Biblioteca_enzimas

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Enzimas
S P
E
E + S ES P
Enzimologia
• Aumenta a taxa de reação química.
• Permanece inalterada durante todo o processo.
• Liga-se ao substrato e libera o produto.
• As enzimas seletivamente reconhecem o correto 
substrato.
• Organizam e controlam as reações, onde a 
energia desprendida pode ser reutilizada.
Energia de ativação
Complexo multienzimatico
Enzimas 
separadas
Sistema ligado 
a membrana
Complexo Enzimático
Interação Enzima Substrato (ES)
Ajuste induzido
Sítio Ativo
Chave & fechadura
Ajuste induzido
Regulação da Atividade Enzimática
Quantidade Enzimática – Expressão gênica (lenta)
 Transcrição.
 Tradução.
 Turnover enzimático.
Atividade Enzimática (rápida)
 Regulação Alostérica
 Modificação covalente
 Associação/Dissociação
 Quebra proteolitica de uma pro-enzima.
Regulação Alostérica
Associação a estruturas celulares
Oligomerização enzimática (Estrutura Quaternária)
Regulação Covalente
Coelho, et al. Mol Gen Metab, 2007
Cinética Enzimática
Inibidores Enzimáticos
1. Irreversíveis: interagem covalentemente 
com a enzima
2. Reversíveis: interação não covalente
• Competitiva - I compete pelo sítio ativo de E 
• Não-competitiva - I liga a E e/ou a ES for a 
do sítio ativo (=inespecífico) 
Inibição pelo produto
Inibição Competitiva
Ocorre quando Inibidores Competitivos, que são
estruturalmente semelhantes ao substrato, ligam-se à
enzima, em competição com o substrato.
Um inibidor competitivo diminui a velocidade de
catálise porque reduz a proporção de moléculas de
enzima que ligam o substrato em certo tempo.
Porém, a velocidade máxima da ação enzimática não é
alterada, pois enquanto a enzima está com o inibidor
competitivo, a concentração do substrato aumenta,
traduzindo na recuperação da atividade normal.
ks kp
E + S ES E + P
+
I
ki
EI
Um homólogo estrutural pode se ligar ao sítio catalítico da enzima, provendo 
assim a inibição.
v = Vm x [S]
Km x 1 + [I] + [S]
ki 
1/v = km/Vm x (1+[I]/ki) x 1/S + 1/V
Xs = 1 + [I]/Ki FATOR DE INCLINAÇÃO 
Xs = 1/Ki x [I] + 1 Se I tende para o infinito, v tende para ZERO. Logo, a
inibição é total. Como a inclinação é uma função linear de
I.“ Inibição Competitiva Total Linear”.
 Quanto > a constante de inibição (ki), MAIS intensa é a inclinação.
 Quanto < a constante de inibição (ki), MENOS intensa é a inclinação.
 A variação da inclinação depende da variação de I.
 A inclinação é uma função crescente.
 O aumento de I aumenta a inclinação da reta.
 Poderia haver uma inibição competitiva que não fosse linear?
• ( a < 1 ) a entrada do 2° ligante é a mais favorecida do que a do 1°
ligante.
• ( a > 1 ) o 2° ligante entra com menos facilidade que o 1° ligante.
• ( a = ∞) Não tem 2° ligante. A constante de dissociação é infinitamente 
menor que o ki.
• “Quando a > 1, mais os pontos se ajustam a uma reta. “
Inibição Não Competitiva
• A inibição não competitiva ocorre quando o inibidor e
o substrato podem ligar simultaneamente à enzima.
Contudo, a simples ligação do inibidor, destrói a
capacidade catalítica da enzima.
• Um inibidor não-competitivo diminui a velocidade
máxima de ação enzimática, pois diminui a
concentração total de enzima ativa.