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Classificação e comportamento das Imunoglobulinas (Ig)

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Imunologia 
 
 
 
 
CLASSIFICAÇÃO E COMPORTAMENTO DAS 
IMUNOGLOBULINAS (Ig) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
1 
 
Sumário 
 
Introdução ........................................................................................................................ 2 
 
Objetivo ............................................................................................................................ 2 
 
1. Imunoglobulinas ......................................................................................................... 2 
 1.1. Estrutura das Ig ................................................................................................. 3 
 1.2. Características das Ig ........................................................................................ 4 
 1.3. Diversidade das Ig.................................................................................................4 
 1.4. Classificação das Ig................................................................................................. 4 
2. Resposta imune adaptativa..........................................................................................5 
 
Exercícios ......................................................................................................................... 6 
 
Gabarito ............................................................................................................................ 7 
 
Resumo ............................................................................................................................. 7 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2 
 
Introdução 
A imunidade inata está voltada para a diversidade de patógenos que 
podemos encontrar ao longo da vida e tem a sua disposição alguns tipos de 
moléculas de reconhecimento, que reconhecem um grande número de patógenos. 
 A resposta imune adaptativa utiliza uma estratégia diferente, são milhões de 
imunoglobulinas e receptores de células T diferentes produzidos pelos linfócitos B e 
T, respectivamente e cada um reconhece uma estrutura molecular diferente. 
No momento da infecção com um patógeno, somente as células B e T que 
produzem moléculas de reconhecimento que podem ser ligadas à superfície do 
patógeno são estimuladas a se proliferar. As moléculas de reconhecimento são as 
imunoglobulinas e os receptores de células T. Nessa apostila vamos falar sobre as 
imunoglobulinas e mais para frente vamos abordar os receptores de células T. 
Objetivo 
• Verificar o efeito molecular direto (região Fab e região Fc) 
 
1. Imunoglobulinas 
As imunoglobulinas são conhecidas pela sigla Ig. Elas são expressas na 
superfície das células B, onde podem se ligar a patógenos. As células B efetoras, 
denominadas plasmócitos, secretam formas solúveis de Ig, conhecidas como 
anticorpos. Conforme a figura abaixo. 
 
01 
Representação das células B, plasmócitos e Ig 
Como você já viu em apostilas anteriores, antígeno é qualquer molécula ou 
partícula viral que contenha uma estrutura reconhecida e ligada por uma Ig ou 
 
3 
 
receptor de célula T. Etítopo ou determinante antigênico é a parte do antígeno que 
se ligará na Ig. As Ig são específicas aos antígenos aos quais se ligam. 
 
1.1. Estrutura das Ig 
Cada molécula de Ig possui forma de Y com 2 cadeias leves e 2 cadeias 
pesadas idênticas, conforme representado na figura seguinte. 
 
Representação esquemática das cadeias leves e pesadas de uma Ig 
As Ig têm uma região constante, representada pela sigla Fc (do inglês 
fragment crystallizible, em tradução livre fragmento cristalizável), que é idêntica na 
sequência de aminoácidos de uma Ig para outra. As Ig também possuem uma região 
variável aminoterminal, representada pela sigla Fab (que vem do inglês fragment 
antigen-binding, em tradução livre fragmento ligador de antígeno) que difere de 
uma Ig para outra. Essa região variável é que contém sítio que se liga a antígenos. A 
figura a seguir representa um esquema da Ig. 
 
Representação esquemática das regiões das Ig 
 
4 
 
1.2. Características das Ig 
Especificidade: o antígeno seleciona um único clone de célula capaz de 
produzir Ig. Diversidade: capacidade de responder a um vasto número de estruturas 
antigênicas oriundas do meio ambiente. Bifuncionalidade: todas as Ig têm em 
comum a bifuncionalidade – um sítio fica em uma extremidade altamente variável 
quanto a sequência de aminoácidos (aminoterminal) para ligar-se ao antígeno – o 
outro sítio fica na região constante (carboxiterminal), responsável pelas 
propriedades biológicas das Ig. 
 
1.3. Diversidade das Ig 
A diversidade das Ig é dada por rearranjos gênicos. Cada linfócito expressa a 
Ig de uma única especificidade. Podem ser milhões de tipos diferentes. É o que 
permite que, durante uma infecção, uma proporção muito pequena de linfócitos que 
reconhecem um patógeno em particular seja ativada e se divida em novas células. 
Consequentemente cada linfócito estimulado pelo patógeno origina uma população 
clonal com Ig idênticos. 
 
1.4. Classificação das Ig 
As diferenças nas regiões constantes definem 5 classes de imunoglobulinas: 
• IgA 
o São dímeros. 
o Correspondem a 15 a 20% do total de Ig. 
o Existem principalmente nas secreções como saliva, leite e secreções 
traqueobronquiais e genitourinárias. 
o É a principal Ig para a defesa das superfícies externas do corpo 
• IgD 
o São monômeros. 
o Menos de 1% do total de Ig. 
o Está presente em grande quantidade nos linfócitos B virgens (que 
nunca foram ativados), onde atua como receptor de antígenos, junto 
com a IgM. 
• IgE 
o São monômeros. 
o Especializada na ativação de mastócitos dos tecidos epiteliais, o que 
resulta no recrutamento local contra agentes antimicrobianos. 
o Está envolvida em infecções parasitárias. 
o É responsável pelos sintomas da alergia atópica. 
• IgG 
o São monômeros. 
 
5 
 
o Principal imunoglobulina no soro, contribuindo com 70-75% do total. 
o É o anticorpo mais importante na resposta imune secundária e é a 
única classe antitoxina. 
• IgM 
o São pentâmeros. 
o Contribui para 10% do total de Ig. 
o Encontra-se confinada no espaço intravascular e é o anticorpo inicial 
predominante. 
o Funciona como aglutinador bacteriano e mediador da citólise 
dependente do complemento. 
 
SAIBA MAIS! 
 
 
 
 
 
Existem pequenas variações dentro das classes, e elas podem ocorrer nas 
regiões constantes e variáveis. A variabilidade classifica as Ig em: 
• Isótipo – são diferenças antigênicas na posição Fc da cadeia pesada, gerando 
classe e subclasse de Ig (IgM, IgG, IgD, IgA, IgE). A região constante da cadeia 
pesada determina as propriedades efetoras de cada classe de Ig (veremos 
isso numa próxima apostila). 
• Alótipos – são variações que distinguem as moléculas de Ig de alguns 
indivíduos quando comparados a outros indivíduos. São variantes proteicas 
naturais produzidas pelo alelo de um gene. 
• Idiótipos – as moléculas de Ig apresentam diferentes sítios de combinação 
antigênica e podem ser identificadas por essas particularidades. 
 
2. Resposta imune adaptativa 
A resposta imune primária é desenvolvida por poucos linfócitos. O tempo 
gasto para expandir seu número dá oportunidade ao patógeno de causar doença. Os 
linfócitos vão gerar células de memória e anticorpos circulantes que poderão 
responder rapidamente a uma nova infecção pelo mesmo patógeno. Esta resposta é 
conhecida como resposta imune secundária e pode repelir o patógeno antes de 
causar sintomas. Aresposta imune secundária é específica ao patógeno que 
Os macrófagos e neutrófilos possuem receptores de 
superfície para as IgG. Uma bactéria revestida por IgG é 
mais facilmente fagocitada, que é chamado de 
opsonização. 
 
6 
 
provocou a resposta primária. Portanto a imunidade de uma doença não protege 
contra outra. 
 
EXEMPLO 
 
 
Exercícios 
1. (Adaptado de COVEST-COPSET, 2010) O aprimoramento do 
conhecimento do mecanismo de defesa imune permitiu o diagnóstico 
laboratorial de doenças infecciosas e tumorais, a partir da identificação das 
células envolvidas na resposta imune e de proteínas sintetizadas por elas. Em 
relação à produção de anticorpos, é correto afirmar que: 
a) A imunoglobulina A é transmitida ao recém-nascido pelo leite 
materno, enquanto no adulto não exerce qualquer proteção. 
b) A imunoglobulina D atua junto com a IgG. 
c) A imunoglobulina E responde pelas hipersensibilidades imediatas. 
d) A imunoglobulina M é aquela cuja síntese ocorre mais tardiamente em 
resposta secundária a um estímulo antigênico, mas sua ação é duradoura e 
permanece independente de novo estímulo. 
e) A imunoglobulina G é sintetizada precocemente, como resposta imune 
primária a uma injúria antigênica, com alta afinidade pelo antígeno e ação 
efêmera, dependente de novo estímulo antigênico. 
 
 
2. (Autora, 2019) A região da imunoglobulina onde é o sítio de ligação a 
um antígeno com alta especificidade é denominada: 
a) Cadeia pesada 
b) Cadeia leve 
c) Fc 
d) Fab 
e) Região constante 
 
 
Em alguns casos de vírus altamente mutáveis de um 
ano para o outro já não há reconhecimento da 
imunidade, como no caso do vírus influenza (que causa 
gripe). Por esse motivo há vacinação anual. 
 
7 
 
3. (FGV, 2014) As imunoglobulinas são proteínas que desempenham um 
papel central na imunidade humoral. A respeito dessas proteínas, assinale a 
afirmativa correta. 
a. As regiões variáveis das imunoglobulinas não participam do 
reconhecimento antigênico. 
b. Toda molécula de imunoglobulina possui duas cadeias leves e uma 
cadeia pesada. 
c. A região constante das imunoglobulinas está limitada à região da 
cadeia leve. 
d. A porção Fab das imunoglobulinas é o local de ligação do antígeno. 
e. As funções da imunoglobulina E são a hipersensibilidade imediata e a 
ligação a antígenos de células B virgens. 
Gabarito 
1. a. Adultos também possuem IgA em secreções. 
b. A IgD atua em conjunto com a IgM como receptor de antígenos em 
linfócitos B virgens. 
c. Correta. 
d. A descrição corresponde à IgG. 
e. A descrição corresponde à IgM. 
2. d. A região variável de uma Ig, também conhecida como Fab, contém o 
sítio de ligação ao antígeno. 
3. a. As regiões variáveis das Ig possuem o sítio de ligação ao antígeno. 
b. As moléculas de Ig possuem 2 cadeias leves e 2 cadeias pesadas. 
c. A região constante das imunoglobulinas estão na cadeia pesada. 
d. Correta. 
e. A IgE não se liga a antígenos de células B virgens, IgM e IgD possuem 
essa função. 
Resumo 
As imunoglobulinas (Ig) são expressas na superfície das células B. As Ig são 
proteínas que reconhecem moléculas e partículas virais estranhas e assim facilitam a 
sua eliminação. Quando o antígeno se liga ao receptor da Ig, a célula B é estimulada 
a se proliferar e se diferenciar em plasmócitos que secretam Ig (também chamados 
 
8 
 
anticorpos). Cada linfócito estimulado origina uma população clonal que irá 
combater o antígeno no organismo. 
 São características das Ig: especificidade (para ligação ao antígeno), 
diversidade (capazes de responder a várias moléculas diferentes) e bifuncionalidade 
(uma região se liga ao antígeno e a outra confere propriedades biológicas). 
 As Ig são formadas por 2 cadeias leves e 2 cadeias pesadas numa estrutura 
em forma de Y. A região aminoterminal é variável (Fab) e se liga no antígeno, 
enquanto a região carboxiterinal é constante. Diferenças na região constante 
separam as Ig em 5 classes: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. 
 As IgG são as principais Ig, atravessam a barreia placentária e tem papel 
importante na imunidade adaptativa. IgM e IgD são importantes na resposta inicial 
ao antígeno. IgA está presente em secreções e IgE responde a infecções por parasitas 
e é responsável por respostas alérgicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9 
 
Referências bibliográficas 
DELVES, P. J. et al. Roitt - Fundamentos de Imunologia. Edição: 13a ed. [s.l.] Guanabara Koogan, 2018. 
ABBAS, A. Imunologia Celular e Molecular. Edição: Com Pin ed. [s.l.] Elsevier, 2015.

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