das proteínas: A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína. No entanto, uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como resultadode interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteínas.
Estrutura Secundária: A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
· Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
· Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
Estrutura Terciária: A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido ao enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. Quando as estruturas primárias das proteínas dobram-se sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos. Mas podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais.
· Pontes dissulfureto - o grupo tiol de duas cisteínas pode ser oxidado e ligar covalentemente duas zonas da cadeia proteica;
· Pontes salinas - interacção electrostática entre uma cadeia lateral ácida ionizada (carga negativa) e uma cadeia lateral básica ionizada (carga positiva)
· Interações hidrofóbicas - em solução aquosa, os resíduos hidrofóbicos (apolares) dispõem-se preferencialmente no interior da proteína.
Estrutura quaternária das proteínas: enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
· Mantida por interações fracas (ligações de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria molécula ou das subunidades.
Desnaturação das Proteínas
Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam apresentar sua conformação natural. O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais podem alterar a estrutura espacial das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural. Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas. O resultado da desnaturação é a perda da função biológica característica daquela proteína. Entretanto, a sequência de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde apenas a perda de conformação espacial das proteínas.
3 CONCLUSÃO 
As proteínas estão entre as moléculas orgânicas mais abundantes entre os sistemas vivos e têm estruturas e funções muito mais diversificadas do que outras categorias de macromoléculas. Uma única célula pode conter centenas de proteínas, cada qual com uma função única. Ainda que suas estruturas, como suas funções, variem muito, todas as proteínas são feitas de uma ou mais cadeias de aminoácidos. A partir dos resultados observados, conclui-se que é possível determinar a presença de proteínas em solução com o auxílio de algumas reações químicas conhecidas, bem como a natureza de alguns aminoácidos presentes nestas proteínas. É possível identificar as proteínas como moléculas carregadas e reconhecer os fatores ligados a solubilidade das proteínas em água
4 REFERENCIAS
DIAS, Diogo Lopes. O que é aminoácido. Brasil Escola. Disponível em: https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/quimica/o-que-e-aminoacido.htm. Acesso em 27 de outubro de 2021.
FOGAÇA, Jennifer Rocha Vargas. Estruturas das proteínas. Brasil Escola. Disponível em: https://brasilescola.uol.com.br/quimica/estruturas-das-proteinas.htm. Acesso em 27 de outubro de 2021.
LEGNAIOLI, Stella. O que são proteínas e quais suas funções. ecycle. Disponível em: https://www.ecycle.com.br/proteinas/. Acesso em: 27 de outubro de 2021.
MAGALHÃES, Lana. Estrutura das Proteínas. Toda matéria. Disponível em: https://www.todamateria.com.br/estrutura-das-proteinas/. Acesso em: 27 de outubro de 2021. 
SANTOS. Vanessa Sardinha dos. Proteínas. Mundo educação. Disponível em: https://mundoeducacao.uol.com.br/biologia/proteinas.htm. Acesso em: 27 de outubro de 2021